Inhibitions enzymatiques

Flashcards sur les inhibitions enzymatiques, comprenant les inhibiteurs compétitifs, non compétitifs, incompétitifs et irréversibles, ainsi que l'alostérie des enzymes.

Quelles sont les conséquences de la présence d'inhibiteurs compétitifs sur Km et Vmax ?

Le Km' augmente sans affecter Vmax.

Qu'est-ce que représente la constante d'inhibition Ki ?

C'est la constante décrivant l'affinité de l'inhibiteur pour l'enzyme.

Comment l'inhibiteur non compétitif affecte-t-il la vitesse max ?

Il diminue la vitesse max sans affecter Km.

Qu'est-ce qu'un inhibiteur incompétitif ?

Un inhibiteur qui se lie uniquement au complexe enzyme-substrat, bloquant la transformation en produit.

Quelles caractéristiques possède un inhibiteur mixte ?

Il peut affecter la liaison du substrat et se fixer tant sur l'enzyme libre que sur le complexe enzyme-substrat.

Comment un inhibiteur irréversible modifie-t-il l'enzyme ?

Par une modification chimique irréversible, créant des liaisons covalentes.

Quel est l'effet de la phosphorylation sur l'alostérie des enzymes ?

C'est une modification covalente qui peut induire une transition halostérique.

Qu'est-ce qu'un activateur halostérique ?

Un activateur qui favorise la transition de l'enzyme vers une forme active.

Définissez l'équation de Hill. Que représente 'n' ?

V = Vmax * (S^n) / (Kh + S^n), 'n' est l'indice de coopérativité.

Comment calculer la concentration d'un enzyme à partir de la vitesse initiale ?

V I est proportionnelle à la concentration en substrat si celle-ci est inférieure à Km.