PG 76-101

functies eiwitten

1. opbouw + herstel lichaam, bloed, organen, zenuwstelsel

2. groei + weerstand van lichaam

3. reserve brandstof in uitzonderlijke situaties

aminozuren

=monomeren van eiwitten (dus de bouwstenen)

uit hoeveel aminozuren bestaat een eiwit?

30

hoeveel aminozuren hebben de zelfde chemische formule?

20, alleen maar de restgroep (R) is anders

wat bepaalt de restgroep

eigenschap van de aminozuur dus ook de eigenschap van de eiwit

hoe ontstaat een zwitterionische structuur?

carboxylgroep bij een neutrake pH waarde die gaat een proton (H⁺) afstaan, waardoor een aminogroep die opneemt en zo een zwitterionische structuur ontstaat

Essentiële aminozuren

aminozuren die het menselijk lichaam niet zelf kan aanmaken en dus van voeding moet krijgen

wat gebeurt er als je aminozuren in een bepaalde volgorde en hoeveelheid aan elkaar bindt?

\infty veel eiwitten worden gebouwd maar hiervoor heb je peptidebindingen nodig die worden gemaakt door condensatiereacties tussen de aminogroep van een aminozuur en de carboxylgroep van het andere

peptidebindingen

CO-NH bindingen die worden gemaakt door condensatie reacties tussen de ene aminogroep van een aminozuur en de carboxylgroep van de andere aminozuur

dipeptide

2 aminozuren samen

tripeptide

3 aminozuren samen

groter dan 3 aminozuren zijn

polypeptide (makkelijk uit 100-2000 aminozuren, met 20 aminozuren kan je bijna \infty veel polypeptiden maken)

bij welke kant worden aminozuren steeds toegevoegd?

COOH-kant → duidelijk begin en einde: N-C-C-N-C-C

hoe worden aminozuren aan elkaar gekoppeld?

door een peptide binding

hoe vormt een peptidebinding?

door een condensatie reactie, zuurgroep (-COOH) van het ene aminozuur reageert met aminogroep (NH₂) van het andere aminozuur. hierbij wordt een watermolecuul afgesplitst 

Peptiden:

• Dipeptide: 2 aminozuren.

• Polypeptide: Een keten > 10 aminozuren.

• Eiwit: Een eiwit is een of meer lange polypeptideketens die een specifieke, functionele ruimtelijke structuur hebben aangenomen.

4 structuurniveaus van eiwitten

1. Primaire structuur

2. Secundaire structuur

3. Tertiaire structuur

4. Quaternaire structuur

functioneel proteïne

ketens worden stapsgewijs opgevouwen totdat ze ongeveer bolvormig worden en hun taak kunnen uitvoeren

eigenschappen van restgroepen

1. kunnen geladen zijn

2. sommige polair andere apolair → bepaalt interactie met omringende waterige milieu

3. sommige groepen hebben -OH groepen → waterstofbruggen vormen

4. Cysteïne bezit een SH-groep → samen met een 2de Cysteïne-molecuul zwavelbruggen vormen (S-S)

Primaire structuur

Een streng aan elkaar gekoppelde aminozuren in een bepaalde volgorde, wordt bepaald door de genetische code (DNA)

Secundaire structuur

1. kan een spiraal hebben => α-helix

2. of kan ook een glooiend vlak zijn β-sheet → ontstaat omdat de polypeptideketen evenwijdige lussen vormen

stabilserende krachten/bindingen = waterstofbruggen

Tertiaire structuur

De α-helixen en β-sheets worden verder opgevouwen → ontstaan tertiare structuur

1. vezelstructuur (langwerpig)

2. kluwstructuur (ongeveer bolvormig)

vorming van H-bruggen, andere chemische eigenschappen van de restgroep (hydrofobe/hydrofiele karakters) → elektrostatische interacties en zwavelbruggen

Quaternaire structuur

als een eiwit uit 2 of meer subeenheden bestaat (bv: hemoglobine bestaat uit 4)

figuur hemoglobine

Denaturatie def

verlies van de ruimtelijke structuur (secundaire, tertiaire en quaternaire structuren) van een eiwit

Denaturatie oorzaak

blootstelling aan extreme temperaturen of pH-waarden

Denaturatie gevolg

eiwit verliest zijn functie, is meestal omkeerbaar (bv: koken ei)

is de volgorde van een peptideketen belangrijk?zo ja geef een voorbeeld dat aantoont waarom

Ja, heel belangrijk omdat die de eigenschappen van een groep bepaalt → dus ook het eigenschap van de hele eiwit/peptide, er zijn zeer grote gevolgen als er maar 1 aminozuur fout zit bv: sikkel-cel anemie er is maar 1 verkeerde aminozuur in het hemoglobine-eiwit en het ontstaat al (vorm van bloedarmoede)

enzymen

zijn een groep eiwitten die werken als katalysator inde cel, ze zorgen ervoor dat de nodige reacties kunnen plaats vinden in milde fysiologische omdstandigheden (lage temperatuur, neutrale pH)

wat doen de enzymen dus?

activeren de reacties

substraten

de verbindingen die door de enzymen worden omgezet

eigenschappen van enzymen

ze zijn biokatalysatoren, eigenschappen:

1. slechts in kleine hoeveelheden nodig

2. versnellen de reactie maar geen invloed op hoeveelheid geproduceerde stof(1-10K omzettingen/seconde per enzymmolecule) 

3. specifieke werking

4. na de reactie vind je ze onveranderd terug

hoe kan je de snelheid van de enzymatische reactie versnellen?

door meer hoeveelheid actief enzym. het neemt toe met de hoeveelheid actief enzym maar de totale omgezette stof hangt af van de hoeveelheid substraat

door wat wordt de fysiologische eigenschappen van de cel bepaald?

door de aanwezige enzymen, wat voortkomt uit de genen die in een gedifferentieerde cel actief zijn

indeling van enzymen

ze zijn heel specifiek (elke substraat heeft een apart enzym nodig)

1. Proteïnase: werkt in op proteïn

2. lipase: werkt in op lipiden

3. Sacharase: werkt in op sacharose

naamgeving = meestal de naam van het substraat + de uitgang '-ase'.

Katabole/dissimilatiereacties

enzymen breken stoffen af

anabole/assimilatiereacties

enzymen bouwen stoffen op

cofactor

naast het nodige eiwitgedeelte van een emzyn heet het ook een niet-eiwitgedeelte(=)

apoënzym

het eiwitgedeelde

prosthetische groep

een cofactor die nooit van het enzym loskomt (Fe in hemoglobine)

coënzym

cofactor die ongeveer los op het enzym zit

voorstadia van coënzymen

Vitamines (vooral de in water oplosbare)

werking van enzymen;

1. Temperatuurafhankelijk: werkt het best bij het temperatuur optimum (mens = 37°C), daarboven worden de eiwitten gedenatureerd

2. pH-afhankelijk: pH-optimum hang af van welke enzym het is(laag pH-optimum in de maag)

3. Specifiek: elke enzym werkt in op 1 specifieke stof = substraat

heeft de specificiteit te maken met de ruimtelijk vorm?

ja:

• de binding tussen substraat en enzym gebeurt in he actief centrum

• actief centrum past precies op het substraat (sleutel-slot-principe)

• door denaturatie wordt de structuur van het eiwit gewijzigd → actief centrum past niet meer op het substraat → verlies biologische activiteit

inhibitoren

remmers, stoffen die de enzymwerking vertragen of stoppen

2 soorten inhibitoren

• competitieve inhibitie de inhibitor lijkt op het substraat en bind aan het actief centrum → substraat wordt geblokkeerd → omkeerbaar door de substraatconcentratie te verhogen

• niet-competitieve inhibitie: de inhibitor bindt aan een ander plaats dan in het actief centrum waardoor de ruimtelijke structuur van het enzym verandert en het actief centrum niet meer past op het substraat, niet omkeerbaar

nucleïnezuren

organische macromoleculen die in celkern (nucleus) werden ontdekt, er zijn 2 soort

nucleïnezuren 2 soorten

1. Chromatine: lange DNA (desoxyriibonucleïnezuur) die rond de eiwitten is opgerold tot een compact geheel

2. RNA: (ribonucleïnezuur), enkelstrengige kope van een stukje DNA die meestal wordt vertaal door een ribosoom naar een eiwit

nucleotiden

monomeren van nucleïnezuren (DNA, RNA), 3 delen

nucleotiden 3 delen:

1. base: Adenine (A), guanine (G), cytosine (C), Thymine(T), uracil (U), gekoppeld aan C₁  

2. suiker: aan C₂ desoxyribose bij DNA en ribose bij RNA

3. fosfaatgroep: gekoppeld aan C₃ ,de 2 andere fosfaatgroepen worden eraf geknipt bij de bouw van het DNA-molecule

uit welke 4 nucleotiden bestaan DNA en RNA

1. adenosine

2. cytidine

3. guanosine

4. thymidine (RNA = Uracil)

complementaire basenparen

basen die via waterstofbruggen met een 2de streng samenkomen

Hoe ontstaan lange DNA-strengen?

nucleotiden verbinden met elkaar door de fosfaatgroep van de vorige nucleotide te verbinden met C₃ van de volgende

A-T + C-G → ontstaan dubbele streng DNA → helix

Hoe kan je de teken van nucleotiden als een dik boek voorstellen?

Nucleotiden volgen elkaar in 1 lange keten (komt voor in elke cel van het menselijk lichaam) → = dik boek, elke letter = volgorde nucleotiden, genen geven specifieke opdrachten (aanmaak eiwitten), soms zijn het korte zinnen (amper 100 nucleotiden) soms heel lange zinnen (miljoenen nucleotiden)

DNA is in de celkern maar de info moet ook daarbuiten worden gebruikt, hoe?

DNA is te groot om door kernporiën te gaan, dus gaan RNA die een kleine kopie van een stukje DNA dat wel door de kernporiën kan gaan naar het cytoplasma waar andere eiwitten de instructies lezen en nieuwe eiwitten maken

Waarom zijn DNA en RNA makkelijk uit elkaar te houden?

omdat bij RNA de T van DNA (Thymine) vervangen is door U (Uracil)

voorbeeld van eiwitten die zo zijn bestaan:

1. structuur eiwitten

2. hormonen

3. bloedeiwitten (hemoglobine)

4. eiwitten die een rol spelen bij de afweer (imuunsysteem)

Verschillen tussen DNA en RNA

aantal strengen

nucleotiden

locatie in de cel

suikers

lengte

functie

verschil strengen

DNA = 2(dubbele helix), RNA = 1

verschil nucleotiden

DNA = Adenosine, Cytidine, Guanosine, Thymidine

RNA = Adenosine, Cytidine, Guanosine, Uracil

verschil suikers

DNA = dexoxyribose, RNA = ribose

verschil lengte

langer (veel genen), korter (1 gen)

verschil functie

DNA = drager van erfelijk materiaal

RNA = eiwitten aanmaak

Zon

primaire leverancier van energie op aarde, planten zetten deze energie door fotosynthese vast in glucose, maar glucose is niet geschikt om rechtstreeks als energiebron te dienen voor celprocessen dus wordt er in de mitochondriën glucose geoxideerd naar CO₂ + H₂O → Vrijkoming van energie → aanmaak ATP (adenosinetrifosfaat)

ATP bestaat uit

1. organische base → adenine

2. pentose suiker (5C) → ribose

3. 3 fosfaatgroepen

Waarom is ATP een universele energiedrager?

Maakt niet uit welke organisme. dit is het molecule waarin energie  van glucose wordt opgeslagen en waar energie ook terug vrijkomt bij afbraak

Wat gebeurt er bij de afbraak van ATP

afbraak ATP → vrijkoming energie → opbouw eiwitten, contractie van spieren, geleiden zenuwimpulsen mogelijk

door wat wordt ATP gevormd?

ADP (adeninedifosfaat) door een extra vinding met een fosfaat groep, de energie die hiervoor nodig is wordt gekregen door oxidatiereacties in de cel of door licht in de fotosynthese

Reacte ADP → ATP

ADP + P + ENERGIE → ATP

ADP werd hier gefosforyleerd (+1 fosfaatgroep)

wat gebeurt er als je ergens in de cel energie nodig hebt?

ATP ondergaat hydrolyse (splitsing reactie met water), fosfaatgroep wordt afgesplitst en energie komt vrij

Reactie ATP → energie

ATP + H₂O → ADP + P + ENERGIE (30,6kJ/mol)

→ fosfaat groep komt vrij dus er moet ook een verbinding aanwezig zijn om deze fosfaatgroep op te nemen en gefosforyleerd te worden

Moet een organismen altijd ATP vanaf het begin opbouwen?

Nee, het vrijgekomen ADP bindt snel een P-groep, maar hiervoor is energie die bij de afbraak opnieuw vrijkomt

Legt de cel een grote voorraar ATP?

Nee:

geen grote ATP want de omzettingen van ADP → ATP(en omgekeerd) gebeuren zeer snel. Je hebt heel veel ATP nodig voor normale celgroei, een mens verbruikt per dag 45kg ATP maar heeft een vooraad van amper 1g, elke cel in ons lichaam maakt en verbruikt ongeveer 10.10⁶ ATP moleculen per seconde