4- Transport des protéines

Pore nucléaire

Tunnel permettant échanges entre noyau et cytosol

Entrée du pore nucléaire

Protéines nucléaire

Sortie du pore nucléaire

ARNm, ARNt, sous unités ribosomales

Enveloppe nucléaire inclut

Double membrane (int.+ext.)

Les protéines synthétisées dans cytosol peuvent être importées après traduction dans

• mitochondries

• Peroxysomes

• Chloroplastes

Les protéines synthétisées dans cytosol peuvent être importées après traduction ET nécessitent?

Des séquences signales spécifiques reconnues par récepteurs d’importation

Insertion co-traduction dans le R.E. Étapes

1. La séquence signales émerge du ribosome

2. Une SRP (signal recognition particle) s’y fixe et stoppe momentanément traduction

3. SRP amène le complexe sur récepteurs SRP et du RE

4. Protéine entre dans pore de translocation (translocon)

5. Signale peptidase coupe séquence signal→ protéine entre dans la lumière du RE

Qu’est ce que la séquence signal?

• Courte suite d4A.A. Hydrophobes (8-12 A.A.), proche de l’extrémité de N-terminale

• Dirige ribosome vers membrane du R.E.

EXpérience de marquage et chasse

• marquage court (5min)→ protéines visibles dans R.E.

• Chasse (10-30 min)→ protéines visibles dans Golgi

• Chasse longue→ protéines visibles à la membrane /sécrétés

• Permet de suivre trajet des protéines: RE→ Golgi→ vésicules→ surface cellulaire

Transport vésiculaire

Protéines se déplacent dans vésicules de transport (=50nm)

1. Bourgeonnement de la membrane d’origine

2. Déplacement dans cytoplasme

3. Fusion avec membrane de destination

Compartiment de Golgi

• face cis→ proche du R.E. (Entrée)

• Face médiale

• Face trans→ vers membrane plasmique (sortie)

• Chaque compartiment contient enzymes spécifiques pour modification post-traductionnelles

Répliement et protéines chaperonnes

• dans R.E.: protéines sont pliées correctement grâce aux chaperonnes (BiP)

• Empêchent agrégation et assurent structure fonctionnelle stable

Formation de ponts disulfures

• entre 2 cystéines → liaisons covalentes S-S

• Nécessitent milieu oxydant (RE/espace extracellulaire)

• Rôle: stabilisation de la protéine (surtout des protéines sécrétées)

Glycolisation: déf? Dans RE? Dans Golgi? Fonctions?

Ajoute de chaînes oligosacchariques (sucres) sur azote d’une asparagine

• Dans RE: ajout intial (précurseur riche en mannose)

• Dans Golgi: modifications successives

  • Cis: suppression glucose / mannose

  • Médial: ajout Glc NAc

  • Trans: ajout galactase et acide sialique

• Fonctions:

  • Repliement et stabilité

  • Reconnaissance cellulaire

  • Tri intracellulaire (étiquettage protéines)

Maturation protéolytique

Clivage enzymatiques → forme active de la protéine

Types de sécrétion

1. Constitutive:

• continue non régulée

• Cellules concernées: toutes

• Petites vésicules (50nm)

• Fusion spontanée

2. Régulée

• dépend d’un signal

• Cellules concernées: cellules spécialisées

• Granules de sécrétion (>500nm)

• Exocytose contrôlée