Biochemia | Quizlet

Jak właściwość chemiczna wody umożliwia tworzenie płaszcza wodnego?

Właściwości dipolowe - możliwość reakcji z jonami, nierównomiernie rozłożony ładunek

Jaki kształt ma cząsteczka wody?

tetraedru

Jak powstają wiązania wodorowe?

Wiązania wodorowe powstają pomiędzy wodorem oraz wolną parą elektronową silnie elektroujemnych pierwiastków np. tlenem

Czym są wiązania kowalencyjne?

To uwspólnienie dwóch elektronów o przeciwnym spinie

Jakie są dwa rodzaje wiązań kowalencyjnych?

polarne i niepolarne

Wymień rodzaje wiązań niekowalencyjnych

Wodorowe, siły Van der Walsa, jonowe

Co decyduje o funkcji białka?

Konformacja

Jakie 3 cechy mają aminokwasy budujące białka?

- aminokwasy białkowe

- L-aminokwasy

- alfa-aminokwasy

Opisz budowę aminokwasów

Aminokwasy składają się z centrum chiralnego (z wyjątkiem glicyny), z łańcucha bocznego, z grup karboksylowej i aminowej. Występuje w formie L lub D.

Jakie 5 aminokwasów jest obdarzone ładunkiem w pH fizjologicznym?

kwas asparaginowy (-1)

kwas glutaminowy (-1)

arginina (+1)

lizyna (+1)

histydyna (od 0 do +1)

W jaki sposób powstają aminokwasy niebiałkowe w organizmie?

W wyniku obróbki potranslacyjnej np. metylacja, fosforylacja, glikozylacja

Na czym polega formylacja i acylacja aminokwasów?

Formylacja - dodanie grupy aldehydowej

Acylacja - dodanie reszty lipidowej która zakotwicza białko w błonie komórkowej

Czym charakteryzują się modyfikacje białek nieodwracalne i odwracalne?

Nieodwracalne powodują zmianę konformacji białka lub przeznacza białko do degradacji.

Odwracalne to zmieniające aktywność białka poprzez np. fosforylację

Z ilu aminokwasów składają się oligopeptydy, polipeptydy i białka?

oligopeptydy 2-10 aminokwasów

polipeptydy 11-100 aminokwasów

białka >100 aminokwasów

Jak ocenia się szacunkową zawartość białka?

zawartość azotu * 6,25

W jakim środowisku zachodzi tautomeria wiązania peptydowego? Jaka forma wtedy powstaje?

W środowisku zasadowym, forma enolowa

W jakiej konfiguracji jest większość wiązań peptydowych? Jaki jest wyjątek od tej reguły?

W konfiguracji -trans, wyjątek to wiązanie peptydowe X-Pro, forma cis

Co powoduje częściowo podwójny charakter wiązania peptydowego?

delokacja elektronów

Pomiędzy jakimi atomami występuje kąt φ (phi), a pomiędzy jakimi kąt ψ (psi)?

kąt φ (phi) - N-Cα

kąt ψ (psi) - Cα-C

Co pokazuje mapa Ramachandrana?

Pokazuje możliwe kombinacje wartości kątów phi i psi z uwagą na odziaływania steryczne

Dlaczego peptydy nie są rozgałęzione?

Ponieważ wiązanie peptydowe powstaje przy węglach alfa

Czym są wiązania izopeptydowe?

To wiązania powstające pomiędzy węglami grupy aminowej i karboksylowej obecnych w rozgałęzieniach bocznych aminokwasów. Mogą tworzyć rozgałęzienia cząsteczek polipeptydów.

Jakie elementy wpływają na konformację peptydu?

- sekwencja aminokwasowa

- zawada przestrzenna

- odziaływania niekowalencyjne pomiędzy aminokwasami

Do jakiej grupy cząstek należy glutation? Jakie pełni funkcje?

Jest tripeptydem. Jest biologicznym przenośnikiem elektronów i bierze udział w tworzeniu mostków disiarczkowych.

Jaką minimalną masę musi mieć białko?

Co najmniej 10 kDa

Jakie są rodzaje białek ze względu na kształt?

Globularne np. albuminy

Fibrylarne np. kolagen

Jak w wodzie rozpuszczają się albuminy, globuliny i prolaminy?

albuminy - dobrze

globuliny - słabo, lepiej w roztworach soli

prolaminy - nierozpuszczalne

Co powoduje że białko może przyjąć odpowiednią konformację II-rzędową?

Podobne wartości kątów phi i psi

W jakim kierunku zwinięta jest alfa-helisa?

w prawo

W jakiej grupie białek najczęściej występuje alfa-helisa?

Białka globularne

Jaka struktura II-rzędowa białek jest najbardziej stabilna?

alfa-helisa

Jakie są dwa ułożenia beta-harmonijki? Która jest stabilniejsza?

Równoległa

Antyrównoległa - bardziej stabilna

Podaj 2 inne struktury beta

zwrot beta

beczułka beta

Jakie dwa aminokwasy często tworzą zwrot beta?

prolina i glicyna

Jak nazywa się II-rzędowa struktura białek która ulega ciągłym zmianom?

kłębek statystyczny

Czym są domeny i motywy w III-rzędowej strukturze białka?

To fragmenty strukturalne białka wystarczające do pełnienia jakiejś funkcji

Czym różni się domena białka od motywu?

Ilością budujących je aminokwasów.

Motyw - do 25 aminokwasów

Domena - co najmniej 50 aminokwasów

Czym są homomery i heteromery?

Homomery - białka IV-rzędowe zbudowane z jednego rodzaju łańcucha

Heteromery - białka IV-rzędowe zbudowane z różnych rodzajów łańcuchów

Jakie białka wspierają fałdowanie białek?

białka opiekuńcze (chaperony) głównie Hsp60 i 70

Jaki enzym tworzy mostki disiarczkowe?

izomeraza disiarczkowa białek

Jakie enzymy katalizują przemianę wiązania peptydowego X-Pro z cis do trans?

izomerazy peptydyloprolinowe cis-trans

Wymień poszczególne etapy sekwencjonowania białek (6 etapów)

- sprawdzenie składu aminokwasowego

- identyfikacja N-końcowego aminokwasu

- identyfikacja C-końcowego aminokwasu

- degradacja Edmana

- fragmentacja białka

- łączenie fragmentów

W jaki sposób sprawdza się skład aminokwasowy w sekwencjonowaniu?

Hydroliza kwaśna (niszczy tryptofan)

Hydroliza zasadowa

Rozdział chromatografią jonowymienną

Ilościowe oznaczenie aminokwasów np. metoda ninhydrynowa

Czym identyfikuje się N-końcowy aminokwas?

odczynnik Sangera

Co pozwala na identyfikacje C-końcowego aminokwasu?

karboksypeptydazy

Na czym polega degradacja Edmana?

Kolejno jest odłączany aminokwas na końcu -N i jest znakowany i hydrolizowany

Jakie 3 substancje można przykładowo użyć do rozcinania białka na mniejsze peptydy?

bromocyjan, trypsyna, chymotrypsyna

Po co na końcu sekwencjonowania łączyć porozcinane fragmenty?

Rozcięte fragmenty sekwencjonuje się metodą Edmana, następnie sprawdza się przy łączeniu które fragmenty na siebie zachodzą i można wtedy zsekwencjonować białko

Od czego zależą właściwości białek?

Od ich natywnej konformacji

Czym jest ładunek elektryczny białka?

to wypadkowa wszystkich dysocjujących grup

Co hydrolizują rybonukleazy?

Wiązania fosfodiestrowe w RNA

Z jakich dwóch aminokwasów głównie składa się kolagen?

Glicyna i prolina

Jaka grupa prostetyczna jest w mioglobinie?

hem

Od czego jest uzależniona geometria wiązania tlenu przez hem?

Od histydyny dystalnej

Co to znaczy że reakcja jest swoista?

powstaje tylko jeden produkt lub grupa produktów

Co sprawia że reakcja jest odwracalna?

Jeżeli różnica w poziomach energii między substratem a produktem jest niewielka

Czym charakteryzuje się katabolizm, anabolizm i amfibolizm

Katabolizm - rozkład z wydzieleniem energii

Anabolizm - synteza z wykorzystaniem energii

Amfibolizm - wytwarzanie albo cząstek prostych albo złożonych w zależności od stanu energetycznego komórki

Czym jest proteoliza?

to trawienie białek

Jaką rolę pełnią glikokortykoidy, nadmiar hormonów tarczycy i insulina w rozkładzie białek?

glikokortykoidy - zwiększają degradację białek tkanki mięśniowej - nadmiar hormonów tarczycy - zwiększa metabolizm białek

- insulina - zmniejsza proteolizę, zwiększa syntezę białek

Do jakiej grupy należą enzymy trawiące białka? Jakiej klasy to enzymy?

enzymy proteolityczne/proteazy, należą do hydrolaz

Jak podzielmy enzymy proteolityczne ze względu na lokalizację?

Wewnątrzkomórkowe - utrzymują równowagę pomiędzy poziomem białek i produktów ich rozkładu wewnątrz komórki

Pozakomórkowe - uczestniczą w rozkładaniu spożytych pokarmów białkowych, wszystkie wydzielane są w formie nieaktywnej (proenzymów)

Na jakie 4 grupy dzieli się enzymy proteolityczne ze względu na specyficzność substratową?

- endopeptydazy - wewnątrz łańcucha

- karboksypeptydazy - hydroliza wiązania utworzonego przez C-aminokwas

- aminopeptydazy - hydroliza wiązania utworzonego przez N-aminokwas

-dipeptydazy - hydroliza oligopeptydów do pojedynczych aminokwasów

Na jakie 3 grupy dzielą się enzymy proteolityczne ze względu na budowę centrum aktywnego?

- serynowe - zawierają grupę -OH seryny

- tiolowe - ich aktywność jest warunkowana obecnością grup -SH

- metaloproteinazy - aktywność zależy od obecności określonych jonów metali

Czym są abzymy?

To przeciwciała posiadające aktywność katalityczną.

Czym są synzymy?

związki syntetyczne lub modyfikowane chemicznie białka

Ile razy enzymy minimalnie przyśpieszają reakcję chemiczna?

milion

Jaki enzym katalizuje przeniesienie CO2 z tkanek do krwi? Ile razy przyśpiesza reakcje?

Anhydraza węglanowa, 10 do 7

Z czego zbudowane są enzymy proste? Z czego grupa czynna?

Tylko z aminokwasów, grupa czynna to specyficzne zespoły aminokwasów

Podaj 3 przykłady enzymów prostych

amylaza, RNaza, proteazy

Z jakich 2 elementów składają się enzymy złożone?

część białkowa - apoenzym

część niebiałkowa - kofaktor

Czym różni się koenzym od grupy prostetycznej?

Grupa prostetyczna - trwale związana z częścią białkową

Koenzym - luźno związany z częścią białkową

Czym jest holoenzym?

Apoenzym + Kofaktor

O jakich właściwościach enzymu decyduje apoenzym?

- specyficzność do substratu

- kierunek reakcji

Podaj po 2 przykłady koenzymów i grup prostetycznych

koenzymy: ATP, NADP, CoA

grupy prostetyczne: hem, cukry, lipidy

Jaka jest rola koenzymu w reakcji katalizy?

bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji

Jakie wyróżniamy 4 rodzaje enzymów pod względem ilości podjednostek które je budują?

- monomeryczne - pojedynczy łańcuch polipeptydowy

- z jednego lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonych wiązaniem S-S

- oligomeryczne -z dwu lub więcej podjednostek połączonych ze sobą za pomocą wiązań niekowalencyjnych

- kompleksy wieloenzymowe

Czym są grupy katalityczne enzymu?

Reszty aminokwasowe w centrum aktywnym enzymu biorące udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań

Jakie wiązania wiążą substrat do miejsca aktywnego enzymu?

wodorowe

Czym jest specyficzność substratowa? Co o niej decyduje?

Określa jaki rodzaj substratu ulega przemianie, decyduje o niej budowa miejsca wiązania

Czym jest specyficzność wiązania? Co niej decyduje?

Jest to katalizowanie tylko jednego rodzaju reakcji, określa ją budowa centrum katalitycznego

Jakie 3 funkcje pełnią aminokwasy budujące centrum aktywne?

- kontaktowe - zarówno w miejscu katalizy jak i wiązania substartu

- pomocnicze - w cz. katalitycznej pozycjonują substrat

- stabilizujące - stabilizują konformację miejsca aktywnego

Na czym polega model klucza i zamka? co wyjaśnia, a czego nie?

Enzym i substrat są do siebie idealnie dopasowane, wyjaśnia specyficzność substratową, ale nie wyjaśnia w jaki sposób jest stabilizowany stan przejściowy w reakcji enzymatycznej

Na czym polega model trzypunktowego dołączenia?

Enzymy reagują tylko z jedną odmianą stereoizomeryczą substratu i łączenie enzymu z substratem musi zachodzić co najmniej w 3 miejscach

Na czym polega model indukowanego dopasowania?

Pod wpływem przyłączenia się substratu enzym przybiera konformację niezbędną do katalizy

Na czym polega chemiselektywniość enzymów?

Selektywność do jednej grupy chemicznej, (np. hydrolizuje estry, a nie hydrolizuje acetali lub amidów)

Na czym polega regioselektywność i diastereoselektywność enzymów?

z kilku takich samych grup funkcyjnych w substracie - wyróżnia tylko jedną

Na czym polega enancjoselektywność enzymów?

Tylko jeden z enancjomerów np. tylko L-enancjomer

Na czym polega teoria kinetyczna?

Reakcja może zajść tylko gdy cząsteczki się zderzają. Dla każdej reakcji istnieje bariera energetyczna która musi zostać przekroczona aby zaszła reakcja.

Czym charakteryzuje się reakcja egzoergiczna?

- zachodzą spontanicznie

- energia swobodna produktów jest niższa niż energia swobodna substratów

- szybkość zależy od wielkości energii aktywacji reakcji

Jaka właściwość energii swobodnej umożliwia zajście szlaków metaboliczynych?

addytywność energii swobodnej

Na jakie 3 sposoby enzymy zmieniają szybkość reakcji?

- lokalne zwiększanie stężenia substratu i utrzymywanie substratów w korzystnej konformacji

- dostarczenie reszt aminokwasowych których grupy funkcyjne odgrywają rolę w katalizie

- obniżenie energii aktywacji

Jakie jest główne założenie modelu Michealisa-Menten?

powstanie kompleksu enzym-substrat jest koniecznym etapem pośrednim procesu katalitycznego

Jak wygląda wykres w modelu Michealisa-Menten?

Hiperbola

Jaki rodzaj enzymów nie działa zgodnie z modelem Michealisa-Menten? Jaki kształt przyjmuje wykres w tym przypadku?

Enzymy allosteryczne, kształt sigmoidalny

Jak zbudowane są enzymy allosteryczne?

Posiadają miejsce aktywne i miejsce allosteryczne - miejsce wiązania cząsteczek (efektorów) które wpływają na działanie miejsca aktywnego

Jak nazywa się enzymy których aktywność jest potrzebna cały czas?

Enzymy metabolizmu podstawowego

Czym są izoenzymy? Podaj przykład

zakodowane w DNA, fizycznie odmienne postacie danego enzymu, są to np. oksydazy

Czym są izoformy enzymów? Podaj przykład

odmienne fizycznie postacie danego enzymu powstające w wyniku modyfikacji potranslacyjnej (np. glikozylacja, hydroksylacja, oksydacja), dehydrogenaza mleczanowa

Jaki jest najbardziej powszechny typ odwracalnej modyfikacji kowalencyjnej?

fosforylacja

Jakie enzymy przeprowadzają fosforylację, a jakie defosforylację białek?

fosforylacja- kinazy

defosforylacja - fosfatazy