🌱🧪 Biochemia - 🌱⚙️ Enzymy (repetitions)

Computer-friendly

⚡🔋 Energia aktywacji to określona ilość energii, która jest niezbędna do zapoczątkowania niemal każdej reakcji chemicznej.

💡❓ Czym jest energia aktywacji?

📉📉 Katalizator obniża barierę energii aktywacji poprzez jej „zamianę” z jednej dużej na kilka mniejszych, co odpowiada przejściu przez produkty pośrednie.

⛰⏬ W jaki sposób katalizator (w tym enzym) wpływa na barierę energetyczną reakcji?

🧪🧬 W chemii często stosuje się podniesienie temperatury układu; w biologii procesy zachodzą w stałej temperaturze fizjologicznej, co wymaga użycia biokatalizatorów.

🌡⚛ Jaka jest główna różnica w sposobie inicjowania reakcji między klasyczną chemią a biologią?

🤝🎯 1. Zwiększenie prawdopodobieństwa zderzeń cząsteczek.

2. Zmniejszenie bariery energetycznej substratu (pokonanie bezwładności chemicznej).

3. Przestrzenne ukierunkowanie cząsteczek i ich grup funkcyjnych.

🛠🧱 Na jakich trzech podstawowych zasadach opiera się rola katalityczna enzymu? [3]

Sugestie: Zastanów się nad częstotliwością kontaktów między cząsteczkami, pokonywaniem oporu chemicznego oraz precyzyjnym ułożeniem substratów w przestrzeni.

⚖⏱ Enzymy nie zmieniają wartości stałej równowagi (K), a jedynie przyspieszają czas jej osiągnięcia.

🔄📈 Jak obecność enzymu wpływa na stan równowagi reakcji chemicznej?

♻✨ Enzymy nie ulegają zużyciu ani trwałej przemianie – po zakończeniu cyklu katalitycznego są odtwarzane w pierwotnej formie.

🔄🛑 Co dzieje się z cząsteczką enzymu po sfinalizowaniu reakcji?

🧬✨ Enzymy to biologiczne katalizatory reakcji chemicznych przebiegających w organizmach (często o charakterze odwracalnym), które składają się na metabolizm.

🧪🧬 Czym są enzymy? [1]

(wyjaśnij ogólną definicję funkcjonalną tych cząsteczek)

🧪🔬 Nazwa ta wynika z faktu, że enzymy działają w żywych komórkach i spełniają funkcję katalizatorów.

Przyspieszają one szybkość reakcji chemicznych, nie ulegając przy tym zużyciu ani przemianie.

🏎🧬 Dlaczego enzymy nazywamy biokatalizatorami? [2]

(wyjaśnij pochodzenie terminu oraz cechę dotyczącą ich zużycia w reakcji)

🥚🧬 Pod względem budowy chemicznej biokatalizatory dzielimy na:

1. 🧬🏗 Białka swoiste – do tej grupy należy prawie każdy znany enzym.

2. 🧬🔗 Aktywne katalitycznie cząsteczki RNA.

🏗🔍 Jaki jest charakter chemiczny enzymów? [2]

(wymień dwie główne grupy cząsteczek pełniących funkcje katalityczne)

✂🧬 Rybozymy to niebiałkowe katalizatory zbudowane z RNA.

Ich właściwości wynikają ze zdolności przyjmowania skomplikowanych struktur, umożliwiających idealne przestrzenne dopasowanie do substratu.

🧬🔬 Czym są rybozymy? [2]

(zdefiniuj te cząsteczki i wyjaśnij, z czego wynikają ich właściwości)

🏭🧬 Charakterystyka rybozymów:

- 🧬 Występują w komórkach wszystkich organizmów.

- 🧬 Uczestniczą przede wszystkim w mechanizmach syntezy białek.

- 🧬 Przykładem jest rRNA, który w rybosomach katalizuje tworzenie wiązań peptydowych.

🌍🧬 Gdzie występują rybozymy i jakie jest ich główne zadanie? [3]

(wymień ich powszechność, proces w którym biorą udział oraz konkretny przykład funkcji)

🏗🧬 Kategorie enzymów:

1. 🧪🧬 Enzymy będące białkami prostymi, zbudowane tylko z aminokwasów.

2. 🔗🧬 Enzymy będące białkami złożonymi, w których grupy nieaminokwasowe są trwale związane z białkiem.

3. 🧱🧬 Enzymy będące białkami złożonymi, w których grupy nieaminokwasowe są luźno związane z białkiem.

🏗🔍 Jakie są trzy kategorie enzymów pod względem ich budowy chemicznej? [3]

(wymień główne rodzaje enzymów zależnie od ich składu)

🧩🧬 Składniki enzymu złożonego:

1. 🏗🧬 Apoenzym – cząsteczka białkowa będąca częścią enzymu złożonego.

2. 🔩🧬 Kofaktor – mała jednostka niebiałkowa (grupa nieaminokwasowa) związana z apoenzymem, niezbędna do działania enzymu.

🧬🧩 Czym jest apoenzym oraz kofaktor w strukturze enzymu złożonego? [2]

(zdefiniuj oba pojęcia tworzące strukturę enzymu)

🔗🔒 Grupa prostetyczna to nieaminokwasowa grupa chemiczna, która jest trwale związana z cząsteczką białka i pełni rolę czynnej grupy katalitycznej.

🔗⚓ Czym charakteryzuje się grupa prostetyczna w budowie enzymu? [1]

(zdefiniuj ten rodzaj kofaktora na podstawie trwałości wiązania)

🚪🧬 Koenzym to mały kofaktor (nieaminokwasowa grupa chemiczna), który jest luźno związany z cząsteczką białka i wiąże się z nim tylko na czas reakcji.

🧬🔓 Czym jest koenzym w budowie enzymów złożonych? [1]

(wyjaśnij charakter wiązania tego kofaktora z białkiem)

➕✨ Holoenzym to aktywny katalitycznie enzym, który powstaje z połączenia części białkowej z grupą niebiałkową.

- 🧮 Wzór: Holoenzym = apoenzym + koenzym.

➕🧬 Czym jest holoenzym i jak można go zapisać wzorem? [2]

(podaj definicję funkcjonalną oraz schematyczny zapis jego składu)

🔩💊 Przykłady grup prostetycznych:

- 🧪 Żelazo.

- 🧪 Magnez.

- 🍎 Witaminy.

⛓🔩 Jakie są przykłady kofaktorów pełniących rolę grup prostetycznych? [3]

(wymień rodzaje substancji trwale związanych z enzymem)

🔋🧬 Przykłady koenzymów:

- 🧪 NAD^+.

- 🧪 NADP^+.

- 🧪 FAD.

🔋🧪 Jakie są przykłady koenzymów współdziałających w reakcjach? [3]

(podaj skróty nazw konkretnych związków chemicznych)

🔄🧬 Główne etapy mechanizmu działania enzymów:

1. 🤝🧬 Połączenie substratu (S) z centrum aktywnym enzymu (E), co powoduje wzrost energii swobodnej i spadek entropii.
   
   

2. ⚡🧪 Przegrupowania elektronowe między atomami substratu a grupami aminokwasów enzymu, prowadzące do utworzenia wzbudzonego kompleksu ES.

3. 🏁✨ Przekształcenie kompleksu ES w kompleks EP, który następnie rozpada się na wolny enzym i gotowy produkt.

⚙🧬 Jakie są trzy główne etapy mechanizmu katalitycznego działania enzymów? [3]

(wymień po kolei kroki prowadzące od substratu do produktu)

📍🧬 Centrum aktywne (katalityczne) to niewielki obszar enzymu (specyficznie pofałdowany fragment łańcucha polipeptydowego), który wiąże substrat i przemienia go w produkt.

• 🧬 Zlokalizowane jest zazwyczaj w głębi globularnej cząsteczki w postaci szczeliny lub bruzdy.

🎯🔍 Czym jest centrum aktywne enzymu? [1]

(zdefiniuj ten obszar i określ jego typową lokalizację w cząsteczce)

🗺🧬 W obszarze centrum aktywnego wyróżnia się dwa rejony:

1. ⚓🧬 Miejsce wiązania substratu.

2. ✂🧬 Miejsce katalityczne.

🗺📍 Jakie dwa charakterystyczne rejony wyróżnia się w obrębie centrum aktywnego? [2]

(wymień nazwy obu funkcjonalnych części centrum)

🤝🛡 Miejsce wiązania substratu odpowiada za specyficzność działania enzymu.

• 🧬 Znajdują się w nim aminokwasy kontaktowe, które oddziałują z substratem poprzez wiązania wodorowe, jonowe lub siły van der Waalsa.

🛡🤝 Za co odpowiada miejsce wiązania substratu i co się w nim znajduje? [1]

(wyjaśnij rolę tego miejsca oraz wskaż typ występujących tam aminokwasów)

⚡✂ Miejsce katalityczne to rejon, w którym zachodzi właściwa reakcja przekształcenia substratu.

• 🧬 Tworzą go aminokwasy kontaktowe oraz aminokwasy pomocnicze.

⚡🔬 Czym jest miejsce katalityczne i jakie grupy aminokwasów je budują? [1]

(podaj definicję funkcjonalną oraz wymień grupy aminokwasów wchodzące w jego skład)

🏗🧬 Obszar centrum aktywnego tworzą trzy grupy aminokwasów:

1. 📞🧬 Aminokwasy kontaktowe (K).

2. 🙋🧬 Aminokwasy pomocnicze (P).

3. ⚓🧬 Aminokwasy stabilizujące (S).

🏗🧬 Jakie trzy grupy aminokwasów tworzą obszar centrum aktywnego? [3]

(wymień nazwy wszystkich grup budujących to miejsce)

📞🤝 Aminokwasy kontaktowe (K) to reszty, których atomy zbliżają się do substratu na odległość ok. 0,2 nm.

• 🧬 Są bezpośrednio odpowiedzialne za wiązanie cząsteczki i katalizę.

📞📏 Czym charakteryzują się aminokwasy kontaktowe (K)? [1]

(wyjaśnij ich rolę i określ odległość, na jaką zbliżają się do substratu)

🛠🏗 Role grup wspierających:

• 🙋 Aminokwasy pomocnicze (P): nie stykają się bezpośrednio z substratem, ale ułatwiają zbliżenie aminokwasów kontaktowych do cząsteczki reagującej.
  

• ⚓ Aminokwasy stabilizujące (S): odpowiadają za utrwalenie właściwej struktury przestrzennej całego enzymu.

🛠⚓ Jaka jest rola aminokwasów pomocniczych (P) oraz stabilizujących (S)? [2]

(wyjaśnij funkcję każdej z tych grup w kontekście pracy centrum aktywnego)

🧪✨ Reakcja katalityczna przebiega według następującego schematu ogólnego:

• 🔗 E + S ↔ (ES) ↔ (EP) ↔ E + P

🔄🧪 Jaki jest schematyczny zapis tworzenia i rozpadu kompleksów w reakcji enzymatycznej? [1]

(podaj równanie reakcji)

🧪📉 Połączenie substratu (S) z centrum aktywnym enzymu (E) wywołuje następujące zmiany:

• 🔋 Wzrost energii swobodnej.
  

• 📉 Spadek entropii układu.

🔋📉 Jakie zmiany energetyczne i entropowe towarzyszą powstawaniu kompleksu ES? [2]

(wymień dwa skutki połączenia enzymu z substratem)

🔄✨ Losy kompleksu ES w mechanizmie działania enzymu:

1. 🧬🔗 Następuje stopniowe przekształcenie fizykochemiczne (często przez formy przejściowe) w końcowy kompleks EP.

2. 💔✨ Kompleks EP ulega ostatecznemu rozpadowi na wolny enzym oraz gotowy produkt.

🏁🧬 W co przekształca się kompleks ES i jaki jest ostateczny wynik tego procesu? [2]

(opisz powstawanie kompleksu EP i jego rozpad)

🧪📍 Charakterystyka aminokwasów kontaktowych (K) w strukturze enzymu:

• 📏 Zbliżają się swoimi atomami do cząsteczki substratu na odległość około 0,2 nm.
  

• ✂ Odpowiadają bezpośrednio za specyficzność działania enzymu oraz samą reakcję przekształcenia substratu.

📞🎯 Czym charakteryzują się aminokwasy kontaktowe (K) w centrum aktywnym? [2]

(podaj ich odległość od substratu oraz główną rolę)

🧬🛠 Aminokwasy pomocnicze (P) pełnią w miejscu katalitycznym następujące role:

• 🚫 Nie nawiązują one bezpośredniego styku z cząsteczką substratu.
  

• 🤝 Mają za zadanie ułatwianie zbliżenia do siebie aminokwasów kontaktowych (K).

🙋🧱 Jaka jest funkcja aminokwasów pomocniczych (P)? [2]

(opisz ich wpływ na aminokwasy kontaktowe)

🛡🏗 Aminokwasy stabilizujące (S) mają za zadanie utrwalanie struktury przestrzennej całej cząsteczki białka enzymu.

⚓🏗 Jakie zadanie pełnią aminokwasy stabilizujące (S)? [1]

(wymień ich rolę w strukturze enzymu)

🔑🧩 Teoria ta zakłada, że centrum aktywne enzymu jest strukturą sztywną i niezmienną, do której substrat pasuje idealnie pod względem geometrycznym jeszcze przed zajściem reakcji.

🔑🔒 Teoria „klucza i zamka” Emila Fischera

(opisz główne założenie dotyczące sztywności kształtu centrum aktywnego) [1]

🧤✨ Model ten opiera się na następujących założeniach:

1. 🧬🏗 Centrum aktywne enzymu nie jest strukturą sztywną, lecz elastyczną, zdolną do zmiany swojej konformacji przestrzennej.

2. 🤝🧬 Dopiero w momencie zbliżenia się substratu następuje indukowane dopasowanie obu cząsteczek, co pozwala na optymalne ustawienie grup katalitycznych.

🤝🔄 Model „wymuszonego dopasowania” Daniela Koshlanda

(wymień założenia dotyczące dynamiki i elastyczności centrum aktywnego) [2]

🤏🧬 Centrum aktywne stanowi zazwyczaj bardzo małą część całkowitej objętości cząsteczki enzymu.

Pozostała masa białka służy przede wszystkim jako rusztowanie stabilizujące właściwą strukturę przestrzenną tego centrum.

📐🔍 Jaka jest wielkość centrum aktywnego w stosunku do całego enzymu? [1]

(podaj proporcję i wyjaśnij rolę pozostałej części cząsteczki)

🤝🔗 W centrum aktywnym enzymu między grupami aminokwasów a substratem powstają następujące oddziaływania słabe:

• 🧬 Wiązania wodorowe.

• 🧬 Oddziaływania elektrostatyczne (jonowe).

• 🧬 Siły van der Waalsa.

• 🧬 Oddziaływania hydrofobowe.

🔗🧪 Jakie rodzaje oddziaływań stabilizują kompleks ES w centrum aktywnym? [4]

(wymień cztery główne typy wiązań niekowalencyjnych)

⚡✨ Stan przejściowy to nietrwały układ o najwyższej energii, w którym stare wiązania w substracie ulegają osłabieniu, a nowe wiązania charakterystyczne dla produktu zaczynają się formować.

⚡⏳ Czym jest stan przejściowy w reakcji enzymatycznej? [1]

(zdefiniuj ten etap pod kątem energetyki i trwałości)

🧩✨ Komplementarność (wzajemne dopasowanie) enzymu i substratu opiera się na dwóch aspektach:

1. 📐📐 Komplementarność geometryczna (odpowiedni kształt cząsteczek).
   
   

2. ⚡⚡ Komplementarność chemiczna (odpowiednie ładunki i hydrofobowość).

🧩🤝 Na czym polega komplementarność między enzymem a substratem? [2]

(wymień dwa parametry wzajemnego dopasowania)

🎯✨ Specyficzność kierunku działania polega na tym, że dany enzym katalizuje tylko jedną z wielu możliwych przemian chemicznych, jakim może ulegać dany związek chemiczny.

🧭🔄 Czym jest specyficzność kierunku działania? [1]

(zdefiniuj to pojęcie w kontekście wyboru drogi przemiany substratu)

🔍🎯 Podział specyficzności substratowej:

1. 🎯📏 Specyficzność absolutna.

2. 👥🏗 Specyficzność grupowa (szeroka).

🗂📍 Jakie są dwa główne rodzaje specyficzności substratowej? [2]

(wymień oba rodzaje specyficzności względem budowy substratu)

🥇🧬 Specyficzność absolutna cechuje enzym, który wiąże się i katalizuje przemianę tylko jednego, konkretnego substratu (np. ureaza rozkładająca wyłącznie mocznik).

🎯🧪 Na czym polega specyficzność substratowa absolutna? [1]

(podaj definicję tego rodzaju specyficzności)

🏗🧬 Specyficzność grupowa to zdolność enzymu do katalizowania reakcji całej grupy substratów, które posiadają to samo wiązanie chemiczne lub podobną strukturę (np. pepsyna rozbijająca różne wiązania peptydowe).

👥🧪 Na czym polega specyficzność substratowa grupowa? [1]

(wyjaśnij, jakie cząsteczki są rozpoznawane przez enzym w tym przypadku)

🏷🧬 Sposoby nazewnictwa enzymów:

1. 🗣🧬 Nazwa trywialna – krótka, często historyczna nazwa (np. ptialina, pepsyna), która nie informuje o typie reakcji.

2. 📚🧬 Nazwa systematyczna – precyzyjnie określa substrat i rodzaj katalizowanej reakcji, zawsze kończy się przyrostkiem -aza.

🏷📝 Jakie są dwa podstawowe sposoby nazewnictwa enzymów? [2]

(wymień rodzaje nazw stosowanych w biochemii i krótko je scharakteryzuj)

🔢🧬 System EC (Enzyme Commission) opisuje enzym kodem cyfrowym:

1. 📂🧬 Pierwsza cyfra: klasa główna (typ reakcji).

2. 📁🧬 Druga cyfra: podklasa (np. rodzaj grupy, na którą działa enzym).

3. 📄🧬 Trzecia cyfra: podpodklasa (np. rodzaj akceptora).

4. 🆔🧬 Czwarta cyfra: numer porządkowy enzymu w danej podpodklasie.

🔢🆔 Co oznaczają poszczególne cyfry w systematycznym numerze kodowym EC? [4]

(wymień po kolei znaczenie wszystkich czterech elementów kodu)

🛤✨ Polega na tym, że dany enzym katalizuje tylko jedną z wielu możliwych przemian chemicznych, jakim może ulegać dany związek chemiczny.

🧭🔄 Czym charakteryzuje się specyficzność kierunku działania enzymu?

(wyjaśnij, co decyduje o wyborze drogi przemiany związku chemicznego) [1]

1. 🎯📏 Specyficzność absolutna.

2. 👥🏗 Specyficzność grupowa (szeroka).

🔍🎯 Na jakie dwa główne rodzaje dzieli się specyficzność substratowa?

(wymień oba rodzaje) [2]

1. 🛡🧬 Cecha ta występuje, gdy dany enzym wiąże się i katalizuje przemianę tylko jednego, konkretnego substratu.

2. 🧪💊 Przykładem jest ureaza, która katalizuje wyłącznie rozkład mocznika.

🥇🧬 Czym cechuje się specyficzność substratowa absolutna?

(zdefiniuj to pojęcie i podaj przykład) [2]

1. 🔗🧬 Jest to zdolność enzymu do katalizowania reakcji całej grupy substratów posiadających to samo wiązanie chemiczne lub podobną strukturę.

2. 🥩✂ Przykładem jest pepsyna, która rozszczepia różne wiązania peptydowe w cząsteczkach białek.

🏗🧬 Na czym polega specyficzność substratowa grupowa (szeroka)?

(wyjaśnij mechanizm i podaj przykład) [2]

1. 🧬🔥 Oksydoreduktazy – katalizują reakcje utleniania i redukcji (przenoszenie elektronów).

2. 🧬🔄 Transferazy – katalizują reakcje przenoszenia grup funkcyjnych pomiędzy poszczególnymi związkami.

3. 🧬💧 Hydrolazy – katalizują rozkład wiązań chemicznych z udziałem cząsteczki wody.

4. 🧬✂ Liazy – katalizują niehydrolityczne rozrywanie wiązań (powstawanie wiązań podwójnych lub przyłączanie grup).

5. 🧬🌀 Izomerazy – katalizują przemiany wewnątrzcząsteczkowe (izomeryzację), zmieniając strukturę cząsteczki bez zmiany jej składu.

6. 🧬🔗 Ligazy (syntetazy) – katalizują tworzenie wiązań chemicznych podczas syntezy złożonych związków przy udziale energii z ATP.

📂🧬 Jakie jest sześć głównych klas enzymów według klasyfikacji IUBMB? [6]

(wymień wszystkie klasy w kolejności numerycznej i krótko opisz ich funkcję)

1. 📂🧬 Pierwsza liczba: klasa główna (oznacza typ katalizowanej reakcji).

2. 📁🧬 Druga liczba: podklasa (określa np. rodzaj utlenianej grupy lub typ przenoszonego fragmentu).

3. 📄🧬 Trzecia liczba: podpodklasa (grupuje enzymy według rodzaju akceptora lub konkretnej podgrupy substratów).
   
   

4. 🆔🧬 Czwarta liczba: numer porządkowy (indywidualny numer konkretnego enzymu w danej podpodklasie).

🔢🔍 Co oznaczają poszczególne cyfry w czteroliczbowym kodzie EC? [4]

(wyjaśnij znaczenie każdej z liczb tworzących numer klasyfikacyjny enzymu)

1. 📁🔥 Oksydoreduktazy – rodzaj utlenianej grupy w substracie (np. CH-OH lub CH-CH).

2. 📁🔄 Transferazy – rodzaj przenoszonej grupy (np. grupy aminowe lub fosforanowe).

3. 📁💧 Hydrolazy – typ wiązania chemicznego, które ulega rozkładowi (np. peptydowe, estrowe, glikozydowe).

4. 📁✂ Liazy – rodzaj wiązań podlegających rozerwaniu (np. C-C, C-N, C-O).

🔎📁 Co konkretnie określają podklasy (druga liczba kodu) dla wybranych klas enzymów? [4]

(podaj przykłady informacji kodowanych przez drugą cyfrę dla czterech pierwszych klas)

1. 🏷🧬 Część pierwsza: kończy się przyrostkiem -aza i określa typ katalizowanej reakcji.

2. 🏷🧪 Część druga: określa substrat (lub substraty rozdzielone dwukropkiem).

🖋🧬 Z jakich dwóch części składa się systematyczna nazwa enzymu? [2]

(opisz budowę pełnej nazwy systematycznej zgodnie z zaleceniami IUBMB)

🧪🔥 Oksydoreduktazy to enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji poprzez przenoszenie elektronów lub atomów wodoru (protonów i elektronów) z cząsteczki utlenianej (donora) na akceptor.

🔥🧪 Czym są oksydoreduktazy i jaki proces katalizują? [1]

(zdefiniuj tę klasę enzymów)

🧬🔬 Przyjmując za kryterium mechanizm działania, klasę tę dzielimy na:

1. 🧬🧪 Dehydrogenazy

2. 🧬🧪 Oksydazy

3. 🧬🧪 Oksygenazy
   
   

4. 🧬🧪 Hydroperoksydazy

📊🧪 Na jakie cztery grupy dzieli się klasę oksydoreduktaz według mechanizmu działania? [4]

(wymień wszystkie grupy)

🔋⚡ Mechanizm działania dehydrogenaz:

• 🔋 Odrywają atomy wodoru od utlenianego substratu i przenoszą je na specyficzne koenzymy (np. NAD⁺, NADP⁺, FAD, FMN).

• 🔋 Nie mają zdolności przenoszenia elektronów bezpośrednio na tlen atmosferyczny.

🔋⚡ Jaki jest mechanizm działania dehydrogenaz i ich relacja z tlenem? [2]

(opisz sposób przenoszenia wodoru oraz możliwość współpracy z tlenem)

🌬💧 Oksydazy przenoszą wodór bezpośrednio na tlen atmosferyczny, co pozwala wyróżnić:

1. 🧬💧 Oksydazy I typu – końcowym produktem redukcji tlenu jest woda (H₂O).
   
   

2. 🧬💧 Oksydazy II typu – końcowym produktem redukcji tlenu jest nadtlenek wodoru (H₂O₂).

🌬💧 Jaki jest mechanizm działania oksydaz i jakie dwa typy wyróżniamy? [2]

(wyjaśnij, na co przenoszony jest wodór i jakie produkty powstają w zależności od typu)

🔄🏗 Transferazy katalizują reakcje przenoszenia grup funkcyjnych pomiędzy poszczególnymi związkami według ogólnego schematu:

• 🧬 A-B + C → A + B-C

🔄🏗 Jaka jest definicja transferaz i ich ogólny schemat reakcji? [2]

(podaj funkcję oraz wzór ogólny reakcji)

🥩🩺 Aminotransferazy (transaminazy) to podklasa transferaz, które:

1. 🧬🥩 Katalizują przenoszenie grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas (np. powstawanie alaniny).

2. 🏥🧪 Mają ogromne znaczenie diagnostyczne (np. AlAT, AspAT) – ich wzrost w surowicy świadczy o uszkodzeniu narządów, takich jak wątroba czy serce.

🩺🥩 Jaką funkcję pełnią aminotransferazy i dlaczego są ważne w diagnostyce? [2]

(wyjaśnij mechanizm działania oraz podaj znaczenie medyczne)

🔋💎 Kinazy (np. heksokinaza) to transferazy przenoszące grupę fosforanową z cząsteczki ATP na określony akceptor (np. glukozę), co często stanowi pierwszy etap szlaków metabolicznych.

💎🔋 Czym są kinazy i jaką grupę przenoszą? [1]

(zdefiniuj tę grupę enzymów i podaj donor grupy funkcyjnej)

1. 🧬🔋 Dehydrogenazy katalizują odrywanie atomów wodoru od utlenianego substratu i przenoszą je na specyficzne koenzymy (np. NAD⁺, NADP⁺, FAD, FMN).

2. 🧬🚫 Dehydrogenazy nie posiadają zdolności przenoszenia elektronów bezpośrednio na tlen atmosferyczny.

🔋⚡ Jaki jest ogólny mechanizm działania dehydrogenaz? [2]

(wyjaśnij sposób przenoszenia wodoru oraz relację tych enzymów z tlenem)

1. 🧪🔬 Dehydrogenaza jabłczanowa katalizuje reakcję utleniania jabłczanu do szczawiooctanu.

2. 🧬🔋 Akceptorem wodorów w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę jabłczanową jest koenzym NAD⁺.

🍎🧪 Jaką reakcję katalizuje dehydrogenaza jabłczanowa [EC 1.1.1.37]? [2]

(wymień substrat, produkt oraz akceptor wodorów w tej reakcji)

1. 🧪🔬 Dehydrogenaza bursztynianowa katalizuje utlenianie bursztynianu do fumaranu.

2. 🧬🔗 Dehydrogenaza bursztynianowa jest białkiem żelazo-siarkowym, w którym akceptorem wodorów jest FAD związany kowalencyjnie z enzymem.

🥨🧪 Czym charakteryzuje się dehydrogenaza bursztynianowa [EC 1.3.99.1]? [2]

(wymień katalizowaną reakcję oraz cechę budowy tego enzymu)

1. 🧬💧 Oksydazy I typu aktywują atomy tlenu do przyjęcia elektronów, a produktem końcowym reakcji jest cząsteczka wody (H_2​O).

2. 🧬🫧 Oksydazy II typu przenoszą wodór bezpośrednio na tlen atmosferyczny, tworząc jako produkt końcowy nadtlenek wodoru (H_2​O_2​).

🌬🫧 Jaka jest różnica w produktach końcowych między oksydazami I i II typu? [2]

(wymień produkty redukcji tlenu dla obu grup enzymów)

1. 🧬🔬 Oksygenazy katalizują proces przyłączania (wbudowywania) atomów tlenu bezpośrednio do cząsteczki substratu.

2. 🧬🌱 Dzielą się na monooksygenazy (wbudowują jeden atom tlenu) oraz dioksygenazy (wbudowują oba atomy tlenu cząsteczkowego).

🧪🧬 Na czym polega działanie oksygenaz i jaki jest ich podział? [2]

(wyjaśnij mechanizm działania oraz wymień dwie podgrupy tych enzymów)

1. 🧬🔬 Hydroperoksydazy wykorzystują nadtlenek wodoru (H₂​O₂​) lub nadtlenki organiczne jako akceptory elektronów (utleniacze).

2. 🧬🩺 Do tej grupy należą przede wszystkim peroksydazy oraz katalaza.

🫧🩺 Jaki jest mechanizm działania hydroperoksydaz i jakie enzymy do nich należą? [2]

(podaj rodzaj wykorzystywanego akceptora oraz dwóch przedstawicieli tej grupy)

1. 🧬🧼 Katalaza chroni komórki przed toksycznym działaniem nadtlenku wodoru (H_2​O_2​).

2. 🧬🌊 Katalaza katalizuje rozkład nadtlenku wodoru (H₂​O₂​) do wody (H₂​O) i tlenu cząsteczkowego (O₂​).

🧼🧬 Jaka jest rola i funkcja katalazy w organizmie? [2]

(opisz znaczenie ochronne enzymu oraz produkty katalizowanej przez niego reakcji)

🏥🩸 Wzrost aktywności aminotransferaz w surowicy krwi jest wynikiem uszkodzenia błon komórkowych lub martwicy komórek (np. hepatocytów), co powoduje uwolnienie tych wewnątrzkomórkowych enzymów do krążenia.

🩺🩸 Dlaczego aminotransferazy są oznaczane w diagnostyce uszkodzeń narządowych? [1]

(wyjaśnij mechanizm ich pojawienia się we krwi)

🏷🧬 Nazwy systematyczne tych transferaz to:

1. 🧪🔬 Aminotransferaza alaninowa (AlAT): Aminotransferaza glutaminian: pirogronian.

2. 🧪🔬 Aminotransferaza asparaginianowa (AspAT): Aminotransferaza glutaminian: szczawiooctan.

🏷📜 Jakie są nazwy systematyczne aminotransferaz wymienionych w prezentacji? [2]

(podaj nazwy systematyczne dla AlAT i AspAT)

🩺🌳 Charakterystyka tkankowa:

1. 🧬💊 AlAT: enzym bardziej swoisty dla wątroby; jego stężenie w innych tkankach jest niskie.

2. 🧬❤ AspAT: występuje w wątrobie, ale również obficie w mięśniu sercowym, mięśniach szkieletowych i nerkach.

🌳❤ Jakie są różnice w lokalizacji tkankowej AlAT i AspAT? [2]

(wymień główne miejsca występowania dla każdego z tych enzymów)

💔🩺 Dynamika AspAT w zawale serca:

1. ⏱📈 Wzrost aktywności w surowicy rozpoczyna się po około 4–6 godzinach od wystąpienia niedokrwienia.

2. 🔝📉 Szczyt aktywności przypada na 24–36 godzinę, a powrót do wartości normatywnych następuje w ciągu 3–5 dni.

🩹❤ Jaka jest dynamika zmian AspAT w przebiegu zawału mięśnia sercowego? [2]

(określ czas wystąpienia wzrostu oraz moment osiągnięcia szczytu aktywności)

📊⚖ Wskaźnik De Ritisa:

1. 🧮🩺 Oblicza się go jako stosunek aktywności AspAT do AlAT (AST/ALT).

2. 📉🦠 Wartość poniżej 1 (przewaga AlAT) sugeruje wirusowe zapalenie wątroby.

3. 📈🥃 Wartość powyżej 1 sugeruje alkoholowe uszkodzenie wątroby lub martwicę mięśnia sercowego.

⚖🔍 Czym jest wskaźnik De Ritisa i co oznaczają jego wartości? [3]

(podaj sposób obliczania oraz interpretację kliniczną wyników)

💧✂ Hydrolazy to klasa enzymów katalizująca reakcje rozszczepiania wiązań chemicznych (np. estrowych, glikozydowych, peptydowych) przy jednoczesnym przyłączeniu cząsteczki wody.

💧🧬 Czym są hydrolazy?

(zdefiniuj mechanizm działania tej klasy) [1]

📂💧 Podklasy hydrolaz wyróżniane ze względu na typ rozkładanego wiązania:

1. 🧬🧪 Esterazy – np. lipaza, fosfataza.

2. 🧬🍞 Glikozydazy – np. amylaza.
   
   

3. 🧬🥩 Peptydazy – np. pepsyna, trypsyna.

🧬📂 Jakie są główne podklasy hydrolaz i ich przedstawiciele?

(wymień trzy podklasy wraz z przykładami enzymów) [3]

✂🚫 Liazy katalizują reakcje niehydrolitycznego rozrywania wiązań (np. C-C, C-O, C-N), co często prowadzi do powstania wiązania podwójnego lub przyłączenia grupy do wiązania podwójnego.

✂🧬 Jaka jest charakterystyka działania liaz?

(opisz mechanizm rozrywania wiązań przez tę klasę) [1]

💨🧬 Przykładami liaz są:

• 🧬 Dekarboksylazy.

• 🧬 Dehydratazy.

• 🧬 Anhydraza węglanowa.

🧬🔍 Wymień przedstawicieli klasy liaz.

(podaj trzy przykłady enzymów należących do tej grupy) [3]

🌀🔄 Izomerazy katalizują przemiany wewnątrzcząsteczkowe (izomeryzację), co polega na zmianie układu atomów lub grup funkcyjnych w obrębie tej samej cząsteczki bez zmiany jej składu chemicznego.

🔄🧬 Czym zajmują się izomerazy?

(wyjaśnij istotę katalizowanych przez nie przemian) [1]

🔄📂 Podklasy izomeraz obejmują:

1. 🧬⚖ Racemazy i epimerazy.

2. 🧬↔ Mutazy (np. mutaza fosfoglicerynowa).

📂🔄 Jakie podklasy wyróżniamy w obrębie izomeraz?

(wymień dwie główne grupy podklas wraz z przykładem) [2]

🔗⚡ Ligazy (syntetazy) katalizują reakcje łączenia dwóch cząsteczek z wytworzeniem nowych wiązań chemicznych (np. C-O, C-S, C-N), co zawsze wymaga dostarczenia energii z hydrolizy ATP.

🔗🧬 Jaka jest definicja ligaz i co jest niezbędne do ich działania?

(zdefiniuj tę klasę oraz wskaż wymagane źródło energii) [2]

🏗🧬 Przykładem ligaz są:

• 🧬 Karboksylaza pirogronianowa.

• 🧬 Syntetaza glutaminowa.

• 🧬 Ligaza DNA.

🧬⛓ Podaj przykłady enzymów z klasy ligaz.

(wymień trzech przedstawicieli tej grupy) [3]

1. 🧬✂ Lipazy – katalizują hydrolizę wiązań estrowych w triglicerydach (tłuszczach).

2. 🧬✂ Fosfatazy – odpowiadają za hydrolityczny rozkład estrów fosforanowych.

💧🧪 Jakie funkcje pełnią esterazy należące do hydrolaz?

(wymień dwa przykłady tych enzymów oraz ich działanie) [2] 💧✂

🥨🧬 Przykładem jest amylaza, która katalizuje hydrolizę wiązań glikozydowych w wielocukrach, takich jak skrobia i glikogen.

🍞🧬 Czym charakteryzują się glikozydazy?

(podaj przykład enzymu i jego funkcję) [1] 🍞🧬

1. 🧬✂ Pepsyna – wydzielana w żołądku, inicjuje proces trawienia poprzez hydrolizę wiązań peptydowych w białkach pokarmowych.

2. 🧬✂ Trypsyna – enzym trzustkowy, który kontynuuje rozkład białek w jelicie cienkim.

🥩✂ Jaką funkcję pełnią peptydazy?

(wymień dwóch przedstawicieli i określ ich rolę w organizmie) [2] 🥩✂

🌬🧬 Dekarboksylazy należą do liaz i katalizują odszczepianie grupy karboksylowej z cząsteczki substratu w postaci dwutlenku węgla (CO₂​).

💨✂ Jaką reakcję katalizują dekarboksylazy?

(zdefiniuj mechanizm działania tych enzymów) [1] 💨✂

1. 🧬🔗 Są to ligazy, które katalizują łączenie dwóch cząsteczek z wytworzeniem nowego wiązania chemicznego.

2. 🧬🔋 Reakcja ta jest ściśle sprzężona z hydrolizą ATP, która dostarcza niezbędnej energii.

🔗⚡ Czym charakteryzują się syntetazy?

(wyjaśnij ich mechanizm działania i wskaż wymóg energetyczny) [2] 🔗⚡

1. 🧬💊 NAD⁺ (dinukleotyd nikotynamidoadeninowy).

2. 🧬💊 NADP⁺ (fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowy).

🧬🔋 Jakie są główne koenzymy nikotynamidowe uczestniczące w reakcjach utleniania i redukcji? [2]

(wymień dwa skróty nazw związków)

• ⚖🔋 NAD⁺ bierze udział przede wszystkim w procesach katabolicznych, takich jak glikoliza czy cykl kwasu cytrynowego.
  

• 🧬 NADP⁺ uczestniczy głównie w procesach anabolicznych, na przykład podczas biosyntezy kwasów tłuszczowych.

🔄⚖ Jaka jest podstawowa różnica funkcjonalna między NAD⁺ a NADP⁺? [2]

(opisz główne procesy metaboliczne, w których uczestniczą te związki)

1. 🧬💊 FMN (mononukleotyd flawinowy).

2. 🧬💊 FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy).

🟡🧬 Które koenzymy flawinowe pochodzące z witaminy B2 są kluczowe dla działania oksydoreduktaz? [2]

(wymień dwa skróty nazw tych substancji)

• 🍊🧬 Ubichinon (koenzym Q10) jest cząsteczką o charakterze lipidowym (hydrofobowym).

• 🧬 Ubichinon (koenzym Q10) swobodnie dyfunduje wewnątrz błony mitochondrialnej, pośrednicząc w transporcie elektronów.

🍊🔍 Jakie są charakterystyczne cechy fizykochemiczne i lokalizacja Ubichinonu (koenzymu Q10)? [2]

(wymień charakter chemiczny oraz miejsce działania tej cząsteczki)

• 🗝 Kwas liponowy funkcjonuje jako przenośnik grup acylowych oraz atomów wodoru.
  

• 🧬 Kwas liponowy jest niezbędnym elementem strukturalnym kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej.

🗝🧪 Jaką funkcję pełni kwas liponowy w reakcjach oksydoredukcyjnych? [2]

(wymień co transportuje kwas liponowy i podaj przykład kompleksu, w którym występuje)

1. 🧬💊 Białka żelazo-siarkowe (Fe-S), które odpowiadają za transport pojedynczych elektronów.

2. 🧬💊 Cytochromy, które posiadają w swojej strukturze hem i biorą udział w końcowym etapie łańcucha oddechowego.

⛓🩸 Jakie metaloproteiny uczestniczą w transporcie elektronów w łańcuchu oddechowym? [2]

(wymień dwa rodzaje struktur białkowych)

🔋✨ Koenzymami nikotynamidowymi oraz ich źródłem są:

1. 🧬💊 Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD⁺).

2. 🧬💊 Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADP⁺).

3. 🧬💊 Witamina PP (niacyna, nikotynamid), z której są one syntetyzowane.

🧬🔋 Czym są koenzymy nikotynamidowe i z jakiej witaminy pochodzą? [3]

(wymień pełne nazwy obu koenzymów oraz nazwę witaminy)

⚖🔋 Główne role metaboliczne tych związków to:

1. 🧬💊 NAD⁺ uczestniczy przede wszystkim w procesach katabolicznych, takich jak glikoliza czy cykl kwasu cytrynowego.
   
   

2. 🧬💊 NADP⁺ bierze udział głównie w procesach anabolicznych, na przykład w biosyntezie kwasów tłuszczowych.

🔄⚖ Jakie są główne role metaboliczne NAD⁺ oraz NADP⁺? [2]

(określ kierunek metaboliczny dla każdego z tych związków)

🟡✨ Koenzymami flawinowymi oraz ich źródłem są:

1. 🧬💊 FMN (mononukleotyd flawinowy).

2. 🧬💊 FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy).

3. 🧬💊 Witamina B2 (ryboflawina), która jest ich prekursorem.

🟡🧪 Czym są koenzymy flawinowe i z jakiej witaminy są syntetyzowane? [3]

(wymień skróty nazw koenzymów oraz pełną nazwę witaminy)

⛓⚡ Mechanizm działania białek żelazo-siarkowych (Fe-S):

• 🧬 Białka żelazo-siarkowe (Fe-S) odpowiadają za przenoszenie pojedynczych elektronów.
  

• 🧬 Białka żelazo-siarkowe (Fe-S) działają dzięki zmianie stopnia utlenienia atomów żelaza zawartych w klastrach.

⛓⚡ Jaką funkcję pełnią białka żelazo-siarkowe w łańcuchu oddechowym? [2]

(wyjaśnij co przenoszą i na czym opiera się ich działanie)

🍊📍 Charakterystyka ubichinonu:

• 🧬 Ubichinon jest powszechnie znany jako koenzym Q10.

• 🧬 Ubichinon ma charakter lipidowy (hydrofobowy), co pozwala mu swobodnie dyfundować w błonie.

• 🧬 Ubichinon zlokalizowany jest w wewnętrznej błonie mitochondrialnej.

🍊📍 Czym jest ubichinon i gdzie jest zlokalizowany? [3]

(podaj jego drugą nazwę, charakter chemiczny oraz dokładne miejsce występowania)

🗝🧪 Rola i występowanie kwasu liponowego:

• 🧬 Kwas liponowy przenosi grupy acylowe.
  

• 🧬 Kwas liponowy transportuje równoważniki redukcyjne (atomy wodoru).
  

• 🧬 Kwas liponowy wchodzi w skład kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej.

🗝🧪 Jakie zadania pełni kwas liponowy jako koenzym? [3]

(wymień co transportuje ten związek oraz podaj przykład kompleksu, w którym pracuje)

🩸🧬 Charakterystyka cytochromów:

1. 🧬💊 Cytochromy to białka uczestniczące w końcowych etapach transportu elektronów w łańcuchu oddechowym.
   
   

2. 🧬💊 Cytochromy zawierają grupę prostetyczną – hem, w którym żelazo zmienia stopień utlenienia (Fe²⁺↔Fe³⁺).

🩸🧬 Czym są cytochromy i jaką rolę pełni w nich hem? [2]

(zdefiniuj te białka i określ funkcję metalu w ich grupie prostetycznej)

🧬🔋 Kwas foliowy (folacyna) jest prekursorem koenzymu THF (tetrahydrofolianu).

• 🧬 Przenosi on grupy jednowęglowe, takie jak grupy metylowe czy formylowe.

💊🧬 Czym jest THF i jaką funkcję pełni? [2]

(podaj nazwę witaminy-prekursora oraz transportowaną grupę)

🧬🧱 Biotyna (witamina H) uczestniczy w kluczowych reakcjach karboksylacji.

• 🧬 Służy jako specyficzny przenośnik cząsteczki dwutlenku węgla (CO₂​).

🥚🧬 Jaką rolę pełni biotyna w metabolizmie? [2]

(podaj nazwę witaminy oraz rodzaj transportowanej cząsteczki)

🧬⚡ Difosfotiamina (DPT lub TPP) powstaje w organizmie z witaminy B1 (tiaminy).

• 🧬 Jest niezbędna w procesach oksydacyjnej dekarboksylacji α-ketokwasów, na przykład pirogronianu.

🥩🧬 Za co odpowiada pirofosforan tiaminy (TPP)? [2]

(podaj nazwę witaminy B1 oraz rodzaj katalizowanej reakcji)