1er Parcial Biologia Celular PASO A PASO

Que es la célula? Cómo se diferencian?

Menor cantidad de materia considerada con vida

Función estructural en el ser vivo

Se diferencian por:

• Tamaño y forma

• Función (especialización)

• Estrctura

• Forma de vida (requerimientos químicos)

Teoría celular

• Todos los seres vivos estamos formados por una o más células que son la unidad estructural y funcional

• Todas las células contiene la información genética necesaria para poder cumplir su función

• Todas las células proviene de una preexistente

Niveles de organización de la materia

1. Subatomico (protones, neutrones, electrones)

2. Atómico (componentes de la tabla periódica)

3. Molecula (H2O, CO2, C₆H₁₂O₆ )

4. Macromolécula (proteínas, lípidos, glúcidos, ácidos nucleicos)

5. Macromoléculas complejas/subcelular (virus, organelas -mitocondria, ribosomas-)

6. Célula

7. Tisular (tejido nervioso, tejido muscular)

8. Órganos (corazón, piel, páncreas)

9. Sistemas/aparatos (sistema respiratorio, sistema cardiovascular)

10. Individuo

11. Población/comunidad

12. Ecosistema

13. Biosfera

Que son las propiedades emergentes?

Propiedades nuevas que aparecen cuando los componentes se organizan en un nivel superior de materia

Características de los seres vivos

1. Crecen (tamaño y cantidad de células) y se desarrollan (mayor especialización en funciones)

2. Metabolismo específico

3. Tienen que estar formados por células

4. Alto nivel de organización

5. Sistema abierto

6. Se reproducen

7. Homeostasis (mantener el medio interno constante)

8. Irritabilidad (contestar frente a estímulos físicos o químicos)

9. Evolucionan - adaptación al ambiente

10. Químicamente están compuestos similarmente (C, H, N, ,O)

11. Tienen componentes inorganicos (Agua, sales, minerales)

Z

Número atómico

Cantidad de protones

Uniones químicas

• Solo participan los electrones de la última capa para completar el octeto y ser estables

• Dan origen a compuestos

• Dos tipos: enlace ionico y enlace covalente

Electronegatividad

Capacidad de un átomo de atraer a sí mismo electrones de otro átomo menos electronegativo que el, formando un enlace químico

Que es el enlace ionico?

• Un átomo le cede electrones a otro átomo más electronegativo

• Uno queda con carga + y el otro con carga -. Lo que produce una atracción que los mantiene unidos

• Entre átomos con electronegatividades muy distintas entre sí

Que es el enlace covalente?

• 2 átomos que comparten electrones de la última capa

• Entre electronegatividades altas y similares

• Enlace más fuerte en un medio acuoso

• Característico de C, H, N, O -96% del ser vivo, S, P.

• Hay dos tipos:

1. Asimétrica = Polar = la nube electronegativa no queda en el medio, se atraen con distinta intensidad

2. Simétrica = No Polar = la nube electronegativa queda en el medio, se atraen con la misma intensidad

¿Cómo se mide la fuerza de un enlace?

Con la cantidad de fuerza que se necesita para romperlo

Orden de la fuerza de los enlaces químicos en medios acuosos

1. Enlace covalente

2. Enlace ionico (atracciones electroestáticas)

3. Enlaces NO covalentes (puente de hidrógeno, fuerzas de Van Der Waals)

¿Cuál es el principal solvente en la celular?

Agua

Moléculas hidrofilicas

• Interactúan bien con el agua, se disuelven rápidamente en esta

• Polares

• Asimétricas

• Ej; alcohol, iones, azucar

Moléculas hidrofóbicas

• Poco solubles en agua

• Simétricas

• No polares

• No pueden formar enlaces de hidrógeno

Moléculas anfipaticas

Tiene una parte hidrofilica y una parte hidrofóbica

¿Que son los ácidos?

• Sustancias que cuando se disuelven en agua pierden protones de hidrógeno

• Quedan en negativo y H3O en el medio

• pH < 7

¿Que son las bases?

• Cuando una sustancia gana protones de hidrógeno.

• El medio queda como hidroxilo (-OH) Y la sustancia en positivo

• pH>7

¿Que son los buffers/amortiguadores?

• Buscan mantener la homeostasis del pH en el cuerpo

• En ácidos captura H+ y en bases libera H+

Hidrocarburos

Hidroxilo

-OH

-COOH

C-OH

||

O

Carboxilo

Alcoholes

C-OH

Cetonas

C

|

C=O

|

C

Aldehido

C=O

|

H

Carbonilo

C=O

Éteres

Oxigenos

C-O-C

Ester

C=O

|

O

Amino

NH2

Aminas

C-NH2

Amidas

C=O

|

NH2

Grupo Sulfhidirico

C-SH

Grupo Fosfato

PO4H3

Biomoleculas orgánicas

• Lípidos, glúcidos, proteínas y ácidos nucleicos

• Conformados por un esqueleto de carbono y hidrógeno

• Macromoléculas

¿Que son los monomeros?

Estructura más pequeña que a través de enlaces de condensación forma macromoléculas/polimeros

Monomero de las proteínas

Aminoácidos

Monomero de los glúcidos

Monosacaridos

Monomero de los ácidos nucleicos

Nucleotidos

Monomero de los lípidos

No hay uno específico porque son muy heterogéneas. Algunos tienen ácidos grasos (cadenas hidrocarbonadas), otros isopremo, entre otros

¿Qué es el enlace de condensación?

Se unen dos monomeros liberando una molécula de agua.

Tipos:

1. Enlace alfa/beta glucosidico —> entre monosacaridos

2. Enlace tipo Ester —> Alchol (cabeza hidroxilo) y Ácido graso (lípidos)

3. Enlace peptidico/amina —> entre la terminal-C y terminal-N (proteínas)

4. Enlace fosfoanhidro —> entre Ps (ácido nucleico)

5. Enlace N-glucosidico —> base nitrogenada y glúcidos (azúcar 5pentosa) (ácido nucleico)

6. Enlace fosfoester —> entre glúcidos y fosfatos (forma ácidos nucleicos)

   **Fosfodiester en ARN y ADN

Que es la hidrolisis?

Inverso de la condensación

Se adquiere una molécula de agua para separar dos monomeros

Características y Funciones de los glúcidos

1. Principal fuente de energía rápida (monosacaridos y discaridos)

2. Soporte mecánico/estructural (oligosacaridos y polisacaridos)

3. Hidrofilicas

4. (CH2O)n —> forman distintas estructuras cambiando la orientacion de determinados grupos = isomero optico (-oh a la izquierda =L | -oh a la derecha =D

Monosacaridos: ejemplos y clasificación

Ejemplos: glucosa, galactosa, fructosa, manosa, ribosa, desoxirribosa

2 clasificaciones:

1. Grupo funcional: (en la cabeza, que le da al característica)

   1. Aldehidos = COOH

   2. Cetona + COO

2. Numero de carbonos en la cola

   1. Triosa = 3C

   2. Tetrosa = 4C

   3. Pentosa = 5C

   4. Hexosa = 6C

Disacaridos

• Monosacarido + monosacaridos (enlace glucosidico)

• Ejemplos:

  • Maltosa = glucosa + glucosa (a1-4)

  • Lactosa (azucar de leche) = glucosa + galactosa (b1-4)

  • Sacarosa (azucar de mesa) = glucosa + fructosa (a1-2)

  • Celobiosa (b1-4)

  • Hizomaltosa

Oligosacaridos

• 3-10 monosacaridos

• Protección de la membrana celular y reconocimiento celular. Ejemplo; grupos sanguíneos

• Ejemplos: glicolipidos, glicoproteinas

Polisacaridos

• 10+ monosacaridos

• Protección de la membrana celular y reconocimiento celular

• Ejemplos: (todos homo polisacaridos de glucosa)

  • Almidón = reserva energética en vegetales

  • Celulosa = función estructural en vegetales

  • Quitina = función estructural en insectos y homos

  • Glucógeno = reserva energética en animales (a1-4 / a1-6)

¿Cómo funciona el enlace glucosidico?

• Alfa/beta 1-4 (el carbono del primer monosacárido y el carbono al Que se une en el segundo monosacárido)

• Alfa = oh abajo

• Beta = oh arriba

• Carbono anomerico = dónde está el grupo función

Funciones, características y ejemplos de lípidos

Funciones:

1. Reserva energética

2. Integrar moléculas de mayor tamaño

3. Aislante térmico

4. Transporte y absorción de vitaminas liposolubles (A, D, E, K)

5. Protección

6. Precursores de hormonas

Características:

1. Anifapticas

2. Heterogéneas

Ejemplos: glucolipidos, glicéridos, fosfolipidos, esfingolipidos

Clasificación de los lípidos

• Cantidad de carbonos que tiene la cola (hidrocarbonada + hidrofobica)

  • Corta = 4-6

  • Media = 6-12

  • Larga = 13-21

  • Muy larga = 21+

• Grado de saturación:

  • Saturados:

    • Enlaces simple

    • Cadenas largas

    • Temperatura de fusion alta

    • Salidos

    • Animales

  • Insaturados

    • 1/+ enlaces dobles (monosaturados/polisaturados)

    • Cadena corta

    • Temperatura de fusion baja

    • Líquido

    • Vegetal

Glicéridos

• Lípidos

• Reserva energética en sus colas hidrocarbonadas (rompen el enlace cuando necesitan energía)

• Hidrofobicos

• En solido grasa y en liquido aceite

• Monoglicéridos, Digliceridos, Triglicéridos

Fosfolipidos

• Lípidos

• Función estructural, proteger a la membrana

• Anfipaticos:

  • Cabeza hidrofilicas = carboxilo + glicerol + fosfato

  • Cola hidrofobica = ácidos grasos

• Forman:

  1. Micelas (para encerrar moléculas liposolubles y transportarlas)

  2. Bicapa lipidica

  3. Liposomas

Glucolipidos

• Lipidos + glúcido

• Caracterización celular/estructural

  • Cerebrocidos = Ceramida (a.g. + esfingol) + monosacarido

  • Gangliosidos = Ceramida (a.g. + esfingol) + polisacarido

Esteroides y esteroles

• Tienen ISOPREMO

• Precursores de hormonas sexuales

• Estructura ciclopentano perhidrofenantreno = hidroxilo + ABCD + cadena hidrocarbonada

• Esteroides = precursores de hormonas sexuales

• Esteroles = precursores de vitaminas liposolubles y colesterol

Características y funciones de las proteínas

• Muy específico, un cambio puede modificar su forma tridimensional y anular su función

• Estructura y función correlacionadas

Funciones:

1. Especiales (propósitos especiales)

2. Señal (mensajeras)

3. Transcripción (unirse al ADN y activar o desactivar genes)

4. Estructurales

5. Motoras (generar movimiento en células y tejidos)

6. Almacenamiento (aminoácidos o iones)

7. Receptores (detectar señales y transmitirlas)

8. Transporte (moléculas o iones)

9. Enzimas (catalizadores)

Aminoácidos estructura y características

• Estructura: direccionalidad definida y polaridad estructural

  • Terminal N = grupo amino

  • Terminal C = carboxilo

    Se unen en un enlace fuerte, rígido y con rotación

• Características:

  • Isomero óptico L

  • Anfoteras (la terminal N es básica y la terminal C es ácida)

  • El carbón asimétrico guia el plegamiento

Anfoteras

Pueden actuar cómo ácidos o bases, depende del ph del medio en el que están

Enlaces en proteínas

Covalentes: unir aminoácidos

• enlace peptidico/amino. Forman:

  • Cadena oligopeptidica = 2-10 aa

  • Cadena polipeptidica = 11-50 a

  • Proteína = 50+

No covalentes: DE A MUCHOS (restringen el movimiento de la proteínas determinando su forma)

1. Puentes de hidrógeno

2. Van der Waals

3. Atracción electroestática

4. Fuerzas hidrofobicas

¿Qué es la secuencia de aminoácidos?

Cada proteína tiene un orden único de aminoácidos que es idéntico entre las que son de ese tipo

Estructura primaria (proteínas)

• Tipos y secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptidicos

• No es una proteína

• No tiene plegamienfo

Estructura secundaria (proteínas)

• Conformación espacial, plegamientos. Interaccion de los aa de una misma cadena:

  • Hélice Alfa

    • Forma espiral, eje longitudinal

    • Puentes de hidrógeno entre aa1 y aa4

    • 3,6 a la vuelta

    • En proteínas de transmembrana

    • Dextrogiro o Levogiro

  • Hojas/lamina/plegada Beta

    • Puenfes de hidrógeno paralelos (débil) o antiparalelos (fuerte)

    • Muy rígido

    • Forman las bases de las estructuras amiloides

Estructura terciaria (proteínas)

• Estructura plegada final o organización tridimensional

• Interacción de los grupos R de una misma cadena a través de enlaces no covalentes

• ADQUIERE FUNCIÓN BIOLÓGICA = Podemos llamar proteína

• Se pliegan de forma que minimiza. La energía libre = liberando calor y aumentando el desorden en el universo

• Se dividen en 2:

  • Proteínas fibrosas:

    • Estructura alargada

    • Hidrofobas (miran hacia adentro)

    • Funciones estructurales (queratina, elastina, filamentos intermedios del citoesqueleto)

  • Proteínas globulares:

    • Estructura esférica compacta

    • Hidrofilicas (miran al medio acuoso)

    • Muchas funciones

Dominio proteico

• Otra forma de organización = subunidades

• Cada subunidad (dominio A, B, C, etc) es estable, estructurada (tridimensional) & con una funcionalidad específica. Mantienen todos si se sepa

• Forman una secuencia intrínsecamente desordenada = nuevas funciones y desordenadas

• Los dominios tienen SITIOS DE UNIÓN = cavidad en la superficie de una proteína donde se unen ligados específicos mediante enlaces no covalentes débiles o enlaces S-S

Que es la desnaturalización de la proteína?

• Se pierden todas las estructuras menos la 1* al perder las interacciones no covalentes

• Se pierde la función biológica

• Por cambio de condiciones

  • De manera reversible:

    • Temperatura

    • pH

    • Fuerza mecánica

  • De manera Irreversible:

    • Hidrolisis, se pierde la estructura 1* por incorporación de agua

Que es la renaturalizacion de proteinas?

En condiciones apropiadas se elimina el solvente y la proteina se vuelve a plegar adiquierendo su forma original y recuperando su función biológica

Que son las proteínas chaperones?

• Ayudan a que el proceso de plegamineto sea mas eficiente y fiable

• Se unen a ATP para tener energía

• Pueden:

  • Guiar el plegamineto

  • Actuar como cámaras de aislamiento

Estructura cuaternaria (proteinas). Características - Clasificación - Formas

• Complejos proteicos = cadenas polipeptidicas unidas por:

  • Enlaces no covalente

  • Puente disulfuro (covalente)

• No es obligatorio, se juntan de a mas para adquirir funciones nuevas

• Sitio de unión de una es complementaria de la otra

Clasificación:

• Tipos de subunidades:

  • Homo… (todo proteina)

  • Hetero… (tienen un grupo prostetico) Ej; hemoglobina

• Cant de subunidades

  • Dimero

  • Trimeros

  • Tetramero

  • Polímeros 5+

Formas:

• Filamentos (larga y lineal)

• Anillo (circular cerrada)

• Cáscara esférica (esfera hueca que encierra al virus)

• Tubo hueco (cilindro hueco)

Colageno

• Triple hélice (espiral)

• De Tropocolageno

• Proteína fibrosa

• Contragiro = rígido, resistente y estable

• Interior hidrofóbico, exterior hidrofilico

20 grupos R = aminoácidos

1. Fenalinina

2. Histidina

3. Isoleucina

4. Leucina

5. Lisina

6. Metionina

7. Treonina

8. Triptofano

9. Valina

   ESENCIALES

10. Ácido Aspartico

11. Ácido Glutamico

12. Alanina

13. Arginina

14. Asparagina

15. Cisteina

16. Glucina

17. Glutamina

18. Prolina

19. Serina

20. Tirosina

Estructuras amiloides

• Formadas por priones

• Plegamineto incorrecto de las proteinas

• Dana a células o tejidos y contribuye a trastornos degenerativos (ej; Alzheimer)

• La forma prionica se puede convertir en la correcta y reproducirse

• Son infecciosos (sangre, alimentos, instrumentos quirúrgicos)

Funciones y Estructura de los nucleotidos

Funciones:

1. Transportador de energía a corto plazo

2. Coenzimas

3. Almacenamiento y recuperacion de informacion genetica

Estructura:

• Base nitrogenada:

  • Pirimidinas (anillo 6 átomos)

    • Citosina

    • Uracilo (ARN)

    • Timina (ADN)

  • Purinas (anillo pirimidico de 6 + 5 átomos)

    • Adenina

    • Guanina

• Azúcar 5pentosa:

  • Ribosa (ribonucleotidos)

  • Desoxirribosa (desoxirribonucleotidos)

• Grupo fosfato (P)

  • Monosusfato (MP)

  • Difosfato (DP)

  • Trifosfato (TP)

ADN

• Timina

• Bicateriana = doble hélice antiparalela (tiene estructura 2* porque sus bases son

• Complementariedad de bases: 3’ - 5’ | 5’ - 3’

  • Adenina - Timina (2 p.H)

  • Guanina - Citocina (3 p.H)

• Desoxirribosa

• Almacena información codificada

• (Histidina)

ARN

• Uracilo

• Ribosa

• Monocatenario

• Regula la expresión genética y participa en el proceso de expresión y síntesis de proteínas

• 3 tipos

  • ARNm (mensaje) = transporte

  • ARNt (transferencia) = traductor del código genético al idioma de los aminoácidos

  • ARNr (ribosomico) = estructural

Que es el nucleosido?

Base nitrogenada + azucar pentosa

Modelo esqueleto

• Para comparar átomos

• Estructura global se ven los enlaces

Modelo de cintas

• Muestra el plegamiento (estructura secundaria)

Modelo de alambres

• Para ver estructuras grandes

• La forma general de la molécula

Modelo espacial

• Forma tridimensional

• Contorno de la superficie

Que es y para que sirve la red compleja de reacciones interconectadas?

Las células deben hacer interminables reacciones químicas para:

1. Mantener su estructura

2. Satisfacer sus necesidades metabólicas

3. Evitar el deterioro químico

Difusión

• Conserva energía total = libera energía calórica cuando hay un movimiento

• Movimiento constante de forma aleatoria

Leyes de la Bioenergetica

1. La energía no se crea ni se destruye, se transforma

2. Todo proceso que ocurre en el medio interno genera entropia, tiende al desorden

   • La célula es un sistema abierto que genera desorden en el universo

Entropia

• Energia desordenada = calor = energía libre/util. Se usa para hacer trabajos

• Todo tiende al desorden en el entorno tras cambios en el sistema

• △G = Mide el desorden que se genera en el entorno en consecuencia de una reacción

  • △G- = el desorden tiene a aumentar = reaccion química espontánea y estrecha. Exergonica, liberan energía, favorable

  • △G+ = el desorden tiende a disminuir. Endergonica, necesita energía. Desfavorable

  • △G0 = equilibrio, no hay trabajos

Quienes son los intermediarios energéticos? Cómo lo hacen?

• ATP

• GTP

A través del metabolismo (reacciones bioquímicas que ocurren en una célula para producir energía). Ocurren en simultaneo. OXIREDUCCION

1. Catabolismo

   • Ruptura de una macromolécula = se libre energía y una molecula de baja energía

   • Oxidación (cede e-)

   • Reacción exergonica

   • Liberan energía, favorable (un poco se usa para el anabolismo, y el resto para la funcion requerida)

   • Hay enzimas especificas

2. Anabolismo

   • Sintetizan macromoléculas

   • Reducción = hidrogenizacion = toma e-

   • Reacciones endergonicas

   • Desfavorable

   • Necesitan energía que toman del acoplamiento (como ocurren en simultáneas las dos, una impulsa a la otra)

Energía de activación

Energía necesaria para superar la barrera energética y que ocurra la reaccion

Las enzimas catalizadores ayudan a los dos sustratos a bajar la E.A y que la reaccion ocurra rápidamente

Ciclo de ATP: funcion y proceso

• Energía para:

  1. Reacciones moleculares

  2. Contracción muscular

  3. Transporte

  4. Metabolismo

• Cómo funciona:

  1. ATP lleno de energía en sus enlaces

  2. Catabolismo, hidrolisis, desfosforilacion se libera un P = energía (para el anabolismo y funciones del cuerpo)

  3. ADP + Pi = fosforilacion, anabolismo. Enlace de condensación y se vuelve a forma ATP

¿Qué son las enzimas?

• Catalizadores biológicos (aceleran reacciones químicas)

• Disminuyen la energía de activación

• Específicos y re utilizables

• Sitio activo (donde se une un sustrato específico y lo modifican)

Vía relacionada

Se repiten muchas veces proceso hasta llegar al producto final que estamos buscando

¿Que es la cinética enzimatica?

• Medir la velocidad de una reacción química (actividad de una enzima) = producto generado/cantidad de tiempo

  • Mayor sustrato = mayor velocidad

  • Se llega a la velocidad maxima de reaccion cuando las enzimas están saturadas, para revertirlo aumento las enzimas

• Medir la afinidad enzima sustrato = Km

  • Depende de las condiciones del ambiente

    • Km mayor = menor afinidad

    • Km menor = mayor afinidad (fuerte y estrecha)

¿Que afecta la actividad enzimatica?

1. pH

2. Temperatura

3. Actividad mecánica

4. Uniones covalentes

   • Fosforilacion y desfosforilacion

     • Controlar la vía metabólica por un cambio conformacional (se agregan o sacan gruposP)

     • Reversible

     • Rápido y continuo

       • Fosforilacion:

         • Proteína cinasa

         • Agrega grupoP a (serina, treonina, tirosina)

         • Transferencia catalizada

       • Desfosforilacion:

         • Proteína fosfatasa

         • Quita grupoP

         • Estimula o inhibe

         • Algunas especificas y otras variadas

   • Grupo acetilos

     • Agregan un grupo acetilo a la lisina

   • Ubiquitina

     • Proteína que se una a una proteina que va a ser desintegrada

     • Ayuda a manetener el orden en la célula y acumulamiento de proteínas dañinas mal plegadas

5. Inhibidores

   • A sitio activo con inhibidor (no lo podemos controlar)

     • Competitivo

       • Hay un inhibidor que compite por el sitio de uniones con un sustrato

       • Km mayor = bajan la afinidad por el sustrato

       • Velocidad = constante

     • No competitivo

       • Tiene 1+ sitios de uniones, nadie compite

       • Km = constante

       • Velocidad = baja

       • El sustrato se une pero la reaccion esta bloqueada

   • Sitio de regulación (así regulan la actividad enzimatica) con enzimas alostericas

     • Inhibición por retroalimentación (negativa)

       • Una molecula producida en los pasos finales inhibe a una enzima de los pasos iniciales uniéndose al sitio regulador, así bajando la afinidad enzima-sustrato

       • Desencadena un cambio conformacional en la enzima

     • Activació por retroalimentación (positiva)

       • La molécula activadora se une a lsiti regulador y así mejora la forma del sitio activo, haciendo que el sustrato encaje mejor

       • Entre vías: un producto o intermediario de la vía metabólica, así haciendo que las rutas metabólicas trabajen en cadena, que la célula produzca cosas cuando realmente las necesita

         • Activa otra vía metabólica

         • Estimula una enzima de una etapa anterior de su propia via

6. Coenzimas “ayudantes” = facilitan la acción de la enzima y pueden unirse temporal o permanentemente a ellas. Ej: cofactor

¿Que son las enzimas alostericas?

• 1 cadena polipeptidica

• Se le pueden unir otras proteinas ademas de sustratos

  • Sitio activo (sustrato)

  • Sitio regulador (ligando)

    • Cambia ligeramente la forma tridimensional de la enzima para regular su actividad

  Se comunican para poder influenciarsea

¿Que es la apoenzima y en qué se transforma?

Enzima inactiva, al unirse a un cofactor se activa cambiando de nombre a holoenzima

Que son las proteinas de andamiaje?

Juntan enzimas o proteínas en un orden y lugar especifico para que se pasen señales mas rápido y sin errores

Son elásticas

Que son los zimogenos?

• Apoenzimas

• Cuando cambia la estructura de la proteina se activan

• Se producen inactivas porque si estuvieran activas pueden dañar la célula o tejidos donde se producen

Que son los anticuerpos?

• Proteinas producids en respuesta a una molécula extraña

• Se unen e a una molécula diana (antígeno) específica y la inactivan o marcan para destruccion

• Producidos por linfocitosB y celulasB

Tipos de enzimas

1. Hidrolasa = catalizan una reacción hidrolitica

2. Nucleasa = degrada ácidos nucleicos por hidrolisis

3. Proteasa = degrada las proteinas por hidrolisis

4. Ligasa = une dos moléculas

5. Isomerasa = cataliza el reordenamiento de enlaces dentro de una molécula

6. Polimerasa = cataliza reacciones de poliemerizacion (síntesis)

7. Cinasa = agregado de grupo P

8. Fosfatasa = elimina un grupo P

9. Oxidorreductasa = molécula oxidada

10. ATPasa = hidrolizándose el ATP

CÉLULAS PROCARIOTAS:

• Estructura

• Cant células

• Organelas

• Núcleo

• ADN

• Recubierta

• Reproducción

• Tipo

• Formas

• Características

• DATOS EXTRA

• Simple y pequeña

• Unicelulares

• No tienen organelas (solo ribosomas)

• No tienen núcleo

• ADN circular (una sola molécula)

• Membrana plasmatica + pared celular (protección)

• Fusión binaria (rápida)

• Tipo:

  • Bacterias (viven en el suelo y causan enfermedades)

  • Arqueadas (viven en el suelo, causan enfermedades y ambientes hostiles)

• Esférica - bicilformes - espiral

• Características:

  • Anaerobios = viven sin oxigeno

  • Aeróbicos = necesitan oxigeno degradar alimentos y tener energía (de acá evolucionan las mitocondrias)

  • Fotosintéticos = sol a energía (de acá evolucionan las células vegetales)

• Se reproducen y evolucionan rápidamente porque no tienen núcleo, unicelulares y fusion binaria —> por esto muy diversos

CÉLULAS EUCARIOTAS:

• Estructura

• Cant células

• Organelas

• Núcleo

• ADN

• Recubierta

• Reproducción

• Tipo

• Grande y compleja

• Pluricelulares o unicelulares (levadura)

• Organelas: (por esto tiene una gran organización interna = compartimentacion).

  • Ribosomas

  • Lisosomas

  • Sistema endomembranas (retículo endoplasmatico + aparato de Golgi)

  • Vesículas

  • Claroplastos (solo vegetal)

• Tienen núcleo

• ADN lineal (1+ moléculas)

• Membrana plasmatica (en vegetales + pared celular)

• Meiosis y mitosis

• Tipo:

  • Animal

  • Vegetal (pared celular + cloroplastos)

Celula eritrocitos

Única eucariota sin núcleo

¿Que estructuras hay en células eucariotas y procariotas?

1. Citosol = gel acuosos + permite el movimiento + disperso

2. Citoesqueleto = filamentos proteicos = le da soporte y forma a la célula + facilita la movilidad y transporte

3. Citoplasma = todo lo que está adentro de la membrana plasmatica

Características del virus

• Parasito intracelulares obligatorio

• Agente causante de enfermedades

• No tiene vida

• Son móviles para poder acceder a células e invadirlas

• Tiene genoma (ARN o ADN)

• Cúspide (cubierta de proteinas)

• No se pueden replicar por si solos

¿Que es la lisis?

Muerte celular generada por la ruptura de la membrana plasmatica cuando el virus termino de infectar a su célula hospedadora y quiere salir para afuera a infectar nuevas células