Bioquimica - Parcial 2

Pregunta

Respuesta

"¿Qué es una enzima?"

"Una enzima es una biomolécula

"¿Qué caracteriza a las enzimas frente a los catalizadores inorgánicos?"

"Las enzimas son específicas para un sustrato o tipo de reacción y actúan bajo condiciones suaves de temperatura

"¿Qué significa energía de activación?"

"Es la cantidad mínima de energía que deben poseer las moléculas para reaccionar y formar productos."

"¿Cómo disminuyen las enzimas la energía de activación?"

"Forman un complejo enzima-sustrato que estabiliza el estado de transición y requiere menos energía para llegar a los productos."

"¿Qué son los cofactores?"

"Son moléculas no proteicas necesarias para que algunas enzimas sean activas; pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas)."

"¿Qué es una coenzima?"

"Es un tipo de cofactor orgánico que participa en la reacción enzimática transportando grupos químicos o electrones."

"¿Qué es un holoenzima?"

"Es la forma activa completa de una enzima que incluye su parte proteica (apoenzima) y su cofactor o coenzima."

"¿Qué es una apoenzima?"

"Es la parte proteica de una enzima que por sí sola es inactiva y requiere de un cofactor o coenzima para funcionar."

"¿Qué es el sitio activo de una enzima?"

"Es la región específica donde se une el sustrato y ocurre la catálisis."

"¿Qué modelo explica la unión enzima-sustrato?"

"El modelo de ajuste inducido

"¿Qué son las enzimas alostéricas?"

"Son enzimas cuya actividad es regulada por moléculas que se unen a un sitio distinto al activo

"¿Qué es la inhibición enzimática?"

"Es la disminución o detención de la actividad de una enzima por la presencia de una sustancia inhibidora."

"¿Qué tipos de inhibición existen?"

"Competitiva

"¿Qué caracteriza a la inhibición competitiva?"

"El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo; puede revertirse aumentando la concentración del sustrato."

"¿Qué caracteriza a la inhibición no competitiva?"

"El inhibidor se une a otro sitio distinto al activo y reduce la actividad enzimática sin importar la concentración del sustrato."

"¿Qué caracteriza a la inhibición acompetitiva?"

"El inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato

"¿Qué es la velocidad inicial de una reacción enzimática?"

"Es la velocidad medida al comienzo de la reacción

"¿Qué factores afectan la velocidad enzimática?"

"La concentración del sustrato

"¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?"

La relación entre la velocidad de reacción y la concentración del sustrato

¿Qué es la constante de Michaelis (Km)?

Es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción alcanza la mitad de su valor máximo (Vmax). Indica la afinidad de la enzima por el sustrato.

Pregunta

Respuesta

¿Qué indica un valor de Km bajo?

Indica una alta afinidad de la enzima por el sustrato.

¿Qué indica un valor de Km alto?

Indica una baja afinidad de la enzima por el sustrato.

¿Qué es Vmax?

Es la velocidad máxima que alcanza una reacción enzimática cuando todos los sitios activos están saturados con sustrato.

¿Qué representa la gráfica de Michaelis-Menten?

Muestra cómo la velocidad de reacción aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar una meseta (Vmax).

¿Qué representa la gráfica de Lineweaver-Burk?

Es una representación lineal de la ecuación de Michaelis-Menten que permite determinar Vmax y Km con mayor precisión.

¿Cómo afecta la temperatura la actividad enzimática?

Aumenta la velocidad hasta un punto óptimo; luego

¿Cómo afecta el pH la actividad enzimática?

Cada enzima tiene un pH óptimo; fuera de ese rango

¿Qué significa desnaturalización enzimática?

Es la pérdida de la estructura tridimensional de la enzima

¿Qué son las isoenzimas?

Son diferentes formas moleculares de una misma enzima que catalizan la misma reacción pero con diferentes propiedades.

¿Qué función tienen las enzimas oxidoreductasas?

Catalizan reacciones de óxido-reducción

¿Qué función tienen las enzimas transferasas?

Catalizan la transferencia de grupos funcionales entre moléculas.

¿Qué función tienen las enzimas hidrolasas?

Catalizan reacciones de hidrólisis

¿Qué función tienen las enzimas liasas?

Catalizan reacciones en las que se eliminan o añaden grupos a los sustratos sin hidrólisis ni oxidación.

¿Qué función tienen las enzimas isomerasas?

Catalizan la conversión de un isómero en otro dentro de la misma molécula.

¿Qué función tienen las enzimas ligasas?

Catalizan la unión de dos moléculas con gasto de energía (ATP).

¿Qué son las enzimas extracelulares?

Son enzimas que actúan fuera de la célula donde se producen

¿Qué son las enzimas intracelulares?

Son enzimas que actúan dentro de la célula donde se sintetizan.

¿Qué es una zimoenzima o zimógeno?

Es una forma inactiva de una enzima que requiere una modificación (por ejemplo

¿Qué diferencia hay entre una enzima constitutiva y una inducible?

Las constitutivas se producen continuamente

¿Qué son las enzimas reguladoras?

Son enzimas que controlan la velocidad de una vía metabólica al responder a señales celulares o concentraciones de metabolitos.

Pregunta

Respuesta

¿Qué es una coenzima?

Es una molécula orgánica no proteica que se une a la enzima y ayuda a catalizar la reacción.

¿Qué diferencia hay entre coenzima y cofactor?

Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas; las coenzimas son siempre orgánicas.

¿Qué es un grupo prostético?

Es una coenzima unida de manera permanente a la enzima.

¿Qué es el sitio activo?

Es la región específica de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la reacción catalítica.

¿Qué es la especificidad enzimática?

Es la capacidad de una enzima para reconocer y catalizar solo un tipo de sustrato o reacción.

¿Qué tipos de especificidad existen?

Absoluta

¿Qué es la inhibición enzimática?

Es la disminución o bloqueo de la actividad de una enzima por una sustancia inhibidora.

¿Qué es la inhibición competitiva?

Es cuando el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.

¿Cómo se puede revertir la inhibición competitiva?

Aumentando la concentración del sustrato.

¿Qué es la inhibición no competitiva?

El inhibidor se une a un sitio distinto del activo

¿Qué es la inhibición acompetitiva?

El inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato

¿Qué es una inhibición irreversible?

Es cuando el inhibidor se une covalentemente a la enzima

¿Qué es una enzima alostérica?

Es una enzima cuya actividad se regula mediante la unión de moléculas efectoras en sitios distintos del activo.

¿Qué son los efectores positivos y negativos?

Los positivos aumentan la actividad enzimática; los negativos la disminuyen.

¿Qué es una curva sigmoidea enzimática?

Es la gráfica típica de las enzimas alostéricas

¿Qué es la retroinhibición?

Es un tipo de regulación donde el producto final de una ruta metabólica inhibe una enzima inicial de la misma.

¿Qué significa que una enzima esté saturada?

Que todos sus sitios activos están ocupados por sustrato

¿Qué es la actividad específica de una enzima?

Es la cantidad de producto formado por unidad de tiempo y por cantidad de proteína enzimática.

¿Qué unidad se usa para expresar la actividad enzimática?

Una unidad enzimática (U) corresponde a la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 micromol de sustrato por minuto.

¿Qué es el punto isoeléctrico de una enzima?

Es el pH al cual la enzima tiene carga neta cero y puede precipitar o perder solubilidad.

Pregunta

Respuesta

¿Qué es una enzima oxidoreductasa?

Es una enzima que cataliza reacciones de óxido-reducción transfiriendo electrones o hidrógenos.

¿Qué es una enzima transferasa?

Cataliza la transferencia de grupos funcionales entre moléculas.

¿Qué es una enzima hidrolasa?

Cataliza reacciones de hidrólisis

¿Qué es una enzima liasa?

Cataliza la ruptura o formación de enlaces dobles sin usar agua ni transferir electrones.

¿Qué es una enzima isomerasa?

Cataliza la conversión de una molécula en su isómero.

¿Qué es una enzima ligasa?

Cataliza la unión de dos moléculas con consumo de energía en forma de ATP.

¿Qué factores afectan la actividad enzimática?

El pH

¿Cómo afecta la temperatura la actividad enzimática?

Aumenta la velocidad hasta un punto óptimo; después

¿Cómo afecta el pH la actividad enzimática?

Cada enzima tiene un pH óptimo donde su actividad es máxima; fuera de ese rango

¿Qué ocurre si la enzima se desnaturaliza?

Pierde su estructura tridimensional y su capacidad catalítica.

¿Qué es el modelo llave-cerradura?

Propone que el sitio activo tiene una forma complementaria al sustrato

¿Qué es el modelo del ajuste inducido?

Propone que la enzima cambia su forma al unirse al sustrato

¿Qué es la constante de Michaelis-Menten (Km)?

Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de Vmax.

¿Qué significa un Km bajo?

Que la enzima tiene alta afinidad por el sustrato.

¿Qué significa un Km alto?

Que la enzima tiene baja afinidad por el sustrato.

¿Qué es Vmax?

Es la velocidad máxima que puede alcanzar una enzima cuando está saturada de sustrato.

¿Qué representa la gráfica de Lineweaver-Burk?

Es una representación linea

Pregunta

Respuesta

¿Qué es una mutación enzimática?

Es un cambio en el ADN que altera la secuencia de aminoácidos de la enzima y puede modificar o eliminar su actividad.

¿Qué son las enzimas termófilas?

Son enzimas de organismos que viven en altas temperaturas y son estables al calor.

¿Qué son las enzimas psicrófilas?

Son enzimas de organismos que viven en bajas temperaturas y funcionan eficientemente en frío.

¿Qué son las enzimas halófilas?

Son enzimas que actúan en ambientes con alta concentración de sal.

¿Qué es la desnaturalización enzimática?

Es la pérdida de la estructura y función de la enzima debido a condiciones extremas de pH

¿Qué papel cumplen las enzimas en el metabolismo?

Aceleran las reacciones metabólicas sin consumirse

¿Qué diferencia hay entre anabolismo y catabolismo?

El anabolismo construye moléculas usando energía; el catabolismo las degrada liberando energía.

¿Qué tipo de enzimas predominan en el catabolismo?

Las oxidoreductasas y las hidrolasas.

¿Qué tipo de enzimas predominan en el anabolismo?

Las ligasas y transferasas.

¿Qué significa la regulación covalente de enzimas?

Es la activación o inactivación por adición o eliminación de grupos químicos como fosfatos.

¿Qué es la fosforilación enzimática?

Es la adición de un grupo fosfato a una enzima

¿Qué enzimas catalizan la fosforilación?

Las quinasas.

¿Qué enzimas eliminan grupos fosfato?

Las fosfatasas.

¿Qué es una zimógeno o proenzima?

Es una forma inactiva de una enzima que requiere modificación para activarse.