Regulacja aktywności enzymów

Biologia klasa 1 zakres rozszerzony temat: Regulacja aktywności enzymów.

Wymień czynniki wpływające na aktywność enzymów

temperatura, pH środowiska, stężenie substratu oraz obecność aktywatorów i inhibitorów

Jak temperatura wpływa na aktywność enzymów?

wraz z jej wzrostem wzrasta szybkość reakcji

W jakich przedziałach temperatur enzymy są aktywne?

Enzymy są aktywne od 0°C do 45°C

Jaka jest optymalna temperatura, podczas której enzymy działają najlepiej?

Optymalna temperatura, podczas której działają wszystkie enzymy to ok. 38°C

Co powoduje wysoka temperatura powyżej 39°C?

denaturację, czyli niszczenie struktury przestrzennej białek, skutkiem jest utrata właściwości enzymu oraz spowolnienie reakcji i brak produktu

Jakie enzymy należą do wyjątków, które funkcjonują w innych warunkach termicznych?

enzymy występujące w komórkach bakterii żyjących w gorących źródłach.

Co oznacza pH?

pH to stężenie jonów wodorowych

Do czego prowadzą bardzo wysokie lub bardzo niskie wartości pH środowiska?

Bardzo wysokie lub bardzo niskie wartości pH środowiska mogą prowadzić do denaturacji enzymu.

W jakim pH jest aktywna większość enzymów komórkowych?

Większość enzymów komórkowych jest aktywna w pH ok. 7, czyli w środowisku obojętnym.

Jakie jest optymalne środowisko pH dla pepsyny?

pH = 2.

Jakie jest optymalne środowisko pH dla amylazy ślinowej?

pH = 7.

Jakie jest optymalne środowisko pH dla trypsyny?

pH = 8

Czym jest powinowactwo?

Powinowactwo określa jak chętnie enzymy łączą się z substratami.

Czym jest stała Michaelisa?

Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej.

Im mniejsza wartość Km tym..

większe jest powinowactwo enzymu do substratu

Opisz zależność między stężeniem substratu a szybkością reakcji enzymatycznej, kiedy stężenie substratu jest niskie.

Wtedy szybkość reakcji jest niewielka, ponieważ nie wszystkie cząsteczki enzymu mogą w danym momencie połączyć się z cząsteczkami substratu.

Opisz zależność między stężeniem substratu a szybkością reakcji enzymatycznej, kiedy stężenie substratu jest równe Km.

Wtedy połowa cząsteczek enzymu tworzy w danym momencie kompleks ES. Szybkość reakcji enzymatycznej wynosi wówczas połowę wartości maksymalnej.

Opisz zależność między stężeniem substratu a szybkością reakcji enzymatycznej, kiedy stężenie substratu jest dwukrotnie większe niż Km.

Wtedy szybkość reakcji enzymatycznej jest równa szybkości maksymalnej. Wówczas wszystkie cząsteczki enzymu tworzą w danym momencie kompleks ES.

Jak działają aktywatory?

zwiększają aktywność enzymów

Czy aktywatory biorą bezpośredni udział w rekcji katalizy?

Nie

Podaj przykłady substancji zaliczanych do aktywatorów.

jony niektórych metali, małe związki organiczne, inne enzymy

Jak działają inhibitory?

hamują aktywność enzymów

Wyróżniamy dwa rodzaje inhibitorów. Wymień jakie.

nieodwracalne i odwracalne

Jakie cząsteczki zalicza się do inhibitorów nieodwracalnych?

takie, które trwale wiążą się z enzymem.

Do czego prowadzi trwałe wiązanie się enzymów z inhibitorem nieodwracalnym?

prowadzi do całkowitej i nieodwracalnej utraty właściwości katalitycznych enzymu.

Jakie substancje zaliczamy do inhibitorów nieodwracalnych?

zalicza się wiele trucizn oraz jony metali ciężkich

Jakie cząsteczki zalicza się do inhibitorów odwracalnych?

zalicza się cząsteczki, które łączą się z enzymem nietrwale.

Wśród inhibitorów odwracalnych wyróżniamy dwa rodzaje, wymień jakie.

kompetycyjne i niekomptycyjne.

Jakie cząsteczki należą do inhibitorów kompetycyjnych?

należą cząsteczki, których struktura przestrzenna przypomina strukturę substratu, przez co współzawodniczą z substratem o centrum aktywne enzymu.

Co powoduje związanie inhibitora kompetycyjnego z enzymem?

blokuje centrum aktywne enzymu i uniemożliwia związanie substratu, powoduje to zahamowanie reakcji enzymatycznej.

Jak można częściowo ograniczyć inhibicję kompetycyjną?

poprzez zwiększenie stężenia substratu.

Jakie substancje należą do inhibitorów kompetycyjnych?

antywitaminy

Jakie związki należą do inhibitorów niekompetycyjnych?

związki, które mają inną budowę niż substrat

Gdzie wiążą się z enzymem inhibitory niekompetycyjne?

wiążą się z enzymem poza centrum aktywnym, w tzw miejscu allosterycznym

Jak można ograniczyć inhibicję niekompetycyjną?

można ją jedynie ograniczyć przez usunięcie inhibitora ze środowiska.

Jakie substancje należą do inhibitorów niekompetycyjnych?

należą niektóre metabolity regulujące aktywność enzymów oraz niekiedy jony metali ciężkich

Co powoduje przyłączenie się inhibitora niekompetycyjnego do miejsca allosterycznego?

Powoduje zmianę kształtu centrum aktywnego.

Wymień różnice między inhibicją kompetycyjną a niekompetycyjną

inhibitor kompetycyjny przyłącza się do centrum aktywnego, a inhibitor niekompetycyjny nie, inhibitor niekompetycyjny zmienia kształt miejsca aktywnego, a inhibitor kompetycyjny nie.

Jak inaczej jest nazywane hamowanie przez sprzężenie zwrotne?

ujemne sprzężenie zwrotne

Co to jest hamowanie przez sprzężenie zwrotne?

jest to rodzaj regulacji enzymatycznej, w którym końcowy produkt jest inhibitorem enzymu wcześniejszego etapu.

Wymień cele ujemnego sprzężenia zwrotnego

aby nie było nadwyżki danego produktu oraz aby nie zużywać energii