Bioquímica - Primer Parcial

Colección de tarjetas de preguntas y respuestas basadas en la revisión de material para el primer parcial de Bioquímica.

¿Qué interacción estabiliza principalmente el nivel de estructura secundaria de las proteínas?

Los puentes de hidrógeno entre los grupos carbonilo ($C=O$) y N-H del esqueleto polipeptídico.

¿Qué patología del tejido conjuntivo es causada por la deficiencia de lisilhidroxilasa o procolágeno N-peptidasa, o por mutaciones en los colágenos tipo I, III o V?

El Síndrome de Ehlers-Danlos.

¿Qué parámetro representa el índice de recambio de la velocidad de una enzima y cómo se calcula?

La $K_{cat}$, calculada como $K_{cat} = \frac{V_{max}}{[E_t]}$, que representa el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por cada molécula de enzima en condiciones de saturación.

¿Cuál es la secuencia repetida que se forma a lo largo del esqueleto de enlaces peptídicos?

$N-C-C-N$.

¿Cómo actúa un inhibidor enzimático competitivo según el diagrama mostrado?

Se une de forma reversible a la enzima libre en el mismo sitio activo donde se une el sustrato, compitiendo directamente con este.

¿Qué coenzimas derivan de la secuencia de vitaminas B1, B3 y B9?

Tiamina (vitamina B1), Niacina (vitamina B3) y Ácido fólico (vitamina B9).

¿Qué mecanismo de regulación enzimática representa la figura del operón lac?

El control genético (vía inducción y represión enzimática).

¿Qué trastorno hemorrágico es provocado por la deficiencia del factor de coagulación sanguínea VIII?

Hemofilia A.

¿Qué aminoácido sufre una modificación por hidroxilación posterior a la traducción/síntesis proteica?

La prolina (formando hidroxiprolina).

¿Por qué es falsa la afirmación de que los inhibidores reversibles se unen covalentemente a la enzima?

Porque la inhibición reversible ocurre mediante interacciones no covalentes, lo que permite revertir el efecto inhibitorio aumentando la concentración de sustrato o retirando el inhibidor.

¿Cómo se define el centro activo de una enzima?

Es la región o hendidura de la enzima donde se une el sustrato y participan activamente residuos de aminoácidos para catalizar la reacción.

¿Qué nonapéptido estimula las contracciones uterinas durante el parto y la eyección de leche en la lactancia?

La oxitocina.

¿Cómo se une el oxígeno ($O_2$) en la mioglobina?

Se une directamente al átomo de $Fe^{+2}$ del grupo hemo, el cual está coordinado y estabilizado por la histidina proximal.

¿Qué grupo de enzimas cataliza el reordenamiento molecular cambiando un grupo funcional por otro?

Las isomerasas (y específicamente las mutasas para transferencias de grupos funcionales).

¿Cuál es la definición química básica de las proteínas?

Son polímeros de aminoácidos dispuestos en secuencias lineales.

¿Por qué la concentración de sustrato deja de aumentar la velocidad de reacción a concentraciones altas?

Porque se alcanza la velocidad máxima ($V_{max}$) debido a que todos los sitios activos de las enzimas están saturados.

¿Cuáles son los supuestos postulados de la ecuación de Michaelis-Menten?

El complejo enzima-sustrato (ES) está en estado estacionario, la reacción está en estado saturado y la velocidad de catálisis de todas las enzimas es óptima.

¿De qué manera afecta una variación drástica de pH a una reacción enzimática?

Altera los grupos ionizables del sitio activo o modifica la conformación de la enzima, reduciendo su actividad.

¿A qué clase de enzimas corresponden los códigos EC 3..._ según la UIBMB?

Hidrolasas.

¿Qué parte del aminoácido determina sus características químicas particulares?

La cadena lateral (grupo R).

¿Cuáles son los aminoácidos catalíticos específicos en el sitio de fijación de la quimiotripsina?

Ser 195 e His 57 (junto con Asp 102).

¿Cómo se llama el componente inorgánico requerido por la apoenzima para tener actividad catalítica?

Cofactor.

¿Cuál es la secuencia repetida del politripéptido en la cadena $\alpha$ del colágeno?

$(-\text{Gly}-\text{Pro}-\text{Hyp}-)_{333}$.

¿Qué nombres le corresponden a las estructuras de aminoácidos mostradas en la figura?

Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Triptófano (Trp) y Prolina (Pro).

¿Qué tipo de interacciones o enlaces rompen respectivamente el calor, los solventes orgánicos y el $\beta$-mercaptoetanol?

El calor rompe puentes de hidrógeno, los solventes orgánicos rompen interacciones hidrófobas y el $\beta$-mercaptoetanol rompe puentes disulfuro.

¿Qué molécula se une a la hemoglobina para formar carboxihemoglobina?

El monóxido de carbono (CO).

¿De qué manera se puede revertir el efecto de un inhibidor competitivo?

Aumentando la concentración de sustrato.

¿Qué tipo de inhibición enzimática se muestra en esta gráfica de Lineweaver-Burk?

Inhibición no competitiva (disminución de $V_{max}$ manteniendo $K_m$ constante).

¿Qué aminoácidos poseen cadenas laterales básicas?

Lisina, arginina e histidina.

¿Qué es un zimógeno?

Es la forma inactiva o precursor proteico de una enzima que se activa mediante la rotura irreversible de enlaces peptídicos.

¿Qué proteína con estructura de lámina $\beta$ plegada representa la imagen?

Fibroína (proteína de la seda).

¿Qué nivel de organización estructural de las proteínas se observa en la figura?

Estructura Cuaternaria.

¿Qué principio de regulación enzimática se ilustra en el cambio de forma inactiva a forma activa estabilizada?

Cooperatividad.

¿Qué patologías se producen según el número de genes defectuosos de la globina $\beta$?

Un gen defectuoso produce Talasemia $\beta$ menor; dos genes defectuosos producen Talasemia $\beta$ mayor (anemia de Cooley).

Identifique las interacciones A, B, C, D y E en la estructura terciaria de la proteína:

A: Interacción electrostática (puente salino), B: Puente de hidrógeno, C: Interacción hidrófoba, D: Puente disulfuro, E: Puente de hidrógeno.

¿En qué consiste el modelo de llave-cerradura de la interacción enzima-sustrato?

Propuesto por Emil Fischer, sostiene que el sitio activo de la enzima y el sustrato poseen estructuras rígidas y perfectamente complementarias.

¿Qué alteración estructural vuelve a la proteína priónica infecciosa muy resistente a la degradación proteolítica?

La sustitución de hélices $\alpha$ por láminas $\beta$.

¿En qué consiste la compartimentalización celular en el metabolismo?

En la organización espacial de diferentes procesos metabólicos en regiones celulares específicas (ej. citoplasma y mitocondria) para regular de forma independiente sus vías.

¿Qué fenómeno de regulación alostérica ocurre cuando la isoleucina inhibe a la treonina deshidratasa ($E_1$) en su propia vía de síntesis?

Inhibición por retroalimentación (retroinhibición) con cooperatividad negativa por el producto final.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos en función de su cadena lateral?

Apolares (aromáticos y alifáticos), polares neutros, ácidos (aniónicos) y básicos (catiónicos).

¿Qué grupos ionizables causan el Efecto Bohr en la hemoglobina?

Cadenas laterales de histidina específicas que poseen valores de pKa más elevados en la desoxihemoglobina que en la oxihemoglobina.