Seminarium 1 - klasyfikacja i nomenklatura enzymów| Biochemia

oksydoreduktazy

enzymy biologicznego utleniania/redukcji

do oksydoreduktaz należą

dehydrogenazy, oksydazy, peroksydazy, reduktazy, hydroksylazy,

dehydrogenazy działanie

Przenoszą atomy wodoru z jednego substratu na drugI w sprzężonej reakcji oksydacyjno-redukcyjnej. nie używają tlenu jako akceptora wodorów.

reakcje katalizowane przez dehydrogenazy

glikoliza, cykl krebsa (bursztynianowa, izocytrynianowa, alfaketoglutaranowa). Utlenianie metabolitów katalizowane przez dehydrogenazy i ostatecznie przez oksydazę w łańcuchu odechowym

przykłady dehydrogenaz

dehydrogenaza bursztynianowa, dehydrogenaza acylo-CoA,

dehydrogenaza glicerolo-3-fosforanowa

oksydazy funkcja

katalizują reakcje przenoszenia elektronów i protonów na tlen cząsteczkowy z wytworzeniem wody lub nadtlenku wodoru.

oksydazy kofaktory

metale, takie jak miedź (Cu) lub żelazo (Fe).

oksydazy katalizowane reakcje

łańcuch oddechowy mitochondrialny - oksydaza cytochromowa

katabolizm puryn - oksydaza ksantynowa

Utlenianie metabolitów katalizowane przez oksydazę

oksydazy przykłady

oksydaza cytochromowa, oksydaza L-aminokwasowa, oksydaza

ksantynowa, oksydaza glukozowa

peroksydazy funkcje

katalizują reakcje, w których nadtlenek wodoru (H₂O₂) jest redukowany, często z wykorzystaniem różnorodnych donorów elektronów, w tym kwasów organicznych lub aminokwasów.

peroksydazy reakcje katalizowane

rozkład nadtlenku wodoru - katalaza

redukowanie nadtlenków lipidów glutationem - peroksydaza glutationowa

peroksydazy charakterystyka

Używają nadtlenku wodoru lub nadtlenków organicznych jako substratów.

Chronią organizm przed szkodliwymi nadtlenkami.

Redukują nadtlenki, używając wielu różnych związków jako akceptorów elektronów.

reduktazy funkcje

katalizują reakcje redukcji, gdzie następuje przeniesienie elektronów na substrat, redukując go. korzystają z NADH lub NADPH jako donorów elektronów.

reduktazy przykłady

reduktaza HMG-CoA, reduktaza dihydrofolianowa, reduktaza glutationowa

reduktazy reakcje katalizowane

redukcja azotanów do azotynów - reduktaza azotanowa

synteza nukleotydów - reduktaza dihydrofolianowa

hydroksylazy funkcja

katalizują włączanie grupy hydroksylowej (-OH) do cząsteczki substratu, często z udziałem tlenu cząsteczkowego.

hydroksylazy reakcje katalizowane

biosynteza melaniny i katecholamin - tyrozynaza

stabilizacja struktury kolagenu - hydroksylowa prolilowa

oksydazy są niezbędne w

procesach metabolicznych, takich jak oddychanie komórkowe, fotosynteza, detoksykacja oraz synteza różnych związków organicznych.

katalaza charakterystyka

hemoproteina (grupy hemowe), aktywność peroksydazy, nadtlenek wodoru donorem i akceptorem elektronów, rozkład nadtlenku wodoru tworzony w reakcjach oksydaz

reakcja katalizowana przez katalazę

oksygenazy katalizują

bezpośrednie przeniesienie i przyłączenie tlenu do cząsteczki substratu

transferaza

katalizują przenoszenie grup funkcyjnych z jednej cząsteczki (donora) na inną (akceptor).

transferazy funkcja

enzymy katalizujące odwracalne reakcje

przenoszenia różnych cząsteczek lub ugrupowań chemicznych

klasyfikacja transferaz

kinazy, acylo, metylo, glukozylotransferazy, aminotransferazy

kinazy

przenoszą grupy fosforanowe z wysokoenergetycznych cząsteczek, takich jak ATP, na inne substraty. - heksokinaza w glikolizie

metylotransferazy

przenoszą jednowęglowe jednostki pomiędzy cząsteczkami

aminotransferazy

katalizują przenoszenie grup aminowych pomiędzy aminokwasami a ketokwasami.

aminotransferaza alaninowa - metabolizm aminokwasów

fosforylazy

katalizują przeniesienie fragmentu cząsteczki (np. reszty glukozowej) na fosforan nieorganiczny.

reakcje katalizowane przez transferazy

fosforylacja (kinazy), transaminacja (aminotransferaza), metylacja (metylotransferaza)

hydrolazy

katalizują reakcje hydrolizy, czyli rozkładu związków chemicznych poprzez dodanie cząsteczki wody REAKCJE NIEODWRACALNE

hydrolazy rozkładają

białek, tłuszczów, węglowodanów i kwasów nukleinowych,

rodzaje hydrolaz

esterazy, proteazy, glukozydazy, nukleazy, fosfatazy,

esterazy

katalizują hydrolizę wiązań estrowych. Przykładem jest lipaza, która rozkłada trójglicerydy do kwasów tłuszczowych i glicerolu.

proteazy

katalizują hydrolizę wiązań peptydowych między aminokwasami w białkach. Przykładem jest trypsyna, która rozkłada białka na krótsze peptydy.

glukozydazy

katalizują hydrolizę wiązań glikozydowych w węglowodanach. amylaza - rozkłada skrobię na maltozę i glukozę.

nukleaza

katalizują hydrolizę wiązań fosfodiestrowych w kwasach nukleinowych. deoksyrybonukleaza (DNaza) - rozkłada DNA na mniejsze fragmenty.

fosfatazy

katalizują hydrolizę wiązań fosforanowych w estrach fosforanowych, usuwając grupę fosforanową. fosfataza zasadowa - która usuwa grupy fosforanowe z różnych cząsteczek, takich jak białka.

fosfodiestrazy

Rozcinają wiązanie fosfodiestrowe, takie jak w kwasach nukleinowych

peptydazy

Katalizują reakcje hydrolitycznego rozerwania wiązania peptydowego w białkach.

glikozydazy

Katalizują reakcje rozerwania przy udziale cząsteczki wody

wiązania glikozydowego w węglowodanach.

lipazy

Katalizują hydrolityczne rozerwanie wiązania estrowego w lipidach.

lizazy

klasa enzymów, które katalizują rozszczepianie wiązań chemicznych bez udziału wody (jak w przypadku hydrolaz) i bez potrzeby dostarczania ATP.

reakcje lizaz obejmują

rozszczepienie wiązań C-C, C-O, C-N, C-S i innych wiązań, często prowadzące do utworzenia podwójnych wiązań lub pierścieni, oraz odwrotne reakcje, czyli syntezę, nazywaną reakcjami addycji do podwójnych wiązań. przebiega bez pobrania i wydzielenia ubocznych produktów. Niektóre reakcje mogą być odwracalne jeżeli nie towarzyszy im duży spadek energii swobodnej.

dioksygenazy

przyłączają do substratu oba atomy cząsteczki tlenu

monoolsygenazy

oksydazy o mieszanej funkcji, hydroksylazy) wbudowują tylko jeden atom cząsteczkowego tlenu do substratu, drugi atom tlenu ulega redukcji do wody.

rodzaje lizaz

dekarboksylazy, aldolazy, hydratazy/dehydratazy, syntazy

dekarboksylazy

Katalizują reakcje niehydrolitycznego odłączenia dwutlenku węgla, który w substracie występuje w formie grupy karboksylowej.

aldolazy

wytwarzają aldehydy w reakcjach eliminacji

hydratazy/dehydratazy

Katalizują przyłączenie/odłączenie cząsteczki wody od substratu.

syntazy

Enzymy katalizujące reakcje, w której równowaga reakcji przesunięta jest w kierunku tworzenia wiązania, bez udziału ATP

izomerazy

enzymy katalizujące przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe

izomerazy rodzaje

racemazy, epimerazy, mutazy

racemazy

przekształcają izomer L w D i odwrotnie

epimerazy

Katalizują reakcje epimeryzacji, czyli zmieniają położenie podstawników przy asymetrycznym atomie węgla

mutazy

przenoszą grupy pomiędzy atomami w obrębie jednej cząsteczki

ligazy

(syntetazy)– enzymy katalizujące syntezę związków z rozbiciem wiązania pirofosforanowego w ATP lub w innych nukleotydach wysoko-energetycznych

rodzaje ligaz

karboksylazy, syntetazy

karboksylazy

wykorzystują CO2 jako substrat; katalizują reakcję przyłączenia grupy –COOH

syntetazy

wiążą dwa związki w reakcji zależnej od ATP

translokazy

Białka transportujące protony lub cząsteczki przez błony biologiczne.

przykłady translokaz i reakcji

ATPaza sodowo-potasowa (gradient elektrochemiczny niezbędny dla utrzymania potencjału błonowego)

syntaza ATP - fosforylacja oksydacyjna

GLUT - transportery glukozy