Peptides et protéines – Vocabulaire essentiel

Jeu de cartes de vocabulaire couvrant les notions clés du cours « Peptides et protéines : généralités, structures, propriétés et exemples biologiques ».

Protéine

Macromolécule constituée d’acides aminés, représentant environ la moitié du poids sec des cellules et assurant de multiples fonctions biologiques.

Liaison peptidique

Liaison covalente entre le groupement carboxyle d’un acide aminé et l’amine de l’acide aminé suivant, avec élimination d’eau ; liaison plane, partiellement double et polaire.

Plan peptidique

Ensemble rigide de 6 atomes (C,O,N,H,Cα,Cα) ; chaque liaison peptidique définit un plan sans rotation autour de C–N.

Angles φ (phi) et ψ (psi)

Angles de rotation possibles autour des liaisons Cα–N (φ) et Cα–C (ψ) permettant la flexibilité de la chaîne peptidique.

Squelette carboné

Structure répétitive formée par l’enchaînement des liaisons peptidiques ; les chaînes latérales se greffent dessus.

Sens N-ter → C-ter

Convention de lecture des séquences protéiques débutant par l’extrémité amine (N-terminale) et finissant par l’extrémité carboxyle (C-terminale).

Isomérie cis/trans

Disposition des Cα autour de la liaison peptidique ; trans majoritaire, sauf pour la proline qui peut adopter la forme cis.

Peptidyl-Prolyl cis-trans isomérase (PPI)

Enzyme catalysant l’interconversion cis↔trans des liaisons précédant une proline, facilitant le repliement des protéines riches en proline.

Oligopeptide

Chaîne courte de 4 à 10 acides aminés.

Polypeptide

Chaîne de moins de 100 acides aminés.

Structure primaire

Séquence linéaire d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

Structure secondaire

Organisation tridimensionnelle locale (hélices α, feuillets β) stabilisée principalement par des liaisons hydrogène.

Hélice α

Structure hélicoïdale droitière de 3,6 résidus par tour, stabilisée par des liaisons H intra-chaîne (i → i+4).

Acides aminés favorables à l’hélice α

Méthionine, alanine, leucine : résidus hydrophobes volumineux stabilisant l’hélice.

Casseur d’hélice α

Proline, en raison de son cycle rigide introduisant un coude.

Feuillet β

Association latérale de brins β parallèles, antiparallèles ou mixtes, stabilisée par des liaisons H inter-chaînes formant un plan plissé.

Coude (β-turn)

Repliement local brusque de la chaîne permettant le changement de direction entre motifs secondaires.

Structure désordonnée

Segment protéique flexible, dépourvu de structure secondaire définie, pouvant adopter une conformation après interaction partenaire.

Structure tertiaire

Organisation tridimensionnelle globale d’une chaîne polypeptidique, stabilisée par ponts disulfures et interactions non covalentes.

Pont disulfure

Liaison covalente réversible entre deux cystéines (–S–S–) intra- ou inter-chaîne, stabilisant la structure tertiaire ou quaternaire.

Interaction hydrogène

Interaction faible entre un donneur H—X et un accepteur Y, essentielle aux hélices α et feuillets β.

Interaction ionique

Attraction ou répulsion entre résidus chargés ; sensible à la salinité du milieu.

Interaction hydrophobe

Regroupement de résidus non polaires au cœur des protéines, favorisant le repliement et la stabilité.

Forces de Van der Waals

Interactions électrostatiques transitoires très faibles entre atomes proches.

Domaine protéique

Unité structurale autonome capable de se replier et d’assurer une fonction spécifique au sein d’une protéine.

Modularité protéique

Présence de plusieurs domaines fonctionnels dans une même protéine, donnant naissance à des familles de protéines homologues.

Groupement prosthétique

Cofacteur non protéique, lié souvent de façon covalente, indispensable à l’activité d’une protéine (ex. hème).

Apoprotéine

Partie protéique dépourvue de son groupement prosthétique.

Structure quaternaire

Assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) maintenues par interactions faibles et parfois ponts disulfure.

Structure native

Conformation fonctionnelle, thermodynamiquement la plus stable et la moins énergétique d’une protéine.

Structure dénaturée

Conformation non fonctionnelle, énergétiquement instable, résultant de la perte d’interactions stabilisatrices.

Protéine chaperonne

Protéine assistant le repliement correct d’autres protéines vers leur état natif.

Absorption à 280 nm

Pic ultraviolet caractéristique des acides aminés aromatiques, utilisé pour doser les protéines.

Poids moyen d’un acide aminé

Environ 100 à 110 Daltons ; le poids moléculaire d’une protéine ≈ nombre d’AA × 100 Da.

Protéine amphotère

Molécule portant à la fois des charges positives et négatives en fonction du pH.

Point isoélectrique (pI)

pH auquel la protéine présente une charge nette nulle et sa solubilité minimale.

Dénaturation

Perte de la conformation tridimensionnelle sous l’effet de variations de pH, salinité, détergents, chaleur ou agents réducteurs.

Pathologie conformationnelle

Maladie due à une mauvaise conformation protéique stable (ex. Alzheimer, prions).

Prion

Protéine capable d’exister sous forme normale α-hélicoïdale ou pathogène β-feuillet, la forme pathogène induisant l’agrégation.

Glycosylation

Ajout covalent de glucides : N-glycosylation sur Asn, O-glycosylation sur Ser/Thr ; intervient dans RE et Golgi.

Phosphorylation

Ajout réversible d’un phosphate issu d’ATP sur résidus Ser, Thr ou Tyr par des kinases ; retiré par des phosphatases.

Kinase

Enzyme transférant un phosphate de l’ATP sur une cible protéique, clé de la signalisation cellulaire.

Phosphatase

Enzyme éliminant un groupement phosphate d’une protéine phosphorylée.

Hormone de croissance (GH)

Polypeptide hypophysaire de 191 AA stimulant l’anabolisme des os, muscles et foie.

Insuline

Hormone pancréatique de 51 AA (chaînes A 21 AA, B 30 AA) reliées par deux ponts disulfure, régulant la glycémie.

Peptides antimicrobiens

Oligopeptides cationiques (12-50 AA) formant des hélices α insérées dans les membranes bactériennes pour créer des pores.

Défensine

Peptide antimicrobien riche en cystéines (18-45 AA) produit par neutrophiles et épithéliums, protecteur contre les bactéries.

Collagène

Protéine fibrillaire majeure du tissu conjonctif ; triple hélice de tropocollagène riche en Gly-Pro-X.

Tropocollagène

Sous-unité de collagène formée par l’enroulement de trois chaînes de 1050 AA, stabilisée par liaisons H.

Hydroxylation de la proline

Modification post-traductionnelle catalysée par la prolyl-hydroxylase nécessitant vitamine C, stabilisant la triple hélice de collagène.

Scorbut

Pathologie due à carence en vitamine C entraînant défaut d’hydroxylation du collagène et fragilité tissulaire.

Hémoglobine

Tétramère (α₂β₂) transporteur d’oxygène, chaque sous-unité contenant un groupement hème ferreux Fe²⁺.

Hème

Porphyrine associée à un ion Fe²⁺ permettant la fixation réversible de l’O₂ dans l’hémoglobine.

Immunoglobuline (Ig)

Anticorps formé de 2 chaînes lourdes et 2 chaînes légères comportant domaines variables et constants ; reconnaît les antigènes.

Domaine immunoglobuline

Motif globulaire de ~100 AA composé de 7-9 brins β antiparallèles liés par un pont disulfure, présent dans la superfamille Ig.

Protéine fibrillaire

Protéine allongée assurant un rôle structural (ex. collagène, kératine).

Protéine globulaire

Protéine compacte soluble intervenant dans les interactions et reconnaissances cellulaires (ex. enzymes, anticorps).