Biokemi

Enkel diffusion

Kräver ingen transportör. Molekyler som rör sig längs koncentrationsgradienten, t.ex. syrgas och koldioxid.

Passiv transport

Kräver en transportör som gör att diffusionen går snabbare. Spontan rörelse som sker längs koncentrationsgradienten.

Primär aktiv

Ej spontan. Går från låg till hög koncentration. Kräver en transportör som minskar energin som behövs för transporten. Kräver ATP.

Sekundär aktiv

Aktiv transport av ena molekylen mot koncentrationsgradienten, men också spontan transport av en annan från låg till hög koncentration. Kräver annan energikälla än ATP.

Synport

Två molekyler passerar åt SAMMA håll.

Antiport

Två molekyler som passerar åt MOTSATT håll.

Jonkanal

Kanaler som är specialiserade för att låta joner flöda igenom.

Jonofor

Protein som finns utanför cellen och som kan binda en jon och sedan gå igenom membranet. På insidan kan den släppa jonen och gå ut igen.

Adenin

Guanin

Cytosin

Tymin

\

Uracil

\

Glukos

Pyrimidiner

Enkel ring. Cytosin, tymin, uracil.

Puriner

Dubbla ringar. Adenin, guanin.

ATP

Består av ribos, tre fosfatgrupper och adenin.

Vad är tre exempel på föreningar där adenin kan ingå?

ATP, cykliskt AMP (cAMP) och olika typer av elektronbärare (t.ex. NAD+).

Fri energi

Energi som är tillgänglig för att omvandlas i kemiska reaktioner.

Heterolytisk klyvning

Elektronerna som tidigare delads i en kovalent bindning förblir med en av atomerna och den andra blir utan. Bildas en negativt laddad jon och en positivt laddad.

Homolytisk klyvning

Elektronerna som tidigare delades i en kovalent bindning fördelas jämt till båda atomerna så att det bildas fria radikaler.

Katabolism

Nedbrytningsprocesser. ATP utvinns. Glukos och andra näringsämnen oxideras, medan NAD+ reduceras till NADH.

Anabolism

Syntesreaktioner. ATP används. Komplexiteten hos molekyler ökar. Glukos och andra näringsämnen reduceras medan NADH oxideras.

Metabolism

Summan av reaktioner för katabolism och anabolism.

Spontan reaktion

Delta G har ett negativt värde. Reaktionen kommer spontant att ske åt det håll som ger upphov till något mer stabilt.

Hur blir det energi från ATP?

Genom hydrolys där en fosfatgrupp spjälkas bort. Produkterna är ADP och en fri fosfatgrupp.

ATP är INTE den molekyl med störst energiskillnad för hydrolysen, vilket är fördelaktigt då ADP kan få fosfatgrupper från molekyler som har ännu större tendens att lämna ifrån sig dem.

Vad gör ADP och Pi mer stabila än ATP?

Jonisering, färre negativa laddningar och resonansstrukturer (ATP har flera negativa bindningar väldigt nära varandra vilket repellerar och destabiliserar).

Primärstruktur

Sekvensen av aminosyror som bildar en peptidkedja.

Sekundärstruktur

Alfahelix och betaflak.

Tertiärstruktur

När sekundärstrukturen veckar sig och bildar en 3D-struktur.

Kvartärstruktur

Flera sammansatta subenheter.

Zwitterjon

Har både positiv och negativ laddning i molekylen.

Disulfidbryggor

Kemisk bindning som stabiliserar strukturen efter veckning till nativ struktur.

Peptidbindning

Bildas mellan två aminosyror när en karboxylgrupp reagerar med en aminogrupp och en vattenmolekyl frigörs. Bindningen är plan och stel p.g.a. en viss delokalisering av elektronerna.

N-terminal

Markerar “start”. Fri aminogrupp.

C-terminal

Markerar “slut”. Fri karboxylgrupp.

Nettoladdning

Summan av alla laddningar på en peptid.

Isoelektriska punkten

Ett specifikt pH-värde där laddningen för proteinet är lika med noll.

Hur påverkar pH laddningen av aminosyror?

Lågt pH (t.ex. under pi) ger mer protonerade aminosyror och fler positiva laddningar.

Högt pH (t.ex. över pi) ger mer deprotonerade aminosyror och fler negativa laddningar.

Vilka är vanliga exempel på aminosyror som brukar ingå i en alfa-helix?

Arginin, alanin, leucin och glutaminsyra.

Vilka aminosyror brukar inte ingå i en alfa-helix?

Prolin, eftersom den har en cyklisk sidokedja och därför kan göra helixen sned.

Glycin, eftersom den har en sådan kort sidokedja.

Cystein, eftersom den innehåller en SH-grupp vilket kan bilda disulfidbryggor som gör helixen böjd.

Vad påverkar stabiliteten av en alfa-helix?

Närvaro och frånvaro av vissa aminosyror.

Två mycket stora sidokedjor bredvid varandra bildar ett steriskt hinder vilket destabiliserar helixen.

Samma laddningar väldigt nära varandra repellerar varandra, vilket också destabiliserar.

Negativt laddade sidokedjor vid N-terminalen och positivt laddade vid C-terminalen stabiliserar.

Parallella beta-flak

Varje segment går åt samma håll. N-terminalen på det ena segmentet ligger bredvid N-terminalen på det andra.

Antiparallella beta-flak

Segmenten alternerar riktning. N-terminalen på det ena segmentet ligger bredvid C-terminalen på det andra.

Beta-turns

Bindning som bildas för att stärka strukturen i beta-flak. Prolin är en vanlig aminosyra i beta-turns.

Domän

Självstabiliserande region som veckar sig oberoende av resten.

Nativt protein

Funktionellt protein med unik 3D-struktur som ej påverkats av denaturering.

Intrinsically disordered protein

Naturligt ostrukturerat protein som saknar ordnad 3D-struktur. Är ändå funktionella. Strukturen kan förändras beroende på vad de gör i cellen.

Preparativa metoder (för proteinrening)

I slutet av dessa metoder har man ett helt, funktionellt protein.

Analytiska metoder (för proteinrening)

Ger information om proteinet. Har ej som huvudsakligt mål att fortsätta använda det.

Vilka typer av homogenisering är vanliga?

Mekanisk sönderdelning, ultraljud och osmotisk lysering.

Vilka typer av fraktionering är vanliga?

Centrifugering, differentialcentrifugering (högre och högre hastigheter under olika tidsintervall), och utfällning (tillsatts av salt så att proteinerna bildar aggregat).

Gelfiltrering

Separation baserat på storleken av proteinerna. Stora vandrar snabbare (har tillgång till 0% av volymen inuti kulorna).

Delen som de har tillgång till är proportionell med log(Mr).

Jonutbyte

Separation baserat på laddning. Finns antingen negativt eller positivt laddade kulor i kolonnen.

För att få ut det som har fastnat kan man ändra pH eller salthalten.

Hydrofob effekt (proteinrening)

Vissa kulor är hydrofoba medan andra är hydrofila och binder därför olika proteiner.

Affinitetskromatografi

Använder sig av ligander med specifik igenkänning för vissa proteiner.

För att få ut det som har fastnat kan man ändra salthalten, pH eller tillsätta ett överskott av ligander.

SDS-page

Separerar utifrån storlek. Består av ett nätverk av polyakrylamidgel. SDS binder och denaturerar. Proteinerna blir negativt laddade och vandrar mot pluspolen. Korta segment vandrar snabbast.

2D-elektrofores

Separeras utifrån sin isoelektriska punkt och sedan m.h.a. SDS-page.

Desolvatisering

Spontan reaktion. När substratet och enzymet binder tillsammans och vattenmolekyler frigörs. Interaktionerna mellan enzymet och substratet ersätter interaktionerna mellan vatten och substrat.

Resulterande ökning i entropi är drivkraften för bildandet av enzym-substrat-komplex.

Kcat

Hastighetskonstanten för katalys. Motsvarar antalet substratmolekyler som kan omvandlas då enzymerna är mättade.

Km

Koncentrationen av substrat när hastigheten är hälften av Vmax (hälften av alla enzymer är inbundna i enzym-substrat-komplex).

x intercept = -1/Km (på lineweaver-burk plot)

Vmax

Maximala hastigheten då enzymerna är helt mättade.

y-intercept = 1/Vmax (på lineweaver-burk plot)

Steady state

Koncentrationen av enzym-substrat-komplex är konstant. Kommer bildas lika mycket komplex som det förbrukas.

Irreversibel hämmare

Binder starkt till enzymets aktiva säte med kovalenta bindningar, vilket hindrar substratet från att binda dit.

Reversibel hämmare

Binder till enzymet med icke-kovalenta bindningar som är lättare att upphäva. Två olika typer av inhibitorer: kompetitiva och icke-kompetitiva.

Kompetitiva hämmare

Binder till enzymets aktiva säte. Minskar katalyshastigheten genom att minska andelen enzymmolekyler som är bundna till substrat.

Vmax är detsamma, men Km ökar då mer substrat behövs för att uppnå halva Vmax.

Graden som inhibitorn påverkar beror på relativa koncentrationer mellan inhibitor och substrat. Tillsats av mer substrat minskar inhibitorns effekt.

Icke-kompetitiv hämmare

Binder till ett annat ställe på enzymet än det aktiva sätet vilket ändrar 3D-strukturen så att det inte längre är specifikt med substratet.

Km är oförändrat.

Liknar ej substratet, kommer därför inte att hjälpa att tillsätta mer substrat.

Epimerer

Monosackarid som endast skiljer sig genom positionen av EN hydroxylgrupp.

D- och L-strukturer är epimerer av varandra.

Pyran

Ring med fem kolatomer och en syreatom.

Furan

Ring med fyra kolatomer och en syreatom.

Anomeriskt kol

Den kolatom som ursprungligen hade karbonylgruppen och som avgör om strukturen på glukosidbindningen ska vara beta eller alfa.

Glukosidbindning

Bindning som uppstår mellan två monomerer. Vattenmolekyl har eliminerats så att en syreatom är bunden till de två monomererna.

Kan vara alfa (nedåt) eller beta (uppåt).

Homopolysackarider

Består av samma sorters byggstenar.

T.ex. amylos eller cellulosa.

Heteropolysackarider

Består av olika sorters byggstenar. Befinner sig i den extracellulära matrisen.

T.ex. hemicellulosa.

Tautomeriska former (kvävebaser)

Samma molekyler men atomerna ligger på lite olika ställen. Påverkas av pH.

Nukleotider

Består av en pentosring (socker), antingen deoxyribos eller ribos. Består också av en fosfatgrupp och en kvävebas.

Nukleosid

Saknar fosfatgrupp.

5’-ände

Består av fri fosfatgrupp.

Markerar “start” (5’-3'-riktning).

3’-ände

Har en fri OH-grupp.

Fosfodiesterbindning

Uppstår mellan nukleotider i DNA.

Hur många vätebindningar mellan kvävebaserna?

Två mellan A och T.

Tre mellan C och G.

Stacking interactions

Van der Waals bindningar som uppstår när kvävebaserna är tättpackade. Stabiliserar.

Deaminering

Cytosin förlorar sin amingrupp.

Apurinic site (AP-site)

Puriner plockas bort så att endast sockret är kvar.

Tymin dimer

Induceras av UV-strålning. Två tymin sitter nära varandra så att det bildas en “bulky region” vilket blockerar DNA-replikation.

Mättade fettsyror

Har inga dubbelbindningar. Ger ett fastare membran.

Omättade fettsyror

Har en eller flera dubbelbindningar. De flesta har cis-konformation. Krökningarna tar upp mer utrymme så att membranet blir mer flexibelt och rörligt.

Triglycerider

Estrar som sitter mellan tre fettsyramolekyler och en glycerolmolekyl. Används som energi i kroppen. I flytande form kallas de för oljor.

Essentiella fettsyror

Behöver få dem genom kosten. Alfa-linolensyra och linolensyra.

Sfingolipid

Finns i cellmembran och runt neuroner. Syntetiseras från sfingosin. Består av en sfingosindel som är länkad till en fettsyra genom en peptidbindning.

Glykolipider

Lipider med en sockermolekyl på.

Fosfolipider

Består av ett hydrofilt huvud (fosfatgrupp) och två hydrofoba svansar (fettsyror).

Kolesterol

Består av fyra sammanbundna kolringar och en förgrenad kolvätekedja.

Ingår i biologiska membran och har som roll att hålla strukturen konstant (om det sitter bredvid mättade fettsyror blir strukturen mer fluid. Om det sitter bredvid omättade fettsyror blir den mer fast).

Hydrofoba delen är dominerande.

Används för att bilda hormoner, gallsyror och vissa vitaminer.

Uncatalyzed transbilayer

Lipider förflyttar sig från det yttre skiktet av membranet till det inre, eller vice versa.

Långsam process som sker väldigt sällan (eftersom den hydrofila gruppen måste passera genom den hydrofoba delen).

Uncatalyzed lateral diffusion

Lipider förflyttar sig fram och tillbaka inom samma skikt.

Snabb process.

Lipid rafts

Regioner som är mer tätt packade och utgör tjockare skikt med samlade lipider.

Naturliga delar i membranet.

Integrala proteiner

Proteiner som går igenom hela membranet och som hålls på plats via interaktioner med lipider (hydrofob effekt).

Laddade aminosyror är oftast i delen av proteinet som är utanför membranet (den hydrofila delen).

Periferala proteiner

Sitter inte lika hårt fast som integrala proteiner, men är ändå associerade med elektrostatiska bindningar eller kovalenta bindningar.

Går ej genom hela membranet.

Amfitropiska proteiner

Associeras och dissocieras från membranet.

Exempel på signaler

Dofter, antigener, ljus, hormoner.