Chapitre 3 : La structure des protéines

Quel stéréoisomère des aa est présent chez le EV ?

la forme L

particularité du lien peptidique

il est formé par un seul plan, peu de résonance, lien entre le C et le N très fort, apparition de dipôles opposés induits par l’O

les acides aminés hydrophobes

alanine, isoleucine, leucine, methionine, phénylalanine, proline, tryptophan, valine

les acides aminés polaires

asparagine, cysteine, glutamine, glycine, histidine, serine, thréonine, tyrosine

les acides aminés chargés → hydrophiles

arginine, aspartate, glutamate, lysine

chaine aliphatique (synonyme)

chaine hydrogénocarbonée

aa très présents dans les protéines transmembranaires

valine, leucine, isoleucine

aa capable de faire des ponts disulfures

cysteine

aa avec un radical imine

proline

si pKa < pH

le groupement sera négative

si pKa > pH

le groupement sera positive

définition de la structure primaire

suite d’aa unis par un lien peptidique

définition de la structure secondaire

établissement de liens H (régulier) entre les groupes C=O et N-H du peptide backbone

définition d’une hélice alpha

torsion du peptide backbone sur lui même dans le sens des aiguilles d’une montre d’au moins 10 aa avec les chaines latérales projetées vers l’extérieur (3,6 aa par tour de sbire)

définition d’un feuillet bêta

liaisons H entre 2 parties éloignées du peptide backbone positionnant les chaines latérales au dessus et en dessous de la structure et liées au CH (très stable, chaine antiparallèle)

définition d’une boucle de connexion

morceau de séquence polypetidique qui permet le passage d’une structure secondaire à une autre

définition d’une structure tertiaire

façon dont les structures secondaires s’arrangent les unes par rapport aux autres (presque la forme finale)

règles de formation de la structure tertiaire

maximiser la formation des structures secondaires et minimiser l’exposition des régions hydrophobes aux environnements polaires

types de liaisons entre les chaines latérales de la structure tertiaire et avec l’eau

lien H, VdW, lien ionique, interaction hydrophobe/hydrophile

définition du pont disufure

lien fort entre 2 groupements thiols de cystéines en présence d’oxygène

définition du tonneaux alpha-beta

noyau central de feuillets beta plissés arrangé sous la forme de tonneau et entouré d’hélice alpha

A partir de quel moment peut-on dire qu’on est face à une structure quaternaire ?

quand il y a une association de plusieurs chaines polypeptidiques déjà repliées entre elles (liens faibles et pont disulfure)

Définition de la forme native d’une protéine

c’est la forme spécifique que la protéine doit adopter (lors du repliement = holding) pour réaliser sa fonction

Quand commence le holding d’une protéine ?

dès la traduction, elle se replie déjà en hélice ou en feuillet

Pourquoi est-ce intéressant qu’une protéine se replie ?

car c’est son état de basse énergie

Quel est le rôle de la protéine chaperon ?

elle empêche la précipitation de protéines ayant un caractère hydrophobe et facilite leur repliement

Quel est la conséquence d’une dénaturation de protéine ?

elle change de forme car elle s’est dépliée → elle perd sa fonction