Mechanizmy regulacji aktywności enzymów

Regulacja długoterminowa

Kontrola ilości białka enzymatycznego w komórce

Regulacja krótkoterminowa

Kontrola sprawności katalitycznej enzymu, bez zmiany ilości białka

Induktor

Cząsteczka, która uruchamia ekspresję odpowiednich genów do powstania nowych cząsteczek enzymu

Represor

Cząsteczka, która uniemożliwia transkrypcję genu, zmniejszając ilość określonego enzymu

Regulacja allosteryczna

Regulacja przez sprzężenie zwrotne

Aktywator

Zwiększa aktywność katalityczną enzymu, nie wpływa na ilość białka

Inhibitor

Hamuje lub spowalnia reakcję chemiczną poprzez zmniejszenie aktywności katalitycznej enzymu

Enzymy indukcyjne

Ich synteza nie podlega indukcji

Enzymy konstytutywne

Enzymy stale obecne w komórce, których istnienie nie wymaga obecności induktora stymulującego ich syntezę

Interkonwersja

Odwracalne tworzenie i rozrywanie wiązania kowalencyjnego pomiędzy enzymem a małą grupą chemiczną, najczęściej odwracalna fosforylacja/defosforylacja

Aktywacja proteolityczna

Nieodwracalna i selektywna hydroliza jednego lub kilku wiązań peptydowych i odszczepienia fragmentu peptydowego, co powoduje odsłonięcie miejsca aktywnego lub zmianę jego konformacji

Zymogenowe formy enzymów

trypsynogen, chymotrypsynogen, proelastaza

Efektory allosteryczne

Drobnocząsteczkowe ligandy wiążące się niekowalencyjnie w miejscu allosterycznym enzymu i modelując jego aktywność

Enzymy allosteryczne

Białka oligomeryczne kontrolowane przez cząsteczki sygnałowe, wiążące się do miejsca innego niż miejsce katalityczne

Efektory allosteryczne homotropowe

mogą pełnić funkcję substratu i aktywatora

Efektory allosteryczne heterotropowe

Różne od substartu, pełnią funkcję tylko aktywatora lub inhibitora

Grupa prostetyczna

Stale związana z enzymem

Koenzym

Luźno związany z apoenzymem

Oksydoreduktazy

Enzymy katalizujące odwracalne reakcje biologicznego utleniania i redukcji

Transferazy

Enzymy katalizujące odwracalne reakcje przenoszenia różnych cząsteczek lub ugrupowań

Hydrolazy

Enzymy katalizujące nieodwracalną reakcję hydrolizy

Liazy

Enzymy rozbijające niehydrolityczne wiązania

Izomerazy

Enzymy katalizujące przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe

Ligazy

Enzymy katalizujące syntezę związków z użyciem ATP

Translokazy

Enzymy katalizujące przenoszenie przez błony biologiczne jonów i cząsteczek

Oksydazy

Należą do oksyreduktaz, wykorzystują tlen jako akceptor elektronowy, produktem reakcji jest nadtlenek wodoru lub woda

Dehydrogenazy

Należą do oksyreduktaz, wykorzystują inne niż tlen akceptory elektronu

Oksygenazy

Nalezą do oksyreduktaz, wbudowują tlen do substratu

Peroksydazy

Należą do oksyreduktaz, wykorzystują H2O2 lub nadtlenki organiczne jako akceptory elektronów

Aminotransferazy

Nalezą do transferaz, przenoszenie grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas

Kinazy

Należą do transferaz, przenoszenie reszty ortofosforanowej z ATP na substrat

Fosforylazy

Nalezą do transferaz, przenoszenie fragmentu substratu na nieorganiczny fosforan

Fosfatazy

Należą do hydroksylaz, usuwanie w procesie hydrolizy grupy ortofosforanowej z substratu

Fosfodiestrazy

Należą do hydroksylaz, hydroliza wiązania fosfodiestrowego

Proteazy

Należą do hydroksylaz, hydroliza wiązania amidowego

Dekarboksylazy

Należą do liaz, usuwanie CO2 z substratu

Aldolazy

Należą do liaz, usuwanie grupy aldehydowej z substratu

Syntazy

Należą do liaz, tworzenie wiązania między substratami, bez udział ATP

Racemazy

Należą do izomeraz, izomeryzacja formy L w D lub odwrotnie

Mutazy

Należą do izomeraz, wewnątrzkomórkowe przeniesienie grupy funkcyjnej

Syntetazy

Należą do ligaz, wiążą dwa związki z udziałem ATP

Karboksylazy

Należą do ligaz, wykorzystując ATP wbudowują CO2 do substratu, w którym stanowi grupę karboksylową

ATP-azy

Należą do translokaz, katalizują reakcję hydrolizy ATP do ADP i reszty fosforanowej

kofaktor NAD+ i NADP+

nicyna

Kofaktor mononukleotyd flawinowy FMN i dinukleotyd flawinoadeninowy FAD

B2- ryboflawina

Ryboflawina

współdziała z oksydoreduktazami

Kwas askorbinowy

Kofaktor hydrolaz

Pirofosforan tiaminy

Witamina B1

Ufosforylowana witamina B1 (pirofosforan tiaminy)

bierze udział w dekarboksylacji oksydacyjnej alfa-ketokwasów

Koenzym A

Witamina B5

Fosforan pirydoksalu

Witamina B6

Biotyna

Witamina B7

Kwas tetrahydrofilowy

kwas foliowy

5’-deoksyadenozylokobalamina, metylokobalamina

Witamina B12