Biokeemia KT 2.4 (ensümoloogia)

Millised ühendid organismis valkudega ühinevad?

Valkude biorollide molekulaarseks aluseks on valgumolekuli võime spetsiifiliselt seostuda ligandidega. Nt hemoglobiin seob hapnikku, lihasvalgud kaltsiumi, retseptorvalk signaalmolekuli, ensüüm substraadi (ligandi). Ligandi all mõeldakse seega mingit ainet, mida on vaja valguliselt transportida

valkudega seonduvad ligandid (6)

1. ioonid (pumbad, jm transport) - seonduvad membraanivalkudega (pumbad, transporterid), ka hapniku, Ca seondumine, et neid transportida;

2. ensüümid ja kofaktorid (tihti ioonid), vaja ka nt kofaktorina 15 Biokeemia seminarid, KT2 2) antigeenid ehk mingi aine valgud (piimavalk, õietolmus olev valk jne) (seonduvad antikehadega)

3. signaalmolekulid - nt hormoonid noradrenaliin, insuliin, mis kinnituvad mingile retseptorile, signaalmolekul on valk

4. retseptorid hormoonidele - retseptor on valk

5. nukleiinhapped - DNA kokkupakkimisel, nukleotiidide ahel on histoonvalkude ümber keerdunud, histoonidele annab positiivse laengu aminorühm (neid on palju), DNA laeng on negatiivne

6. madalmolekulaarsed ained - glükoos, aminohapped

Seondumise spetsiifilisus

vaja kindlat kohta (tasku), kuhu saab seonduda vaid kindel substraat (ligand), sidumine muudab valgu (ensüümi) kuju ja muudab ensüümi aktiivseks

Seondumise tugevus sõltuvus Ka-st ja Kd-st

Ligandi (L) seostumine on pöördprotsess ehk reaktsioonid on tasakaalus: otse- ja pöördreaktsioonide kiirused võrdsustuvad. Mida suurem on assotsiatsiooni tasakaalukonstant Ka , seda efektiivsem valgumolekuli sidumiskohtade ja L interaktsioon. Ehk mida rohkem tekib valk-ligand komplekse (võrreldes vabade valkude/ligandidega), seda tugevam on järelikult valgu ja ligandi interaktsioon. Mida väiksem kompleksi dissotsiatsiooni tasakaalukonstant Kd , seda suurem ligandi afiinsus valgumolekuli sidumiskohtadele. Ehk mida vähem laguneb valk-ligand komplekse, seda tugevam on järelikult ligandi sidumine aktiivalale. Ei tea, kas neid võrrandeid läheb vaja?

ligandi seondumise tugevus olenevalt sideme tüübist

1. oleneb sideme tüübist, mis seondumisel tekib

2. oleneb, mis ained seonduvad (antikeha-antigeen seondumine on palju tugevam kui ensüüm-substraat seos, kuna ensüüm peab peale reaktsiooni substraadi vabastama, antigeeni seondumine on tugevam, kuna need ei tohi transpordi jooksul kuhugi kaduda ning neid pole vaja ka vabastada, retseptor-ligand peab olema tugevam seondumine, et tugevast verevoolust väike signaalmolekul kinni püüda)

3. kui aine peabki valgu koostisesse kuuluma, on side jällegi tugevam ja katkeb ainult siis, kui valk laguneb

mis on ensüümid ja nende bioroll

Ensüümid on endogeensed (pärineb organismi seest, keha ise toodab) biopolümeerid (looduslik suur molekul, mis koosneb paljudest korduvatest ehitusüksustest, siinkohal AH-dest). Enüümid on biokatalüsaatorid ja seega määravad nad biomolekulide muundumiste kiiruse ja suuna inimorganismis. Ensüümid ei saa aga läbi viia reaktsioone, mille toimumine pole võimalik (termodünaamiliselt), seega kiirendavad nad lihtsalt muidu toimuvaid, kuid aeglaseid reaktsioone.

Ensüümide tüübid (2)

Ensüüme on kahte tüüpi: lihtensüümid (aminohappejääkidest koosnevad lihtvalgud) ja liitensüümid (konjugeerunud ensüümid).

Liitensüümid

Liitensüümidel on valkosa (apoensüüm) ja kofaktor. Eraldi ei saa apoensüüm ja kofaktor biokatalüsaatorina töötada, seda teeb vaid nende kompleks (liitensüüm).

Valguosa ja kofaktori ülesanded liitvalgus

Liitensüümis määrab valkosa toime spetsiifilisuse, mängib põhirolli substraadi sidumises ja tugevdab kofaktori toimet. Kofaktor stabiliseerib ensüümvalku, osaleb substraadi sidumises ning vahetult ka katalüüsiprotsessis.

Mis saavad olla kofaktoriteks

Kofaktoriks võivad olla: a) ioonid (kloor sülje amülaasile, raud katalaasile jne); b) anorgaanilised ühendid (HCl pepsiinile); c) madalmolekulaarsed orgaanilised ühendid (nt koensüümid). Kofaktoritest enamus ongi koensüümid.

Kofaktor - väike aine, nt Zn

Koensüüm - suurem molekul: vitamiin, ATP

Ühele ensüümile võivad kinnituda mõlemad!

Ensüümi tsentrid

Ehituse juurde kuulub ka aktiivtsenter, kuhu substraat seondub ja tänu millele reaktsioon toimub. Ensüümidel on veel ka koht, kuhu regulaatorid seonduda saavad (molekulid, mis mõjutavad ensüümi tööd ja pole substraadiga nii sarnased, kui ained, mis aktiivtsentrisse seonduvad. ATP või produktid seonduvad peamiselt just sellesse allosteerilisse regulaatorkohta/tsenter. Kofaktorite valdava osa moodustavad koensüümid (vitamiinid). Eraldi apoensüüm ega kofaktor ei tööta, seda teeb vaid nende kompleks!

Ensüümide üldomadused

Ensüümide üldomadused: Ensüümidel on nii valkude kui ka katalüsaatorite üldomadused. Valkudena on nad kõrgmolekulaarsed, hüdrofiilsed amfoteersed polüelektrolüüdid, denatureeruvad ja kristalliseeruvad.

Samuti kehtivad ensüümidele katalüsaatorite üldomadused: ei muuda reaktsiooni suunda, katalüüsivad termodünaamiliselt võimalikke reaktsioone, ei muuda liikuva tasakaalu seisundit, üksnes kiirendavad selle saabumist, ei lõhustu reaktsiooni käigus.

Aktiivtsenter

Ensüümreaktsiooni toimumiseks peab ensüüm (E) siduma ja muundama ühendit (substraat, S). Selleks on ensüümimolekulil aktiivtsenter. Aktiivtsenter seob spetsiifiliselt substraadi ja ja teostab tema katalüüsi produktiks. Aktiivtsentri aminohappejääkide katalüütilised rühmad kontakteeruvad S-ga ja muundavad seda. Liitensüümides on aktiivtesntris ka koensüüm või kofaktor. Substraat fikseeritakse katalüüsiks vajalikku asendisse paljude sidemetega, peamiselt iooniliste ja vesiniksidemete abil.

Aktiivtsentri lõplik ruumiline formeerumine toimub substraadimolekuli lähenemisel e S ja E komplementaarsus muudab aktiivtsentri S-le sobivaks. S ja E seostumisel muutub ensüümi konformatsioon: S ja aktiivtsentri katalüütiliste rühmade kontakt muutub sobivaimaks, sidemed substraadis “pingestuvad”.  Seetõttu on ensüüm-substraat kompleksi (ES) tekke järel substraadi muundumine produktideks kergendatud. Tekkiv produkt(id) pole komplementaarne aktiivtsentri katalüütiliste rühmadega, seetõttu ta väljub aktiivtsentrist ja ensüümi algkonformatsioon taastub.

Aktiivtsentriga seondub substraat, toimub:

1) substraat siseneb aktiivtsentrisse

2) ensüüm-substraat kompleks moodustumine

3) ensüüm-produkt kompleks moodustumine

4) produktid vabanevad

Aktivatsioonienergia ja kuidas ensüüm seda muudab

Aktivatsioonienergia (Ea) on energia, mida osakesed vajavad, et muutuda reaktsioonivõimeliseks.  Ilma katalüsaatorita toimub keemiline reaktsioon väga aeglaselt, sest Ea on suur. Katalüsaator toimibki nii, et alandab aktivatsioonienergiat (alandab energeetilist barjääri). Ensüümid on ülivõimsad Ea alandajad tänu ES tekkele. E ja S nõrkadest sidemetest (vesiniksidemed, hüdrofoobsed ja elektrostaatilised toimed) tulenebki vaba energia (sidumisenergia), mis alandab Ea ja garanteerib reaktsiooni suure kiiruse. 

ES teke asendab ühe üliaeglase reaktsiooni rohkete kergesti toimuvate osareaktsioonidega (erinevate ES üksteiseks üleminekud).

Ensüümreaktsiooni kiirus

Ensüümreaktsioon kulgeb teatud kiirusega. Reaktsioonikiirust v väljendab kas muundunud S hulk või tekkinud P hulk ajaühikus (nt mikromooli minutis).

Ensüümreaktsiooni kiirus sõltub: (5)

• ensüümi ja substraadi kontsentratsioonist

• kekskonna temperatuurist ja pH-st

• kofaktori olemasolust ja kontsentratsioonist

• aktivaatori ja inhibiitori olemasolust ning kontsentratsioonist

• keskkonna ioontugevusest

Ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvus ensüümi kontsentratsioonist

Reaktsioonikiirus v sõltub E kontsentratsioonist lineaarselt, kui S on küllastav ja temperatuur, pH, ioontugevus jne on konstantsed ja optimaalsed. 

Ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvus substraadi kontsentratsioonist

hüperboolne sõltuvus: kiirus kasvab teatud kohani, kui substraati on palju, kiireneb küll reaktsiooni kiirus, kuid kui substraate on igas aktiivtsentris ja kõik ensüümid on “hõivatud”, siis kiirus ei saa enam suureneda. On olemas Vmax ehk kogu ensüüm on ensüüm-substraat vormis (kui substraati lisada, siis see peab “ootama”, et ensüümid “vabaneksid”), Vt MM-konstant

Ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvus temperatuurist

on olemas reaktsiooni temperatuuri optimum, mille juures ensüümreaktsiooni kiirus on maksimaalne. Imetajatel vahemikus 37 - 43 *C. Kui temp läheb optimumist kõrgemaks või madalamaks, siis kuumaga ensüümid denatureeruvad ja külmaga aeglustuvad/ei toimi enam.

Ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvus pH-st

“kellukesekujuline” sõltuvus, tavaliselt vahemikus pH 6-8. Vajab kindlat pH-d, mille juures ensüüm töötab, kui nt mingi sülje ensüüm jõuab makku, kus on oluliselt madalam pH, siis ensüüme enam ei tööta või töötab valesti. PH põhitoime seisnebki ensüümi aktiivtsentri ja substraadi funktsionaalsete rühmade ionisatsioon ulatuse optimeerimises. pH võib ka rakusiseselt erinev olla, nt rakuorganellides pole kõigis sama.

Ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvus aktivaatoritest ja inhibiitoritest

Aktivaatorite hulgas on olulisemad ioonid ning anorgaanilised ja orgaanilised ühendid. Inhibiitorid on ensüümreaktsiooni spetsiifiliselt või mittespetsiifiliselt pidurdavad faktorid. Inhibiitoriteks ja aktivaatoriteks on ensüümi juures kindel koht (allosteeriline tsenter), mis muudavad sinna seondudes ensüümi tööd. Inhibiitori seondumine muudab ensüümi aktiivtsentri kuju ja substraat ei saa enam seonduda. Aktivaatorid ja inhibiitorid on igale ensüümile vastavad ehk spetsiifilised.

Ensüümide aktivatsioon. Fosforüleerimine/defosforüleerimine.

Ensüümid on reguleeritava aktiivsusega katalüsaatorid. Aktivaatorid on ensüümreaktsiooni kiirust oluliselt tõstvad faktorid. Nende hulka kuuluvad: a) metalli-ioonid (Na ja K na-pumba puhul) ja b) anorgaanilised ja orgaanilised ühendid (HCl pepsinogeeni ja sapphapped lipaaside puhul jne).

Reeglina ensüümvalgu fosforüülimine (proteiini kinaasi toimel) aktiveerib ensüümi ja defosforüülimine (proteiini fosfataasiga) inaktiveerib ensüümi.

millised ensüümid on metabolismi võtmeensüümid

Metabolismi võtmeensüümid (millest sõltub raja kiirus) on allosteerilised ensüümid ehk neil on lisaks ka allosteeriline /allosteerilised ehk regulatoortsentrid.

Mis on allosteeriline tsenter

Allosteeriline tsenter on ensüümimolekuli pinnaosa, millega seostub regulaator (allosteeriline efektor).

Mis saavad olla regulaatorid

Regulaatoriteks on ioonid ja madalmolekulaarsed ühendid, metaboliidid, substraat, produkt ja ka paljud raviained. Ühel ensüümil võib olla mitu allosteerilist tsentrit. Regulaatorid on muud molekulid, mis mõjutavad ensüümi tööd (nt ATP, inhibiitorid, produktid).

Allosteeriline regulatsioon

Allosteeriline regulatsioon (aktivatsioon, inhibitsioon) on peenregulatsioon. Alloster. aktivatsiooni puhul seostub efektor ensüümi aktiveeriva allosteerilise tsentriga. Ensüümi konformatsioonimuutus muudab aktiivtsentri kuju nii, et substraatide (S) sidumine ja katalüüs on oluliselt efektiivsem. Allosteerilise inhibitsiooni puhul seostub efektor ensüümi inhibeeriva allosteerilise tsentriga ning konformatsioonimuutus muudab aktiivtsentri kuju nii, et afiinsus S-le väheneb, st langeb ka ensüümi katalüütiline aktiivsus. Allosteeriline inhibitsioon on pöörduv.

SU-de kooperatiivsed efektid

Allosteerilised ensüümid on reeglina oligomeersed, mis lisab regulatsiooni ka SU-de kooperatiivsed efektid. Kui aktivaator seostub ühe SU-ga ja selle konformatsioon muutub (muudab S sidumise ja katalüüsi efektiivsemaks) ning põhjustab ka teiste SU-de konformatsioonimuutuse soodsamas suunas. Negatiivne kooperatiivsus toimib ka allosteerilise inhibitsiooni puhul.

allosteerilise reg. vastaktoimed

Allosteerilises regulatsioonis eristatakse homotroopseid ja heterotroopseid vastaktoimeid

homotroopsed vastaktoimed

Homotroopsete vastaktoimete puhul kutsub efektori seostumine ühele SU-le esile tema enda seostumismuutusi teistele SU-tele. Homotroopsed sidumistsentrite vahelised efektid on enamasti positiivsed.

heterotroopsed vastaktoimed

Heterotroopsuse puhul ühe efektori seostumine ühe tsentriga mõjutab mingi teise efektori sidumist teise tsentriga.

allosteeriline regulatsioon metaboolsetes radades

Allosteeriline regulatsioon on otsustav ja ülitäpne metaboolsete radade tasemel. See on üksikreaktsioonide jada, milles lähtesubstraat muutub lõpp-produktiks. Raja võtmeensüüm on allosteeriline, lähtesubstraat toimib selle allosteerilise aktivaatorina ja kiirendab kogu metaboolse raja kulgemist juhul, kui lähtesubstraat kuhjub. Lõpp-produkt võib allosteeriliselt inhibeerida võtmeensüümi või pärssida võtmeensüümi sünteesi. (Nt kolesterooli pidurdav toime iseenda sünteesile). Regulatsioon võib olla veelgi integreeritum e ühe metaboolse raja lõpp-produkt on teise metaboolse raja võtmeensüümi allosteeriline efektor (rist-regulatsioon).

Ensüümi inhibitsioon jaotus

Pöörduv inhibitsioon: Võib olla konkurentne, mittekonkurentne, ebakonkurentne.

Pöördumatu inhibitsioon

Pöörduv inhibitsioon:

Võib olla konkurentne, mittekonkurentne, ebakonkurentne.

Konkurentne inhibitsioon

Konkurentse (competitive) inhibitsiooni puhul inhibiitor (I) konkureerib S-ga ensüümi aktiivtsentrisse seostumisel, sest I on S-i struktuuranaloog ja tekib konkurents, sest ensüümid pole reeglina absoluutse substraadispetsiifilisusega. Nt metanoolimürgituse korral manustatakse etanooli, mis konkureerib metanooliga alkoholi dehüdrogenaasiga seostumisel. (ALD muundab metanooli ja etanooli, tekitades neist kahjulikke ühendeid, aga etanoolist tekkiv ühend on vähem kahjulik, metanoolist tekib väga mürgine aldehüüd). Konkurentne ehk on inhibiitor ja substraat, mis on omavahel väga sarnased ja seonduvad ensüümi ühe ja sama kohaga (aktiivtsentriga), lihtsalt inhibiitor seondub paremini/eelistatult.

Kui substraadi kontsentratsiooni suurendada, tõrjub substraat inhibiitori ensüümi aktiivtsentrist välja ja seondub ise sellega.

Mittekonkurentne inhibitsioon

Mittekonkurentse (noncompetitive) inhibitsiooni puhul ühineb I ensüümiga väljaspool aktiivtsentrit (oma spetsiifiline seondumiskoht, nt allosteeriline tsenter) ja tekivad kompleksid EI ja EIS. Sõltuvalt S ja I kontsentratsioonist võib reaktsioon blokeeruda osaliselt või täielikult, seda ei kõrvalda S taseme tõstmine. Nt plii mürgistuse korral seondub plii valkudega ja muudab nende värvi ja sealhulgas kudede värvi mustaks. Inhibiitor ei võitle seondumiskoha pärast substraadiga, vaid seondub mujale ensüümi külge (allosteerilise tsentrisse), muutes aktiivtsentri kuju ja substraat ei saa seonduda, mis takistab ikkagi reaktsiooni toimumist.

Ebakonkurentne inhibitsioon

Ebakonkurentse (uncompetitive) inhibitsiooni puhul reageerib inhibiitor eelnevalt tekkinud ES-ga, mitte aga vaba ensüümiga (see on harvaesinev inhibitsioonvariant, oluline multisubstraatsete ensüümreaktsioonide puhul). Inhibiitor ei seondu ensüümi aktiivsesse kohta, samuti nagu mittekonkureeriva inhibitsiooni korral. Inhibiitor ootab kuni substraat on ensüümiga juba seondunud ja seondub siis ensüüm-substraat kompleksile, lukustades selle ja takistades jällegi reaktsiooni.

Inhibiitorite näiteid

1) AB - takistavad bakterite rakukestade moodustumist

2) AKE inhibiitorid - vererõhu reguleerimine, ei lase veresoontel eriti kokku tõmbuda. Kõrgevererõhk tõve vastu.

3) Prootonpumba ingibiitorid- kõrvetiste vastu

4) ibuprofeiin, aspiriin jms- ei lase põletikureaktsioone tekitada, ka valu

Pöördumatu inhibitsioon:

Inhibiitor seostub kovalentselt aktiivtsentrisse või mujale. teda saab eraldada vaid ensüümvalgu lõhkumisega. Nt mitmed fosfororgaanilised ühendid (sõjamürgid, pestitsiidid) inhibeerivad pöördumatult ensüüme, mille aktiivtsentris on Ser (seostuvad tema OH-rühmaga), ravimid. Penitsilliin jt antibiootikumid inhibeerivad pöördumatult glükopeptiidi transpeptidaasi (ensüüm tagab ristliiteid proteoglükaansete niitide vahel bakterite seinte moodustamisel), blokeerides bakterite kasvu.

Heksokinaas vs glükokinaas

Mõlemad ensüümid katalüüsivad glükoosi fosforüülimist glükoos-6-fosfaadiks glükolüüsi alguses. Fosforüülitud glükoos ei saa enam rakust välja ehk verre liikuda, seega veresuhkur alaneb. Heksokinaas töötab enamikus kudedes ja on aktiivne isegi madala glükoositaseme korral. Asub peamiselt lihastes, kus on suht väike glükoosi hulk. Perifeeriasse jääb vähem suhkrut, sest glükokinaas on suurema osa juba ära fosforüülinud ehk rakkudesse liigutanud. Olulisest afiinsem madala glükoositaseme suhtes? Glükokinaas toimib peamiselt maksas ja pankreases ning aktiveerub kõrge glükoositaseme korral, aidates reguleerida veresuhkrut. Asub just maksas ja pankreases, kuna peab suutma suure suhkrukogusega tegeleda, kui ta aind madala taseme juures töötaks, ei saaks ta suure kogusega hakkama, kuna inaktiveeruks suure koguse tekkel

Proensüüm/zümogeen

Proensüüm e zümogeen on ensüümi inaktiivne eelühend, mis muudetakse aktiivseks alles ensüümi toimekohas. Kui osaleb ka ensüümi aktiivvorm ise, siis on see autokatalüütiline aktivatsioon (aktivatsioonil eraldub proensüümist oligopeptiidfragment).

Ensüümidel on inaktiivne vorm, et seda oleks võimalik transportida nii, et ta oma funktsiooni veel ei täidaks transpordi ajal. Kui ensüüm on inaktiivne, on tema aktiivtsenter blokeeritud ja aktiveerimiseks võetakse blokeeriv jupp aktiivtsentrist ära.

proensüümi näide

näide: mitmed seedekulgla ensüümid: pepsinogeen-> pepsiin (seedeensüüm, mis aktiveerub vaid seedimisel ega hakka tööle enne, kui makku söök on jõudnud, seega ensüüm on olemas, kuid pole aktiivne tavaolukorras ja aktiveeritakse seedimisel), trüpsinogeen-> trüpsiin.

verehüübimisel töötavad ensüümid

Miks eraldub olgiopeptiidfragment?

Seedimisel eraldub oligopeptiidfragment pH muutuse tõttu. Mõni teine ensüüm võib ka teise ensüümi aktiivseks muuta (sarnane hüübimiskaskaadi toimimisele).

Multiensüümkompleks

Ensüümid talitlevad tihti multiensüümsüsteemidena ehk kompleksidena, kus on üksteisega seotud või on lihtsalt lähestikku mitu ensüümi korraga ja tänu millele asuvad ensüümid üksteise kõrval. Grupeeritakse ensüümid, mis osalevad kõik samas protsessis (toodavad sama asja nt). Need seotakse, et ei peaks vaheühendeid kuhugi kaugele transportima, vaid saab järjest õigete ensüümide juures reaktsioone läbi viia

multiensüümkompleksi biotähtsus

a) energiaökonoomsus (substraatide difundeerumise tee vastava üksikensüümi juurde on minimaalne)

b) luuakse ajalised ja ruumilised tingimused protsesside järjestikuseks toimumiseks

c) võtmeensüümide kiire ja efektiivse regulatsiooni võimalikkus.

multiensüümkomplekside 3 põhivormi

1) Ainult funktsionaalselt seotud ensüümid

2) Struktuur-funktsionaalselt seotud ensüümid

3) Segatüüpi seotud ensüümid

Ainult funktsionaalselt seotud ensüümid

üksikensüümid pole struktuurses kontaktis ja substraadi molekulid difundeeruvad vastava üksikensüümi juurde, kusjuures esimese E produkt on teise E substraadiks (nt glükolüüs)

Struktuur-funktsionaalselt seotud ensüümid

üksikE-d on otseses kontaktis ja moodustavad kompleksi, mis viib läbi reaktsioonide ahela või tsükli (nt rasvhapete süntaas)

Segatüüpi seotud ensüümid

nendes on mõlema eelmise süsteemi elemente (nt hingamisahela ensüümid mitokondrite sisemembraanis)

Ensüümide klassid (6)

1. Oksüdoreduktaasid

2. Transferaasid

3. Hüdrolaasid

4. Lüaasid

5. Isomeraasid

6. Ligaasid

Oksüdoreduktaasid

Redoksreaktsioonide katalüüsimine (läbiviimine, kiirendamine).

nt laktaasi dehüdrogenaas

Oksüdoreduktaaside hulka kuuluvad dehüdrogenaasid (elektronide ja prootonite ülekanne), oksüdaasid (elektronide otsene ülekanne hapnikule), reduktaasid (vesinikuaatomite ülekanne), peroksüdaasid (elektronide ja prootonite ülekanne vesinikperoksiidile), katalaasid (vesinikperoksiidi lõhustamine) ja oksügenaasid (hapniku lülitumine substraati ehk reageerivasse ainesse).

Transferaasid

Transpordivad erinevaid rühmasid. Võtavad ühelt molekulilt mingi rühma ja lisavad selle teisele molekulile. Näiteks tegelevad aminotransferaasid ehk transaminaasid aminorühmade ülekandega, kinaasid (fosforüültransferaasid) fosfaatjäägi ülekandega, glükosüültransferaasid glükosüüljäägi ülekandega ja atsetüültransferaasid atsüüljäägi tõstmisega ühelt molekulilt teisele.

Hüdrolaasid

sidemete lõhkumine vee liitmise abil

Sidemed hüdrolüüsitakse vee abil ehk C-O, C-N, C-P JA C-S sideme lõhkumine vee liitmisega. Ensüüme nimetatakse tihti lühemalt: lipiidide hüdrolaasid on nt lihtsalt lipaasid. Hüdrolaaside alla kuuluvad esteraasid (estersidemete lõhustamine), peptidaasid (peptiidsideme lõhkumine), fosfolipaasid (fosfolipiidide lõhustamine), fosfataasid (C-P sideme lõhkumine), ribonukleaasid (nukleiinhapete hüdrolüüs) ning desaminaasid (elimineerivad aminorühma).

Lüaasid

sidemete lõhkumine ilma redoksreaktsioonita või vee osaluseta

Ka lammutamisreaktsioon/muutmine, kuid siin vesi ei osale (C-C, C-O, C-N ja C-S sidemete lõhkumine). Nt kui ATP-st toodetakse tsüklilist AMP-d. Dekarboksülaasid elimineerivad CO”, dehüdrataasid eemaldavad vett, hüdrataasid liidavad vee molekuli, süntaasid osalevad kondensatsioonireaktsioonides, kus ei vajata ATPd, aldolaasid osalevad aldehüüdide tekkel.

Isomeraasid

isomerisatsioon e molekulisisene rühmade ülekanne

Võtavad ka mingilt molekulilt rühma ära, kuid lisavad selle samale molekulile, kust see võeti, tekib isomeer ehk vastutavad funktsionaalsete rühmade molekulisisese ülekande eest, mille tulemusel tekivad isomeerid. Kui kuskil tekib kaks isomeeri (nt mingi aine lagunemisel), saab ühe isomeeri muuta teiseks ehk et oleks ainult ühte sorti ainet. Isomeraaside hulka kuuluvad ratsemaasid, epimeraasid ja osad mutaasid

Ligaasid

sünteesireaktsioonid, sidemete tekitamine

Sünteesireaktsioonid, kus tekitatakse sidemeid. Süntetaasid viivad läbi sünteesireaktsioone ATP vm otsesel osalusel ja karboksülaasid karboksüülivad molekule sünteesi käius. Liidavad rühmasid külge.