kolokwium 3 enzymy poprawa

Prawdziwe są zdania:

Hamujące działanie inhibitorów kompetycyjnych można cofnąć przez zwiększenie stężenia substratu.

Działanie inhibitorów niekompetycyjnych nie może być odwrócone przezdodanie substratu.

Inhibicja niekompetycyjna wynika bowiem z połączenia się inhibitora z innymi niż wiążące substrat miejscem w cząsteczce enzymu.

Prawdziwe są zdania:

Miarą szybkości reakcji enzymatycznej może być:

1. zmiana stężenia substratu w jednostce czasu (d[S]/dt),

2. zmiana stężenia produktu reakcji w jednostce czasu (d[P]/dt),

3. zmiana stężenia jednej z form koenzymu w jednostce czasu.

Wskaż zdanie fałszywe:

Stała Michaelisa:

jest stałą dysocjacji kompleksu enzym-inhibitor

Prawdziwe są zdania:

Stała Michaelisa:

jest miarą powinowactwa enzymu do substratu.

niska, wskazuje na duże powinowactwo enzymu do substratu.

Dla małych stężeń substratu ([S]<<Km) w równaniu M-M zależność szybkości reakcji od stężenia substratu jest:

Liniowa

Punkt przecięcia wykresu Lineweavera-Burka z poziomą osią odciętych wynosi -20. Wnioskujesz stąd, że:

Km = 0,05

Wzrost temperatury przyspiesza reakcję enzymatyczną, gdyż:

zwiększa się prawdopodobieństwo zderzeń efektywnych

Zmiana pH wpływa bezpośrednio na

Strukturę III-rzędową zmieniając wiązania jonowe