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"Pergunta"

"Resposta"

"O que são peptídeos e proteínas?"

Polímeros de aminoácidos unidos por ligações peptídicas, formadas por desidratação entre grupo carboxila de um aminoácido e grupo amino de outro.

"O que caracteriza a ligação peptídica?"

"É rígida e plana (sem rotação em torno da ligação C-N)

"Quais são as extremidades de um peptídeo/proteína?"

"A extremidade N-terminal (amino) e a C-terminal (carboxila)."

"Como as extremidades influenciam o comportamento da proteína?"

"Afetam o comportamento de ionização da proteína em solução."

"O que são proteínas oligoméricas e protômeros?"

"Oligoméricas: mais de uma subunidade. Protômeros: subunidades idênticas."

"Dê exemplos de proteínas globulares e suas funções."

Citocromo c (transporte de elétrons), mioglobina (armazenamento/transporte de O₂).

"Quais métodos principais são usados para separar e isolar proteínas?"

"Cromatografia (por afinidade

"Como funciona a cromatografia por afinidade?"

"Separa proteínas por especificidade de ligação

"O que é eletroforese?"

Técnica que separa proteínas por carga/massa, estimando massa molecular e ponto isoelétrico.

"O que é estrutura primária de uma proteína?"

"A sequência linear de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica."

"Como alterações na estrutura primária podem afetar a função?"

Podem causar doenças, como a anemia falciforme.

"Por que sequências conservadas são importantes?"

"São cruciais para a função e identificação de famílias de proteínas."

"O que é estrutura secundária? Quais são os principais tipos?"

"Arranjo espacial local estabilizado por ligações de hidrogênio. Principais tipos: alfa-hélice e folha beta."

"O que diferencia folhas beta paralelas e antiparalelas?"

"Antiparalelas são mais estáveis devido ao alinhamento das ligações de hidrogênio."

"Como o grupo R dos aminoácidos interfere na estrutura secundária?"

Pode criar interações hidrofóbicas ou iônicas, dificultando ou favorecendo a formação das estruturas.

"Para que serve o diagrama de Ramachandran?"

"Mostra os ângulos permitidos de rotação dos resíduos de aminoácidos."

"O que é estrutura terciária?"

Arranjo tridimensional total da proteína, unindo várias estruturas secundárias via interações fracas e, às vezes, pontes dissulfeto.

"O que são motivos e domínios em proteínas?"

"Motivos: padrões locais recorrentes (ex: hélice-alça-hélice). Domínios: regiões estáveis e funcionais independentes."

"O que é estrutura quaternária?"

"Arranjo de múltiplas cadeias polipeptídicas (subunidades)."

"Quais forças predominam na estrutura quaternária?"

Interações fracas (hidrofóbicas, hidrogênio, iônicas); pontes dissulfeto são exceção.

"O que é conformação proteica?"

"O estado tridimensional da proteína sem quebra de ligações covalentes."

"Como ocorre o dobramento proteico?"

Guiado pela sequência primária; ocorre em etapas hierárquicas: primeiro secundária, depois terciária/quaternária.

"O que é desnaturação e renaturação de proteínas?"

"Desnaturação: perda da estrutura por alteração das interações fracas. Renaturação: recuperação da estrutura original em algumas proteínas."

"Como a estabilidade proteica é mantida?"

Por interações fracas (van der Waals, hidrogênio, hidrofóbicas, iônicas) e pontes dissulfeto.

"Cite métodos de determinação estrutural de proteínas."

Cristalografia de raio-X, Ressonância Magnética Nuclear (RMN), Microscopia Crioeletrônica (Cryo-EM), predição computacional/IA.

"Qual a diferença entre proteínas fibrosas e globulares?"

Fibrosas: longas, resistentes, insolúveis (ex: colágeno, queratina).
Globulares: compactas, funções variadas (ex: enzimas, mioglobina).

"O que caracteriza a mioglobina?"

Primeira proteína com estrutura 3D conhecida, 1 cadeia polipeptídica + 1 grupo heme, armazena O₂ em músculos.

"O que caracteriza a hemoglobina?"

"4 subunidades

"O que é sítio de ligação proteína-ligante?"

"Local específico onde moléculas (ligantes) se ligam reversivelmente à proteína."

"O que é constante de dissociação (Kd)?"

Medida de afinidade proteína-ligante; quanto menor o Kd, maior a afinidade.

"O que é alosteria?"

"Mudança conformacional em uma subunidade/proteína que altera a afinidade pelos ligantes em outras subunidades."

"O que são famílias de proteínas?"

"Agrupamentos baseados na similaridade da sequência de aminoácidos."

"Como o sequenciamento e a bioinformática auxiliam no estudo de proteínas?"

Permitem identificar e comparar proteínas, estudar evolução, função e associar mutações a doenças.

"Defina os quatro níveis de estrutura de proteínas e dê exemplos."

"Primária: sequência (ex: insulina); Secundária: alfa-hélice, folha beta; Terciária: dobramento completo (ex: mioglobina); Quaternária: múltiplas cadeias (ex: hemoglobina).

"Explique a diferença entre forças que estabilizam estruturas secundárias e terciárias."

Secundária: ligações de hidrogênio entre carbonila e amino. Terciária: interações hidrofóbicas, iônicas, van der Waals, hidrogênio, pontes dissulfeto.

"Descreva os principais métodos de separação e identificação de proteínas."

Cromatografia (por afinidade, tamanho, carga) e eletroforese.

"O que é motivo e domínio em proteínas? Dê exemplos."

"Motivo: Padrão de dobramento identificável, envolvendo

dois ou mais elementos de estrutura secundária e

a conexão entre elas . hélice-alça-hélice;

Domínio: Parte da cadeia polipeptídica que é independentemente estável ou pode se movimentar como entidade isolada em relação ao resto da proteína

região catalítica de enzimas."

"Relacione estrutura e função de hemoglobina e mioglobina."

"Mioglobina: armazena O₂

"Explique alosteria."

"Mudança em uma subunidade afeta a afinidade das demais; importante para regulação e transporte (hemoglobina)."

"Como a sequência primária determina estrutura e função? Dê exemplo de doença."

"Sequência define dobramento e função; mutação pode causar anemia falciforme."