structure tertiaire

Définitions

Repliement polypeptide en 3D

Conformation native = biologiquement active

Assemblage plusieurs motifs : fct spécifique et pls structure secondaire

De quoi dépend le repliement

Liaison H

Liaison électrostatique

Effet hydrophobe

Liaisons covalentes S-S (ponts disulfures)

Exemple formation structure tertiaire

Feuillet plissé bêta et hélices alpha assemblée = GLOBULAIRE

Exemple motifs protéiques

Coiled-coil

Tonneau bêta

Tonneau bêta/alpha

8 feuillets bêta et 8 hélices alpha

Motif à doigt de zinc

Hélice alpha liée avec molécule zinc

Caractéristique protéines de liaisons de L’ADN ET ARN

Pyruvate kinase (3 domaines protéiques distincts)

1- domaine liaison ATP (feuillet bêta)

2- domaine liaison au substrat (hélice alpha et feuillet bêta )

3- domaine régulateur de l’activité (hélice alpha et feuillet bêta)

Domaine hydrophobe

• maintenus à l’intérieur de la protéine

• déploiement énergiquement défavorable car domaines hydrophobe exposées milieux aqueux

• effet hydrophobe = force stabilisation

Résidus Cystéine peuvent former ponts disulfures

•Nécessaire à la formation et/ou stabilisation de la structure 3D de certaine protéines

• formation catalysée par la disulfide isomerase présente dans le R.E

Dénaturation renaturation protéine

• conformation native → fct spécifique

• pH, Température, concentration saline = dénaturation = inactivation biologique

Modification habituellement réversible

Repliement (contrôle qualité protéines)

1-Chaperonne moléculaire ATP-dependantes assurent le repliement

2- pls type chaperonne existent

3- Forme super structure autour protéine nouvellement synthétisée (protéine heat shock)

Dégradation

1- protéasome assure dégradation protéine mal repliée

2- protéine sont ubiquitinylées (liaison ubiquitine)

3- Ubiquitine ligase E3 responsable spécificité de dégradation pour protéine cible