unité 1 biochimie cellulaire

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113 Terms

1
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organites
assemblages de grosses molécules: macromécules
2
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macromolécules
grosses molécules complexe qui augment la spécificité et la capacité d’intéragir; plus de fonction possible
3
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polymère
composé de macromolécules
4
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monomère
unité de base qui compose les polymère
5
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composition atomique du corp
hydrogène, oxygène, carbone et azone= 99%

\
liquide intercellulaire (dans la cellule) et liquide extracellulaire (cellule se baignent dedans) sous forme ionisé car dans un milieux aqueux
6
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molécule
élément diatomique ou composé formé par liaison covalent
7
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ions
atomes ou molécules possèdant une charge positive (cation) ou anion (négative) suite à une perte/gain.

\
done la fonction
8
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molécules inorganique
très petit, responsable de fonctions simple

\
ex. H2, O, O2, CO2
9
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molécules organiques
faites de carbone et d’hydrogène

* car carbon est tétrahydrique et possibilité de formé 4 liaision stable
* forme donne la diversité de formation de molécules complexe

\
10
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type de représentation
forme moléculaire

* nombre réel et type d’atomes

dorme moléculaire développé

* ordre des atomes

diagramme structurel complet

* facon dont atomes sont liée

diagramme structural linéaire

* extrémité de traits et point de rencontre

structure tridimensionnel

* forme 3d
11
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isomére
même formule moléculaire mais structures différentes

* structuraux et stéréo-isomère
12
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isomère structuraux
mpemes atommes mais liée différement. structure est différent visiblement et facilement en 2d
13
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stéréo⁻isomère
atomes liée de même façon mais structure 3d différement.

**géométrique**

* structure différent

**optique**

* images mirror non-superposables.
14
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chiralité
c'est la propriété d'une molécule de ne pas être superposable à son image dans un miroir, comme la main droite n'est pas superposable à la gauche.
15
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achiral
superposable à son image dans un mirror. possède un plan/axe de symmétrie
16
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chiral
non supperposable à son image dans un mirror. doit posséded une molécule avec 4 liaison différentes
17
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énantionères
2 objets chiraux.

pas le même fonction biologique (forme 3d donne particularité)

affecte au niveau des récepteurs. (s’ils recconaissement pas, alors aucun signaux transmit)
18
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isomère trans
stéréo-isomère géométrique. 2 groupes important du côté ***opposé*** de l’axe de liaison double.
19
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isomère cis
stéréo-isomère géométrique. 2 groupes important du ***même*** côté de l’axe de liaison double.
20
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polarité des molécules
donne la fonction de la molécule (s’ils intéraggisent avec les cellules polaires ou non.)

polaires = 0.4-1.8

non-polaires= plus petit que 0.4
21
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polarité de liaison c-c
non-polaire
22
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polarité de liaison c-h
non-polaire
23
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polarité de liaison c-s
non-polaire
24
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polarité de liaison c-o
polaire
25
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polarité de liaison c-n
légèrement polaire
26
New cards
polarité de liaison c-p
polaire
27
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polarité de liaison o-h
polaire
28
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polarité de liaison p-o
polaire
29
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polarité de liaison n-h
polaire
30
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molécule amphopatique
région polaire (tête) et longue queue non-polaire
31
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Forces de dispersion de London (FDL)
molécules non-polaire

dipôle instantanée (analogie bouteille d’eau)

généralement molécule de grande masse
32
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force dipôle dipôle
molécule polaire

attraction +répulsion entre 𝛿− et 𝛿+
33
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force ions-dipole
entre ion (cation ou anion) et molécule polaire
34
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liaison hydrogène
très stable. (tiens brisn ADN ensemble)

3 chose requise

* 2 molécule polaire
* une molécule H𝛿+
* autre molécule avec soit N𝛿−,F𝛿−,O𝛿−
35
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liaison hydrophobe
molécules N-P se regroupe pour avoir le moins grand surface de contact avec les molécules polaires
36
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molécule hydrophile
atiré par l’eau. ont des liaison covalents polaire et/ou ioniques. vont se dissoudre dans l’eau
37
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molécule hydrophobe
pas soluble. formera 2 couches distinct. n’aime pas l’eau
38
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concept d’ordre et désordre
l’univers tend vers le désordre.

ex.

ordre= molécules polaire qui entoure les molécules non-polaire

désordre= non-polaires vont s’aggréger pour avoir le moins de contact possible
39
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molécule amphipatique
forme des sphères. régions polaire à l’extérieur. région non-polaires à l’intérieur
40
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biomolécules
contient du carbon. capable de former j’usqu’a 4 liaison stable, et structure tridimentionnelle complexe.
41
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groupement fonctionenelle
propriétéchimique caractérique. hydrophiles. role spécifique dans le métabolisme cellulaire.

* hydroxyle, carbonyle, carboxyle, amine, sulfhydryle, phosphate
42
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hydroxyle
polaire. alcools.
43
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carbonyle
polaire. dans aldéhydes et cétone
44
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carboxyle
polaire dans acide carboxilique (cède un protons lorsque dossout)
45
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amine
polaire sauf si aucun hydrogène. alacalin, gagne un protons
46
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sulfhydryle
légèrement polaire dans thiols
47
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phosphate
polaires dans phosphate organiques, chargé négativement lorsque dissout dans l’eau.
48
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glucides
formé par photosynthèse

précurseur métabolique

majoritairement hydrosoluble (pas amidon car trop grand)

3 groupes

* monosaccharides
* oligosaccharides
* polysaccharides
49
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catabolisme
avec glucides, fournit énergie qui permet la vie animale. détruit les molécules pour les réutiliser
50
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glycolipide
glucose + lipide (surface de cellules)
51
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glycoprotéine
glucose+protéine (fonction de recognition)
52
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monosaccharide
une molécule/unité
53
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oligosaccharide
2-10 monomère. liaison glycosidique
54
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polysaccharide
plusieurs molécules de sucre simple en formes linéaires ou branché

\
\
55
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cellulose
type de polysaccharide. fonction structurel pour cellule végétale. humain peut pas digérer car sait pas comment brisé les liaison cellulose
56
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alpha
groupement hydroxyle attaché aux carbon 1 du glucose vers le bas
57
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béta
groupement hydroxyle attaché ayx carbon 1 du glucose vers le haut
58
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lipides
molécule idéal pour mise en réserve d’énergie.

hydrophobe ou amphipatique

* si amphipatique barrière efficase (bicouche lipidiques)

4 groupes: acides gras, triglycérides, phospholipides, stéroïdes
59
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acide gras
longue chaine carbonée (queue) terminé par groupe carboxyle (tête)

souvent ionisé

\
saturée ou insaturé
60
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acide gras saturée
toutes les liaison sont covalent simple
61
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acide gras insaturée
un ou plusieurs liaison double

\
monoinsaturée: seulement une liaison double

polyinsaturée: plusieurs liaison double
62
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hydrogénation
processus qui prend un gras trans et brise la liaison double

* peut former gras saturé
* ou un gras insaturée non-biologique
* reformation de la liaison double avec rotation
63
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triglycérides
principaux dérivée neutre du glycérol (lipides)

* réserve d’énergie chez animaux
* isolants, (fat layer) dans tissu adipeux
* hydrophobe (tendance à se regrouper)
* résultat d’estrification d’une molécule glycérol et trois acides gras
* réaction de condensation
64
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triglycérides insaturée ou saturée
affecte la forme tridimentionelle

\
acides gras insaturée = liquides

acides gras saturée= solides

\
hydrogénation

* ajouter des hydrogènes aux acides gras insaturée pour avoir des acides gras saturée
65
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phospholipides
ou **glycérophospholipides**

* constituants important de la membrane cellulaire
* similaire structure que tricglycérine mais 3e groupe hydrogène liée à un **phosphate**
* amphipatique
* hydrophile= groupement phospate azote
* forme bicouche lipidique en milieux aqueuxsté
66
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stéréoïdes
motif structural

**Cholestérol**

* commun chez animaux et précurseur de tout autre constituants lipidique de la membrane plasmique des cellules animales
* contient des complexe lipoprotéiques et des plaques peuvent se former dans les vaisseu sanguins
67
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hormone stéroïdes
androgène, oestrogène, progestratif, glucocorticoïde, minéralocorticoïde
68
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protéines
polymière linaire d’acide aminée liée par liaison peptidique covalente entre les groupes carboxyle d’un acide aminée et le groupe amine de l’acide aminée suivant
69
New cards
liaison peptidique
liaison entre 2 acides aminée
70
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polymère linéaire
longe chaine de monomère d’acide aminée
71
New cards
structure primaire
séquence linéaire d’une protéine
72
New cards
structure secondaire
liaison hydrogène entre groupe carboxyle et groupe amine des structures communes forme

* feuillet ou hélice
* chaine R détermine si favorable à former feuillet ou hélice
73
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structure tertiaire
chaine polypeptide des structures secondaire subissent processus de pliage et orientation grace aux intéractions

* (hydrophobe, hydrophile, ioniques, liaison hydrogènes, ponts disulfures)
74
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structure quaternaire
plusieur tertiaire mise ensemble

sous unité protéiques sont mises ensemble par regroupement de liaison pour former un complexe protéique.
75
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homodimère
même sous unités protéique
76
New cards
hétérodimère
différent sous unité protéique
77
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dénaturation
processus dans des conditions spécifique qui brisent les forces intermoléculaire qui permettent structure secondaire et tertiaire (molécule se déplie)

condition: extrèmes de temp. changement pH, milieux concentré électrolyte.
78
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motif
organisiont des séquence d’acide aminée qui ont des propriété physique spécifique et permettent a la protéine de reconaitre le substrat et accomplir la fonction
79
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substrat
molécule recconu par la protéine/enzyme
80
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site actif
recconait la protéine et fait en srt que la réaction spécifique se produit
81
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acide nucléique
base azoée hétérocyclique

polymère linéaire de nycléotide
82
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ADN
* acide désoxyribonucléique
* conservateur de tout mat. génétique
* peut pas sortir du noyea
* ponts de 3’ -5’ phosphodiester relie nucléotides
* 2 brins de plynucléides forment une double hélice (2 brins ADN complémentaire
* liaison hydrogène intercatènaire (entre 2 chaines dif.)
* tient ADN ensemble
83
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ARN
polymère ribonucléique

* peut sortir du noyeau donc copie des gènes de l’ADN qui permettent de faire une protéine
* liée par ponts phosphodiester
* un seul brin qui peut se replier en structure complexe
* 3 types
* messager: photocopie du gène et transport vers sute de synthèse de protéine
* transfer: agit comme protéine. peut ajouter des A.A lors de création de protéine
* robosomique: dans réticulum endoplasmique. composante des ribosomes
* aucune thyamine, au lieu, **uracine**
84
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nucléoside
base azoté lié à un pentose
85
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nucléotides
nucléoside phosphorylés

* base azotée lié à un pentose qui est lié at un phosphate
86
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Base ADN
complémentaire et peuvent se lier.

A-T

G-C

* plus résitant à chaleur car plus de possibilité de liaison hydrogène.
87
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eucaryote
mat génétique dans un noyeau
88
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procaryote
aucun noyeau, mat. génétique flotte dans le cytoplasme.
89
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membrane
* limites des cellules et organites intercellulaire
* site de réac. biologiques
* lorsque laisse passé une substance
* contient protéine
* régule transport de molé.
* ont des mol. de reconnaissance avec glucides et protéines.
90
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monocouche
acide gras ajouté à eau forme une substance polaire
91
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micelle
bulle de monocouche
92
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bicouche lipidiques
2 monocouches, tête P à l’ext, N-P à l’int

* formé dans sol. aqueuse spontanément + rapidement.
* stable
93
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liposomes
comme mini cellulle sans organites; bulle dont tu peut mettre n’importe quoi.

* vésicule monolamellaire de phospholipides
* amphipatique
* facilement véhiculer enzymes et meds
* peuvent se fusioner avec autre cellule et libère donc ses contenus dans le cytoplasme.
94
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modèle de mosaïque fluide
structure non-statique

* pas physiquement attaché, seulement attiré, peut se déplacer sans se briser

membrane est une structure dynamique

* phospholipides de la bicouche forme une matrice bidimentionelle
* lipides+protéines on liberté de mouvement latérale et rotation
95
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types de protéines dans la membrane
protéines périphérique: seulement surface

protéines intégrale: dans la membrane (région hydrophobe) ou peut aussi être transmembrannaire

protéine transmembranaires: travers des 2 côté de la membrane.
96
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membrane divers et dynamique
* composition des membranes d’organites sont différents
* assymétrie de composition des 2 côtées de la membrande car dif. fonctions (crée gradient électrochimique)
* macromolécules qui forme la membrane peuvent se déplacer librement.
97
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role de protéines dans la membrane
peuvent être intrinsèque (int.) ou extrinsèque (ext.)

rôles

* **stabiliser** la membrane et tenir en place la cytosquellette
* **transporter** les molécules
* **catalyser** les réactions chimiques
* **reconnaissance** de cellule
* **récepteur et transduction** de signaux
98
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protéine intégrale
* doit avoir région hydrophobe
* pour intéragir avec intérieur de la membrane
* s’il est transmenbranaire
* doit avoir région hydrophile
* s’ils sont protéine de transport
* doit avoir région interne pour permettre passage
* peuvent avoir charge + pour intéragir avec phosphate
99
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facteurs qui influence fluidité de la membrane
* température
* présence de liaison double
* insat = tordu, pas se rapprocher
* sat = linéaire + compacte; augmente FDL, plus solide
* longeur de la queue d’acide gras
* longue chaine s’attire moins que courte chaine
* présence de cholestérol
100
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effets de temp. sur membrane
si temp. augmente, énergie cinétique entre phospholipides augemente aussi

* ceci diminue les force d’attractins faible (FDL) et les molécules se séparent ce qui rend la membrane fluide