cinetica chimica

Che cos’è la cinetica chimica?

La cinetica chimica è la branca della chimica che studia:

1. La velocità con cui le reazioni chimiche avvengono;

2. I meccanismi attraverso i quali i reagenti si trasformano in prodotti.

➡ In altre parole, non si limita a dire se una reazione può avvenire (come fa la termodinamica), ma spiega come e quanto rapidamente avviene.

Differenze con la termodinamica:

Aspetto	Termodinamica	Cinetica
Si chiede “può avvenire?”	✅ Sì	🔸 No
Si chiede “quanto rapidamente?”	❌	✅
Studia l’equilibrio finale	✅	❌
Studia il percorso (meccanismo)	❌	✅

Esempio biologico:
La reazione tra glucosio e ossigeno produce CO₂ e H₂O.
Termodinamicamente è molto favorevole (rilascia energia), ma senza enzimi è lentissima. Nel corpo umano invece, grazie agli enzimi, avviene in secondi: è un perfetto esempio di controllo cinetico.

Definizione di velocità di reazione

La velocità di reazione misura quanto rapidamente varia la concentrazione di una specie (reagente o prodotto) nel tempo.

📘 Formula generale:v=Δ[C]/Δt

📖 Significato dei simboli:

• v = velocità di reazione (unità: mol·L⁻¹·s⁻¹ o mol/L·min);

• Δ[C] = variazione di concentrazione (concentrazione finale − concentrazione iniziale);

• Δt = intervallo di tempo (t₂ − t₁).

👉 Se si misura un reagente, la concentrazione diminuisce nel tempo, quindi si mette un segno – per ottenere una velocità positiva:

v=−Δ[A]/Δt

Reazione generica e formula completa della velocità

Per una reazione:

aA+bB→cC+dD

dove:

• a, b, c, d = coefficienti stechiometrici;

• A, B = reagenti;

• C, D = prodotti.

La velocità è espressa da:

v=−1aΔ[A]/Δt=−1bΔ[B]/Δt=1cΔ[C]/Δt=1dΔ[D]/Δtv

• Il segno “−” davanti ai reagenti indica che le loro concentrazioni diminuiscono nel tempo;

• Il fattore 1/a (o 1/b) serve a normalizzare la velocità rispetto ai coefficienti stechiometrici: così la velocità è la stessa, indipendentemente da quale specie viene misurata;

• Per i prodotti, si usa segno positivo, perché le concentrazioni aumentano nel tempo.

Differenza tra velocità media e velocità istantanea

Velocità media = quanto cambia [C] in un intervallo di tempo finito:

Vmedia= C2-C1/t2-t1

• Misura “quanto in media” varia la concentrazione tra due istanti.

• È utile per una descrizione generale.

• Si usa in laboratorio con campioni prelevati ogni tot secondi/minuti.

Velocità istantanea = quanto cambia [C] in un istante preciso:

Vist.= dC/dt

• È la pendenza della tangente alla curva concentrazione-tempo in un punto.

• Rappresenta la vera “velocità reale” in quel momento.

📈 Sul grafico [C]–tempo:

• Linea più ripida → reazione più veloce;

• Linea più piatta → reazione più lenta.

Velocità iniziale di reazione

È la velocità misurata all’inizio della reazione, quando:

• i reagenti sono alla massima concentrazione,

• i prodotti sono quasi assenti,

• la velocità è massima e costante per un breve periodo.

Si usa spesso la velocità iniziale per confrontare reazioni o determinare la legge cinetica (cioè la relazione tra velocità e concentrazione).

Perché la velocità di una reazione diminuisce col tempo?

All’inizio di una reazione chimica, le concentrazioni dei reagenti sono massime. In questo stato, il numero di urti tra le molecole è molto alto, e di conseguenza la velocità di reazione è inizialmente elevata.
Con il passare del tempo, però, i reagenti vengono consumati e la loro concentrazione diminuisce progressivamente.

Meno molecole disponibili significa meno urti per unità di tempo, quindi anche meno urti efficaci (cioè urti che avvengono con la giusta energia e orientazione per trasformare i reagenti in prodotti).
La velocità dunque diminuisce naturalmente mentre la reazione procede.

A livello matematico, questa relazione è descritta dalla legge cinetica generale:

v=k[A]n[B]m

dove:

• v = velocità di reazione,

• k = costante di velocità (dipende solo dalla temperatura),

• [A] e [B] = concentrazioni dei reagenti,

• n e m = ordini parziali di reazione (ottenuti sperimentalmente).

Quando le concentrazioni [A] e [B] diminuiscono col tempo, il prodotto [A]n[B]m[A]n[B]m si riduce, quindi anche v diminuisce, se n e m sono > 0.

È importante ricordare che la costante k non cambia (a meno che non cambi la temperatura), ma la velocità v sì, perché dipende dalla quantità di reagenti ancora presenti.

📘 Esempio reale:
La decomposizione del perossido di idrogeno (H₂O₂) rallenta nel tempo perché la quantità di H₂O₂ residua diventa minore. All’inizio si formano molte bolle di O₂, poi sempre meno fino a fermarsi del tutto.

📌 In sintesi:

La velocità di una reazione diminuisce col tempo perché la concentrazione dei reagenti diminuisce, riducendo il numero di urti efficaci.

Come sono legate le velocità di consumo dei reagenti e di formazione dei prodotti?

In una reazione chimica, i reagenti vengono consumati mentre i prodotti si formano. Questi due processi avvengono simultaneamente e in modo proporzionale alla stechiometria della reazione.

Per una reazione generica:

aA+bB→cC+dDa

la relazione tra le variazioni di concentrazione nel tempo è data da:

v=−1aΔ[A]/Δt=−1bΔ[B]/Δt=1cΔ[C]/Δt=1dΔ[D]/Δt

• Δ[A]: variazione della concentrazione del reagente A (valore negativo perché [A] diminuisce).

• Δt: intervallo di tempo considerato.

• Il segno “–” serve a rendere la velocità positiva anche se [A] o [B] diminuiscono.

• a, b, c, d: coefficienti stechiometrici, cioè i numeri che bilanciano la reazione.

Il risultato di questa formula è che la velocità di reazione è la stessa, qualunque specie venga scelta per il calcolo: i reagenti si consumano e i prodotti si formano in proporzione costante.

Perché la velocità di reazione è importante nei processi biologici e medici?

Nel corpo umano (e negli organismi viventi in generale), le reazioni chimiche avvengono continuamente: sintesi di proteine, digestione, trasmissione nervosa, metabolismo del glucosio, detossificazione epatica, e così via.

Tutte queste reazioni devono avvenire a una velocità controllata:

• Se una reazione è troppo lenta, l’organismo non riesce a ottenere in tempo l’energia o le molecole necessarie per sopravvivere.

• Se una reazione è troppo veloce, si rischia un danno cellulare o la distruzione di molecole essenziali (pensiamo alle ossidazioni incontrollate).

➡ La natura ha risolto questo problema usando i catalizzatori biologici, cioè gli enzimi.

Gli enzimi:

• abbassano l’energia di attivazione (Eₐ), cioè la barriera energetica che separa reagenti e prodotti;

• aumentano enormemente la velocità della reazione (anche milioni di volte più veloce);

• non vengono consumati durante la reazione;

• rendono possibile un controllo preciso della cinetica chimica del metabolismo.

Reazioni a più stadi e meccanismo di reazione

Le reazioni chimiche non avvengono sempre in un singolo passaggio: molte si svolgono attraverso più stadi successivichiamati stadi elementari.
Ogni stadio elementare rappresenta un singolo evento in cui le particelle dei reagenti si urtano e formano prodotti intermedi o prodotti finali.

L’insieme di tutti questi stadi forma il meccanismo di reazione, cioè la sequenza effettiva con cui avviene la trasformazione.
La reazione globale (che è quella riportata in un’equazione chimica bilanciata) rappresenta solo il risultato complessivo, non ciò che accade realmente passo per passo.

👉 Concetto fondamentale:
Tra tutti gli stadi elementari, uno è sempre più lento degli altri. Questo stadio è chiamato stadio determinante la velocità o stadio lento.
La velocità complessiva della reazione dipende proprio da questo passaggio, perché è quello che “limita” l’intera sequenza (è come il tratto più stretto di un imbuto).

Molecolarità della reazione

La molecolarità è il numero di particelle (molecole, ioni o atomi) che devono collidere contemporaneamente in uno stadio elementare affinché la reazione avvenga.
È sempre un numero intero piccolo (1, 2 o 3), perché urti che coinvolgono più di tre particelle sono estremamente improbabili.

• Unimolecolare → 1 particella reagisce da sola.

• Bimolecolare → 2 particelle collidono.

• Trimolecolare → 3 particelle collidono (raro).

🧠 Attenzione: la molecolarità si riferisce solo agli stadi elementari, non alla reazione complessiva.

La velocità di uno stadio elementare è proporzionale al prodotto delle concentrazioni delle particelle coinvolte, ciascuna elevata al numero con cui partecipa:

v=k[A]^m[B]ⁿ

dove:

• v = velocità di reazione

• k = costante di velocità

• [A], [B] = concentrazioni molari dei reagenti

• m, n = esponenti che rappresentano la molecolarità nello stadio (1 o 2)

Collisioni molecolari e urti efficaci

Perché una reazione avvenga, le particelle dei reagenti devono collidere. Tuttavia, non tutte le collisioni portano a una reazione: solo alcune sono urti efficaci.

Una collisione efficace deve soddisfare due condizioni fondamentali:

1. Energia sufficiente:
   Le particelle devono urtarsi con un’energia uguale o superiore all’energia di attivazione (Ea), necessaria per rompere i legami e formarne di nuovi.
   → Se l’energia dell’urto < Ea, le particelle rimbalzano senza reagire.

2. Orientamento corretto:
   Le particelle devono urtarsi con la giusta disposizione spaziale, in modo che gli atomi reagenti si trovino nella posizione adatta a formare nuovi legami.

💡 Energia di attivazione (Ea):
È la barriera energetica minima che i reagenti devono superare per formare il complesso attivato, una configurazione instabile che porta poi ai prodotti.

🧩 Formula chiave (Legge di Arrhenius):

𝑘=𝐴𝑒−𝐸𝑎/𝑅𝑇

dove:

• k = costante di velocità

• A = fattore pre-esponenziale (frequenza e orientamento delle collisioni)

• Ea = energia di attivazione (J/mol)

• R = costante dei gas (8.314 J/mol·K)

• T = temperatura assoluta in kelvin

📘 Interpretazione:

• All’aumentare di T, il termine e−Ea/RTe−Ea/RT cresce → k aumenta, quindi la reazione è più veloce.

• Se Ea è alta → la reazione è lenta, perché poche molecole hanno energia sufficiente.

Fattori che influenzano la velocità di reazione

• Natura dei reagenti:
  Le reazioni tra ioni in soluzione acquosa sono rapide (gli ioni si attraggono subito).
  Le reazioni tra molecole covalenti sono più lente, perché bisogna rompere legami chimici.

• Concentrazione:
  Maggiore è la concentrazione → maggiore è il numero di collisioni efficaci → la velocità aumenta.
  Formula generale:

  v=k[A]^m[B]ⁿ

  dove m+nrappresenta l’ordine della reazione (determinato sperimentalmente).

• Temperatura:
  Quando la temperatura aumenta, cresce l’energia cinetica media → aumentano sia il numero di collisioni, sia la percentuale di urti efficaci.
  🔹 In media, la velocità di reazione raddoppia ogni +10°C.
  🔹 Questo effetto si spiega con la distribuzione di Maxwell-Boltzmann, che mostra come a T più alte aumentano le particelle con energia ≥ Ea.

• Superficie di contatto (solo per reazioni eterogenee):
  Aumentare la superficie di contatto (es. polverizzare un solido) aumenta il numero di collisioni possibili → la velocità cresce.

• Catalizzatori:
  Sostanze che aumentano la velocità di reazione senza essere consumate.
  Funzionano abbassando l’energia di attivazione (Ea ↓), quindi una maggiore frazione di molecole ha energia sufficiente a reagire.

  • Catalizzatori omogenei: nella stessa fase dei reagenti.

  • Catalizzatori eterogenei: in fase diversa (es. solido + gas).

  • Enzimi: catalizzatori biologici ad alta specificità, operano in condizioni fisiologiche.

Ordine di reazione e legge cinetica

La legge cinetica è un’espressione che collega la velocità della reazione chimica (vv) alle concentrazioni dei reagenti.
Questa legge si determina sperimentalmente e indica quanto velocemente avviene la reazione in funzione della quantità dei reagenti presenti.

Per una generica reazione:

aA+bB+cC+dD→prodottia

la legge cinetica può avere la forma:

v=k[A]^m[Bⁿ[C]^p…

Dove:

• v = velocità della reazione (sempre positiva perché misura il progresso della reazione)

• k = costante di velocità specifica, indica la velocità della reazione quando le concentrazioni sono unitarie e dipende dall’ordine della reazione e dalla temperatura

• [A],[B],[C][] = concentrazioni molari dei reagenti

• m,n,p = ordini parziali, determinati sperimentalmente, che indicano quanto la velocità dipende da ciascun reagente. Non coincidono necessariamente con i coefficienti stechiometrici

La somma degli esponenti m+n+p+… si chiama ordine globale della reazione.

reazioni di ordine zero

1. Ordine zero

• La velocità non dipende dalla concentrazione dei reagenti.

• Equazione integrata:

[A]=[A]0−kt

• Spiegazione: la concentrazione diminuisce linearmente nel tempo, perché la reazione procede a velocità costante.

• Grafico a parole: linea retta discendente, con pendenza = -k, su un grafico [A] vs t. Questo significa che ogni intervallo di tempo uguale la stessa quantità di reagente viene consumata, indipendentemente da quanto ne rimane.

reazioni di primo ordine

2. Primo ordine

• La velocità è proporzionale alla concentrazione del reagente:

v=k[A]

• Equazione integrata:

[A]=[A]0e^-kt

• Spiegazione: la concentrazione di A diminuisce esponenzialmente nel tempo. All’inizio la reazione è più veloce perché [A] è alta; poi rallenta man mano che [A] diminuisce.

• Grafico a parole:

  • [A] vs t → curva decrescente, inizialmente ripida e poi più piatta.

  • ln[A] vs t → linea retta discendente con pendenza -k; intercetta = ln[A]0. Questo permette di calcolare la costante di velocità k dalla pendenza.

• Tempo di dimezzamento (t₁/₂): tempo necessario perché la concentrazione si riduca della metà. Per primo ordine:

t1/2=ln⁡2/k

Indipendente dalla concentrazione iniziale.

reazioni di secondo ordine

3. Secondo ordine

• Un solo reagente: la velocità dipende dal quadrato della concentrazione:

v=kA²

Equazione integrata:

1/A=1/A^o+kt

• Spiegazione: la reazione rallenta man mano che la concentrazione diminuisce, ma seguendo una relazione inversa: la diminuzione della concentrazione è rapida all’inizio, poi più lenta.

• Grafico a parole: 1/[A] vs t → linea retta ascendente con pendenza = k; intercetta = 1/[A]_0.

• Due reagenti uguali: v = k[A][B]; se [A] = [B] = y, allora v = k y² → stessa rappresentazione del grafico 1/y vs t, linea retta ascendente.

4. Ordine n+1

• Equazione generale:

• 1/Aⁿ=1/Aⁿ₀ + nkt

• Grafico: 1/[A]^n vs t → linea retta ascendente con pendenza = n k.

• Significato: permette di determinare sperimentalmente l’ordine della reazione e la costante di velocità.

Come determinare l’ordine sperimentalmente

• Tracciare i dati sperimentali della concentrazione dei reagenti in funzione del tempo.

• Interpretazione dei grafici:

  • [A] vs t lineare → ordine zero

  • ln[A] vs t lineare → primo ordine

  • 1/[A] vs t lineare → secondo ordine

  • 1/[A]^n vs t lineare → ordine n+1

• La pendenza della retta determina la costante di velocità k

Legge di Arrhenius e teoria degli urti efficaci

Velocità e temperatura:
Si osserva sperimentalmente che la velocità di una reazione aumenta con l’aumentare della temperatura. Questo fenomeno è descritto matematicamente dalla legge di Arrhenius, che lega la costante di velocità k alla temperatura assoluta TT tramite la formula:

k=Ae^En/(RT)

Dove:

• k = costante di velocità della reazione

• A = fattore pre-esponenziale o frequenza di collisione, che tiene conto anche dei contributi entropici (legato all’orientamento delle molecole e alla probabilità di collisioni efficaci)

• Ea = energia di attivazione, cioè l’energia minima che le molecole devono possedere per reagire

• R = costante universale dei gas perfetti

• T = temperatura assoluta (in Kelvin)

Forma logaritmica:
Utilizzando i logaritmi decimali, la legge diventa:

logk=logA-En/2.303RT

Interpretazione grafico:

• se si traccia logk in funzione di 1/T, si ottiene una retta decrescente. La pendenza della retta è −Ea/(2.303R), quindi più alta è Ea più ripida sarà la discesa.

• Piccoli aumenti di temperatura producono grandi incrementi della costante di velocità, perché la dipendenza da T è esponenziale.

Energia di attivazione e collisioni efficaci

Concetto di complesso attivato:

• Prima di trasformarsi in prodotti, le molecole reagenti formano un intermedio ad alta energia, chiamato complesso attivato (CA).

• Durante la formazione del complesso, alcuni legami dei reagenti si indeboliscono e nuovi legami iniziano a formarsi.

• Energia di attivazione Ea: energia minima necessaria perché le molecole reagenti possano formare il complesso attivato e quindi reagire.

Frazione di collisioni efficaci:

• Non tutte le collisioni tra molecole portano a reazione. Solo le molecole con energia ≥ EaEa​ e orientamento corretto formano il complesso attivato.

• La frazione di molecole efficaci a temperatura TT può essere stimata dalla distribuzione di Boltzmann:

• NE/N=e^ea/(RT)

dove:

• NE= numero di molecole con energia ≥ EaEa​

• N = numero totale di molecole

• e = base dei logaritmi naturali

• Significato pratico: aumentando T, aumenta la percentuale di molecole che possono superare la barriera di energia e reagire, quindi la velocità della reazione aumenta.

Teoria delle collisioni

• Le molecole devono urtare tra di loro per reagire.

• L’urto deve essere efficace, cioè avere:

  1. Energia sufficiente (≥Ea​)

  2. Orientamento corretto tra le molecole

• La velocità della reazione è proporzionale al numero di collisioni efficaci per unità di tempo.

Fattore pre-esponenziale A nella teoria delle collisioni:

• Non è solo un valore sperimentale: rappresenta la frequenza delle collisioni e l’entropia dello stato attivato, cioè la probabilità che le molecole siano nella giusta configurazione per reagire.

Diagramma energetico

Per una generica reazione elementare R→P

• L’asse verticale rappresenta l’energia potenziale, l’asse orizzontale rappresenta l’avanzamento della reazione.

• Le molecole reagenti R partono da un certo livello energetico.

• Devono superare un massimo energetico (il complesso attivato, CA) per trasformarsi in prodotti P.

• La differenza tra energia del complesso attivato e dei reagenti = energia di attivazione Ea

• La differenza tra prodotti e reagenti = variazione di entalpia della reazione ΔH: positiva = endotermica, negativa = esotermica.

• Effetto della temperatura: più alta è T, più molecole hanno energia sufficiente per superare Ea, quindi la velocità aumenta.

Energia di attivazione

Energia minima (Ea che le molecole devono possedere affinché una reazione chimica possa avvenire.

Spiegazione:

• Anche se una reazione è esotermica (prodotti più stabili dei reagenti), i reagenti devono superare una barriera energetica per trasformarsi in prodotti.

• Analogamente a una collina in montagna: devi salire prima di poter scendere dall’altra parte.

Motivo chimico:

• La rottura dei legami chimici richiede energia.

• La formazione di nuovi legami rilascia energia.

• In una reazione esotermica: energia rilasciata > energia richiesta per rompere legami → ΔH < 0.

• In una reazione endotermica: energia rilasciata < energia richiesta → ΔH > 0.

Diagramma a parole:

• Asse verticale = energia potenziale

• Asse orizzontale = avanzamento della reazione

• Reagenti → salita fino allo stato di transizione → discesa verso i prodotti

• Altezza della collina = energia di attivazione Ea

• Stato di transizione: legami vecchi parzialmente rotti, legami nuovi in formazione

Concetti chiave:

• Minore Ea → reazione più veloce

• Maggiore Ea​ → reazione più lenta

Legge di Arrhenius e teoria delle collisioni

k=Ae^En/(RT)

• k = costante di velocità

• A = fattore pre-esponenziale (frequenza e orientamento corretto delle collisioni)

• E​a = energia di attivazione

• R = costante dei gas

• T = temperatura in Kelvin

Spiegazione a parole:

• La velocità cresce esponenzialmente con la temperatura: anche piccoli aumenti di T aumentano molto k.

• Solo le molecole con energia ≥ Eae orientamento corretto reagiscono efficacemente.

Grafico logaritmico a parole:

• Asse verticale = log k

• Asse orizzontale = 1/T

• Risultato: retta decrescente con pendenza = −Ea/(2.303R)

Teoria delle collisioni:

• Le reazioni avvengono tramite urti tra molecole

• Non tutti gli urti sono efficaci: solo quelli con sufficiente energia e corretto orientamento formano il complesso attivato

Teoria dello stato di transizione

Modello che descrive come le molecole superano la barriera energetica tramite un complesso attivato.

Spiegazione:

• Complesso attivato = disposizione geometrica degli atomi ad energia massima

• Stato di transizione = contenuto energetico di quella disposizione

• Il complesso può ritornare ai reagenti o formare i prodotti

• La velocità della reazione dipende dalla probabilità che il complesso superi lo stato di transizione

Formula di Eyring:

k=kBT/he alla ΔG‡/(RT)

• κ = probabilità di trasformazione in prodotti

• kB = costante di Boltzmann

• h = costante di Planck

• ΔG‡ = energia libera di attivazione

Concetti chiave:

• L’energia di attivazione di Arrhenius Ea​ ≈ entalpia di attivazione ΔH‡

• Il fattore pre-esponenziale A è correlato all’entropia di attivazione e frequenza delle collisioni

• Utile per comprendere meccanismi complessi, come le reazioni enzimatiche

Diagramma:

• Reagenti → salita → complesso attivato (stato di transizione) → discesa verso i prodotti

• Altezza = energia di attivazione

Catalizzatori: definizione e ruolo

Definizione:
Sostanza che aumenta la velocità di una reazione chimica senza subire modificazioni permanenti.

Spiegazione:

• Il catalizzatore non appare nell’equazione globale e non modifica la termodinamica della reazione (ΔH, ΔG, equilibrio).

• Permette una via alternativa di reazione con energia di attivazione inferiore → la reazione avviene più velocemente.

• Alcune sostanze possono rallentare reazioni esistenti: sono chiamate inibitori o catalizzatori negativi.

Meccanismo generale:

• I reagenti formano un complesso attivato con il catalizzatore, con energia più bassa rispetto al complesso non catalizzato.

• Il catalizzatore viene poi rigenerato alla fine della reazione.

Concetti chiave:

• Catalisi = aumento della velocità

• Inibizione = diminuzione della velocità

• Energia di attivazione più bassa → maggiore velocità

Catalisi omogenea

La catalisi omogenea è un processo chimico in cui il catalizzatore e i reagenti si trovano nella stessa fase (ad esempio, liquidi o gas). Questo favorisce un contatto migliore e una maggiore velocità di reazione, ma rende la separazione del catalizzatore dal prodotto finale più difficile. Un esempio è la decomposizione dell'ozono in ossigeno, catalizzata dal radicale cloro, entrambi allo stato gassoso. 

Caratteristiche principali

• Stessa fase:

  Catalizzatori e reagenti sono mescolati nella stessa fase, solitamente liquida o gassosa. 

• Interazione:

  Il catalizzatore reagisce con un reagente formando un intermedio instabile, che poi reagisce con l'altro reagente per dare i prodotti e rigenerare il catalizzatore. 

• Vantaggi:

  • Migliore contatto: Il contatto tra catalizzatore e reagenti è ottimale. 

  • Elevata reattività: La reazione può essere molto rapida. 

• Svantaggi:

  • Difficile separazione: È complicato separare il catalizzatore dai prodotti alla fine della reazione, soprattutto se si tratta di catalizzatori costosi. 

Spiegazione:

• La superficie del catalizzatore fornisce centri attivi (difetti reticolari o siti particolari).

• Gli intermedi adsorbiti formano complessi attivati a energia inferiore rispetto alla reazione non catalizzata.

• La velocità dipende dal numero di centri attivi e dalla qualità dell’adsorbimento.

• Effetto della temperatura:

  • Adsorbimento favorito a basse temperature (ΔG < 0, ΔS < 0)

  • Velocità cinetica diminuisce a basse temperature

  • Esiste quindi una temperatura ottimale per la massima velocità della reazione

Catalisi eterogenea

AI Overview

La catalisi eterogenea si verifica quando il catalizzatore e i reagenti si trovano in fasi chimiche diverse (es. solido e gas/liquido). Questo processo avviene all'interfaccia tra le due fasi, dove il catalizzatore solido accelera la reazione dei reagenti gassosi o liquidi. I vantaggi principali includono la facile separazione del catalizzatore dai prodotti e il suo riciclo, rendendola adatta per produzioni su larga scala. 

Funzionamento

• Reazione all'interfaccia:

  La reazione avviene sulla superficie del catalizzatore solido, che può essere costituito da un singolo materiale o da una sostanza attiva supportata su un altro materiale inerte per aumentarne l'area superficiale. 

• Alta superficie:

  I catalizzatori eterogenei sono spesso porosi per massimizzare l'area superficiale disponibile per la reazione. 

• Separazione semplificata:

  Al termine della reazione, il catalizzatore solido può essere facilmente separato dai prodotti (che si trovano in fase liquida o gassosa) per filtrazione o altri metodi di separazione fisico-meccanica. 

• Vantaggi

  • Riciclabilità:

    La separazione semplice facilita il recupero e il riutilizzo del costoso catalizzatore. 

  • Semplicità operativa:

    È adatta per processi continui in cui i reagenti vengono fatti passare attraverso un letto di catalizzatore solido. 

  
  Meccanismo a cinque stadi:

  1. Diffusione dei reagenti verso la superficie del catalizzatore

  2. Adsorbimento dei reagenti sulla superficie (interazione fisica o chimica)

  3. Reazione chimica sulla superficie (almeno una specie adsorbita)

  4. Desorbimento dei prodotti

  5. Diffusione dei prodotti dalla superficie verso la fase fluida

  Tipi di adsorbimento:

  • Chemi-adsorbimento: energia > 40 kJ/mol → legami simili a covalenti

  • Fisio-adsorbimento: energia < 17 kJ/mol → interazioni intermolecolari deboli
    

Catalizzatori biologici: gli enzimi

Definizione e contesto biologico

• Gli enzimi sono proteine (o, in rari casi, RNA catalitico) che agiscono come catalizzatori biologici.

• Essi accelerano le reazioni chimiche nelle cellule, permettendo ai processi vitali di avvenire in tempi compatibili con la vita, in condizioni fisiologiche: acqua come solvente, temperatura intorno a 37 °C, pH neutro.

• Senza enzimi, molte reazioni cellulari sarebbero troppo lente o inefficaci.

2. Sito attivo e interazione enzima-substrato

• Il sito attivo è la regione dell’enzima dove avviene il legame con il substrato, ossia la molecola sulla quale l’enzima agisce.

• La geometria tridimensionale del sito attivo è fondamentale: permette il riconoscimento specifico del substrato.

• La formazione del complesso enzima-substrato avviene tramite interazioni deboli: legami a idrogeno, forze di dispersione (van der Waals), interazioni elettrostatiche.

• L’orientamento del substrato nel sito attivo riduce l’energia di attivazione, rendendo più facile rompere e formare legami chimici.

3. Modelli di interazione enzima-substrato

• Chiave-serratura (Fischer, 1894): sito attivo e substrato rigidi, forme complementari. Spiega l’alta specificità, ma non considera la flessibilità dell’enzima.

• Adattamento indotto (Koshland, 1958): il sito attivo si modifica strutturalmente al contatto con il substrato, ottimizzando l’orientamento e la stabilità del complesso.

  • Questo modello spiega perché l’enzima può adattarsi a substrati leggermente diversi o subire modificazioni durante la catalisi.

4. Energia di attivazione e catalisi enzimatica

• L’enzima abbassa significativamente l’energia di attivazione (Eₐ): la “collina energetica” che il substrato deve superare per trasformarsi in prodotto.

• Il substrato si lega al sito attivo → formazione del complesso attivato, che è uno stato di transizione a energia più bassa rispetto a quello non catalizzato.

• Questo accelera la reazione fino a 10⁶–10¹² volte rispetto a quella spontanea.

5. Cofattori enzimatici

• Alcuni enzimi necessitano di ioni metallici o molecole non proteiche per funzionare correttamente: i cofattori.

• Funzioni principali:

  • Stabilizzare il substrato nel sito attivo

  • Favorire trasferimenti di elettroni

  • Stabilizzare lo stato di transizione

• Enzima senza cofattore = apoenzima; con cofattore = oloenzima

6. Meccanismo generale a parole

• Substrato entra nel sito attivo → complesso enzima-substrato → legami preesistenti si indeboliscono, nuovi legami iniziano a formarsi → stato di transizione → prodotti → distacco dal sito attivo → enzima pronto a catalizzare un nuovo substrato.

7. Grafico energetico

• Asse verticale: energia potenziale, asse orizzontale: avanzamento della reazione

• Reazione non catalizzata: alta collina di energia, pochi substrati hanno sufficiente energia per superarla

• Reazione catalizzata: collina molto più bassa, più molecole superano facilmente la barriera → reazione più veloce

• Il picco rappresenta lo stato di transizione; l’enzima stabilizza questo stato abbassandone l’energia.

8. Concetti chiave da ricordare

• Gli enzimi non modificano l’equilibrio chimico, ma accelerano il raggiungimento dell’equilibrio.

• Sono altamente specifici e agiscono solo sul loro substrato.

• Possono essere regolati (attivati o inibiti) da altre molecole, rendendo possibile il controllo fine dei processi biologici.