biologie van de cel (metabolisme)

wat is het metabolisme ?  METABOLISME                                                                                                 

het metabolisme is de totaliteit van alle chemische reacties in een organisme. Het kan worden opgedeeld in katabolisme, het afbreken van grotere moleculen. dat zal spontaan verlopen omdat het de entropie doet toenemen. En anabolisme, het bouwen van grotere moleculen en dus orde creëren waardoor het een niet spontaan proces is.

Wat is energie en wat zijn de verschillende vormen ?  METABOLISME                                                                                                                                            

Energie heeft de capaciteit om iets te veranderen, het komt voor in verschillende vormen. Je hebt energie die je aan het gebruiken bent, kinetische energie en thermische energie. Thermische energie is eigenlijk de beweging van moleculen en is dus een vorm van kinetische E. Je hebt ook een opgeslagen vorm van energie namelijk potentiële energie. Chemische energie is een vorm van potentiële E in moleculen. Er is ook een verschil in kwaliteit in energie, licht energie heeft de hoogst waardige vorm, en warmte heeft de laagst waardigste vorm.

Wat zijn de wetten van thermodynamica ?  METABOLISME                                                                                                                                                

Thermodynamica is de studie van energie overgang, deze studie heeft 2 wetten die invloed hebben op het metabolisme. De eerste wet zegt dat energie in het universum constant is. De aarde is een open systeem in het universum. De tweede wet zegt dat energie de entropie (wanorde) altijd zal doen toenemen. Hierdoor zal katabolisme een spontane reactie zijn.

Welke soorten arbeid kan een cel verrichten ? ATP                                                 

Een cel kan drie soorten arbeid verrichten. Chemisch arbeid, hierbij zal de cel een endergonische / niet spontane reactie starten. Transport arbeid, het vervoeren van moleculen tegen de concentratiegradiënt in. Mechanisch arbeid, de beweging in de cel zoals de cillia.

Waarom bevat ATP zoveel energie ? ATP                                                                       

Omdat de fosfaatgroepen elks een negatief gelanden O atoom hebben, stoten ze elkaar af. De molecule is dus heel onstabiel, en hoe onstabieler een molecule is hoe meer vrije energie het bevat. Als een fosfaat groep weg gaat wordt de molecule stabieler en zal er vrije energie vrijkomen. Die kan gebruikt worden voor energie koppeling.

Wat is energie koppeling ? ATP                                                                                        

Bij energiekoppeling wordt een endergonische reactie met een exergonische reactie gekoppeld waardoor de totale reactie exergonisch is. Een voorbeeld is fosforylatie, hierbij zal de exergonische reactie de hydrolyse van ATP zijn. Bij chemische arbeid zal een fosfaat groep binden met het molecule waardoor het geactiveerd wordt. Dit kan doordat het molecule nu minder stabiel is en meer vrije energie heeft. Bij transport arbeid zal een fosfaat groep binden met een transporteiwit waardoor de vorm verandert. Bij mechanische arbeid zal ook een fosfaat groep binden maar nu met een motorproteïne hierdoor kan het motorproteïne binden met het cytoskelet en kan het van vorm veranderen.

Hoe kan een enzym de activatie energie verlagen ? ENZYMEN                                

Er zijn 4 manieren hoe een enzym de activatie energie kan verlagen. Door de oriëntatie van het substraat: als een substraat bind met het activatiecentrum zal het enzym op een optimale manier geplaatst zijn om te binden met een ander molecule. Een optimale omgeving: de restgroepen op het actiefcentrum kunnen een zure, basische of hydrofobe omgeving creëren, sommige reacties verlopen beter in een zuur midden. Covalent binden met het substraat: een korte covalente binding tussen het substraat en de zijketens van het aminozuur kan voordelig zijn. Als het substraat bind met het actief centrum, dan kan het actief centrum het substraat een beetje buigen naar de transitievorm waardoor er minder vrije energie moet worden toegevoegd om die te bereiken.

Welke invloed hebben omgevingsfactoren op enzymen ? ENZYMEN                         

Een enzym is een proteïne en die zijn heel gevoelig aan temperatuur en Ph. De temperatuur kan de bindingen, op het tertiaire niveau in het actiefcentrum verstoren. En in het ergste geval zelfs doen denatureren. De optimale temperatuur voor de meeste enzymen is gelijk aan onze lichaamstemperatuur. Ook Ph heeft invloed op de werking van enzymen maar dat hangt van het enzym zelf af, sommige enzymen werken goed in een basische omgeving zoals amylase in je mond, andere in de maag zijn aan een zuurdere omgeving aangepast.

Wat zijn cofactoren ? ENZYMEN                                                                                

Een cofactor is een niet proteïne die enzymen zullen helpen. Je hebt twee soorten: organische zoals metaalionen en anorganische deze worden                        co-enzymen genoemd. Voorbeelden van co-enzymen zijn vitaminen.

Wat is het verschil tussen de 2 soorten inhibitoren ? ENZYMEN                                      

Je hebt competitieve inhibitoren deze zullen in een competitie zitten met het substraat, deze soort past perfect op het actief centrum en zal zich daar ook mee binden. Hierdoor kan er geen substraat meer gebonden worden met het enzym. De niet-competitieve inhibitoren zullen met het enzym binden op een andere plek. Met als gevolg dat het enzym van vorm veranderd en het actief centrum kapot gaat, hierdoor is het enzym voor altijd uitgeschakeld. Voorbeelden van deze soort is antibiotica en pesticiden.

Waarvan hangt de reactiesnelheid af ? ENZYMEN                                                             

De reactiesnelheid hangt af van hoeveel enzymen er zijn, en hoeveel er vrij zijn. Dus op welke snelheid een enzym volzet is.

Wat is allosterische regulatie ? REGULATIE                                                     

Allosterische regulatie is de enzym activiteit met tijdelijke inhibitoren of activatoren reguleren. Deze inhibitoren en activatoren gaan binden op het ‘allosteric site’ en niet op het actief centrum van het enzym. Met als gevolg gaan ze of de actieve vorm of de inactieve vorm van dat enzym stabiliseren.

Geef de drie vormen van allosterische regulatie ? REGULATIE                                    

De eerste en meest logische vorm van allosterie is het gebruiken van allosterische inhibitoren of activatoren. Deze zullen binden op de ‘allosteric site” waardoor het molecule vervormd, naar een actieve of inactieve vorm. Typisch aan deze activatoren/inh.  is dat het regulerende moleculen zijn die de taak hebben om te reguleren. Nog een ander veel voorkomend kenmerk is dat de enzymen met verschillende subunits samen zitten, er is maar één activator nodig om alle subunits te activeren. Daarnaast heb je ook coöperativiteit hierbij zitten de enzymen ook met subunits samen. Maar hierbij zal er één substraat binden met het actief centrum van één subunit ( ja dit is toch allosterische regulatie hoewel het molecule op het actief centrum bind !!! 🤨). Hierdoor zullen alle subunits geactiveerd worden. En als laatste is er ook feedback inhibitie, hier zal het eindproduct op de ‘allosteric site’ van het eerste enzym binden, zodat er geen onnodige tussenproducten gemaakt worden.

Waar zitten enzym in de cel ? REGULATIE                                                                 

Enzymen die het zelfde pathway moeten katalyseren zitten vaak samen in een multienzymcomplex. Dit versnelt de reacties zodat het substraat niet eerst nog het enzym moet zitten zoeken in de hele cel. Ook hebben enzymen energie nodig, daarom zitten ze vaak in de buurt van mitochondriën.

wat zijn de stappen van metabolisme

een metabolische pathway begint met een specifiek molecule en eindigt in een specifiek product, elke stap wordt gekatalyseerd door een specifiek enzym

wat is celademhaling

het afbreken van glucose in het bijzijn van zuurstof => voorbeeld katabolische pathway

geef een voorbeeld van een anabolische pathway

de synthese van proteïnen uit aminozuren

wat is bioenergetica + wat is energie

de studie van de weg die energie volgt door een levend organisme

energie: de capaciteit om dingen te kunnen veranderen ( heeft verschillende vormen: kinetische energie, thermale energie (hitte), potentiële energie, chemische energie)

Alle soorten energie kunnen in elkaar omgezet worden

wat is thermodynamica, een gesloten en open systeem

thermodynamica: studie van energie transformaties

gesloten systeem: er kan geen energie of substantie naar de buitenwereld

open systeem: er kan energie en substantie naar de buitenwereld

wat zijn alle wetten van de thermodynamica

1ste: de energie in het universum is constant ( energie gaat niet weg of kapot maar wordt omgezet naar een andere soort energie )

2de: elke transformatie van de ene soort energie naar de andere increased de entropie (molecule disorder, randomness) in het universum => spontane energie, deze bestaat vaak uit hitte

3de:

antwoord perplexity:

• Nulde hoofdwet: beschrijft thermisch evenwicht.

• Eerste hoofdwet: behoud van energie.

• Tweede hoofdwet: entropie neemt toe en warmte stroomt spontaan van warm naar koud.

• Derde hoofdwet: het absolute nulpunt is onbereikbaar en de entropie van een perfecte kristalstof nadert nul bij 0 K.

wat is de formule van ΔG en wat betekent di t

ΔG = ΔH − TΔS

ΔG => vrije energie, verandering in enthalpie

is negatief voor alle spontane processen, en positief of negatief voor processen niet niet spontaan zijn

ΔH => verandering in totale energie

ΔS => verandering in entropie

T => temperatuur in kelvin 0°C = 273,15 K

bij een spontane reacties daalt de vrij energie en de stabiliteit van het systeem => equilibrium = de staat van de maximum stabiliteit

een proces is spontaan en kan alleen werken als het meer naar het equilibrium beweegt

wat zijn exergonische en endergonische reacties

exergonische reactie = geeft energie vrij en is spontaan

endergonische reactie = absorbeert energie van de omgeving en is niet spontaan

reacties in een gesloten systeem bereiken uiteindelijk het equilibrium

is het leven in equilibrium

cellen zijn niet in het equilibrium omdat het open systemen zijn en materialen uitwisselen

een katabolische pathway in een cel geeft energie vrij en zet zo een serie aan reacties in gang

geef uitleg over ATP

adenosine trifosfaat bestaat uit een ribose (suiker) een adenine (stikstofhoudende base) en 3 fosfaat groepen

de bindingen tussen de fosfaatgroepen kunnen verbroken worden door hydrolyse

de loslating van ATP komt van een chemische verandering naar een staat van verminderde vrije energie en niet van de fosfaat zelf

xtra afbeelding werking ATP

hoe gaat ATP nu echt te werk

ATP drijft endergonische reacties aan door middel van fosforylering, waarbij een fosfaatgroep wordt overgedragen naar een ander molecuul, zoals een reactant

▪ Het ontvangende molecuul wordt nu een gefosforyleerd tussenproduct genoemd

door wat wordt transport en mechanisch werk in de cel aangezet

ATP hydrolyse => lijdt tot verandering in de vorm van de proteïne en beïnvloed het bindingsvermogen

ATP cyclus

ATP => ADP (=> AMP) => ADP => ATP

de enegie passeert door katabolische en anabolische pathways

afbeelding voorbeeld enzym

wat is activatie energie

de initiële energy dat nodig is voor de start van een chemische reactie => komt vaak van thermische energie dat het reactant absorbeert van de omgeving

afbeelding katalyse door enzym

afbeelding enzyme substraat complex

afbeelding werking enzym via active site

afbeelding bewijs dat andere enzymen een andere Ph / temp nodig hebben

wat is het verschil tussen cofactoren en coenzymen

cofactor: nonproteïne enzyme helpers, kunnen organisch of anorganisch zijn (bv; metaal in ionische vorm)

coenzym: organische cofactor (bv. vitamines)

afbeelding verschil normale binding, competitieve inhibitie en noncompetitieve inhibitie

wat zijn enzymes nu juist

het zijn proteïnen gecodeerd door genen

mutaties kunnen leiden tot verandering in aminozuur compositie van het enzyme

veranderingen in aminozuren vooral bij de active site kunnen resulteren in nieuwe enzymactiviteit of een gewijzigde substraatspecificiteit

Daar waar de mutatie in voordeel is gaat natuurlijke selectie het foute allel favoriseren tov de andere

wat doet een cel dat er voor zorgt dat het geen zootje ongeregeld is

de cel wilt orde hebben en gaat het coderen voor specifieke enzymen uit of aan zetten naar de noden van de cel of reguleert de activiteit van de enzymen door bv allosterische regulatie ( inhibitie of stimulatie van een enzym)

leg de werking van allosterische inhibitie of stimulatie uit

De meeste allosterisch gereguleerde enzymen bestaan uit polypeptidesubeenheden, die elk hun eigen actieve centrum hebben

▪ Het enzymcomplex kent een actieve en een inactieve vorm

▪ Door de binding van een activator wordt de actieve vorm van het enzym gestabiliseerd

▪ Door de binding van een remmer wordt de inactieve vorm van het enzym gestabiliseerd

wat is coöperativiteit bij enzymen

Coöperativiteit is een vorm van allosterische regulatie die de enzymactiviteit kan versterken

▪ Eén substraatmolecuul zorgt ervoor dat een enzym gemakkelijker op andere substraatmoleculen inwerkt

▪ Coöperativiteit is allosterisch omdat de binding van een substraat aan één actieve plaats de katalyse in een andere actieve plaats beïnvloedt

wat is feedback inhibitie

een voorbeeld hiervan is insuline

feedback inhibitie voorkomt dat een cel chemische grondstoffen verspilt door meer product te synthetiseren dan nodig is

waar situeren enzymes zich in de cel

▪ Structuren in de cel helpen orde te scheppen in stofwisselingsroutes

▪ Sommige enzymen fungeren als structurele componenten van membranen

▪ In eukaryote cellen bevinden sommige enzymen zich in specifieke organellen; zo bevinden enzymen voor cellulaire ademhaling zich in de mitochondriën