Protein 1

Wie hoch ist der physiologische Energiegehalt der Protein nach der Lebensmittelinformationsverordnung (LMIV)?

• 1 g Protein: 17 kJ (4 kcal)

Welche Bedeutung haben Proteine und ihre Bausteine in Lebensmitteln?

• Bausteine für die Proteinbiosynthese

• Geschmackstoffe sowie Vorläufer von Aroma- und Farbstoffen (thermische/enzymatische Reaktionen)

• Technofunktionelle Eigenschaften: Bildung und Stabilisierung von Gelen, Schäumen, Teigen und Emulsionen

• Bestimmung der physikalischen Eigenschaften durch fibrilläre Strukturen

Welche Aminosäuren werden als essentiell eingestuft?

• Leucin • Isoleucin • Phenylalanin • Valin • Methionin • Lysin • Threonin • Tryptophan

Welche Aminosäuren gelten als semiessentiell?

• Arginin • Histidin

Was ist die Biologische Wertigkeit (BW) von Proteinen? Alternativ?

• Ein Maß dafür, wie viel Gramm Körper-Stickstoff durch 100 g resorbierten Nahrungs-Stickstoff ersetzt oder gebildet werden können

• Alternativ: PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score)

• Methode zur Ermittlung der Proteinqualität, die zusätzlich die Verdaulichkeit berücksichtigt

In welchen Proteinquellen treten typischerweise Defizite an essentiellen Aminosäuren auf?

	Defizit	Reichhaltig
Lysin	Getreideproteine und pflanzliche Proteine	tierische Produkte wie Rind- und Hühnerfleisch
Methionin	Kuhmilch, Hülsenfrüchte, Fleisch	Paranüsse, Käse
Threonin	Weizen und Roggen	Fisch, Fleisch, Sojabohnen
Tryptophan	Casein, Mais und Reis	Sojabohnen, Emmentaler

Welche Biologische Wertigkeit besitzen gängige Lebensmittel im Vergleich zum Referenzwert?

• Hühnerei: 100 (Referenzwert)

• Soja: 96 • Milch: 88 • Rindfleisch: 80 • Kartoffeln: 76 • Bohnen: 72 • Weizenmehl: 56

Wie kann die Biologische Wertigkeit durch Kombination von Lebensmitteln gesteigert werden?

• 65 % Kartoffeln + 35 % Hühnerei: Wert von 136 • 75 % Milch + 25 % Weizenmehl: Wert von 123 • 55 % Soja + 45 % Reis: Wert von 111

In welcher Form liegen Aminosäuren in Abhängigkeit vom pH-Wert in wässriger Lösung vor? (Reaktionsgleichung)

Was sind die chemischen Zentren eines Aminosäure-Zwitterions?

• COO⁻-Gruppe: basisches Zentrum

• NH₃⁺-Gruppe: saures Zentrum

Welche optischen Eigenschaften besitzen Aminosäuren?

• Alle Aminosäuren außer Glycin haben mindestens ein asymmetrisches Cα-Atom

• Sie sind optisch aktiv • Unterscheidung in L- und D- bzw. S- und R-Konfiguration (Cahn-Ingold-Prelog)

• In der Natur kommen hauptsächlich L-Aminosäuren vor

Welche vier Hauptverfahren werden zur technischen Gewinnung von Aminosäuren eingesetzt?

• Extraktion aus Proteinhydrolysaten

• Enzymatische Verfahren

• Fermentation

• Chemische Synthese

Wie funktioniert die Gewinnung von Aminosäurendurch Extraktion?

• Rohstoffe: Melasse, Hühnerfedern, Haare, Schweineborsten, Kollagen

• Säurehydrolyse: 20-stündiges Kochen in 6 M HCl

• Trennung der Aminosäuren über Ionenaustauscher

Welche Probleme treten bei der Säurehydrolyse auf?

• Zerstörung von Tryptophan, Methionin, Glutamin und Asparagin

• Racemisierungen

• Maillard-Reaktionen

• Bildung toxischer Begleitkomponenten (z. B. 3-MCPD aus Lipiden)

Nennen Sie Beispiele für enzymatische Methoden zur Gewinnung von L-Aminosäuren.

• L-Asparagin aus Fumarsäure mittels Aspartase

• L-Tryptophan aus Indol mittels Tryptophanase

• Enzymatische Racematspaltung mittels Acylase (z. B. für L-Methionin)

Welche Merkmale charakterisieren die Gewinnung durch Fermentation?

• Einsatz von Corynebacterium glutaminicum (z. B. für L-Glutaminsäure, L-Lysin)

• N-Quelle: Ammoniumsalze

• C-Quelle: Melasse, Stärke, Essigsäure

• Einsatz von kontinuierlicher Chromatographie und Umkehrosmose zur Effizienzsteigerung

• Prozessüberwachung mittels Nah-Infrarot-Spektroskopie (NIR)

Welche Verfahren werden bei der chemischen Synthese von Aminosäuren angewendet?

• Strecker-Synthese

• Malonester-Route

• Problem: Entstehung von Racematen

Was ist das Grundprinzip der Peptidsynthese?

• Gezielte Verknüpfung einer Aminosäure mit aktiver Carboxygruppe/inaktiver Aminogruppe mit einer Aminosäure mit inaktiver Carboxygruppe/aktiver Aminogruppe

• Einsatz von milde abtrennbaren Schutzgruppen zur Vermeidung der Hydrolyse der Amidbindung

Welche Möglichkeiten zur Aktivierung der Carboxygruppe gibt es in der Peptidsynthese?

Welche Schutzgruppen werden zur Inaktivierung der Aminogruppe genutzt?

Wie können Aminosäuren mit mehreren Aminogruppen (z. B. Lysin) selektiv geschützt werden?

• Schutz der α-NH₂-Gruppe durch Komplexbildung mit Kupfer-Ionen (Cu²⁺)

• Schutz der ε-NH₂-Gruppe durch Benzylidenderivate

Was ist die Merrifield-Synthese?

• Peptidsynthese als Festphasentechnik

• Bindung der ersten AS an ein Harz (Styrol-Divinylbenzol-Copolymerisat)

• Zyklische Abspaltung der Schutzgruppe und Verknüpfung mit der nächsten AS

• Ermöglicht Automatisierung und Synthese langer Peptide (über 50 AS)

Welche Methoden werden in der Aminosäure-Analytik eingesetzt?

• Formolzahl nach Sörensen

• Gasvolumetrische Bestimmung nach van Slyke

• Reaktion mit Ninhydrin • Acylierung mit DANS-Cl

• Umsetzung mit FDNB oder NBD-F/Cl

£ Wie wird die Formolzahl nach Sörensen bestimmt?

• Einstellung der Probe auf pH 8,1 • Zugabe von Formaldehyd (HCHO) setzt H⁺-Ionen frei • Zurücktitrieren der H⁺-Äquivalente

£ Wie funktioniert die gasvolumetrische Bestimmung nach van Slyke?

• Reaktion der primären Aminogruppe mit salpetriger Säure (HONO) • Messung des freigesetzten Stickstoffvolumens (N₂)

Was sind die Merkmale der Ninhydrin-Reaktion?

• Quantitative fotometrische Bestimmung primärer Aminosäuren

• Bildung eines blauvioletten Farbstoffs (Ruhemanns Violett, λmax = 570 nm)

• Sonderfall Prolin: gelber Farbstoff (λmax = 440 nm)

• Sehr hohe Empfindlichkeit (Nachweisgrenze bis 500 pmol)

Was ist das Prinzip der Nachsäulenderivatisierung?

• Chemische Umsetzung des Analyten erst nach der HPLC-Trennung

• Trennung der Aminosäuren erfolgt meist an Ionenaustauschersäulen

• Steigerung der Sensitivität durch Erhöhung des Extinktionskoeffizienten oder Eigenfluoreszenz (z. B. mit Ninhydrin, FMOC oder OPA