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HU Berlin Monobachelor Biologie MB1

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1
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Was ist die Aufgabe der Biochemie´?
Die Betrachtung von biologischen Vorgängen aus Sicht der Chemie.
2
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Wie viele Aminosäuren bilden Peptidbindungen aus?
20 Aminosäuren.
3
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Woraus bestehen Nukleinsäuren?
Purin- und Pyrimidinbasen, Zucker und einem Phosphatrest.
4
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Was bildet biologische Moleküle und Makromoleküle aus?
Kovalente und nicht kovalente Bindungen bilden biologische Moleküle und Makromoleküle aus.
5
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Zähle die biologischen Elemente auf.
Kohlenstoff C,

Wasserstoff H,

Sauerstoff O,

Stickstoff N,

Schwefel S,

Phosphor P,

Kalium K,

Calcium Ca,

Eisen Fe,

Magnesium Ma.
6
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Nenne die Wechselwirkungen zwischen Biomolekülen.
Dipol-Dipol-Wechselwirkungen (Von-der-Waals-Kräfte),

Kovalente Bindung,

Wasserstoffbrückenbindung,

Elektrostatische Wechselwirkung (Ionische Bindung).
7
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Nenne die verschiedenen Stoffklassen.
Aminosäuren,

Kohlenhydrate,

Nucleotide,

Lipide.
8
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Nenne die Besonderheiten der wässrigen Umgebung für Lebensprozesse.
Wasser wird teilweise sogar als erstes Biomolekül bezeichnet, die menschliche Vorstellung von Leben ist unmittelbar mit Wasser verbunden. Wir können uns kein Leben ohne Wasser vorstellen.
9
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Benenne verschiedene Aminosäure-Klassen.
Aminosäuren mit unpolaren und aromatischen Seitenketten (Glycin, Alanin, Valin),

Aminosäuren mit polaren Seitenketten (Serin, Cystein, Glutamin),

Aminosäuren mit geladenen Seitenketten (Asparaginsäure, Glutaminsäure, Lysin).
10
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Zeichne den Aufbau einer Aminosäure.
.
.
11
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Welche Art von Aminosäure wird in Proteinen verwendet?
L-Aminosäuren.
12
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Benenne den Unterschied zwischen Purin- und Pyrimidinbasen.
Pyrimidinbasen haben lediglich einen Pyrimidinring, Purinbasen haben jedoch einen Pyrimidinring und einen kondensierten Imidayolring, Purine haben mehr intermolekulare Wechselwirkungen und haben somit einen viel höheren Schmelz- und Siedepunkt.
13
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Auf wie vielen Ebenen wird der Proteinaufbau unterschieden?
Der Proteinaufbau wird auf vier Ebenen unterschieden.
14
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Was bestimmt den Aufbau der Proteine´?
Die Eigenschaften der Peptidbindungen bestimmen den Aufbau.
15
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Was sind die beiden wichtigsten Sekundärstrukturen?
Die wichtigsten Strukturen sind α-Helix und β-Faltblatt.
16
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Wie falten sich Proteine?
Proteine falten sich kooperativ.
17
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Wieso wird der Aufbau von Proteinen in vier Ebenen unterschieden?
Weil scih Proteine in diesen vier Aufbaustadien befinden.

Die Primärstruktur ist eldiglich eine Aneinadnerreihung von Aminosäuren

Die Sekundärstruktur, welche in zwei Arten unterschieden wird ist eine in Form gebrachte Primärstruktur

Die Tertiärstruktur sind gefaltete Sekundärstrukturen

Die Quartärstruktur sind Strukturen, welche aus mehreren (min. 4) Tertiärstrukturen bestehen.
18
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Wie sieht eine Peptidbindung aus´?
Eine Peptidbindung ist die Bidnugn zwischen zwei Aminosäuren. z.B.
Eine Peptidbindung ist die Bidnugn zwischen zwei Aminosäuren. z.B.
19
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Bennene zwei Sekundärstrukturen und erläutere ihre Unterschiede im Aufbau.
Dei zwei Sekundärstrukturen sind α-Helix und β-Faltblatt.

Dabei ist die α-Helix als eben solche Helix angeordnet und wird durch regelmäßige Wiederholungen mit Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.

\
Das β-Faltblatt kann entweder parallel oder antiparallel vorliegen, hierbei sind die Peptidbindungen in lang gestreckten Ketten vorhanden.
20
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Inwiefern unterscheidet sich ein gefaltetes von einem ungefaltetem Protein´?
Die Faltung eines Proteins ermöglicht dessen geplante Funktion. Ein denaturiertes, entfaltetes Protein verliert seine bisherige Funktion zusammen mit dem Formverlust.
21
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Was ist ein Enzym?
Ein Enzym ist ein Protein, welches im Organismus als Biokatalysator wirkt. Es beschleunigt Reaktionen.
22
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Was können Enzyme nicht?
Enzyme haben keinen Einfluss auf die Lage des Substrat - Produkt Gleichgewichts.
23
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Benenne den elementaren, allgemeinen Mechanismus von Enzymen.
Enzyme binden Substrate, dann regaiert das Enzym-Substrat-Kompelx miteinander, das Produkt der Reaktion ist das Enzym-Produkt-Komplex,w elches zuletzt in die Lösung dissoziiert.
24
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Beschreibe die Rolle der aktiven Zentren in der Enzymwirkung.
Das aktive Zentrum ist die Bindungsstelle für das Substrat. Hier bindet sich das Substrat und wird zu eionem Produkt umgesetzt.
25
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Erkläre wieso die Enzymkinetik eine Substratsättigungskurve enthält.
Ab einer gewissen Substratkonzentration liegen alle Enzyme in Enzym- Substrat-Komplexen vor und damit ist die maximale Geschwindigkeit vmax für diese Enzymmenge erreicht.
26
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Benenne Möglichkeiten der Regulation der Enzymaktivität.
Regulatorische Wechselwirkungen innerhalb der Enzyme (Kooperativität), regulatorisch-wirkende Moleküle (Allosterie),

Reversible kovalente Modifikationen, z.B. Phosphorylierung,

Aktivierender Spaltung (proteolztische Aktivierung),

Enzymmenge - Trankription, Translation, Enzymabbau.
27
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Was sind Katalysatoren?
Katalysatoren beschleunigen die Einstellung von Reaktionsgleichgewichten.
28
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Was sind aktive Zentren?
Bestandteile von Enzymen, in welchen Substrate gebunden und umgesetzt werden.
29
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Wie können Größen, welche für die einzelnen Enzyme charakteristisch sind festgestellt werden?
Durch Messung der konzentrationsunabhängigen Reaktionsgeschwindigkeit.
30
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Wodurch kann die Aktivität der Enzyme reguliert werden?
Regulatorische Wechselwirkungen innerhalb der Enzyme (Kooperativität), regulatorisch-wirkende Moleküle (Allosterie),

Reversible kovalente Modifikationen, z.B. Phosphorylierung,

Aktivierender Spaltung (proteolztische Aktivierung),

Enzymmenge - Trankription, Translation, Enzymabbau.
31
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Beschreibe den Unterschied zwischen katabolen und anabolen Stoffwechselwegen.
Katabole Stoffwechselwege beschreiben Vorgänge, bei welchen aus Brennstoffen CO2, H2O und nutzbare Energie erzeugt wird.

\
Anabole Stoffwechselwege erzeugen im Gegensatz dazu komplexe Moleküle (z.B. Synthese von Glucose, Fett, etc.)

\
Demnach ist das Produkt der beiden Stoffwechselwege grundlegend verschiedend.
32
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Erläutere woher die Energie zum Aufbau von ATP in den Zellen kommt.
Die Energie wird entweder durch Zellatmung, Photosynthese, oder durch Zersetzung von energiereichen Molekülen gewonnen.
33
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Warum kann der Metabolismus als die Geschichte der Wanderung von Elektronen erzählt werden?
Jeder Vorgang des Metabolismus benötigt irgendeine Form von Energie oder gibt Eenrgie ab. Somit kannd er Metabolismus ohne Elektronen gar nicht aufrecht erhalten werden. Da sie aber von einem Metabolismus Vorgang zum anderen geschickt werden, simbolysiert dies alles eine Art Wanderung.
34
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Welche drei wiederkehrende Muster der verschiedenen Stoffwechselwege gibt es?

1. Aktivierte Trägermoleküle (NAD(P)H, FAD, Coenzym A)
2. Ähnliche bzw. gleiche Schlüsselreaktionen wiederholen sich im Stoffwechsel
3. Drei Arten der Regulation von Stoffwechselwegen
35
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Was ist ein kataboler Stoffwechselweg?
Ein kataboler Stoffwechselweg erzeugt Energie in verschiedenen Energiestoffwechselschritten.
36
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Was ist ein amphiboler Stoffwechselweg?
Ein amphiboler Stoffwechselweg läuft in einigen Schritten katabol und in adneren anabol ab.
37
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Was ist der Unterschied zwischen katabolen und amphibolen Stoffwechselwegen?
Katabole Stoffwechselwege sind reine Energiestoffwechselwege, amphibole Stoffwechselwege sind jedoch katabol, sowie anabol.
38
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Was ist ein phototropher Organismus?
Organismen, welche Sonnenlicht als Energiequelle nutzen.
39
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Was ist ein chemotropher Organismus?
Organismen, welche oxidierbare Verbindungen als Energiequelle nutzen.
40
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Beschreibe den Dreistufen-Prozess der Energiegewinnung.

1. Größere Moleküle werden abgebaut
2. Zentrale Metabolite werden gebildet
3. ATP-Bildung aus Acetyl-CoA.
41
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Nenne die sechs Reaktionstypen.
Oxidreduktase,

Transferase,

Hydrolase,

Lyase,

Isomerase,

Ligase.
42
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Benenne Möglichkeiten der Regulation von Stoffwechselwegen.
Kontrolle der Enzymmenge,

Kontrolle der Enzymaktivität,

Verfügbarkeit von Substraten,

Energieladung von Zellen.
43
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Ws waren die entwicklungsgeschichtlich ersten Lebewesen?
Die ersten entwicklungsgeschichtlcihen lebewesen waren die Prokaryoten
44
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Was umfasst die Gruppe der Prokaryoten?
Bacteria,

Archaea.
45
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Im Vergleich mit eukaryotischen Zellen ist die Kompartimentierunf prokaryotischer Zellen … ausgeprägt.
geringer
46
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Wo finden Atmungstoffwechsel und photosynthetische Lichtreaktionen bei Prokaryoten statt?
In der Cytoplasmamembran oder davon abgeleiteten Einfaltungen, bzw. Abschnürungen.
47
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Wie groß sind Prokaryotische Zellen im Durschschnitt?
DIe Größe bewegt sich im Mikrometer Bereich,e s gibt jedoch auch größere und kleinere Vertreter.
48
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Was bilden manche Prokaryoten aus?
Spezielle Zelleinschlüsse und Organellen.
49
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Welche Art von Lebewesen haben verhäuft extremophile Lebensweisen?
Prokaryoten, spezifischer, meistens Achaeen.
50
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Was sind pathogene Bakterien?
Pathogene Bakterien sind Pathogene, alo Krankheitsauslöser. Sie verursachen verschiedenste Krankheiten, welche dann oftmals mit Antibiotika behandelt werden können.
51
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Beschreibe die Rolle von Prokaryoten in der Natur.
DIe Rolle von Prokaryoten in der Natur ist ambivalent, sie ist sehr wichtig in Stoffkreisläufen,

Wichtig für die Vitalität von Tieren und Pflanzen,

Wichtig für Herstellung einiger Lebensmittel,

jedoch auch pathogen.
52
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Welche Beziehung besteht zwischen Prokaryoten und eukaryotischen Organismen verhäuft?
Prokaryoten stehen oftmals in vielfältigen Symbiosen mit eukaryotischen Organismen.
53
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Was ist in allen lebenden Zellen der Träegr der Erbinformation?
Doppelsträngige DNA ist in allen lebenden Zellen die Trägerin der Erbinformation.
54
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In welcher Form liegt die DNA in einem Prokaryoten dar?
In Form eines einzelnen zirkulären Chromosoms. (auch Bakterienchromosom)
55
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Welche Aufgabe tragen Topoisomerasen im Organismus?
SIe regulieren den Überspiralisierungszustand der DNA.
56
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Was erzeugt geordnete Domänenstrukturen in Chromosomen?
Nukleoid assozierte Proteine (NAPs),

Kondensine,

(Archaea - Histone).
57
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Wie erfolgt die Replikation von DNA?
Die Repliaktion erfolgt semikonservativ und bidirektional.
58
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Was ist die Aufgabe der DNA-Polymerase I?
Sie entfernt die RNA-Primer und ersetzt sie durch DNA.
59
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Was trägt die DNA-Ligase zur DNA-Replikation bei?
Sie verschließt die Lücken im Zucker-Phosphat-Rückrat.
60
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Was benötigen DNA-Polymerasen um DNA zu replizieren?
(RNA-)Primer
61
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In welche Richtung werden Primer angesetzt?
5’-3’ Richtung.
62
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Was passiert während der DNA Replikation am Leitstrang?
Innerhalb von Repliomen synthetisieren zwei Kopien der DNA-Polymerase III den Leitstrang kontinuierlich.
63
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Was passiert während der DNA Replikation am Folgestrang?
Der Folgestrang wird diskontinuierlich synthetisiert mithilfe von Okazaki-Fragmenten.
64
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Was geschieht während der Transkription? (grob)
Es werden Gene (DNA) in mRNA oder andere RNA-Arten umgeschrieben.
65
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Woraus bestehen bakterielle RNA-Polymerasen?
Aus den Untereinheiten:

Alpha2,

Beta,

Beta’,

Omega.

(zur Promoter-Erkennung ebenfalls Sigma).
66
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Woraus bestehen archaebakterielle RNA-Polymerasen?
Aus komplexen Verbindungen, sie ähneln der RNA-Polymerase II (Eukaryoten).

(Zur Promotorerkennung sich Transkriptionsfaktoren notwendig).
67
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Wie wird die Termination bei Bakterien eingeleitet?
An Haarnadelschleifen + Poly-U-Folgen,

oder faktorabhängig unter Beteiligung des Rho-Proteins.
68
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Wie wird die Termination bei Archaebakterien eingeleitet?
An Poly-U-Folgen,

oder an Haarnadelschleifen + Poly-U-Folgen.
69
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Wie sind die Gene in Prokaryoten oftmals organisiert?
In Operons.
70
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Was ist ein Operon?
Einheit von gemeinsam regulierten Genen.
71
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Beschreibe den Ablauf der Transkription.
Bei der Transkription wird die DNA in eine mRNA umgeschrieben. Der Ausgangspunkt ist also die DNA, die Desoxyribonucleinsäure. Allerdings wird nicht die komplette DNA umgeschrieben, sondern nur ein kleiner Teil, der gerade für die Proteinherstellung benötigt wird.
72
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Beschreibe den Ablauf der DNA-Repliaktion kurz.

1. Initiation

Während der Initiation wird der DNA-Doppelstrang entspiralisiert und geöffnet. Dabei spielen die Enzyme **Topoisomerase** und **Helikase** eine besondere Rolle. Zuerst entspiralisiert die Topoisomerase die DNA-Doppelhelix. Anschließend trennt das Enzym Helikase die Wasserstoffbrücken und somit die DNA-Stränge voneinander. Danach lagern sich Proteine an die getrennten Abschnitte der DNA an, um zu verhindern, dass sich die Einzelstränge wieder verbinden oder von DNA-spaltenden Enzymen angegriffen werden.
2. Elongation

Der nächste Schritt, die Elongation, beginnt mit der Synthese der **Primer** an den DNA-Einzelsträngen. Die Primer, welche aus wenigen **Nukleotiden** bestehen, werden hierbei von dem Enzym **Primase** am 3'-Ende angelagert.

Die Primer bestehen genauer gesagt aus RNA (Ribonukleinsäure). Statt der für die DNA übliche Base **Thymin** enthält die RNA die Base **Uracil**. Daher ist es wichtig, dass die Base Uracil bei der DNA-Replikation durch Thymin ausgetauscht wird.

Die Primer dienen der DNA-Polymerase als **Startsequenz**. Das Enzym lagert sich an die Primer an und verknüpft die komplementären Basen mit dem DNA-Strang in 5'-3'-Richtung (sprich: *fünf-zu-drei-Strich*). Der Ablauf der DNA-Replikation unterscheidet sich zwischen Leit- und Folgestrang.

**Elongation des Leitstrangs**

Die DNA-Polymerase wandert an den Tochtersträngen vom 5'-Ende zum 3'-Ende. Am **Leitstrang** bewegt sie sich also in die gleiche Richtung wie das Enzym Helikase. Die Ergänzung des Einzelstrangs kann daher ohne Unterbrechungen ablaufen. Die Synthese des Doppelstrang läuft somit am Leitstrang kontinuierlich ab.

**Elongation des Folgestrangs**

Beim Ergänzen des **Folgestrangs** kommt es zu einer Besonderheit, denn der DNA-Strang ist hier im Vergleich zum kontinuierlichen Strang genau entgegengesetzt (antiparallel) aufgebaut.
3. Termination.
73
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Wofür sind Aminoacyl-tRNA-Syntheasen verantwortlich?
Für das Beladen der tRNAs mit AMinosäuren und für die Genauigkeit der Translation.
74
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Woraus bestehen Prokaryotische (70S-)Ribosomen?
Sie bestehen aus einer 50S- und einer 30S-Untereinheit,

Beide Untereinheiten enthalten RNA und eine vielzahl von Proteinen.
75
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Was bildet den Initiationskomplex?
30S-Untereinheit des Ribosoms,

IF1-3,

mRNA,

fMet-tRNA(fMet).
76
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Was beinhalten Posttranslationale Prozesse?
Assistierte Faltung,

den Einbau von Kofaktoren,

die Dirigierung zum Wirkort,

kovalente Modifikation von Aminosäureseitenketten
77
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Welche Vorgänge laufen zur Elongation in der Zelle ab?
Beladene tRNAs werden mithilfe von EF-Tu an den A-Ort des Ribosomosen abgeliefert,

nach Knüpfung einer Peptidbindung wird die wachsende Peptidkette durch EF-G in den P-Ort translosziert und die freie tRNA entlassen.
78
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Was sind die drei Stoppcodons?
UAA,

UAG,

UGA.
79
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Wozu führen die Stoppcodons zusammen mit den Freisetzungsfaktoren, sowie RRF und EF-G?
Zum Translationsstopp und zur Freisetzung der Peptidkette und zur Trennung der 30S- von der 50S-Untereinheit des Ribosoms.
80
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Was wird zum Translationsstopp benötigt?
Eines der drei Stoppcodons, die Freisetzungsfaktoren RF1, RF2, RF3, RRF, EF-G.
81
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Was ist die Aufgabe des lac-Operons?
Lactose-Operon, lac-Operon, das Operon, das die Gene enthält, welche für den Lactosemetabolismus von Escherichia coli erforderlich sind. Sie codieren für Enzyme, die die Aufnahme des Disaccharids in die Zelle sowie für dessen Hydrolyse verantwortlich sind.
82
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Wie wird die Expression des lac-Operons reguliert?

1. Durch Repressor Lacl reprimiert (Bindung eines Induktors hebt Repressorfunktion auf),
2. Durch CRP (CAP-cAMP) aktiviert.
83
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Was hebt die Repressorfunktion von Lacl auf?
die Bindung eines Induktors an Lacl hebt dessen Repressorfunktion auf.
84
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Was steuert die Verfügbarkeit von Sigma-Faktoren?
Die vorhandene Menge an Anti-Sigma-Faktoren.
85
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Nenne ein Beispiel für einen globalen Regulationsmechanismus unter Mangelbedingungen.
Die stringente Kontrolle.
86
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Was ist die stringente Kontrolle?
Eine Anpassung des Stoffwechsels von Prokaryoten auf eine Unterversorgung mit Nährstoffen wie Kohlenstoff oder Aminosäuren.
87
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Was bezeichnet man als Quorum Sensing?
Die Regulation in Abhängigkeit von der Zelldichte (z.B. Produktion des Luciferase-Systems in Leuchtbakterien).
88
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Wie wird in Zwei-Komponenten-Systemen Information weitergeleitet?
Eine sensorische Histidin-Protein-Kinase phosphoryliert sich selbst und überträgt die Phosphoryl-Gruppe auf einen Antwort-Regulator.
89
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Was regulieren die sRNAs auf RNA-Ebene?
Die Stabilität von mRNAs, oder die Translationsinitiation.
90
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Was regulieren die Riboswitches nach Metabolitbindung auf RNA-Ebene?
Die Translationsinitiation.
91
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Was reguliert Attenuation auf RNA-Ebene?
Die vorzeitige Termination der Transkription.
92
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Was ist der Unterschied zwischen Gram-positiven und Gram-negativen Bakterien?
Gram-negative Bakterien sind entwicklungsgeschichtlich älter, sie haben eine äußere Membran, welche den Gram-positiven Bakterien fehlt. Weiterhin haben Gram-positive Bakteriendicken Zellwände.
93
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Nenne die Grundstrukturen der bakteriellen Zellhülle.
Cytoplasmamembran,

Zellwand,

Periplasma von Gram-negativen Bakterien,

Äußere Membran von Gram- negativen Bakterien,

Kapseln und andere Oberflächenstrukturen. Kapseln und andere Oberflächenstrukturen.
94
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Woraus besteht die Zellwand?
Aus Peptidoglykan (Peptid & Zucker) oder Murein (Schutzschicht).
95
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Woraus besteht die Cytoplasmamembran?
Aus Phosphorlipiden,

negativ geladene Fettsäuren,

Kanalproteine.

(Biomembran)
96
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Nenne die Funktionen der Cytoplasmamembran.
1\. Permeabilitätsbarriere,

2\. Proteinverankerung,

3\. Energiekonservierung.
97
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Erkläre den Ausdruck „Aktiver Transport".
Der aktive Transport ist einer der Transporttypen, welche in der Biomembran abläuft. Dabei benötigt der aktive Transport zusätzliche Energie, er kann nicht passiv ablauten , der Vorteil, welcher aus dieser Einschränkung entspringt ist, dass der Transport sehr viel schnellen und effektiver abläuft. („gegen das Konzentrationsgefälle”)
98
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Welche Transportsysteme gibt es in der Cytoplasmamembran?
1\. Einfacher Transport (durch Protonenmotorische Kraft (Symporter, Antiporter).

2\. Gruppentranslokation (Ziel: Glucose-Transport)

3\. ABC-System (ATP-Binding-Caset, synthetisiert ATP (Konfirmationsänderungen)
99
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Was ist Murein/ Peptidoglykan?
Peptidoglykan, auch Murein genannt, ist ein Biopolymer, das aus Zuckermolekülen und Aminosäuren aufgebaut ist. Es ist der wichtigste Bestandteil der Zellwand vieler Bakterienarten (Eubakterien).
100
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Was sind die primäre Funktion der bakteriellen Zellwand?
Stabilität, denn die Zellwand muss dem intrazellulären Druck standhalten können.

Formgebung, die Zellwand bestimmt die Form der Zelle.

Unbegrenztes Wachstum, mit stoffwechselaktiven Kompartiment.