Budowa białek

Z jakich głównych grup składa się aminokwas?

Grupy aminowej (NH3+), grupy karboksylowej (COO–), centralnego atomu węgla (α), atomu wodoru (H), oraz zmiennego łańcucha bocznego („R”).

Co decyduje o właściwościach aminokwasu?

Zmienny łańcuch boczny („R”).

Ile aminokwasów zazwyczaj występuje w białkach?

20 aminokwasów.

Jakie wiązania łączą aminokwasy w białkach?

Wiązania peptydowe.

Jaki proces prowadzi do powstania wiązania peptydowego?

Reakcja kondensacji, w której uwalnia się cząsteczka wody.

Co ogranicza rotację w wiązaniu peptydowym?

Częściowo podwójny charakter wiązania peptydowego.

Jakie właściwości nadaje łańcuchowi wiązanie peptydowe?

Łańcuch jest giętki, ale stosunkowo sztywny.

Co opisuje struktura pierwszorzędowa białka?

Sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

Jakie końce posiada łańcuch polipeptydowy?

Koniec aminowy (N) i koniec karboksylowy (C).

Co stabilizuje strukturę drugorzędową białka?

Wiązania wodorowe, mostki dwusiarczkowe, oddziaływania van der Waalsa, hydrofobowe i elektrostatyczne.

Jakie są główne elementy struktury drugorzędowej białek?

Helisa α, harmonijka β i zwroty.

Czym charakteryzuje się helisa α?

Jest prawoskrętną strukturą stabilizowaną wiązaniami wodorowymi. Skok helisy wynosi 5,4 Å, a średnica 23 Å.

Jakie rodzaje harmonijek β wyróżniamy?

Równoległe (segmenty mają ten sam kierunek) i antyrównoległe (segmenty mają przeciwne kierunki).

Co opisuje struktura trzeciorzędowa białka?

Trójwymiarowe ułożenie łańcucha polipeptydowego.

Jakie wiązania stabilizują strukturę trzeciorzędową?

Wiązania kowalencyjne (np. mostki dwusiarczkowe) i niekowalencyjne (hydrofobowe, wodorowe, elektrostatyczne).

Co jest kluczowe dla struktury trzeciorzędowej?

Oddziaływania hydrofobowe – aminokwasy hydrofobowe skupiają się w centrum białka, unikając kontaktu z wodą.

Kiedy białko posiada strukturę czwartorzędową?

Gdy jest zbudowane z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego (podjednostki).

Co stabilizuje strukturę czwartorzędową?

Te same rodzaje wiązań co struktura trzeciorzędowa, ale występujące między różnymi podjednostkami.

Podaj przykład białka z strukturą czwartorzędową.

Hemoglobina, zbudowana z czterech podjednostek (dwie α i dwie β).

Jaką funkcję pełnią białka strukturalne?

Decydują o kształcie i integralności komórek, np. jako składniki cytoszkieletu lub rusztowania jądra komórkowego.

Jaką rolę pełnią białka regulacyjne?

Hormony białkowe przekazują sygnały między komórkami, a inne białka regulują aktywność genów na różnych etapach przepływu informacji genetycznej.

Jaką funkcję pełnią białka transportowe?

Transportują substancje, np. hemoglobina przenosi tlen w organizmach wielokomórkowych.

Jaką funkcję pełnią białka katalityczne?

Enzymy przyspieszają przebieg reakcji chemicznych.

Jaka jest główna rola enzymów w reakcjach chemicznych?

Obniżają energię aktywacji reakcji, przyspieszając ich przebieg.

Gdzie w enzymie wiążą się substraty?

W miejscu aktywnym, które jest specyficzną szczeliną lub kieszenią.

Jak enzym zmienia swój kształt po związaniu substratu?

Enzym działa zgodnie z zasadą wymuszonego dopasowania, zmieniając swój kształt dla zwiększenia reaktywności substratu.

Jakie cząsteczki mogą być przyłączane do białek enzymatycznych?

Lipidy (lipoproteiny), cukry (glikoproteiny), metale (metaloproteiny).

Co katalizuje fosforylację enzymów?

Kinazy katalizują przyłączenie grup fosforanowych.

Co usuwa grupy fosforanowe z enzymów?

Fosfatazy katalizują defosforylację.

Co powoduje związanie ligandu w miejscu allosterycznym enzymu?

Zmiana konformacji enzymu, która może aktywować lub dezaktywować jego miejsce aktywne.

Jakie cząsteczki mogą pełnić rolę ligandów allosterycznych?

Małe cząsteczki, np. cukry lub aminokwasy.