bioquimica 6

que es un biocatalizador

moléculas cuya función es reducir la energía de activación necesaria para que ocurra una reacción bioquímica o química, por lo que facilitan que dicha reacción se produzca.

¿qué ocurre en una reacción química?:

en toda reacción química se produce una transformación de los sustratos o reactivos (sustancias iniciales) en productos (sustancias finales). Para que ocurra esta reacción se necesita energía (ATP).

¿cuáles son los tipos de biocataliadores?

Hay cuatro tipos de biocatalizadores: oligoelementos, enzimas, vitaminas y hormonas

que es una enzima

Son biocatalizadores que facilitan y aceleran las reacciones bioquímicas (químicas).

Son proteínas globulares que pueden actuar a nivel intracelular y extracelular.

Disminuyen la energía de activación, necesaria para que ocurra una reacción.

¿cuáles son las propiedades de las enzimas?:

Durante la reacción no se alteran.

Se necesitan en cantidades muy pequeñas.

No afectan al equilibrio de la reacción: se obtiene la misma cantidad de producto en menos tiempo.

Catalizan reacciones específicas.

Son más eficaces que otros biocatalizadores, elevando la velocidad de la reacción entre 106 y 1014 veces.

Tienen especificidad de sustrato y de reacción.

Experimentan desnaturalización por cambios de pH, salinidad, temperatura, etc.

Presentan una cinética de saturación por sustrato.

Actúan a temperatura ambiente

TIPOS DE ENZIMAS

ENZIMAS SENCILLAS: están formadas únicamente por una o varias cadenas de aminoácidos. Son Holoproteínas.

b)HOLOENZIMAS: son enzimas constituidas por la asociación, más o menos fuerte, de una parte proteica o Apoenzima y una parte no proteica o Cofactor.

 El Cofactor puede ser de los siguientes tipos:

•Cationes metálicos (activadores inorgánicos). Por ejemplo: Mg en las quinasas, Zn en las carboxipeptidasas, etc.

•Grupos prostéticos (activadores orgánicos) unidos por enlaces covalentes a la apoenzima. Por ejemplo: grupo hemo en las peroxidasas, etc.

•Coenzimas unidas por enlaces débiles a la apoenzima. Son moléculas de tipo orgánico. Suelen alterarse durante la reacción enzimática, pero una vez terminada se regeneran rápidamente. Pueden unirse a distintos tipos de apoenzimas. Actúan como transportadoras intermediarias de grupos funcionales, átomos específicos o electrones. Por ejemplo: NAD (nicotinamida-adenín-dinucleótido), NADP, FMN (flavín-mononucléótido), FAD (flavín-adenín-dinucleótido), coenzima A, ATP, vitaminas hidrosolubles del complejo B, etc.

clasificacion de las enzimas

Las enzimas se clasifican, según el tipo de reacción que catalizan, en seis grupos:

a)Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción, con pérdida o ganancia de electrones.

b)Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales.

c)Hidrolasas: catalizan las reacciones de hidrólisis, en las que se rompen enlaces añadiendo agua. Ejemplo: lipasas, sacarasa, lactasa, etc.

d)Liasas: catalizan la adición o eliminación de grupos amino. Ejemplo: carboxilasas y descarboxilasas. e)Isomerasas: catalizan la transformación de un isómero en otro. f)Ligasas o Sintetasas: catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

Las enzimas (E) actúan sobre unas sustancias llamadas sustratos (S) formando el complejo enzima-sustrato (E-S). El sustrato se une a la enzima por su centro activo. Como resultado de esta unión el sustrato se transforma en producto (P) y la enzima (E) se libera inalterada.

modelos de accion de las enzimas

Para explicar la unión de la enzima al sustrato hay dos modelos:

a)Modelo Fisher (1894) o de llave-cerradura: según este modelo la estructura del sustrato y la centro activo de la enzima serían complementarias y encajarían como “ una llave en una cerradura”.

b)Modelo de Koshland (1985) guante-mano o ajuste inducido: según este modelo, el centro activo adopta la conformación espacial adecuada solo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo produce un cambio conformacional, similar a cómo la mano induce la adaptación del guante a su forma.

Factores que condicionan la actividad enzimáticas

Concentración de sustrato: al aumentar la concentración de sustrato (con temperatura y concentración de enzima constante) se produce un aumento un aumento en la velocidad de la reacción. Si la concentración de sustrato es excesiva, la velocidad no aumentará debido a que todas las enzimas están saturadas y no pueden unirse a más moléculas de sustrato.

Temperatura: la velocidad de las reacciones enzimáticas aumentan con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y permanece totalmente activa. Generalmente, por cada 10 ͦC de aumento en la temperatura se duplica la velocidad de la reacción. Si la temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza y deja de ser funcional. La mayoría de las enzimas se inactivan a temperaturas de 55-60 ͦC.

pH: todas las enzimas poseen dos valores límites de pH entre los cuales son efectivas. Traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar. Entre estos límites existe un pH óptimo, en el cual la enzima posee una máxima eficacia. El pH óptimo está condicionado por el tipo de enzima y de sustrato. Cada reacción enzimática tiene su pH

Activadores: son moléculas que se unen a las enzimas y aumentan su actividad. Pueden ser cationes o moléculas orgánicas que se unen a un centro regulador de la enzima modificando su conformación para que el sustrato se una al centro activo de la enzima. En ocasiones, el propio sustrato actúa como activador de la enzima.  Inhibidores: son moléculas que disminuyen la actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden completamente la actuación de dicha enzima. Los inhibidores pueden ser de dos tipos: • IRREVERSIBLES: son aquellos que se fija permanentemente a centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola. Se llaman venenos catalíticos. • REVERSIBLES: son aquellos que no inutilizan el centro activo de la enzima, si no que sólo impiden temporalmente su normal funcionamiento. Hay dos tipos: competitivos (inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo de la enzima) y no competitivos (el inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo, provocando un cambio de conformación que bloque la actividad de la enzima temporalmente).