Introducción al Metabolismo y Enzimas

Fichas de vocabulario completas sobre la introducción al metabolismo, reacciones redox, ciclo ATP-ADP, rutas metabólicas y propiedades y cinética de los enzimas.

Metabolismo

Conjunto de procesos químicos catalizados por enzimas que tienen lugar en el interior de las células para transformar sustancias, obtener energía (ATP), fabricar componentes y degradar moléculas.

Autótrofos

Organismos cuya fuente de materia son biomoléculas inorgánicas y cuya fuente de carbono es el $CO_2$.

Fotoautótrofos

Organismos autótrofos que utilizan la luz solar como fuente de energía para realizar la fotosíntesis (plantas, algas y bacterias fotosintéticas).

Quimioautótrofos

Organismos autótrofos que obtienen energía mediante la oxidación de compuestos inorgánicos a través de la quimiosíntesis (bacterias quimiosintéticas).

Heterótrofos

Organismos cuya fuente de materia son biomoléculas orgánicas e inorgánicas, utilizando biomoléculas orgánicas como fuente de carbono.

Quimioheterótrofos

Organismos heterótrofos que obtienen energía degradando e inactivando (oxidando) biomoléculas orgánicas (animales, hongos, protoctistas y bacterias heterótrofas).

Célula autótrofa

Tipo celular que capta nutrientes inorgánicos ($CO_2$, $H_2O$, sales minerales) y luz solar para sintetizar biomoléculas orgánicas simples mediante fotosíntesis.

Célula heterótrofa

Tipo celular cuya entrada de nutrientes incluye biomoléculas orgánicas e inorgánicas, las cuales procesa mediante digestión para obtener biomoléculas orgánicas simples.

Catabolismo

Conjunto de procesos metabólicos de degradación de moléculas complejas a sencillas, consistentes en oxidaciones que ceden hidrógenos y liberan energía en forma de ATP.

Anabolismo

Conjunto de procesos metabólicos de síntesis de moléculas complejas a partir de sencillas, consistentes en reducciones que captan hidrógenos y consumen energía (ATP).

Reacción de oxidación

Reacción metabólica en la cual una molécula cede electrones o pierde hidrógenos (deshidrogenación).

Reacción de reducción

Reacción metabólica mediante la cual un compuesto gana electrones o capta hidrógenos (hidrogenación).

Agente reductor

Compuesto químico que cede electrones a otra sustancia durante una reacción redox y, como consecuencia, se oxida.

Agente oxidante

Compuesto que capta o gana electrones liberados por otra sustancia, quedando en un estado reducido tras la reacción.

Deshidrogenación

Eliminación o pérdida de átomos de hidrógeno ($-H_2$) por parte de una molécula orgánica, característica de las oxidaciones metabólicas.

Hidrogenación

Adición o captación de átomos de hidrógeno ($H_2$) por parte de una molécula, proceso característico de las reducciones metabólicas.

$$NAD^+$$

Coenzima oxidada (dinucleótido de nicotinamida y adenina) que actúa como aceptor de electrones e hidrógenos en la glucólisis y el ciclo de Krebs.

NADH

Forma reducida de la coenzima $NAD^+$, liberada en deshidrogenaciones metabólicas mediante la reacción $NAD^+ + H^+ + 2e^- \rightleftharpoons NADH$.

$$NADP^+$$

Coenzima oxidada que participa captando electrones en procesos anabólicos como el ciclo de Calvin.

NADPH

Forma reducida de $NADP^+$ que transporta poder reductor acoplado a la reacción $NADP^+ + H^+ + 2e^- \rightleftharpoons NADPH$.

FAD

Coenzima oxidada (dinucleótido de flavina y adenina) que actúa como aceptor de electrones en el ciclo de Krebs y en la $\beta$-oxidación de los ácidos grasos.

$$FADH_2$$

Forma reducida de la coenzima FAD, producida al captar dos protones y dos electrones mediante la reacción $FAD + 2H^+ + 2e^- \rightleftharpoons FADH_2$.

Ciclo del ATP-ADP

Mecanismo principal de transferencia de energía celular basado en la formación y ruptura de enlaces fosfato ricos en energía entre el 2.º y 3.er grupo fosfato del ATP.

Fosforilación del ADP a ATP

Reacción acoplada a procesos exergónicos que emplea energía ($7.3 \text{ kcal/mol}$) para unir un tercer grupo fosfato inorgánico al ADP.

Hidrólisis del ATP a ADP

Reacción acoplada a procesos endergónicos que libera un grupo fosfato inorgánico, ADP y $7.3 \text{ kcal/mol}$ de energía.

Fosforilación a nivel de sustrato

Síntesis de ATP en la que un compuesto orgánico ric en energía se hidroliza para transferir su grupo fosfato al ADP.

Fosforilación oxidativa

Síntesis de ATP realizada por ATPases en las mitocondrias, asociada al transporte de electrones a través de la membrana.

Fotofosforilación

Proceso de síntesis de ATP que tiene lugar en los cloroplastos impulsado por el transporte fotosintético de electrones.

ATP sintasa

Complejo enzimático acoplado a las membranas de mitocondrias y cloroplastos que aprovecha el flujo de protones ($H^+$) para fosforilar ADP a ATP.

Ruta metabólica

Secuencia de reacciones químicas donde un sustrato inicial se transforma en uno o varios productos finales mediante metabólitos intermediarios.

Metabolito intermediario

Cada una de las moléculas formadas y consumidas de forma consecutiva entre el sustrato inicial y el producto final de una vía metabólica.

Ruta metabólica lineal

Secuencia de reacciones donde el producto de cada etapa es el sustrato exclusivo de la siguiente ($A \rightarrow B \rightarrow C \rightarrow D$).

Ruta metabólica ramificada

Vía metabólica en la que un metabolito intermediario es común a dos rutas divergentes que se separan a partir de él.

Ruta metabólica cíclica

Vía metabólica cerrada donde en cada vuelta entra un sustrato inicial y sale un producto final, regenerando los intermediarios sin consumirlos.

Catalizador positivo

Sustancia capaz de acelerar una reacción química sin consumirse durante el proceso.

Catalizador negativo

Sustancia química (o inhibidor) que retrasa o disminuye la velocidad de una reacción química.

Enzimas

Biocatalizadores positivos de naturaleza proteica (proteínas globulars) que facilitan y aceleran las reacciones químicas en los seres vivos.

Estado de transición

Estado inestable de alta energía en el que los reactivos rompen ciertos enlaces y comienzan a formar otros para dar lugar a los productos.

Energía de activación ($E_A$)

Cantidad de energía requerida para llevar las moléculas de reactivo hasta el estado de transición e iniciar la reacción química.

Disminución de la energía de activación

Efecto principal ocasionado por los biocatalizadores enzimáticos para incrementar la velocidad de las reacciones biológicas.

Reacción endergónica

Reacción química que requiere absorción de energía y presenta una variación de energía libre positiva ($\triangle G > 0$).

Reacción exergónica

Reacción química espontánea que libera energía al medio y presenta una variación de energía libre negativa ($\triangle G < 0$).

Propiedades enzimáticas por ser proteínas

Composición química específica, estructura primaria genéticamente controlada, conformación nativa estable, regulación sintética y susceptibilidad a desnaturalizarse.

Propiedades enzimáticas por ser catalizadores

Aceleración de reacciones al reducir la energía de activación, no alteración del equilibrio químico, recuperación inalterada tras la reacción y uso en pequeñas cantidades.

Propiedades enzimáticas por ser biocatalizadores

Alta eficacia (elevan la velocidad entre $10^6$ y $10^{14}$ veces), especificidad de reacción/sustrato, cinética de saturación y regulación intracelular o extracelular.

Enzima sencillo

Proteína catalítica compuesta exclusivamente por una o más cadenas de aminoácidos.

Holoenzima

Enzima conjugado catalíticamente activo formado por una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica (cofactor).

Apoenzima

Parte proteica inactiva por sí sola de un holoenzima que determina la especificidad del sustrato.

Cofactor

Componente no proteico (catión metálico o molécula orgánica) indispensable para la actividad catalítica de un holoenzima.

Catión metálico como cofactor

Ion inorgánico (como $Mg^{2+}$, $Fe^{2+}$) que se une a la apoenzima para permitir la actividad catalítica.

Grupo prostético

Unidad no proteica de naturaleza orgánica o compleja que se une de forma covalente y permanente a la apoenzima.

Coenzima

Unidad orgánica compleja unida débilmente a la apoenzima mediante enlaces no covalentes.

Sustrato

Sustancia sobre la cual actúa específicamente una enzima para transformarla en producto.

Centro activo

Lugar concreto de la enzima con una conformación tridimensional específica donde se une el sustrato.

Complejo enzima-sustrato

Unión transitoria formada entre la enzima y el sustrato durante el proceso de catálisis ($E + S \rightleftharpoons \text{Complex } E\text{-}S \rightarrow P + E$).

Vitamina B12

Nutriente esencial no sintetizable por el organismo humano que actúa como cofactor de dos enzimas esenciales, incluyendo la L-metilmalonil-CoA-mutasa.

L-metilmalonil-CoA-mutasa

Enzima dependiente de vitamina B12 que cataliza la conversión de L-metilmalonil-CoA en succinil-CoA.

Succinil-CoA

Metabolito clave obtenido por acción de la L-metilmalonil-CoA-mutasa, necesario para la síntesis de la hemoglobina.

Hemoglobina

Proteína encargada de transportar el oxígeno por la sangre hacia los tejidos corporales.

Anemia perniciosa

Grave forma de anemia provocada por el déficit de vitamina B12, impidiendo la síntesis de succinil-CoA y de suficiente hemoglobina.

Factores que influyen en la actividad enzimática

Concentración de sustrato, pH, temperatura y presencia de inhibidores o activadores.

Efecto de concentraciones bajas de sustrato

Comportamiento donde la velocidad de la reacción enzimática aumenta de manera directamente proporcional a la cantidad de sustrato presente.

Saturación enzimática

Estado en el que una concentración elevada de sustrato ocupa todos los centros activos disponibles, alcanzando la velocidad máxima ($V_{\text{màx}}$).

Constante de Michaelis-Menten ($K_m$)

Concentración de sustrato a la cual la enzima consigue alcanzar la mitad de su velocidad máxima ($rac{1}{2} V_{ ext{màx}}$).

Ecuación de Michaelis-Menten

Expresión matemática $V_0 = \frac{V_{\text{màx}} [S]}{K_m + [S]}$ que describe la cinética de velocidad de una reacción enzimática.

Bajo valor de $K_m$

Indica una alta afinidad de la enzima por el sustrato, requiriendo poca concentración de este para alcanzar la mitad de $V_{\text{màx}}$.

Alto valor de $K_m$

Indica una baja afinidad de la enzima por el sustrato, necesitando elevadas concentraciones para llegar a la mitad de su velocidad máxima.

pH óptimo

Valor concreto de pH en el cual la velocidad de una reacción enzimática alcanza su punto máximo.

Desnaturalización enzimática por pH

Inactivación de la enzima provocada al superar o no alcanzar los límites de pH del intervalo óptimo.

Sistemas tampón

Sistemas químicos encargados de regular el pH celular para evitar la desnaturalización de los enzimas.

Temperatura óptima

Temperatura a la que se registra la máxima velocidad de reacción antes de que el calor provoque la desnaturalización de la proteína.

Aumento de la movilidad molecular

Incremento del movimiento molecular generado por la temperatura que eleva la velocidad de reacción antes del punto crítico óptimo.

Desnaturalización por temperatura

Pérdida de la conformación nativa y de la función de la enzima por exceso de calor al superar la temperatura crítica.

Regulación enzimática

Control de la actividad de los enzimas para mantener activos solo aquellos necesarios en cada momento y evitar acumulación de productos.

Activador enzimático

Molécula (catión o molécula orgánica) que se une a un centro regulador para modificar la conformación de la enzima y posibilitar la unión del sustrato.

Centro regulador

Sitio de la enzima diferente al centro activo al que se unen moléculas activadoras para modificar su estructura tridimensional.

Inhibidor enzimático

Sustancia que disminuye o anula la actividad catalítica de una enzima al interaccionar con ella.

Inhibición competitiva

Mecanismo en el que el inhibidor compite directamente con el sustrato por unirse al mismo centro activo de la enzima.

Inhibición no competitiva

Mecanismo en el que el inhibidor se une a un sitio distinto del centro activo, modificando la conformación de la enzima e impidiendo su acción.

Oxidoreductasas

Clase de enzimas que catalizan oxidaciones o reducciones transfiriendo electrones o átomos de hidrógeno entre sustancias.

Transferasas

Clase de enzimas encargadas de trasladar grupos funcionales de una molécula a otra.

Hidrolasas

Clase de enzimas que producen la ruptura de enlaces (éster, glucosídico, peptídico) incorporando una molécula de agua.

Liasas

Clase de enzimas que unen o separan grupos funcionales en moléculas rompiendo o formando dobles enlaces sin hidrólisis.

Isomerasas

Clase de enzimas que alteran la posición de grupos funcionales dentro de una misma molécula para obtener un isómero.

Ligasas o sintetasas

Clase de enzimas que unen dos o más moléculas o grupos acopladas a un gasto energético (ATP).

Reacción con hidrolasa

Catálisis donde un sustrato poli u oligosacárido/proteico es escindido por incorporación de agua ($H_2O$).

Reacción con isomerasa

Conversión directa de un compuesto en su isómero estructural, por ejemplo, transformación de glucosa en galactosa.

Reacción con ligasa

Unión de dos sustratos independientes acoplada al consumo metabólico de una molécula de ATP que libera ADP.

Bloques de construcción de biomoléculas

Unidades monoméricas fundamentales: nucleótidos (ácidos nucleicos), monosacáridos (carbohidratos), glicerol/ácidos grasos (lípidos) y aminoácidos (proteínas).

Nucleótido

Monómero básico constituido por pentosa, base nitrogenada y grupo fosfato que forma la estructura de los ácidos nucleicos.

Monosacárido

Unidad monomérica básica de los carbohidratos.

Ácido graso y Glicerol

Unidades estructurales constitutivas de la clase de los lípidos.

Aminoácido

Unidad monomérica básica que se enlaza para formar péptidos y proteínas.

Sacarosa

Disacárido que sirve como sustrato a la enzima hidrolasa para producir fructosa y glucosa.

Fructosa 1,6-difosfato

Sustrato fosforilado sobre el que actúa una enzima liasa para escindirlo en dos triosas fosfato.

Gliceraldehído-3P

Triosa fosfato producida como producto de la rotura catalítica de la fructosa 1,6-difosfato.

Dihidroxiacetona-P

Triosa fosfato generada junto al gliceraldehído-3P en la escisión de la fructosa 1,6-difosfato.

Piruvato-cinasa

Enzima de tipo transferasa que cataliza el paso de un grupo fosfato desde el fosfoenolpiruvato al ADP para formar ATP y piruvato.

Fosfoenolpiruvato

Sustrato fosforilado que cede su grupo fosfato al ADP en la reacción catalizada por la piruvato-cinasa.

Piruvato

Producto orgánico resultante de la desfosforilación del fosfoenolpiruvato acoplada a la generación de ATP.