Kinetyka reakcji enzymatycznej

szybkość reakcji enzymatycznej jest

wyznacznikiem aktywności enzymu

wykres szybkości reakcji od czasu

wykres stężenia produktu od czasu

kiedy szybkość reakcji osiąga wartość max

gdy wszystkie miejsca enzymu są wysycone

czy jeszcze większe początkowe stężenie substratu wpływa na szybkość reakcji enzymatycznej

nieeee

przy (1)…. początkowym [S] szybkość reakcji v0 jest (2)….. do [S]

1. niskim

2. proporcjonalna

co przedstawia wykres

pokazuje że enzym a ma większe powinowactwo do substratu niż b

co przedstawia wykres

enzymy a i b o jednakowym powinowactwie do substratu, lecz o różnych stężeniach

jaki to wykres

Krzywa Michaelisa-Menten

jaki to wykres

Wykres Lineweavera-Burka

gdy Km jest wysokie to (1)…… wiązanie substratu a powinowactwo substratu jest (2)…….

1. słabe

2. niskie

definicja Km

• Jest miarą stabilności kompleksu ES, stanowiąc iloraz sumy szybkości rozkładu i szybkości powstawania

• Informuje o sile wiązania substratu z enzymem

czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej

• stężenie substratu/ produktu/ enzymu

• temperatura

• pH

• obecność inhibitorów i aktywatorów

jak stężenie substratu wpływa na szybkość reakcji enzymu

• zwiększa się liczba cząstek mających dostateczną energię

• zwiększenie prawdopodobieństwa zderzeń efektywnych

• wzrasta prędkość reakcji do momentu wysycenia wszystkich cząsteczek enzymu

jak wzrost temperatury układu wpływa na aktywność enzymu

• szybkość reakcji rośnie

• wzrasta częstość i energia zderzeń międzycząsteczkowych

• wzrasta energia kinetyczna układu

Zbyt duża ilość ciepła dostarczana do układu powoduje

• spadek szybkości reakcji enzymatycznej, ponieważ enzym lub substrat ulegają denaturacji i inaktywacji

jak zmiana pH wpływa na aktywność enzymu

• zmiana pH powoduje spadek aktywności enzymu i zwolnienie szybkości reakcji

• wartość (1)…… pH odzwierciedla pH środowiska, w którym ten enzym znaleziono

1. optymalnego

jaki jest zakres pH dla optymalnej aktywności enzymu

wąski przedział pH

Typy hamowania reakcji enzymatycznych

1. nieodwracalne

2. odwracalne

   • kompetycyjne

   • niekompetycyjne

   • akompetycyjne

Inhibitory nieodwracalne

Inhibitor wiąże się kowalencyjnie z enzymem lub tworzą się tak silne wiązania, że dysocjacja tego kompleksu jest bardzo powolna

Przykłady inhibitorów nieodwracalnych

• penicylina

• aspiryna

• gazy paraliżujące układ nerwowy

Penicylina

wiąże się z centrum aktywnym transpeptydazy hamując syntezę bakteryjnych ścian komórkowych (peptydyloglikanów)

Aspiryna

kowalencyjnie modyfikuje cyklooksygenazę i zmniejsza syntezę cząsteczek sygnałowych stanu zapalnego (prostaglandyn)

Gazy paraliżujące układ nerwowy

zatrucie acetylocholinoesterazy, enzymu pełniącego ważna rolę w przekazywaniu impulsów nerwowych

Inhibicja kompetycyjna przykład:

substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian

Inhibicja niekompetycyjna przykład

działanie siarkowodoru na enzymy zawierające w centrum aktywnym atom metalu, np. żelaza lub miedzi

Inhibicja akompetycyjna przykład

działanie soli litu na monofosfatazę inozytolu hamuje działanie enzymu i uniemożliwia włączenie inozytolu do ścieżki sygnałowej komórki