Chapitre 6: Comment les enzymes fonctionnent

Flashcards de vocabulaire pour réviser le chapitre sur le fonctionnement des enzymes.

Fonctions essentielles pour assurer la vie

Capacité de se reproduire et de catalyser les réactions chimiques.

Spécificité des enzymes

Très bonne, ce qui évite les réactions secondaires.

Conditions de fonctionnement des enzymes

pH, température du corps et des cellules.

Rôle des enzymes

Augmenter la vitesse de réaction.

Régulation des enzymes

Peuvent être régulées et inactivées.

Coenzyme

Molécule organique souvent dérivée des vitamines.

Cofacteur

Ions inorganiques nécessaires à l'activité enzymatique.

EC (Enzyme Commission)

Décide quel numéro est attribué à chaque enzyme.

Enzymes

Abaissent l'énergie de transition, facilitant la réaction.

Delta G de la réaction

N'est pas modifié par l'enzyme.

Enzyme

Accélère la réaction mais ne change pas l'énergie des réactifs.

Enzymes

Sont des catalyseurs qui accélèrent les réactions.

État de transition

État énergétiquement improbable que l'enzyme aide à atteindre.

Types de liaisons entre enzyme (E) et substrat (S)

Liaisons faibles, parfois liaisons covalentes transitoires, induced fit.

Rôle de l'enzyme

Facilite la rencontre entre réactifs et oriente les groupements fonctionnels.

Nombre de molécules d'eau

Réduit autour du substrat lors de la liaison avec l'enzyme.

Enzyme

Complémentaire à l'état de transition du substrat.

Rôle de l'enzyme dans la proximité des substrats

Augmente la vitesse de la réaction.

Indices du mécanisme catalytique

Structures 3D, mutations, paramètres de cinétique enzymatique.

Paramètres de cinétique

Vmax, Km, Kcat

Km (Constante de Michaelis-Menten)

Concentration à laquelle on atteint 1/2 Vmax.

Km

Affinité de l'enzyme pour le substrat.

Kcat

Constante qui définit l'efficacité.

V

Réaction : K2[ES]

Si V0 = Vmax/2

Km = 2[S]-[S]= [S]

Petit Km

Forte affinité de E pour S.

Kcat

Nombre de substrats convertis par enzyme.

Kcat/Km

Constante spécifique : mesure du niveau de perfection de l'enzyme.

Kcat

Le substrat est convertie en susbtrat pour une enzyme

Types d'inhibition enzymatique

Réversibles (interactions faibles) et irréversibles (liaisons covalentes).

Inhibitions réversibles

Compétitives, incompétitives, mixtes.

Inhibiteur compétitif

Se lie au site actif, augmentant Km mais laissant Vmax inchangé.

Inhibiteur incompétitif

Diminue Vmax, augmente Km.

Inhibiteur mixte

Peut se lier à l'enzyme seule ou liée au substrat.

Inhibition irréversible

Liens covalents entre enzymes et inhibiteurs, Vmax diminue, dialyse inefficace.

Mécanisme ping-pong

Pas de complexe ternaire.

Classes de mécanismes catalytiques

Acide-base, covalente, dépendante d'ions métalliques.

Catalyse acide-base

Transfert de protons via acide aminé ou H3O+.

Spécificité de coupure

Clivage après résidus positifs, aromatiques, ou petits (trypsine, chymotrypsine, élastase).

Zymogène

Précurseur d'enzyme devant être clivé pour activation.

la chymotrypsine

Transforme un substrat qui ne marche pas très bien pour pouvoir monitorer la transformation.

Effet du pH

Changements de chaînes latérales ou du substrat.

Enzyme libre

Poche hydrophobe près du résidu sérine.

Catalyse acide-base

Donneurs et accepteurs de protons.

Catalyse covalente

Nucléophiles et électrophiles, formation d'intermédiaire covalent transitoire.

Ions métalliques

Capturent des électrons ou stabilisent l'état de transition.

L'ubiquitine

En contrôlant le niveau de dégradation.

Facteurs régulant l'activité enzymatique

Faibles si les produits s'accumulent, modifications post-traductionnelles, effecteurs allostériques.

lysines méthylés

Détecter grâce à des anticorps.

Isoleucine

Inhibiteur allostérique de l'enzyme de la première voie.

Courbe sigmoïde

Déplacée vers la droite par l'inhibiteur, vers la gauche par l'activateur.

Phosphate de l'ATP

Greffée sur une chaîne latérale d'un résidu.

L'activité totale d'une enzyme peut être modifiée en altérant le nombre de ses molécules dans la cellule ou dans un compartiment cellulaire (1 à 6) ou en modulant l'activité des molécules existantes (7 à 10). Agne enzyme peut être affectée par une combinaison de ces modifications

Facteurs affectant l'activité enzymatique

Phosphorylation

Peuvent fonctionner en système On/off (phosphoriler = activer et déphosphryler = désactiver) ou en système rhéostat (activer bcp ou peu) / Conditionnelle

Kinases

Reconnaissent des sites à la surface.

On dit protéine kinase car il y a aussi des kinases qui mettent des phosphates sur des lipides

Sérine, thréonine kinase ou tyrosine protéine kinase

Protéases digestives

Activées grâce à la trypsine.