le proteine

missione medicina

cosa sono le proteine?

le proteine sono macromolecole (etero polimeri lineari) costituite da amminoacidi, esse costituiscono la parte strutturale della cellula

quanti amminoacidi esistono?

esistono 22 aminoacidi di cui le ultime 2 scoperte recentemente che sono la pirrolisina e la selenocisteina

che funzione hanno le proteine?

le proteine hanno diverse funzioni, sono:

enzimi

fattori di trascrizione

strutturale

carrier, pompe canali ionici

proteine contrattili

ormoni e fattori di crescita

recettori

anticorpi

proteine di deposito

tossine

attraverso quale legame sono uniti gli amminoacidi e cosa comporta la sequenza degli aminoacidi nella funzione della proteina?

legame peptidico, in base alla sequenza di amminoacidi, ogni proteina svolge delle funzioni specifiche, (la proteina ha interazioni altamente specifiche con le altre molecole)

che cos’è un α amminoacido?

un α amminoacido è una macromolecola costituita da un carbonio α a cui sono legati una porzione variante di un gruppo carbossilico acido (COOH), tranne nella prolina, un gruppo amminico basico (NH₂), un atomo di H e una catena laterale R

cos’è un carbonio α?

un carbonio α è il primo atomo di carbonio che si trova vicino al gruppo COOH. esso vene anche chiamato carbonio asimmetrico o chirale. Esso fa sì che ogni amminoacido esista in due stereosimeri: L e D

che ruolo ha il gruppo R negli amminoacidi?

Il gruppo R è l’elemento che distingue un amminoacido dall’altro: quando è rappresentato da un atomo di idrogeno (–H) l’amminoacido si chiama glicina, mentre quando è costituito da un gruppo aromatico, come l’anello indolico, si forma il triptofano.

qual è l’unico amminoacido che non presenta stereoisomeria?

la glicina, prerchè non possiede carbonio asimmetrico

a livello chimico, come possono essere classificati gli amminoacidi?

gli amminoacidi sono acidi e basi deboli, in acqua si dissociano in COOH^- e NH₃⁺, ciò comporta una variazione di Ph

cos’è il punto isoelettrico?

il punto isoelettrico è quel valore di Ph in cui la somma delle cariche positive e negative è uguale a zero.

gli amminoacidi sono perciò classificati in:

polari= solubili

apolari= non solubili

ionizzabili= solubili

perché gli amminoacidi sono essenziali nell’organismo?

gli amminoacidi sono essenziali, perché il nostro organismo non riesce a sintetizzarli, dunque è necessario introdurli con la dieta

In base alla loro composizione chimica, come si classificano le proteine?

le proteine si classificano in

semplici: costituite da soli amminoacidi

coniugate: contengono dei gruppi prostatici (molecole non proteiche)

che tipi di proteine coniugate esistono, in base al proprio gruppo prostetico?

glicoproteine, come l’immunoglobulina e alcuni ormoni

glicosamminoglicani (costituenti principali della matrice extra cellulare, gruppo prostetico= carboidrati)

lipoproteine

proteine eminiche come l’emoglobina, la mioglonlina, il citocromo, (gruppo eme)

metallo proteine, in alcuni enzimi o proteine che trasportano metalli

come si chiamano le proteine che hanno perso il proprio gruppo prostetico?

apoproteine

Come sono strutturate le proteine e come si formano i legami tra gli amminoacidi?

Le proteine sono catene di 10–100 amminoacidi uniti da legami peptidici, che si formano quando il gruppo carbossilicodi un amminoacido si lega al gruppo amminico del successivo, liberando acqua.

I gruppi R sporgono lateralmente, la catena ha un’estremità amminoterminale (N) e una carbossiterminale (C), e la sequenza si legge dalla N alla C.

quali sono i quattro tipi di strutture di proteine?

Le proteine sono costituite da amminoacidi legati tra loro da legami peptidici formando la struttura primaria, cioè la sequenza lineare. Questa catena può ripiegarsi localmente in α-eliche o β-foglietti, stabilizzati da legami a idrogeno: è la struttura secondaria. Combinazioni ripetute di queste eliche e foglietti formano motivi supersecondari, sempre mantenuti dai legami a idrogeno e dall’orientamento dei gruppi R. Il ripiegamento tridimensionale dell’intera catena, la struttura terziaria, è stabilizzato da ponti disolfuro, legami ionici, legami a idrogeno, interazioni idrofobiche e forze di Van der Waals tra gruppi laterali. Quando più catene polipeptidiche si assemblano in un unico complesso, si ha la struttura quaternaria, stabilizzata dagli stessi legami della teLa loro configurazione spaziale varia e determina la funzione della proteina.

in cosa consiste il ripiegamento della struttura secondaria, terziaria e quaternaria?

• α-elica: la catena polipeptidica si avvolge a spirale destrorsa, stabilizzata da legami a idrogeno tra il carbonile (C=O) di un residuo e l’ammino (N-H) del residuo quattro posizioni più avanti. I gruppi R sporgono verso l’esterno della spirale.

• β-foglietto: la catena si dispone in foglietti piegati, con catene adiacenti parallele o antiparallele; i legami a idrogeno tra carbonili e ammini delle catene vicine stabilizzano la struttura. I gruppi R si alternano sopra e sotto il foglietto.

• Struttura terziaria: è il ripiegamento tridimensionale di un’intera catena polipeptidica. È stabilizzata da ponti disolfuro (S–S), legami ionici, legami a idrogeno, interazioni idrofobiche e forze di Van der Waals tra i gruppi laterali, creando la forma funzionale della proteina.

• Struttura quaternaria: è l’associazione di più catene polipeptidiche (subunità) in un unico complesso. Le subunità sono tenute insieme dagli stessi legami della terziaria, ma tra catene diverse, permettendo cooperatività e funzione della proteina.

come avviene la denaturazione delle proteine?

la denaturazione delle proteine avviene quando un agente fisico o chimico modifica la struttura della proteina alterando la sua attività biologica, (cioè le catene polipeptidiche si sdrotolano provocandone la denaturazione).

Questo processo di solito è irreversibile, ma in particolari condizioni allontanando l’agente denaturante, la proteina può ristabilire la sua struttura originaria, acquisendo le proprietà chimiche, compresa l’attività biologica.

come agisce la regolazione allosterica in una proteina?

La regolazione allosterica riguarda proteine che possiedono più siti: un sito attivo e uno o più siti regolatori (allosterici). La legame di un effettore a un sito regolatore provoca un cambiamento conformazionale della proteina, stabilizzato da legami deboli, che può aumentare o diminuire l’attività.

• Nelle proteine non enzimatiche, questo meccanismo regola la funzione della proteina in generale, modificandone l’affinità per ligandi o la capacità di interagire con altre molecole.

• Negli enzimi, la regolazione allosterica agisce sul sito attivo, cambiandone l’affinità per il substrato e quindi la velocità della reazione catalitica. Gli effettori possono essere attivatori, che aumentano l’attività enzimatica, o inibitori, che la riducono.

in cosa consiste la regolazione per modificazione covalente?

La regolazione per modificazione covalente è un altro meccanismo che controlla l’attività delle proteine, soprattutto degli enzimi.

Consiste nel modificare chimicamente la proteina tramite l’aggiunta o la rimozione di gruppi chimici covalentemente legati, come:

• Fosfato (fosforilazione/defosforilazione)

• Metile (metilazione)

• Acetile (acetilazione)

• Ubiquitina (ubiquitinazione)

Questa modifica cambia la conformazione della proteina o la carica dei gruppi laterali, influenzando:

• l’attività enzimatica

• l’affinità per substrati o ligandi

• la stabilità o la localizzazione della proteina

A differenza della regolazione allosterica, che è reversibile e basata su legami deboli, la regolazione covalente modifica chimicamente la struttura della proteina, e può essere reversibile (come fosforilazione) o irreversibile (come proteolisi).