enzymy 3 poprawa - baza

Prawdziwe są zdania:

1. Hamujące działanie inhibitorów kompetycyjnych można cofnąć przez zwiększenie stężenia substratu.

2. Działanie inhibitorów niekompetycyjnych nie może być odwrócone przez dodanie substratu.

3. Inhibicja niekompetycyjna wynika bowiem z połączenia się inhibitora z innymi niż wiążące substrat miejscem w cząsteczce enzymu.

Prawdziwe są zdania:

Miarą szybkości reakcji enzymatycznej może być

1. zmiana stężenia substratu w jednostce czasu (d[S]/dt),

2. zmiana stężenia produktu reakcji w jednostce czasu (d[P]/dt),

3. zmiana stężenia jednej z form koenzymu w jednostce czasu.

Wskaż zdanie fałszywe:

Stała Michaelisa:

a. jest stałą dysocjacji kompleksu enzym-inhibitor

Prawdziwe są zdania:

Stała Michaelisa:

niska, wskazuje na duże powinowactwo enzymu do substratu.

Dla małych stężeń substratu ([S]« KM) w równaniu M-M zależność szybkości od stężenia substratu jest

liniowa

Punkt przecięcia wykresu Lineweavera-Burka z poziomą osią odciętych wynosi -20. Wnioskujesz stąd, że:

a. Km = 0,05

bo -(1/-20) = 0,05

Wzrost temperatury przyspiesza reakcję enzymatyczną, gdyż:

zwiększa się prawdopodobieństwo zderzeń efektywnych.

Zmiana pH wpływa bezpośrednio na

strukturę III-rzędową zmieniając wiązania jonowe

Tangens kąta nachylenia do osi odciętych wykresu Lineweavera-Burka wynosi:

Km/Vmax

Na podstawie poniższego wykresu L-B podaj ile wynoszą wartości Km i Vmax

a. Km = 0,1 Vmax = 0,2 (zdjęcie)

Efektory homotropowe to:

substraty, pełniące funkcję dodatnich efektorów, które zwiększają katalityczne właściwości innych miejsc wiązania substratu.

Która odpowiedź zawiera enzymy regulowane przez represory:

I. reduktaza HMG-CoA (represor: cholesterol)

IV. syntaza sigma-aminolewulinianowa

V. glukokinaza (represor: glukagon)

Zmiany zachodzące podczas hamowania niekompetycyjnego:

w miarę zwiększenia stężenia substratu szybkość reakcji wzrasta, ale zawsze będzie niższa niż szybkość procesu, który przebiega w nieobecności inhibitora.

Zmiany zachodzące podczas hamowania kompetycyjnego:

liczba obrotów enzymów ulega zmniejszeniu. Inhibitor zmniejsza szybkość reakcji przez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu związanych z substratem

Wskaż zdanie prawdziwe dotyczące enzymów allosterycznych

aktywator allosteryczny przesuwa równowagę T→ R w kierunku R i zwiększa zdolność wiązania substratu do enzymu.

Kinetyka reakcji enzymatycznej przedstawionej na ilustracji jest

prosta A - opisuje kinetykę reakcji enzymatycznej w obecności inhibitora kompetycyjnego

prosta B - brak inhibitora kompetycyjnego

Przebieg inhibicji akompetycyjnej przedstawia równanie

ES + I ←→ ESI

Inhibitor niekompetycyjny

nie wpływa na wiązanie substratu do centrum katalitycznego enzymu.

Prawdziwe są zdania:

1. Równanie Hilla określa sigmoidalną kinetykę nasycenia enzymu allosterycznego.

2. Współczynniki Hilla jest parametrem empirycznym, którego wartość zależy od liczby i typu interakcji między miejscami aktywnymi.

3. Przy większej wartości współczynnika Hilla kooperatywność jest silniejsza, a kinetyki nasycania enzymu są bardziej „sigmoidalne”

Białkiem wpływającym na aktywność kinazy fosforylazy glikogenowej w mięśniu jest:

kalmodulina

Który rodzaj aktywacji enzymów stymulowany jest przez hormony:

interkonwersja

Regulacją sprawności katalitycznej enzymów nie jest:

indukcja ekspresji enzymu

wykres 3 równoległych prostych

• kinetyka zgodnie z mechanizmem ping-pong w której jeden lub więcej produktów jest uwalnianych przed przyłączeniem drugiego substratu

• zwykle dotyczy enzymów katalizujących reakcje zgodnie z mechanizmem kowalencyjnym

Wskaż zdanie prawdziwe:

Wzrost stężenia produktu może być represorem syntezy enzymów

Wskaż zdanie fałszywe:

do regulacji mechanizmu operonu może być wykorzystywana cząsteczka sygnałowa np. cAMP

Mechanizm operonu wykorzystywany jest do syntezy:

aminokwasów, cukrów, lipidów, fosfolipidów, witamin

Wybrać zdanie nieprawdziwe

większość enzymów w komórce wykazuje kinetykę Michaelisa-Menten, której wykres jest sigmoidalny (wykres M-M jest hiperboliczny

Wskaż zdanie nieprawdziwe:

związki podobne strukturalnie do aktywatorów to induktory gratisowe (są podobne do substratu).

Induktory gratisowe to (struktura podobna do substratów, nie są produktami reakcji):

d. to związki indukujące zwiększenie ilości enzymów nie uczestniczące w reakcji katalizowanej przez ten enzym

Prawdziwe są zdania:

I. Enzym regulatorowy posiada centrum allosteryczne, do którego przyłącza się efektor allosteryczny.

II. Gdy efektor allosteryczny połączy się z centrum allosterycznym następuje zmiana konformacji centrum aktywnego.

III. Aktywator allosteryczny może działać według modelu sekwencyjnego.

Enzymem którego aktywność nie jest regulowana przez mechanizm nieodwracalnej aktywacji proteolitycznej jest:

lipaza triacyloglicerolowa

Wybrać zdanie nieprawidłowe

kalmodulina po związaniu jonów wapnia odłącza się od białka enzymatycznego powodując zmianę jego aktywności.

Enzymem aktywnym w formie ufosforylowanej jest

fosforylaza glikogenowa

Wybrać zdanie nieprawidłowe dotyczące enzymów allosterycznych:

posiadają jedno centrum aktywne do którego może przyłączyć się substrat lub efektor allosteryczny (enzymy allosteryczne mają wiele miejsc allosterycznych).

Prawdziwe są zdania:

Efekt allosteryczny:

I. Polega na zmianie konformacji cząsteczki białka.

II. Wywoływany jest przez związki drobnocząsteczkowe zwane efektorami allosterycznymi.

III. Zazwyczaj występuje w białkach zbudowanych z kilku łańcuchów polipeptydowych.

Prawdziwe są zdania:

Efekt allosteryczny ():

1. Polega na zmianie konformacji cząsteczki białka.

3. Zazwyczaj występuje w białkach zbudowanych z kilku łańcuchów polipeptydowych

Ekspresja genu kodującego karboksykinazę fosfoelonopirogronianową jest:

indukowana przez glukagon

W stanie indukcji określony metabolit swoiście wiąże się z

białkiem represorem

Dieta wysokobiałkowa u eukariontów może skutkować:

wzrostem syntezy arginazy.

Opisz wzorem matematycznym i przedstaw graficznie kinetykę enzymów allosterycznych i wyjaśnij jaki wpływ na nią ma zjawisko kooperatywności oraz aktywatory i inhibitory allosteryczne.

kooperatywność

odzwierciedla sigmoidalny charakter krzywej zależności V od S w obecności inhibitorów allosterycznych.

pod wpływem przyłączonych efektorów dodatnich

centrum katalityczne otwiera się i powinowactwo enzymu do substratu wzrasta, a sigmoidalność kinetyki zmniejsza się, przesuwając krzywą sigmoidalną w lewo. Zanik zjawiska kooperatywności i wzrost szybkości reakcji przy niskich [S].

pod wpływem efektorów ujemnych

przyłączonych do centrum allosterycznego, centrum katalityczne zamyka się i powinowactwo do substratu maleje - rośnie sigmoidalność, przesuwają krzywą w prawo.

aktywator

zmienia strukturę przestrzenną centrum aktywnego w taki sposób, który ułatwia wiązanie substratów.

induktor

to substrat lub związek podobny strukturalnie do substratu, który aktywuje transkrypcję genów kodujących enzym.

Co to jest kalmodulina i jaką pełni rolę w regulacji aktywności enzymów?

Jest to białko modulatorowe, które po związaniu jonów wapnia zmienia konformację. Wówczas powstaje kompleks, który aktywuje i stymuluje działanie wielu enzymów.

Uzupełnij poniższy tekst

Szybkość reakcji enzymatycznej wyraża się przez liczbę moli substratu przetworzonego przez dany enzym w jednostce czasu. Inhibitor akompetycyjny wiąże się z kompleksem E-S podczas gdy niekompetycyjny może wiązać się z wolnym enzymem i kompleksem E-S. Wartość współczynnika Hilla zależy od liczby i typu interakcji między miejscami aktywnymi. Równanie Michaelisa-Menten wyraża wzór: V = Vmax x [S]/Km + [S]. Podaj dwa przykłady enzymów i ich induktorów: fosfofruktokinaza-1 i insulina; fruktozo-1,6-bisfosfataza i glukagon.

Na czym polega zjawisko kooperatywności?

Każdy kolejny związany substrat zmniejsza powinowactwo innych miejsc aktywnych względem substratu

albo ZWIĘKSZA jeśli kooperatywność jest dodatnia/nie jest ujemna

Kinaza fosforylazy glikogenowej jest aktywna przez

przyłączenie aktywowanej Ca2+ kalmoduliny.

Model sekwencyjny zakłada, że

przejście jednej formy T w formę R nie powoduje przejścia od razu wszystkich form T w R, może przejść kilka ale nie musi.

Prawdziwe są zdania: - inhibitory

2. Inhibitor allosteryczny zmniejsza szybkość maksymalną reakcji enzymatycznej.

3. Inhibitory niekompetycyjne nie wpływają na stałą Michaelisa reakcji enzymatycznej.

Prawdziwe są zdania: - allosteryczne

1. Przyłączenie efektora allosterycznego do enzymu wywołuje zmiany jego struktury drugo- i trzeciorzędowej.

3. Aktywatory allosteryczne przesuwają krzywą zależności nasycenia enzymu substratem od (S) w lewo

Przebieg inhibicji kompetycyjnej można przedstawić ogólnym wzorem:

E + S + I <-> EI + S

Zaznacz zdanie fałszywe, dotyczące modyfikacji kowalencyjnych:

Modyfikacje kowalencyjne enzymów to proces przebiegający przy udziale energii z hydrolizy ATP

Podczas modyfikacji kowalencyjnej białek enzymatycznych zachodzą reakcje:

1. Na skutek przyłączenia grupy fosforanowej białko przyjmuje dwa dodatkowe ładunki ujemne, przez co może tworzyć wiązania jonowe i powoduje zmianę jego powinowactwa do substratu

5. Uczestniczy wysoce specyficzna kinaza białkowa A

Regulacja działania enzymu poprzez kontrolę zawartości białka w komórce

Dotyczy przykładu oddziaływania cholesterolu na reduktazę HMG-CoA.

cAMP

aktywuje kinazę białkową A

Do środowiska reakcji katalizowanej przez enzym allosteryczny o stałej allosterycznej L=300 dodano pewnej substancji i zaobserwowano obniżenie wartości L. Substancja ta jest

żadna prawidłowa LUB AKTYWATOREM allosterycznym a może inhibitorem who knows (jedno pytanie dwa zestawy odp)

W przypadku karbamoilotransferazy asparaginowej stwierdzono, że

wszystkie prawidłowe or

b. CTP jest inhibitorem allosterycznym, hamującym enzym na zasadzie sprzężenia zwrotnego

Model jednoprzejściowy oddziaływań allosterycznych zakłada, że:

I. Związanie substratu do jednej z podjednostek zwiększa prawdopodobieństwo że obie podjednostki przejdą z formy T do R.

III. Białko może występować w jednej z dwóch konformacji R i T.

Wskaż zdanie fałszywe: wartość progowa

Po przekroczeniu wartości progowej stężenia enzymu jego aktywność rośnie bardzo szybko

Wyjaśnij dlaczego małe stężenie adrenaliny może wywołać silną odpowiedź biochemiczną wewnątrz komórki mięśniowej.

To zjawisko wynika z mechanizmu zwanego wzmocnieniem sygnału (ang. signal amplification).

Dzieje się to dzięki kaskadzie enzymatycznej.

Dzięki temu mechanizmowi organizm oszczędza energię i miejsce – nie musi utrzymywać we krwi ogromnych stężeń hormonów.

Stężenie formy T enzymu allosterycznego o stałej L=2x10^2 wynosi 0,1M w jakim stężeniu występuje forma R tego enzymu?

L=[T]/[R] 2x10^2 = 0,1/[R] [R] = 0,0005

L spada = maleje udział T a więcej jest R

Prawdziwe są zdania: inhibitor allosteryczny

Inhibitor allosteryczny zmniejsza szybkość maksymalną reakcji enzymatycznej.

Uzupełnij poniższy tekst - interkonwersja

Regulacja poprzez interkonwersję polega na przyłączeniu/odłączeniu reszt fosforanowych przez co dany enzym jest aktywowany lub inaktywowany, donorem reszty fosforanowej jest ATP, uczestniczą kinazy - przyłączają grupę fosforanową i fosfatazy - odłączają reszty fosforanowe

Podaj 2 przykłady przykłady enzymów, które są regulowane w ten sposób dehydrogenaza pirogronianowa, fosforylaza glikogenowa. + syntaza glikogenowa

Co to są izoenzymy i jakimi charakteryzują się cechami?

Homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję ale różnią się sekwencją aminokwasową, wykazują zazwyczaj odrębne właściwości kinetyczne tj. km i vmax, oraz inne właściwości regulacyjne

Wskaż prawdziwe zdanie: - allosteryczne/kompetycyjne

1. Inhibitor allosteryczny zmniejsza szybkość maksymalna reakcji enzymatycznej.

2. Inhibitory niekompetycyjne nie wpływają na stałą michaelisa reakcji enzymatycznych.

Prawdziwe są zdania: - regulatorowe

1. Enzymami regulatorowymi nazywamy wyłącznie enzymy allosteryczne.

2. Efektory allosteryczne utrwalają właściwą dla działania katalitycznego konformację cząsteczki enzymu.

Prawdziwe są zdania: - inhibitory mieszanego typu

1. Inhibitory mieszanego typu obniżają szybkość maksymalną reakcji enzymatycznych i zmniejszają powinowactwo enzymu do substratu.

2. Inhibitor allosteryczny zmniejsza szybkość maksymalną reakcji enzymatycznej.

Regulacja działania enzymu poprzez kontrolę zawartości białka w komórce:

: dotyczy przykładu oddziaływania cholesterolu na reduktazę HMG-CoA; dotyczy oddziaływania hemu na syntazę kwasu δ-aminolewulinianowego (C I D PRAWIDŁOWE lub z samym cholesterolem-pytanie z różnym zestawem odp).

Jak zmienia się wartość Km i Vmax w przypadku hamowania kompetycyjnego enzymu?

Km rośnie i Vmax nie zmienia się

Inhibitory łączące się tylko z wolnym enzymem i konkurujące z substratem powodują:

wzrost Km. Inhibicja kompetycyjna.

Inhibitor kompetycyjny:

zwiększenie stężenia substratu powoduje cofnięcie efektu jego działania.

Prawdziwe są zdania: M_M

3. Inhibitor niekompetycyjny nie zmienia stałej Michaelisa.

Dla reakcji enzymatycznej zachodzącej w obecności pewnego inhibitora wykres Lineweavera–Burka był

równoległy do wykresu Lineweavera–Burka opisującego kinetykę dla reakcji bez tego inhibitora. Inhibitor ten był typu: akompetycyjnego

Wspólnymi cechami inhibicji kompetycyjnej i niekompetycyjnej są:

4. nie dotyczą reakcji katalizowanej przez enzymy allosteryczne

Fosforylacja lub defosforylacja w modyfikacji kowalencyjnej dotyczy pomiędzy innymi aminokwasy

tyrozyna, seryna, treonina

W formie zymogenów najczęściej są wytwarzane:

proteazy

Kompartmentacja:

a. Odnosi się do rozdzielania przeciwstawnych szlaków zachodzących w specyficznych organellach komórkowych.

b. Odnosi się do wysokiej swoistości substratowej enzymów katalizujących przeciwstawne szlaki.

Który z wymienionych związków jest efektorem pozytywnym (aktywatorem) dehydrogenazy izocytrynianowej?

ADP

Od czego zależy stała M-M?

Od struktury substratu, pH, temperatury

Wybierz zdanie fałszywe: - metabolizm

Kontrola metabolizmu jest najbardziej efektywna, kiedy dotyczy jednego z szybszych etapów danego szlaku

Wybierz zdanie fałszywe: - kinazy

Zdolność kinaz białek do katalizowania reakcji odwrotnej, tj. usuwania grup fosforanowych, stanowi molekularną podstawę wszechstronności tego mechanizmu regulatorowego

tekst uzupełnianka o enzymach

Enzymy allosteryczne są regulowane przez cząsteczki zwane efektorami, które wiąże się w innym miejscu niż miejsce katalityczne w sposób nietrwały. Enzymy allosteryczne charakteryzują się budową podjednostkową a ich kinetyka jest sigmoidalna. Enzymy te bardzo często katalizują kluczowy etap szlaku metabolicznego.

uzupełnianka o efekcie homotropowym

O efekcie homotropowym mówi się, gdy efektorem allosterycznym jest substrat (zawsze regulacja dodatnia), natomiast o efekcie heterotropowym, gdy efektor allosteryczny ma inną budowę niż substrat (regulacja dodatnia lub ujemna). Modele opisujące reakcje katalizowane przez te enzymy to: model sekwencyjny i model jednoprzejściowy.

izoenzymy

I. Katalizują tę samą reakcję, ale różnią się masą cząsteczkową, ładunkiem, stałą Michaelisa.

III. Są białkami oligomerycznymi.

IV. Ich oznaczenie można zastosować w diagnostyce chorób np. w zawale mięśnia sercowego.

V. Są odmiennymi formami tej samej aktywności katalitycznej.

Wskaż zdanie fałszywe: - cAMP

Do regulacji mechanizmu operonu może być wykorzystywana cząsteczka sygnałowa np. cAMP,

Wybrać zdanie nieprawdziwe: - wykres

większość enzymów w komórce wykazuje kinetykę Michaelisa-Menten, której wykres jest sigmoidalny

Wskaż zdanie nieprawdziwe: - induktory gratisowe

związki podobne strukturalnie do aktywatorów to induktory gratisowe

Regulacją sprawności katalitycznej enzymów nie jest:

indukcja ekspresji enzymu

Prawdziwe są zdania: - enzym regulatorowy

I. Enzym regulatorowy posiada centrum allosteryczne do którego przyłącza się efektor allosteryczny

II. gdy efektor allosteryczny połączy się z centrum allosterycznym następuje zmiana konformacji centrum aktywnego

III. aktywator allosteryczny może działać według modelu sekwencyjnego,

Enzymem którego aktywność nie jest regulowana przez mechanizm nieodwracalnej aktywacji proteolitycznej jest:

lipaza

Wybrać zdanie nieprawidłowe: - kalmodulina

Kalmodulina po związaniu jonów wapnia odłącza się od białka enzymatycznego powodując zmianę jego aktywności

Enzymem aktywnym w formie ufosforylowanej jest:

fosforylaza glikogenowa, lipaza triacyloglicerolowa

Wybrać zdanie nieprawidłowe dotyczące enzymów allosterycznych

posiadają jedno centrum aktywne do którego może przyłączyć się substrat lub efektor allosteryczny

Prawdziwe są zdania: Efekt allosteryczny

II. wywoływany jest przez związki drobnocząsteczkowe zwane efektorami allosterycznymi,

III. zazwyczaj występuje w białkach zbudowanych z kilku łańcuchów polipeptydowych

Ekspresja genu kodującego karboksykinazę fosfoelonopirogronianową jest:

indukowana przez glukagon

Wskaż zdanie fałszywe: - laktaza

laktaza poprawia proces trawienia mleka i jego przetwór u osób z nietolerancją laktozy, ponieważ katalizuje reakcję hydrolizy tego cukru do fruktozy i glukozy

(katalizuje hydrolizę do galaktozy i glukozy)

W stanie indukcji określony metabolit swoiście wiąże się z:

białkiem represorem

Dieta wysokobiałkowa u eukariontów może skutkować:

wzrostem syntezy arginazy