Biochemia 1-3

Z wykładów

co zwiększa wodochłonność

zakwaszenie (niskie ph)

podrażnienie nerwów współczulnych zwiększa/zmniejsza wydalanie wody

zmniejsza

podrażnienie nerwów przywspółczulnych zwiększa/zmniejsza wydalanie wody

zwiększa

słabe wiązania wodorowe

tworzące je atomy nie leżą w linii prostej (np. H2O-H2O)

silne wiązania wodorowe

tworzące je atomy leżą w linii prostej

Funkcja wiązań wodorowych

➢ stabilizowanie struktury białek i kwasów nukleinowych 

➢ rola w katalizie enzymatycznej 

➢ zwiększanie rozpuszczalności cząsteczek (przez wiązania z wodą)

➢ sprzyjanie asocjacji wody w uporządkowaną sieć

Kowalencyjne Powstają w wyniku

uwspólnienia dwóch elektronów o przeciwnym spinie

 jonowe (elektrostatyczne, mostki solne) – relatywnie słabe, powstają w wyniku

przyciągania elektrostatycznego odmiennych ładunków, działają na większe odległości niż wodorowe

 van der Waalsa – międzycząsteczkowe, wynikają z

przyciągania się chwilowych dipoli z dipolem trwałym, na bardzo krótkich odległościach 0,2-0,4 nm.

Funkcje białek

• Kataliza

• Transport i magazynowanie małych cząsteczek i jonów

• element cytoszkieletu

• ochronna imunologiczna

• kontrola wzrostu i ekspresja genów

  • przekazywanie informacji

 transkobalamina

przenosi witaminę B12

proteid= ________+_________

Peptyd + grupa prostetyczna (niebiałkowa)

Albuminy

dobrze rozpuszczalne w wodzie

Globuliny

 słabo rozpuszczalne w wodzie, ale dobrze w roztworach soli, większe od albumin

Prolaminy

 nierozpuszczalne w wodzie

zawierają duże ilości Glu i Pro

Skleroproteiny

białka włókniste, nierozpuszczalne w wodzie i rozpuszczalnikach

 wzbogacone w Gly, Ala, Pro

np. kolagen, elastyna, keratyna

Struktura pierwszorzędowa

- Zakodowana w DNA

- Stabilizowana przez wiązania peptydowe

- Określa końcowy trójwymiarowy kształt i właściwości białka

Struktura drugorzędowa

- przestrzenne ułożenie krótkich, stykających się segmentów

- stabilizowana wiązaniami wodorowymi

alfa helisa

-  Śrubowo zwinięty łańcuch peptydowy wokół wspólnej hipotetycznej osi

-  prawoskrętna

- stabilność warunkują w. wodorowe równoległe do osi helisy

- wspomagane przez oddziaływania van der Waalsa (tworzenie maksymalnej liczby wiązań wodorowych)

Struktura beta – najprostszy element II-rzędowy

• - wiązania wodorowe leżą prostopadle do kierunku przebiegu łańcucha

• - postać pofałdowanej kartki, lekko skręconej w prawo

• podstawa wytrzymałości i sztywności białek strukturalnych

równoległa B harmonijka

Nieoptymalne wiązania wodorowe, mniej stabilna

antyrównoległa B harmonijka

Optymalne wiązania wodorowe, bardziej stabilna

zwrot (zgięcie) β

cztery reszty aa, pierwsza i ostatnia połączone wiązaniem wodorowym co powoduje zwrot o 180°, często tam Prolina, Hyp i Glicyna

Element konformacji białek globularnych umożliwiający zmianę kierunku przebiegu łańcucha i jego zwinięcie

Struktura trzeciorzędowa

• sposób ułożenia elementów drugorzędowych w przestrzeni

• motywy i domeny

  • stabilizują je wiązania hydrofobowe (kierowanie aa hydrofobowych do wnętrza cząsteczki), wodorowe, mostki solne i dwusiarczkowe, kompleksy z jonami metalu

Motyw

odcinek łańcucha polipeptydowego krótszy niż 25 reszt aa pełniący konkretną funkcję. prosta kombinacja struktur II-rzędowych

Domena

fragment wyróżniony funkcjonalnie dłuższy niż 50 reszt

Struktura czwartorzędowa

• stabilizują je AGREGACJA czyli międzycząsteczkowe wiązania jonowe, wodorowe, dipol-dipol oraz mostki S-S

Izomerazy peptydyloprolinowe cis-trans

Przyspieszają wolny proces przekształcania wiązania peptydowego X-Pro z konfiguracji cis w trans, co ułatwia fałdowanie się polipeptydów zawierających prolinę

Czaperony - białka szoku cieplnego (Hsp)

zapobiegają nieprawidłowemu fałdowaniu białek i ich agregacji w przypadku możliwych oddziaływań między wewnętrznymi hydrofobowymi obszarami

 Ubikwitynacja co i gdzie i po co

- unieczynnienie białka przez przyłączenie ubikwityny (innego, małego białka)

- zachodzi w cytoplazmie i jądrze komórkowym

 funkcja- kierowanie białka do proteasomu, gdzie ulegnie ono degradacji

GLUTATION (G-SH

- biologiczny przenośnik elektronów

- działa jako przeciwutleniacz i reduktor

- czynnik usuwający szkodliwe tlenki

- aktywator wielu enzymów 

- koenzym

czestniczy w powstawaniu prawidłowych wiązań disiarczkowych

 Protaminy

polipeptydy występujące w jądrach kom u ryb, gdzie obok lub zamiast histonów towarzyszą kwasom nukleinowym, bogate w argininę