Repaso de Aminoácidos y Proteínas

Colección de tarjetas de vocabulario en español con los conceptos clave sobre la estructura, propiedades y clasificación de aminoácidos y proteínas.

Proteínas

Polímeros lineales de aminoácidos.

Aminoácido

Molécula constituida por un grupo carboxilo ($-COO$), un grupo amino ($-NH_3$) y una cadena lateral o grupo $R$.

Prolina

Aminoácido que posee un grupo amino secundario y cuya geometría única le otorga la estructura fibrosa al colágeno.

Estado de ionización a pH fisiológico ($7.4$)

Condición en la cual el grupo carboxilo está negativamente cargado y el grupo amino está positivamente cargado.

Enlace peptídico

Tipo de enlace que une comúnmente el grupo amino y el grupo carboxilo de las proteínas; no está disponible para reacciones químicas, pero sí para la formación de enlaces de hidrógeno.

Grupo R (cadena lateral)

Estructura variable del aminoácido que dicta el papel específico que este desempeña en una proteína.

Propiedad polar

Distribución no uniforme de los electrones en la cadena lateral de un aminoácido, tal como ocurre en los ácidos y las bases.

Propiedad no polar

Distribución uniforme de los electrones en la cadena lateral de un aminoácido.

Interacciones hidrófobas

Fuerzas promovidas por los aminoácidos de cadena lateral no polar que hacen que se agrupen en el interior de la proteína en un ambiente acuoso.

Ubicación de grupos R en ambiente hidrófobo

Distribución estructural donde los grupos $R$ no polares se encuentran en la superficie exterior de la proteína al interaccionar con lípidos o membranas.

Drepanocitosis (anemia drepanocítica)

Enfermedad de los eritrocitos que resulta de la sustitución de un aminoácido polar (glutamato) por un aminoácido no polar (valina).

Aminoácidos no polares (hidrófobos)

Grupo de 9 aminoácidos integrado por: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina y prolina.

Aminoácidos polares sin carga (hidrófilos)

Grupo de 6 aminoácidos integrado por: serina, treonina, tirosina, asparragina, glutamina y cisteína.

Cisteína

Aminoácido polar que contiene un grupo sulfhidrilo ($-SH$) importante por ser componente del sitio activo de muchas enzimas y participar en enlaces disulfuro.

Albúmina

Proteína del plasma sanguíneo estabilizada por enlaces disulfuro que funciona como transportadora para una diversidad de moléculas.

Aminoácidos ácidos

Aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas negativamente a pH neutro: ácido aspártico y ácido glutámico.

Aspartato

Nombre que recibe la forma ionizada del ácido aspártico.

Glutamato

Nombre que recibe la forma ionizada del ácido glutámico.

Aminoácidos básicos

Aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas positivamente: histidina, lisina y arginina.

Ácidos

Sustancias definidas como donantes de protones ($H^+$), motivo por el cual quedan cargadas negativamente.

Bases

Sustancias definidas como aceptoras de protones ($H^+$), motivo por el cual se cargan positivamente.

pH

Escala en la cual se expresa la concentración de protones ($[H^+]$) en disoluciones acuosas.

Ecuación de Henderson-Hasselbalch

Ecuación que describe la relación cuantitativa entre el pH de la disolución y la concentración de un ácido débil y su base conjugada, formulada como $pH = -\text{log}[H^+]$ o $pH = \text{log}\frac{1}{[H^+]}$.

Tampón

Disolución que resiste el cambio de pH tras la adición de un ácido o una base.

Amortiguación

La capacidad de tamponamiento que presenta una disolución.

Punto isoeléctrico

Propiedad del pH a la cual un aminoácido es eléctricamente neutro, debido a que la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas negativas.

Desplazamiento electroforético de proteínas

Movimiento de las proteínas hacia el electrodo positivo a una velocidad determinada por su carga neta negativa; las variaciones en este patrón sugieren ciertas enfermedades.

Anfótero

Sustancia que tiene la capacidad de actuar tanto como un ácido o como una base.

Aminoácidos esenciales no polares

Grupo compuesto por 10 aminoácidos: leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, triptófano, valina, treonina, arginina, histidina y lisina.

Aminoácido modificado despues de su síntesis

Prolina

Aminoácidos que a pH fisiológico sus cadenas laterales se ionizan totalmente y contienen un grupo carboxilato con carga positiva.

Aminoácido que al incorporarse en una proteína, su cadena lateral puede tener carga positiva o neutra, contribuyendo al papel regulador de pH en proteínas como la hemoglobina.

Histidina

AMINOÁCIDO CUYA PRESENCIA EN LA SÍNTESIS DE COLÁGENO DICTA LA CONFORMACIÓN HELICOIDAL DE LAS CADENAS CAUSANDO "TORCEDURAS" EN LA CADENA PEPTÍDICA

Prolina

Aminoácidos que por su cadena lateral no ganan, ni pierden electrones, y no participan en puentes de hidrógeno o enlaces iónicos

No polares

Paciente que acude a consultar por presentar sin causa aparente coloración amarilla en piel, y aumento de tamaño del abdomen. El médico realiza estudios de laboratorio que reportan anemia hemolitica crónica leve. Se realiza un eco de abdomen total donde se manifiesta aumento de tamaño del bazo; se realizan pruebas de diagnóstico molecular donde reportan Enfermedad de hemoglobina C. ¿Por cuál de los siguientes aminoácidos es sustituido el glutamato en estos pacientes?

Lisina

CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS, DICTA EL PAPEL QUE JUEGA EN UNA PROTEÍNA?

CADENAS LATERALES

Aminoácido que tiene un grupo amino secundario

Prolina

Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas de los mamíferos tienen una configuración L.

Verdadero

Valina, alanina y glicina

ejemplos de aminoácidos apolares

Fostatos (H2PO4-)

Principal buffer intracelular

Bicarbonato (H2CO3/HCO3)

Buffer extracelular