Hemoglobin

Vai trò hemoglobin

Vận chuyển O₂ từ phổi đến mô(chính)

Vận chuyển CO₂ từ mô đến phổi(phụ có thể có các quá trình khác hỗ trợ)

Nồng độ Hemoglobin và lượng oxy vận chuyển

Nồng độ Hemoglobin 15g/dL,mỗi gam hemoglobin vận chuyển max 1,34ml O₂→100ml máu vận chuyển tối đa 20ml O2

chromprotein(protein có màu)

Protein tạp có nhóm ngoại là chất màu gồm 2 loại:

• porphyrinoprotein:có nhóm ngoại porphyrin

• CHromoprotein nhóm ngoại ko porphyrin

porphin

Gồm 4 vòng pyrol nối với nhau bằng 4 cầu nối methenyl(-CH=)

porphyrin

Porphin gắn với các nhóm thế(gốc hóa học)

Cấu tạo hem của hemoglobin

Hem gồm:

• Fe

• protoporphyrin IX :porphin+nhóm thế MVMVMPPM

→Cấu trúc Hem chia làm 2 bên:methyl và vinyl kị nước mạnh→tạo lk bền vững; acid propionic ưa nước→giúp Hb tan tiếp xúc O₂ trong nước

Teichman test

khi máu ra môi trg→Fe²⁺ trong heme bị oxh thành Fe³⁺(hematin)→Pháp y cho tác dụng nhiệt độ và acid acetic →Nếu máu người sẽ tạo tinh thể tím(hemin)

→rất nhạy chỉ cần 0.001ml máu hay 0.1mg Hb

Globin của HbA

Có 2 chuỗi alpha 2 chuỗi beta

Chuỗi alpha→7 xoắn alpha

Chuỗi beta→8 xoắn alpha

Các bệnh đột biến điểm globin

Hồng cầu hình liềm(HbS) biến đổi chuỗi beta globin Glutamin(6)→Valine

Bệnh hemoglobin C(HbC) biến đổi chuỗi beta globin Glu(6)→lysine

Sự kết hợp heme và globin

Heme sẽ nối với 1 chuỗi globin bằng liên kết phối trí của Fe²⁺ với N của histidine E7,F8→1 bán đvị Hb

Tổng Fe có 6lk:4 phối trị, 2 CHT

Khi Oxy gắn vào heme thì Fe vẫn hoá trị 2 do nó gắn chứ ko oxh

Thành phần hemoglobin người lớn

HbA(95-97%):2 chuỗi alpha và 2 chuỗi beta

HbA2(2-3,5%):2 alpha và 2 delta

HbF(Fetal thai nhi)(1-2%):2 alpha và 2 gamma

sự gắn O2

1.Cấu hình T(tense)→deoxyHb có ái lực thấp với O2

2.Cấu hình R(relaxed)→oxyHb có ái lực cao với O2

→càng gắn nhiều O2 ái lực càng cao

2,3DGP kiểm soát sự gắn O2 do nó giữ Hb ở cấu hình T

Đường cong phân ly Hb-O2

Tên khác là barcroff

Biểu thị tỉ lệ giữa phân áp O2 và SpO2(%oxy bão hòa)

P50

Phân ấp O2 mà tại đó spO2 là 50%

Khi P50 lệch phải →ái lực Hb-O2 giảm

Khi P50 lệch trái→ái lực Hb-O2 tăng

Nhận xét vùng PO2 cao trong đường cong phân ly Hb-O2

Đường cong tà→sự thay đổi PO2 không dẫn đến sự thay đổi đáng kể spO2

→Giúp con người thích nghi với các môi trường có PO2 khác nhau→Duy trì lượng O2 giao cho mô

Nhận xét vùng PO2 thấp trong đường cong phân ly Hb-O2

Đường cong dốc→sự giảm nhỏ về PO2 dẫn đến giảm mạnh spO2→Ở mô có pO2 thấp→Lượng O2 thải cho mô nhiều

Ở trạng thái nghỉ ngơi

Lượng O2 tiêu thụ chỉ khoảng 25%

Cách tính ta lấy tỉ lệ lượng O2 đã mất/lg O2 ban đầu(ml O₂/100ml máu)

Còn tính lg thì ta đo pO2 sau đó suy ra spO2, ta biết 100ml máu chứa 15g Hb và 1gHb vận chuyển tối đa 1,34ml O2.

ml O₂=15.1,34.spO2

Hiệu ứng bohr

Ái lực O2 tỉ lệ nghịch nồng độ H⁺(tỉ lệ nghịch PH)

Mô CO2 tăng→H⁺ tăng→Ph giảm→giảm ái lực HbO2

Phổi CO2 giảm→H⁺giảm→Ph tăng→tăng ái lực HbO₂

Các yếu tố tác động đường cong phân ly HbO₂

Làm lệch phải(giảm ái lực):

• 2,3DPG

• PH giảm

• HbS

• Tăng t^o

Myoglobin

Sắc tố hô hấp của cơ gồm 1 chuỗi polypeptide và nhân hem,chuỗi pp cấu trúc tương tự beta globin(8 xoắn alpha)

Ái lực Mb cao hơn Hb nhiều→giành O2 của Hb dự trữ cho cơ

Vận chuyển CO2 thải ra từ mô

1. CO2 hòa tan(7%)

2. CO2 vận chuyển trực tiếp bằng gắn thẳng Hb(23%)

3. Vận chuyển gián tiếp qua Hb(70%)

Vận chuyển trực tiếp CO2

CO2 gắn vào NH2 tự do của globin trong Hb

R-NH2+CO2<->RNH2.CO2

Vận chuyển gián tiếp CO2

Dựa trên pư H₂O+CO₂<->H₂CO₃<->H⁺+HCO₃^- enzyme CA(carbonic anhydrase) xúc tác

Ở mô CO2→H⁺+Hb→Hb.2H, H+ gắn vào histidine(146) tận cùng của beta globin, đồng thời giải phóng O2

Ở phổi ngược lại và CO2 thải ra qua phế nang

Ngộ độc CO

Do đốt cháy ko hoàn toàn

CO có ái lực với Hb gấp 210 lần O2→đẩy O2 ra khỏi Hb→ chỉ 0,1% CO cũng nguy hiểm

Methemoglobin(MetHb)

Hb có heme chứ Fe³⁺ do Fe²⁺ bị oxy hóa

Trong cơ thể luôn có 1 số chất oxh heme nhưng cơ thể có enzyme hồi phục Fe²⁺

Trong cơ thể MetHb<1% bth, còn MetHb>1,5%→ko

Hemoglobin còn có xúc tác enzyme

Có thể xúc tác như catalase hay peroxydase

→Xử lý H2O2