BQM P2

1.      ¿Cuántos aminoácidos hay en el organismo?

1.      ¿Cuántos aminoácidos hay en el organismo?

1.      20 aminoácidos diferentes

1.      Estructura común de los aminoácidos

1.      Carbono α, grupo amina, grupo carboxilo, hidrogeno y cadena lateral que varía en función del aminoácido

1.      Qué quiere decir que los aminoácidos son anfóteros

1.      Moléculas que según el pH del medio en el que se encuentran se comportan como ácidos o como bases

1.      A pH fisiológico como se encuentran los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos

1.      Tanto los grupos amino como los carboxilo se encuentran ionizados

1.      Los grupos amida son ionizables verdadero o falso

Falso

1.      Los grupos amina son ionizables verdadero o falso

1.      Verdadero

1.      Aminoácidos que tienen la cadena lateral positivamente cargada

1.      Lisina, Arginina, Histidina

1.      Aminoácidos polares con la cadena lateral sin carga

1.      Serina, Threonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina

1.      Aminoácidos aromáticos

1.      Fenilalanina, Tirosina, Triptófano

1.      Aminoácidos no polares

1.      Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina

1.      Aminoácidos cargados negativamente

1.      Glutamato y aspartato

1.      ¿Cómo se llama la molécula resultante de un aminoácido el cual ha perdido su grupo amino?

1.       α-cetoácidos

1.      Ejemplos de α-cetoácidos

1.      Piruvato, oxalacetato, α-cetoglutarato

1.      ¿De qué parte de los aminoácidos podemos obtener energía?

1.      Del esqueleto carbonado, de los α-cetoácidos. Pueden incorporarse en el ciclo de krebs para obtener directamente ATP o para producir precursores de la gluconeogénesis mediante reacciones anapleróticas. Si tras una comida tenemos un exceso de aminoácidos el esqueleto carbonatado lo podemos convertir en glucosa o ácidos grasos.

1.      El organismo puede absorber las proteínas verdadero o falso

Falso, las proteínas no pueden ser absorbidas. Es necesario ser hidrolizadas a sus aminoácidos y estos sí que podrán ser incorporados.

1.      Cuales son las fases de la digestión de las proteínas y qué enzimas actúan en cada una de ellas

1.      1- Fase gástrica – estomago à actúa la pepsina

2-Fase pancreática – páncreas à actúa la tripsina, la quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasa

3-Fase intestinal – intestino à actúan las peptidasas intestinales

1.      Forma en la que se secretan la mayoría de las peptidasas

1.      Se secretan en forma de zimógenos, es decir, se secretan estructuralmente inactivas y para activarse sufren proteólisis

1.      Forma estructural en la que podemos absorber las proteínas

1.      En forma de aminoácidos libres, dipéptidos y tripéptidos

1.      Tipo de enlaces que hidrolizan las siguientes enzimas:

-         Elastasa (origen pancreático)

-         Tripsina (origen pancreático)

-         Aminopeptidasa (origen intestinal)

1.      Elastasa → hidroliza enlaces en el que el carbono es aportado por una alanina, glicina o serina

Tripsina → hidroliza enlaces en el que el carbono es aportado por arginina o lisina

Aminopeptidasa → empiezan a hidrolizar por N-terminal

1.      Lugar en el cual se da la absorción de aminoácidos

1.      Se da en la parte luminal de los enterocitos del intestino delgado

1.      Tipos de transportadores de:

-         Aminoácidos libres

-         Dipéptidos y tripéptidos

1.      Transportador de los aminoácidos libres de tipo simporte con sodio

Transportador de dipéptidos y tripéptidos cotransporte con H+

1.      Donde van a parar los aminoácidos absorbidos en el enterocito

1.      En el dominio basal encontramos unos transportadores que permiten la salida de los aminoácidos hacia la vena porta o sus venas accesorias.

Como se transporta el grupo amino por el plasma

1.      Se transporta de forma no tóxica hacia el hígado mediante alanina y glutamina.

1.      Reacciones de separación del grupo amino del esqueleto carbonatado

1.      Transaminación y desaminación oxidativa del glutamato

1.      Fórmula del balance nitrogenado (BN)

1.      BN = N ingerido – N excretado

1.      Situación de BN con metabolismo nitrogenado normal

BN metabolismo nitrogenado normal = 0

1.      Situaciones a las que se puede deber un BN positivo y/o negativo

1.      + → en niños en crecimiento y en embarazadas

- → fisiológicamente en el ayuno, en postoperatorios y personas mayores. Patológicamente en infecciones, quemaduras graves, enfermedades graves de riñón.

1.      Cofactor necesario en las transaminaciones

PLP (piridoxal fosfato), es un derivado de la vitamina B6

1.      Lugar donde se encuentran las transaminasas

1.      Se pueden encontrar en todos los tejidos, pero están principalmente en el hígado y músculo. Normalmente se encuentran en el citosol, aunque AST también se puede localizar en las mitocondrias

1.      Aceptor por excelencia de las transaminaciones

1.      α-cetoglutarato y dará lugar al glutamato

1.      Reacción que se acopla a la transaminación

1.      desaminación oxidativa del glutamato

1.      Cofactor de la desaminación oxidativa del glutamato

1.      NAD+ para la desaminación oxidativa del glutamato y NADPH para la reacción inversa

1.      Ciclo de la alanina glucosa

1.      Ciclo que consiste en el aprovechamiento de la alanina para generar piruvato en el hígado para la gluconeogénesis. En el músculo se hace la glucólisis y se obtiene piruvato. El piruvato se convierte en alanina gracias a GPT o ALT. La alanina viaja por la sangre hasta el hígado donde ahí la misma enzima lo va a volver a transformar en piruvato. El piruvato se va a usar para hacer gluconeogénesis. El glutamato que se genera de esta última reacción sufre desaminación oxidativa y el grupo amonio que se libera va al ciclo de la urea.

1.      Qué es BCAT

1.      La mayor parte de los aminoácidos de los músculos son ramificados y estos serán transaminados por BCAT (Branch chain aminotransferase)

1.      Destinos del glutamato mitocondrial

1.      Transaminarse mediante GOT/AST y dar lugar a aspartato que se incorporará en el paso 2 del ciclo de la urea

Hacer la desaminación oxidativa

Aminoácido que participa en las transaminaciones dando piruvato

Alanina

Intermediario del ciclo de la urea que se transporta de la mitocondria al citosol

Citrulina

Molécula formada en la reacción limitante del ciclo de la urea

Carboamil fosfato

Cofactor necesario para la enzima timidilato sintasa

metilen - tetrahidrofolato

Neurotransmisor derivado del triptófano por hidroxilación y descarboxilación

Serotonina

Aminoácido intermediario del ciclo de la urea y proteinogeno

Arginina

Todos los aminoácidos son proteinogenos, verdadero o falso

Falso, de los 20 aminoácidos que hay no todos se usan para formar proteínas.

aminoácido producto de la transaminación del oxalacetato

Aspartato

Aminoácido proteinogénico no esencial imprescindible para la síntesis del neurotransmisor dopamina

Tirosina

Principal aminoácido que transporta nitrógeno hasta el hígado

Glutamina

Principal nucleótido intermediario de la síntesis de todos los nucleótidos púricos

Inosina monofosfato (IMP)

Principal molécula de excreción de nitrógeno en el organismo humano

Urea

Aminoácido cetogénico, no glucogénico, esencial y abundante en el músculo

Leucina

Principal metabolito de excreción del catabolismo de las purinas

Ácido úrico

cuales son los aminoácidos de cadena lateral ramificada

Leucina, isoleucina y valina

Aminotransferasa citosólica y mitocondrial

Aspartato aminotransferasa (AST) ya que también sirve de lanzadera

Transaminasas que encontramos mayoritariamente en el músculo

AST y BCAT