Guia de estudio bioquimica segundo parcial

preguntas con respuesta de la guia que mando el profesor Albert para el segundo parcial

¿Qué es el metabolismo y cuáles son sus fases?

Es el conjunto de reacciones químicas que ocurren en las células para mantener la vida. Tiene dos fases:

• Anabolismo: síntesis de moléculas complejas a partir de simples (requiere energía).

• Catabolismo: degradación de moléculas complejas en simples (libera energía).

¿Cómo está formada la estructura del ATP?

El ATP (adenosín trifosfato) está formado por:

• Adenina (base nitrogenada)

• Ribosa (azúcar de 5 carbonos)

• Tres grupos fosfato unidos en cadena

¿Qué son compuestos macroérgicos y microérgicos?

• Macroérgicos: Compuestos con enlaces ricos en energía como el ATP, GTP, fosfocreatina.

• Microérgicos: Compuestos con enlaces de baja energía, como los azúcares y lípidos no activados.

¿Cuáles son los tres procesos fundamentales de la respiración celular y cuál es su propósito principal?

• Glucólisis

• Ciclo de Krebs

• Cadena transportadora de electrones (CTE)
  Propósito: producir ATP a partir de la oxidación de nutrientes.

¿Dónde ocurre el ciclo de Krebs dentro de la célula?

En la matriz mitocondrial.

Cuál es el principal alimentador del CK y de cuáles fuentes podemos obtenerlo?

El acetil-CoA, que se obtiene de:

• Piruvato (de la glucosa)

• Ácidos grasos

• Aminoácidos cetogénicos

¿Cuáles son los posibles destinos del piruvato y cuáles enzimas pueden llevar a cabo una reacción con él?

• Acetil-CoA (piruvato deshidrogenasa)

• Lactato (lactato deshidrogenasa)

• Oxalacetato (piruvato carboxilasa)

• Alanina (transaminasas)

¿De qué se encarga la piruvato deshidrogenasa y cuáles coenzimas requiere?

Convierte el piruvato en acetil-CoA.
Coenzimas:

• Tiamina pirofosfato (TPP)

• Ácido lipoico

• Coenzima A

• FAD

• NAD⁺

¿Cuál es la primera reacción del ciclo de Krebs y qué enzima la cataliza?

Condensación de acetil-CoA con oxalacetato para formar citrato.
Enzima: citrato sintasa.

¿Qué coenzimas se reducen en el ciclo de Krebs y cuántas moléculas se producen por vuelta?

• 3 NADH

• 1 FADH₂

• 1 GTP (que puede transformarse en ATP)

¿Qué molécula regula negativamente a la isocitrato deshidrogenasa?

• ATP

• NADH

¿Cuáles cofactores inorgánicos se utilizan en el ciclo de Krebs?

Mg²⁺, Mn²⁺, y Fe-S (en ciertas enzimas como la aconitasa)

Mencione las enzimas del ciclo de Krebs que requieren la presencia de coenzimas para su funcionamiento, y mencione cuáles coenzimas requiere.

• α-cetoglutarato deshidrogenasa: TPP, lipoato, CoA, FAD, NAD⁺

• Succinato deshidrogenasa: FAD

• Malato deshidrogenasa: NAD⁺

• Isocitrato deshidrogenasa: NAD⁺ (forma mitocondrial)

¿Cuál es el paso limitante del ciclo de Krebs?

La conversión de isocitrato en α-cetoglutarato, catalizada por isocitrato deshidrogenasa.

¿Por qué el ciclo de Krebs no puede operar sin oxígeno, aunque no use O₂ directamente?

Porque depende del NAD⁺ y FAD regenerados por la cadena transportadora de electrones, que sí requiere oxígeno como aceptor final.

¿Cuál es el único paso del ciclo de Krebs que produce GTP y qué enzima lo cataliza?

Conversión de succinil-CoA a succinato.
Enzima: succinil-CoA sintetasa.

Cuáles sustancias podrían inhibir el ciclo de Krebs?

• NADH

• ATP

• Succinil-CoA

• Arsénico (inhibe complejo PDH)

• Malonato (inhibe succinato deshidrogenasa)

Al inhibir el ciclo de Krebs con Malonato, ¿cuál metabolito disminuiría su concentración y cuál aumentaría su concentración?

• Disminuye: fumarato

• Aumenta: succinato

¿Dónde ocurre la cadena transportadora de electrones y qué membrana específica está implicada?

En la membrana mitocondrial interna.

¿Cuál es la función de los complejos I al IV?

• I: Transfiere electrones de NADH a CoQ

• II: Transfiere electrones de FADH₂ a CoQ

• III: Transfiere electrones de CoQH₂ a citocromo c

• IV: Transfiere electrones al O₂ y forma H₂O

¿Cuál es la diferencia entre NADH y FADH₂ en su entrada a la CTE?

• NADH entra por el complejo I

• FADH₂ entra por el complejo II (produce menos ATP)

¿Qué transportadores móviles llevan electrones entre los complejos?

• Coenzima Q (ubiquinona): entre I/II y III

• Citocromo c: entre III y IV

¿Qué complejo bombea más protones al espacio intermembrana?

El complejo I (4 protones por cada NADH oxidado)

¿Qué molécula actúa como el último aceptor de electrones en la cadena?

El oxígeno molecular (O₂), que se reduce a agua (H₂O).

¿Qué inhibidor actúa sobre el complejo IV y cuál es su efecto?

Cianuro (CN⁻) y monóxido de carbono (CO)
→ Inhiben el paso de electrones a O₂, deteniendo la respiración celular.

¿Cómo se acopla la fosforilación al transporte de electrones en el complejo V (ATP sintasa)?

El gradiente de protones generado impulsa la síntesis de ATP al pasar los protones a través de la ATP sintasa.

¿Cuál es la función de la fuerza protón-motriz en la fosforilación oxidativa?

Impulsar la síntesis de ATP al permitir el paso de protones a través de la ATP sintasa (quimiosmosis).

Mencione 5 desacoplantes de la respiración celular.

1. Termogenina (UCP1)

2. 2,4-Dinitrofenol (DNP)

3. Salicilatos

4. Tiroxina

5. Arseniato

¿Qué hace la oligomicina y sobre qué estructura actúa?

Inhibe la ATP sintasa (complejo V) → bloquea la síntesis de ATP.

Mencione 6 inhibidores de la CTE y a cuáles complejos inhiben:

1. Rotenona – Complejo I

2. Amital – Complejo I

3. Antimicina A – Complejo III

4. Cianuro – Complejo IV

5. CO – Complejo IV

6. Oligomicina – ATP sintasa (complejo V)

¿Qué diferencia hay entre un inhibidor y un desacoplante, y cómo se comportará la CTE y la FO ante la presencia de estos?

• Inhibidor: bloquea el flujo de electrones → detiene ATP y consumo de oxígeno

• Desacoplante: permite flujo de electrones sin síntesis de ATP → aumenta consumo de oxígeno, pero sin ATP

¿En qué consiste el síndrome de Wernicke-Korsakoff?

Déficit de tiamina (B1), común en alcoholismo.
Síntomas: ataxia, confusión, oftalmoplejía, pérdida de memoria (afecta PDH y ciclo de Krebs).

Mencione tres desórdenes mitocondriales y en qué consisten:

• MELAS: encefalomiopatía mitocondrial, acidosis láctica y episodios similares a ACV.

• Síndrome de Leigh: enfermedad neurodegenerativa por defectos en la CTE.

• MERFF: epilepsia mioclónica con fibras rojas rasgadas (mutación en ARNt mitocondrial).

¿Cuáles enzimas intervienen en la digestión y absorción de los glúcidos?

• Amilasa salival (ptialina): inicia la digestión en la boca.

• Amilasa pancreática: actúa en el intestino delgado, rompe almidón en maltosa y dextrinas.

• Disacaridasas en el borde en cepillo intestinal:

  • Lactasa

  • Maltasa

  • Isomaltasa

  • Sacarasa
    Estas completan la digestión hasta monosacáridos absorbibles.

¿Cuáles son los disacáridos más importantes de la dieta y cómo están compuestos?

• Sacarosa = Glucosa + Fructosa

• Lactosa = Glucosa + Galactosa

• Maltosa = Glucosa + Glucosa

¿Cómo se manifiesta la deficiencia de lactasa?

Intolerancia a la lactosa: dolor abdominal, flatulencia, diarrea, distensión abdominal, por fermentación de la lactosa no digerida en el colon.

¿Cómo se absorben los 3 monosacáridos más importantes de la dieta?

• Glucosa y Galactosa: por cotransporte con Na⁺ (SGLT1) en intestino delgado.

• Fructosa: por difusión facilitada (GLUT5).
  Todos se transportan a la sangre por GLUT2.

¿Qué son los GLUT?

Transportadores de glucosa (Glucose Transporters), proteínas transmembrana que facilitan la difusión de glucosa hacia el interior o exterior celular.

Particularidades de los GLUT del 1 al 5:

GLUT	Ubicación	Afinidad	Características
GLUT1	Eritrocitos, barrera hematoencefálica	Alta	Transporte basal constante
GLUT2	Hígado, páncreas, intestino, riñón	Baja	Transporta glucosa y fructosa bidireccional, sensor de glucosa
GLUT3	Neuronas	Muy alta	Asegura glucosa al cerebro
GLUT4	Músculo y tejido adiposo	Alta	Insulino-dependiente
GLUT5	Intestino delgado	Alta (para fructosa)	Transporta fructosa

¿Cuáles son las dos hormonas que regulan el metabolismo de los glúcidos y qué procesos promueven?

• Insulina: promueve glucólisis, glucogénesis, lipogénesis.

• Glucagón: estimula gluconeogénesis, glucogenólisis y lipólisis.

¿Cómo se activan los monosacáridos?

Se convierten en azúcares fosforilados (por ejemplo, glucosa → glucosa-6-fosfato), mediante la acción de quinasas (hexoquinasa/glucoquinasa).

¿Qué sucede con el piruvato en condiciones aeróbicas y anaeróbicas?

• Aeróbicas: se convierte en acetil-CoA (entra al ciclo de Krebs).

• Anaeróbicas: se convierte en lactato (enfermentación láctica).

¿Qué coenzimas requiere la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa?

• NAD⁺

• Fosfato inorgánico (Pi)

¿Qué tejido depende exclusivamente de la glucólisis para obtener energía?

• Eritrocitos (no tienen mitocondrias)

• También es esencial en cerebro y músculo en ejercicio intenso.

¿Cuál es la función de la Aldolasa?

Rompe la fructosa-1,6-bisfosfato en dos triosas fosfato:

• Dihidroxiacetona fosfato (DHAP)

• Gliceraldehído-3-fosfato (G3P)

¿Cuál es la importancia de la DHAP y cuál es su relación con el Gliceraldehído 3P?

• DHAP se puede convertir en G3P por la enzima triosa fosfato isomerasa, asegurando que ambas moléculas sigan por la vía glucolítica.

¿Cuáles lanzaderas pueden ser utilizadas por la vía glucolítica?

• Lanzadera malato-aspartato (hígado, corazón)

• Lanzadera glicerol-3-fosfato (músculo, cerebro)
  Ambas transfieren equivalentes de NADH al interior mitocondrial.

¿Cuál es la importancia del 2,3 bisfosfoglicerato?

• Se une a la hemoglobina y reduce su afinidad por el oxígeno, facilitando la entrega de O₂ a los tejidos.

• Derivado del 1,3-BPG (intermediario glucolítico en eritrocitos).

¿Cuáles reacciones de la glucólisis consumen y producen ATP?

• Consumen ATP:

  • Glucosa → Glucosa-6-fosfato (Hexoquinasa/Glucoquinasa)

  • Fructosa-6-fosfato → Fructosa-1,6-bisfosfato (PFK-1)

• Producen ATP:

  • 1,3-Bisfosfoglicerato → 3-fosfoglicerato (Fosfoglicerato cinasa)

  • Fosfoenolpiruvato → Piruvato (Piruvato quinasa)

¿Cómo es regulada la glucólisis?

Por 3 enzimas clave:

• Hexoquinasa/Glucoquinasa

• Fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)

• Piruvato quinasa
  Regulación por: ATP, AMP, fructosa-2,6-bisfosfato, insulina y glucagón.

¿Qué inhibe a la Fosfofructoquinasa?

• ATP (como señal de energía suficiente)

• Citrato
  Se activa por AMP y fructosa-2,6-bisfosfato.

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¿Cuál es la ganancia neta de ATP por cada glucosa?

• 2 ATP netos (4 producidos - 2 consumidos)

¿Qué pasa si hay deficiencia de piruvato quinasa?

• Disminuye la producción de ATP en eritrocitos → anemia hemolítica, ya que no pueden mantener su estructura sin energía.

¿Qué es la acidosis láctica?

• Acumulación de lactato en sangre debido a metabolismo anaeróbico excesivo.

• Causas: hipoxia, ejercicio intenso, fallo hepático, defectos en el metabolismo mitocondrial.

• Se manifiesta con: fatiga, náuseas, respiración rápida, confusión.

¿Cuáles son las enzimas clave que permiten las reacciones de esquivo de la gluconeogénesis?

Son las que sustituyen los pasos irreversibles de la glucólisis:

1. Piruvato carboxilasa

2. Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK)

3. Fructosa-1,6-bisfosfatasa

4. Glucosa-6-fosfatasa

¿En qué órganos ocurre la gluconeogénesis?

Principalmente en:

• Hígado (90%)

• Riñón (10%), especialmente durante el ayuno prolongado

¿Qué reacción cataliza la piruvato carboxilasa? ¿Por qué se dice que es una enzima del tipo “ABC”?

• Convierte piruvato → oxalacetato, usando ATP y CO₂.

• Es una enzima tipo "ABC" porque necesita:

  • ATP

  • Biotina (coenzima)

  • CO₂

¿Qué factores determinan que el piruvato se convierta en oxalacetato por la piruvato carboxilasa, en lugar de acetil-CoA por la piruvato deshidrogenasa?

Altos niveles de acetil-CoA activan a la piruvato carboxilasa y inhiben la piruvato deshidrogenasa, desviando el piruvato hacia gluconeogénesis.

¿En cuáles compartimentos se desarrolla la gluconeogénesis?

• Mitocondria: piruvato → oxalacetato

• Citoplasma: oxalacetato → PEP y pasos siguientes

• Retículo endoplásmico: conversión final de glucosa-6-fosfato → glucosa (por glucosa-6-fosfatasa)

¿Qué función tiene el malato como lanzadera en esta vía?

Permite transportar el oxalacetato (OAA) desde la mitocondria al citoplasma:

• OAA se convierte en malato, sale al citoplasma y se reconvierte a OAA para continuar la gluconeogénesis.

¿Qué hormonas promueven la gluconeogénesis?

• Glucagón

• Cortisol

• Epinefrina (adrenalina)
  Estas activan enzimas clave y promueven la movilización de sustratos.

¿Qué inhibe a la fructosa-1,6-bisfosfatasa?

• AMP (bajo nivel de energía)

• Fructosa-2,6-bisfosfato (favorece la glucólisis)

¿Cómo se incorporan el glicerol, el lactato, la alanina y el propionato a la gluconeogénesis?

• Glicerol: se convierte en glicerol-3-fosfato → dihidroxiacetona fosfato (DHAP)

• Lactato: se convierte en piruvato por lactato deshidrogenasa

• Alanina: transaminada a piruvato

• Propionato: → succinil-CoA → ciclo de Krebs → oxalacetato

¿De dónde podemos obtener los sustratos para la gluconeogénesis?

• Aminoácidos glucogénicos (degradación de proteínas musculares)

• Lactato (glucólisis anaeróbica)

• Glicerol (degradación de triglicéridos)

• Propionato (fermentación de ácidos grasos impares)

¿Cómo funcionan los ciclos de Cori y de Cahill?

• Ciclo de Cori:

  • Tejido periférico (ej. músculo) convierte glucosa en lactato

  • El lactato viaja al hígado, donde se convierte de nuevo en glucosa

  • Es reciclaje de glucosa bajo condiciones anaeróbicas

• Ciclo de Cahill (alanina):

  • En el músculo, piruvato se transamina a alanina

  • Viaja al hígado, donde se convierte en piruvato → glucosa

  • El grupo amino se convierte en urea

¿Cómo el consumo de alcohol puede afectar a la gluconeogénesis?

El metabolismo del etanol produce NADH, lo que:

• Desvía el equilibrio de muchas reacciones, impidiendo la conversión de lactato, alanina y glicerol en glucosa.

• Puede llevar a hipoglucemia, especialmente en ayuno o en personas malnutridas.

¿Cuál es el precursor inmediato del glucógeno y qué lo activa?

• El precursor inmediato es la UDP-glucosa.

• Se forma a partir de glucosa-1-fosfato + UTP.

• Es activada por la glucosa-6-fosfato, que estimula a la glucógeno sintasa.

Funciones de las enzimas y tipo de enlace que modifican:

Enzima	Función	Tipo de enlace
Glucógeno sintasa	Añade glucosa desde UDP-glucosa a la cadena en crecimiento	α-1,4
Enzima ramificante (amilotransglucosilasa)	Transfiere un bloque de glucosas y lo une en ramificación	Crea enlaces α-1,6
Glucógeno fosforilasa	Libera glucosa-1-fosfato desde los extremos no reductores	Rompe enlaces α-1,4
Enzima desramificante (tiene 2 actividades)	Transfiere 3 glucosas y rompe la rama α-1,6	Rompe enlaces α-1,6

¿Cuál es la diferencia entre el glucógeno muscular y el hepático?

• Hepático: mantiene glucemia; tiene glucosa-6-fosfatasa, por lo que puede liberar glucosa libre a la sangre.

• Muscular: proporciona energía local, no tiene glucosa-6-fosfatasa, por tanto no libera glucosa a la sangre.

¿Qué efecto tienen la insulina y el glucagón en esta vía?

• Insulina: activa la glucogénesis (estimula glucógeno sintasa).

• Glucagón: activa la glucogenólisis (estimula glucógeno fosforilasa).
  (En músculo, en vez de glucagón actúa la adrenalina).

¿Cuál es la función de la fosfoglucomutasa?

Convierte glucosa-1-fosfato ↔ glucosa-6-fosfato, paso clave tanto para glucogénesis como para glucogenólisis.

¿Qué hace la proteína glucogenina?

Actúa como cebador (primer núcleo) para iniciar la síntesis de glucógeno cuando no hay una cadena preexistente.

• Se autocataliza para añadir las primeras glucosas.

¿Cuál es la utilidad de la UDP-glucosa?

• Es la forma activada de glucosa que la glucógeno sintasa utiliza para alargar la cadena de glucógeno.

• También participa en la síntesis de otros polisacáridos.

¿Qué relevancia tiene la glucosa-6-fosfatasa en la glucogenólisis y gluconeogénesis?

• Es la enzima que convierte la glucosa-6-fosfato en glucosa libre, que puede ser exportada a la sangre.

• Solo se encuentra en el hígado y riñón, no en el músculo.

¿Por qué la deficiencia de enzima desramificante produce ramas muy cortas en el glucógeno?

Porque no se pueden remover correctamente los puntos de ramificación (enlaces α-1,6) → se acumula glucógeno con muchas ramas cortas y estructura anormal.

Glucogenosis tipo I al VI:

Tipo	Enzima deficiente	Manifestaciones clínicas	Estructura del glucógeno
Tipo I (Von Gierke)	Glucosa-6-fosfatasa	Hipoglucemia severa, hepatomegalia, acidosis láctica, hiperuricemia	Normal en estructura, en exceso
Tipo II (Pompe)	α-1,4-glucosidasa lisosomal	Miopatía, cardiomegalia, muerte temprana (forma infantil)	Glucógeno en lisosomas
Tipo III (Cori o Forbes)	Enzima desramificante	Hipoglucemia, hepatomegalia, debilidad muscular	Glucógeno con ramas cortas
Tipo IV (Andersen)	Enzima ramificante	Cirrosis hepática temprana, falla hepática	Glucógeno mal ramificado, insoluble
Tipo V (McArdle)	Glucógeno fosforilasa muscular	Intolerancia al ejercicio, calambres, mioglobinuria	Normal, pero acumulado en músculo
Tipo VI (Hers)	Glucógeno fosforilasa hepática	Hipoglucemia leve, hepatomegalia	Glucógeno normal, pero acumulado

¿Qué enzima inicia esta vía y qué coenzima requiere?

• Enzima: Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD)

• Coenzima: NADP⁺

¿Cuál es el principal producto reductor generado?

NADPH (Nicotinamida Adenina Dinucleótido Fosfato reducido)
Es esencial para la biosíntesis reductiva y defensa antioxidante.

Qué células dependen de esta vía para protegerse del daño oxidativo?

• Eritrocitos, ya que no tienen mitocondrias y dependen del NADPH para mantener el glutatión reducido (GSH), su defensa antioxidante primaria.

¿Qué relación hay entre esta vía y la síntesis de nucleótidos?

La fase no oxidativa produce ribosa-5-fosfato, necesaria para sintetizar nucleótidos, ARN y ADN.

¿Qué ocurre en la deficiencia de G6PD?

• Menor producción de NADPH → incapacidad para mantener glutatión reducido → mayor susceptibilidad al daño oxidativo

• Resultado: hemólisis, sobre todo ante estrés oxidativo (fármacos, infecciones, habas)

¿Qué importancia tiene esta vía en el metabolismo de lípidos?

El NADPH es esencial para:

• Síntesis de ácidos grasos y colesterol

• Conversión de HMG-CoA a mevalonato en síntesis de esteroides

• Mantenimiento del glutatión reducido

¿Qué enzimas participan en la fase no oxidativa y qué se produce en esta fase?

• Enzimas:

  • Transaldolasa

  • Transcetolasa (requiere tiamina)

• Productos:

  • Ribosa-5-fosfato

  • Fructosa-6-fosfato y gliceraldehído-3-fosfato (intermediarios glucolíticos)

¿Cuál es la diferencia funcional entre las fases oxidativa y no oxidativa?

Fase	Función	Productos principales
Oxidativa	Irreversible, produce NADPH	NADPH + ribulosa-5-fosfato
No oxidativa	Reversible, interconversión de azúcares	Ribosa-5-fosfato, F6P, G3P

¿Qué utilidad tiene la tiamina en esta vía?

• Es coenzima de transcetolasa, enzima clave en la fase no oxidativa

• Su deficiencia (como en el síndrome de Wernicke-Korsakoff) puede afectar el flujo normal de esta vía

¿Cuáles enzimas se encargan de conservar al glutatión reducido?

• Glutatión reductasa: Regenera GSH a partir de GSSG (usa NADPH)

• Glutatión peroxidasa: Usa GSH para neutralizar peróxidos

¿Qué es el favismo?

• Crisis hemolítica desencadenada por el consumo de habas (Vicia faba) en personas con deficiencia de G6PD

• Contienen compuestos oxidantes → aumentan el estrés oxidativo en eritrocitos

¿Qué son “células en mordida” y cuerpos de Heinz?

• Cuerpos de Heinz: Inclusiones de Hb oxidada precipitada en eritrocitos

• Células en mordida: Eritrocitos parcialmente “devorados” por macrófagos del bazo que eliminan cuerpos de Heinz

¿Cómo la actividad de los neutrófilos puede afectar a un paciente con déficit de G6PDH?

• Durante infecciones, los neutrófilos producen radicales libres para destruir patógenos

• Estos radicales también dañan los eritrocitos si no tienen suficiente NADPH, llevando a hemólisis

¿Cuáles fármacos pueden provocar una crisis hemolítica en este déficit enzimático?

Fármacos oxidantes comunes incluyen:

• Sulfas (ej. sulfametoxazol)

• Nitrofuranos (ej. nitrofurantoína)

• Antipalúdicos (primaquina)

• Aspirina (dosis altas)

• Dapsona

• Ácido nalidíxico

¿Qué enzima convierte galactosa en galactosa-1-fosfato?

Galactocinasa (GALK)

¿Qué hace la enzima GALT?

La Galactosa-1-fosfato uridiltransferasa (GALT) convierte:
Galactosa-1-fosfato + UDP-glucosa → UDP-galactosa + Glucosa-1-fosfato

¿Qué coenzima requiere la UDP-galactosa-4-epimerasa?

NAD⁺ como coenzima

¿Qué consecuencias clínicas tiene la deficiencia de galactosa-1-P uridiltransferasa (GALT)?

Produce la galactosemia clásica, caracterizada por:

• Acumulación tóxica de galactosa-1-fosfato

• Síntomas en neonatos: vómitos, ictericia, hepatomegalia, cataratas, daño renal y hepático, letargia

• Puede llevar a fallo hepático, retraso mental, sepsis por E. coli

• Requiere eliminación estricta de lactosa y galactosa de la dieta

¿Qué hace la galactocinasa y qué produce su deficiencia?

• Fosforila galactosa → galactosa-1-fosfato

• Su deficiencia genera:

  • Acumulación de galactosa libre

  • Conversión a galactitol en el cristalino → cataratas

  • Es una forma más leve de galactosemia

¿Qué enzima convierte UDP-galactosa en UDP-glucosa?

UDP-galactosa 4-epimerasa

¿Cuál es el destino metabólico final de la galactosa en condiciones normales?

Se convierte en glucosa-1-fosfato → luego en glucosa-6-fosfato, entrando en:

• Glucólisis

• Glucogenogénesis

• Otras vías energéticas

¿Cómo se diferencia una galactosemia leve de una clásica?

Característica	Galactosemia clásica (GALT deficiente)	Galactosemia leve (GALK deficiente)
Enzima afectada	Galactosa-1-P uridiltransferasa	Galactocinasa
Metabolito tóxico principal	Galactosa-1-fosfato	Galactosa libre
Síntomas principales	Ictericia, vómitos, hepatomegalia, falla hepática, sepsis	Cataratas, pocos o ningún síntoma sistémico
Tratamiento	Dieta sin galactosa y lactosa estricta	Dieta baja en galactosa, menos estricta

¿Cuáles metabolitos se acumulan en ambos casos?

• Galactosa libre

• Galactitol (por acción de la aldosa reductasa, especialmente en cristalino → cataratas)

Además, en galactosemia clásica también se acumula:

• Galactosa-1-fosfato (tóxica para hígado, cerebro y riñones)

¿Qué enzima convierte la fructosa en fructosa-1-fosfato?

Fructocinasa (también llamada fructoquinasa)
Cataliza:
Fructosa + ATP → Fructosa-1-fosfato + ADP