Metabolizm i Enzymy

Flashcards covering key concepts related to metabolism and enzymes based on the lecture notes.

Metabolizm

Suma wszystkich reakcji chemicznych zachodzących w organizmie.

Katabolizm

Proces rozkładu złożonych związków na prostsze, podczas którego uwalnia się energia.

Anabolizm

Proces syntezy prostych związków w złożone, który wymaga dostarczenia energii.

Enzymy

Biokatalizatory, które przyspieszają reakcje chemiczne, nie ulegając zużyciu.

Energia aktywacji

Minimalna energia potrzebna do rozpoczęcia reakcji chemicznej.enzymy obniżają energię aktywacji (próg do działania jest mniejszy)

Sprzężenie zwrotne

Mechanizm regulujący aktywność enzymów, który reaktywnie odpowiada na zmiany w organizmie. enzym działający na początku szlaku jest hamowany przez końcowy enzym

Inhibitory enzymów

związki chemiczne które selektywnie hamują działanie określonych enzymów poprzez zmniejszenie ich aktywności enzymatycznej lub blokowanie ich miejsc aktywnych.

Aktywatory enzymów

Cząsteczki lub jony, które zwiększają aktywność enzymów.każy enzym ma swoją opymalna temperaturę i ph Optymalne warunki sprzyjają ich działaniu.

Optymalne pH

Poziom pH, przy którym enzymy działają z najwyższą wydajnością.

Proenzymy

Nieaktywne formy enzymów, które aktywują się po proteolizie.

Proteasomy

Kompleksy enzymatyczne odpowiedzialne za degradację niepotrzebnych białek.

Katalaza

Enzym, który katalizuje rozkład nadtlenku wodoru do wody i tlenu.

ATP

Adenozynotrifosforan, nietrwały związek energetyczny, który magazynuje i uwalnia energię.

Fosforylacja

Przyłączenie grupy fosforanowej do cząsteczki, często związanego z aktywacją enzymu.

Cykl metaboliczny

Szlak metaboliczny, w którym produkt końcowy może być substratem dla kolejnej reakcji.

Hydroliza

Reakcja chemiczna, w której cząsteczka wody rozkłada inny związek.

GTP

Guanozynotrifosforan, inny nośnik energii w komórkach.

NADH

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy, forma zredukowana, przenosząca elektrony w reakcjach redoks.

NADPH

Fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego, forma zredukowana, używana w biosyntezach.

Enzymy proste

Enzymy zbudowane tylko z aminokwasów, jak pepsyna.

Enzymy złożone

Enzymy składające się z części białkowej i niebiałkowej (kofaktora).

energia

energia może być przenoszona lub przeksztucana ale NIE MOŻE BYĆ NISZCZONA CZY TWORZONA ONA POPROSTU JEST

enzymy proste

zbudowane tylko z aminokwasów

enzymy złożone

Są to enzymy, które zawierają zarówno białkową część (apoenzym), jak i część niebiałkową (kofaktor), która może być jonem metalu lub witaminą.

koenzym

część niebiałkowa enzymu, często w formie witaminy, która wspomaga jego działanie.

rybozymy

Cząsteczki RNA, które mają zdolność katalityczną, działając jak enzymy w biologicznych reakcjach biochemicznych.

substrat

Cząsteczka, na którą działa enzym, uczestnicząc w reakcji chemicznej.

swoistość enzymu

zdolność enzymu do katalizowania tylko określonych reakcji lub działania na konkretne substraty. (eznymy są wybredne i nie chcą się łączyć i oddziaływac z każdym substratem)

transferazy

Enzymy odpowiedzialne za przenoszenie grup chemicznych między cząsteczkami, regulujące wiele reakcji metabolicznych.

oksydoreduktazy

Enzymy, które katalizują reakcje utleniania i redukcji, przenosząc elektrony między substratami.

hydrolazy

Enzymy, które katalizują reakcje hydrolizy, rozkładając cząsteczki poprzez dodanie wody.

liazy

Enzymy, które katalizują reakcje, w których cząsteczki są rozkładane przez usunięcie grup chemicznych, bez użycia wody.

izomery

katalizują przeniesienie cząsteczki w obrębie jednej komórki

ligazy

Enzymy, które katalizują reakcje łączenia dwóch cząsteczek w obecności ATP, tworząc nowe wiązania chemiczne.

powinowactwo

siła z jaką enzym przyciąga i wiąże się z substratem, im większe powinowactwo tym mocniej i efektywniej się wiążę z substratem

inhibicja kompetycyjna

rodzaj inhibicji enzymatycznej, w której inhibitor konkuruje z substratem o wiązanie do centrum aktywnego enzymu.

inhibicja niekompetycyjna

Rodzaj inhibicji enzymatycznej, w której inhibitor wiąże się z enzymem w miejscu innym niż centrum aktywne, zmieniając jego kształt i zmniejszając aktywność katalityczną niezależnie od obecności substratu.

protelioza

hydrolityczny rozkład wiązania peptydowego za pomocą proteaz prowadzi do rozkłądu białek na aminokwasy.

proteasom

kompleks białkowy odpowiedzialny za degradację białek, które są oznaczone na zniszczenie przez ubiquitin. Proteasomy rozkładają uszkodzone lub zbędne białka, uczestnicząc w regulacji cyklu komórkowego i odpowiedzi na stres.

katalaza

enzym, który katalizuje rozkład nadtlenku wodoru na wodę i tlen, odgrywając ważną rolę w ochronie komórek przed uszkodzeniem przez reaktywne formy tlenu. (w wątrobie nerkach i innych tkankach, gdzie występuje w wysokich stężeniach).

fosforyzacja substancji

substrat wysokoenergetyczny plus atp zamienia się na produkt niskoenergetyczny plus atp