Enzymer og kofaktorer - fra forelesning

Hva avgjør reaksjonshastigheten?

1. enzymkonsentrasjonen

2. substratkonsentrasjon (hastighet flater ut på et bestemt nivå)

3. temperatur

4. pH

5. hemmere

På hvilke måter kan enzymer reguleres?

1. Allosterisk regulering

2. Kovalent modifikasjon

3. Enzymsyntese (genuttrykk)

Hvordan fungerer alloaterisk regulering?

Enzymer som er allosterisk regulert har et aktivt sete og et eget regulatorisk subenhet; et allosterisk sete.

Det aktive setet er for å kombinere to stoffer, for å danne et produkt.

Det allosteriske setet er laget for et annet modulatormolekyl /effektor,  som gjør om på strukturen til det aktive setet/endrer affiniteten - slik at det fungerer enten dårligere eller bedre enn utgangspunktet.

• hemmer eller aktiverer enzymet

Hvordan fungerer kovalent modifikasjon?

Protein fosforylering/defosforylering

Aktiverer eller hemmer enzymet, kommer an på enzymet

Fosforylering

• Kinaser fester på fosfatgrupper (PO4-) på serine, treonin eller tyrosin

Defosforylering

• Fosfataser fjerner fosfatgrupper

Fortell litt om inhibitorer

substans som fester seg til enzymet og reduserer reaksjonshastigheten, kan deles i 2 deler: 

1. konkurrerende inhibitorer (fester seg i samme aktive sete som det oprinnelige substratet skal feste seg til) 

2. Ikke-konkurrerende inhibitorer (fester seg et annet sted på enzymet enn det aktive setet, endrer fasongen til det aktive setet) (allosterisk)

Hva er kofaktorer? Har du noen eksempler?

Ikke-protein del nødvendig for optimal aktivitet eller funksjonalitet

fasiliterer overføring av elektroner ( eller kjemiske grupper) når bindinger dannes eller brytes

Eksempler på kofaktor:

Koenzymene NAD+, FAD, coenzym A