Enzymatik

Enzyme (Biokatalysatoren)

komplexe Moleküle, die Stoffwechselprozesse katalysieren

Substratspezifität von Enzymen

jedes Enzym katalysiert nur ganz bestimmte Reaktionen und deshalb kann nur bestimmte Substrate zu Produkte umsetzen

Wirkungsspezifität von Enzymen

jedes Enzym kann sich nur an bestimmten Reaktionen beteiligen

monomere Enzyme

bestehen aus einer Polypeptidkette

oligomere Enzyme

bestehen aus mehreren Polypeptidketten

Coenzyme

organische Moleküle ohne Proteinanteile, die für die katalytische Aktivität eines Enzyms essentiel sind

Cofaktoren

niedermolekulare Subbstanz, die zum ablauf einer Reaktion beiträgt und am Enzym kovalent oder nicht-kovalent gebunden werden; Coenzyme & Cosubstrate

Enzyme mit Cofaktoren

Wenn ein Coenzym an ein Enzym gebunden ist, gibt es zwei Teilen - ein Protein- und ein Nicht-Proteinanteil.

Apoenzym

der Proteinanteil eines Enzyms mit Cofaktoren

Holoenzym

Apoenzym + Cofaktor

prosthetische Gruppe

eine feste Bindung des Coenzyms an das Enzym

Cosubstrat

eine unfeste Bindung des Coenzyms an das Enzym

reines Enzym

Enzyme ohne Cofaktoren

Ribozyme

Enzyme, die aus RNA aufgebaut sind

Aktivierungsenergie

die Energie, die einem Reaktionssystem zugeführt muss, damit die chemische Reaktion durchlaufen kann

exergonische (endergonische) Reaktion

Eigenschaft chemischer Reaktionen, unter Abgabe (Zufuhr) von freier Energie zu verlaufen

das Substrat

ein Molekül, das eine Affinität zum aktiven Zentrum des Enzyms hat

das Katalysieren

Beschleunigung/Verlangsamung einer chemischen Reaktion

enzymatische Reaktion

einer Reaktion, die von Enzymen katalysiert wird

aktives Zentrum

auch Bindungszentrum/katalytischeszentrum ist der Ort eines Enzyms, an dem das Substrat gebunden wird

Schlüssel-Schloss-Prinzip

Passengenauigkeit zwei oder mehreren räumlichen Strukturen; Enzym-Substrat-Komplex

induced fit

Konformationsänderung eines Enyzms, damit es sich am besten am Substrat anpassen kann

Katalysatoraktivität

ist als Stoffmenge Substratumsatz pro Zeit definiert

allosterische Enzyme

Enzyme, die mit HIlfe von Effektoren beeinflusst werden können; sie besitzen ein allosterisches Zentrum

allosterisches Zentrum

die Region eines Enzyms, wo ein Effektor bindet, das die Konformation des Enzyms beeinflusst

Inhibitoren

Hemmstoffe, die die Aktivität eines Enzms durch eine Konformationsänderung unterdücken

Aktivatoren

Effektoren, die die Aktivität eines Enzyms durch eine Konformationsäderung unterstützen

Verdauungsenzyme

Enzyme, die Nahrung in einfache Grundbausteine zerlegen

Amylase

zerlegt die Kohlenhydrate; sie kommt in der Bauchspeicheldrüse und in den Speicheldrüsen der Mundhöhle vor

Maltase

Enzym, das in Speichel und Pankreassaften vorhanden ist und als Aufgabe den Abbau von Maltose und ähnliche Saccharide zur Glucose hat

Pepsin

kommt im Magensaft vor; Abbau von Proteinen; proteolytisch;setztProetine zu Peptone um

Trypsin

proteolytisch; Pankreassaft; setzt Peptone zu Polypeptide um

Milleuspezifität von Enzymen

Temperatur, pH-Wert, Redoxlage

Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität

Die meisten Enzyme haben ihre T-Optimum bei 30-50C, d.h. ihre Aktivität ist am stärksten. Wenn die T weiter nach dem Optimum steigt, führt das zur Hitzedenaturierung und die Enzme verlieren ihre katalytische Aktivität

Abhängigkeit der Enzymen vom pH-Wert

Alle Proteine werden in ihrer Aktivität durch pH-Wert-Änderungen beeinflusst. Extreme Eingriffe führen zu irreversibler Denaturierung.Es gibt aber auch graduelle Änderungen, die innerhalb von 1-2 pH-Einheiten die Enzymaktivität reversibel von Null auf Maximum hochfahren.Der Grund ist: Enzyme sind als Proteine wegen ihrer Aminosäurereste selbst Polyelektrolyte bzw. schwache Säure/Base-Systeme, deren Ladung bzw. Dissoziation vom pH-Wert abhängt. Das gilt auch für das aktive Zentrum selbst, das als schwaches Säure/Base-System nur in der einen oder anderen Dissoziationsform aktiv ist. Damit hängt die Aktivität vom pH-Wert der Umgebung ab.

Redoxlageabhängigkeit

Viele Enzyme enthalten Aminosäurereste, die empfindlich sind gegen Änderungen der Redoxlage der Umgebung. Hier sei an die Thiol-Gruppe R-SH erinnert, die leicht oxidiert werden kann.Deshalb stört das Oxidationsmittel Wasserstoffperoxid die Aktivität von manchen Enzymen

Substratkonzentrationabhängigkeit

bei niedrigen Substratkonzentrationen ist die RGT gering, wegen der kleinen Anzahl an Subtraten, die ein Enzym-Substrat-Komplex bilden können; mit steigender Konzentration erhöht sich die RGT; ab einer bestimmten Konzentration ist die Geschwindigkeit nicht mehr zu erhöhen, da die Enzyme schon mit Substrate besetzt sind und keine weitere Reaktionen verlaufen können.

Wechselzahl

Anzahl der Substratmoleküle, die ein Enzymmolekül pro Zeiteinheit umsetzt

Denaturierung

Strukturelle veränderung von Molekülen (ohne Veränderung der Primärstruktur), die zumr einen verlorenen oder nicht korrekten Funktion führt

Hitzedenaturierung

hohe Temperatur führt zur Denaturierung des Enzyms

pH-Wert-Denaturierung

je stärker der pH-Wert der Lösung vom optimalen pH-Wert für ein Protein abweicht, desto sensibler reagiert das Protein auf Temperaturerhöhung.

Kompetitive Hemmung (Definition)

das Substrat und der Inhibitor konkurieren um das Platz im aktiven Zentrum; der Inhibitor hat eine ähnliche zum Substrat Struktur, damit er an das substratspezifischen Enzym binden kann, aber nichto so ähnlich, dass das Enzym die beiden verwechselt un den Inhibitor zu Produkte umsetzt

kompetitive Hemmung (Beispiel)

Alkohol-Dehydrogenase baut Ethanol ab und dabei entseht Pyruvat; bei dem Abbau von Methanol aber zuerst Formaldehyd und dann Ameisensäure gebildet, die sehr gefährlich für das Organsmus sind; also Methanol ist ein kompetitiver Hemmstoff und wird bei Vergiftung durch Gabe von Ethanol verdrängt

un-/nichtkompetitive Hemmung (Definition)

der Inhibitor bindet oft an das allosterische Zentrum und verändert so die Form des aktiven Zentrums, um die Andockung des Substrats zu erschweren oder ganz unmöglich zu machen

Feedback Hemmung/Endproduktrepression

eine Art von nichtkompetitive Hemmung, bei der das Endprodukt einer Kettenreaktion als Hemmstoff dient

nichtkompetitive Hemmung (Beispiel) (konkreter für Feedback Hemmung)

beim Energiegewinn des Körpers baut das Enzym Phosphofructokinase Glucose zu ATP-Moleküle ab; wenn das Körper genug ATP hat, hemmt ATP selbst die Phosphofructokinase

irreversible Hemmung (Definition)

nicht umkehrbar; der Inhibitor bindet kovalent an das Enzym und kann nicht mehr gelöst werden

irreversible Hemmung (Beispiel)

Antibiotikum Penicillin hemmt das Enzym, das für die Ausbildung der Zellwand in Bakterien verantwortlich ist; dadurch werden sie instabil und ihre Zellteilung wird geschadet

Schwermetallionen-Hemmung

Schwermetallionen beeinflussen die dreidimensionale Struktur eines Enzyms dauerhaft. Sie blockieren Bindungsstellen im aktiven Zentrum oder verändern seine Struktur, indem sie sich in seiner Nähe an das Enzym binden (sie reagieren vor allem mit der Aminosäure Cystein, indem sie die Ausbildung von Disulfidbrücken stören). Die Bindung zwischen den Ionen und dem Enzym ist praktisch nicht mehr ösbar (da das dynamische Gleichgewicht dieser Reaktion so weit auf der Seite des Produkts liegt)

Enzymregulation

Enzymaktivität wird durch unterschiedlichen Effektoren beeinflusst

Substratinduktion

Substrat wirkt als positiver Effektor am Enzym