Białka, Lipidy i Kwasy Nukleoinowe - Notatki z Wykładu

Zestaw fiszek obejmujący kluczowe pojęcia dotyczące białek (struktury, funkcje, denaturacja), lipidów (podział i właściwości) oraz podstaw kwasów nukleinowych i ATP.

Białka

Nierozgałęzione polimery zbudowane z aminokwasów połączonych za pośrednictwem wiązań peptydowych, stanowiące podstawę organizmu.

Reszta aminokwasowa

Część aminokwasu, która jest włączona do białka dzięki utworzeniu wiązania peptydowego.

Wiązania peptydowe

Wiązania kowalencyjne spolaryzowane łączące poszczególne aminokwasy w łańcuchu białkowym.

Aminokwasy białkowe

Zbiór $20$ aminokwasów wykorzystywanych do syntezy peptydów lub białek w organizmach żywych.

Peptydy

Związki organiczne zawierające w swojej budowie od $2$ do $50$ aminokwasów.

Sekwencja aminokwasowa

Kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, określana za pomocą pełnych nazw oddzielonych przecinkiem lub kodów trzyliterowych połączonych myślnikiem (np. Ala-Phe-Gly).

Struktura I-rzędowa białka

Liniowa sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, stabilizowana przez wiązania peptydowe.

Struktura II-rzędowa białka

Układ przestrzenny sfałdowanego łańcucha polipeptydowego (np. \text{\alpha-helisa} lub \text{\beta-harmonijka} ), stabilizowany przez wiązania wodorowe.

Struktura III-rzędowa białka

Pofałdowanie struktur drugorzędowych w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego, stabilizowane przez wiązania jonowe, mostki disiarczkowe, siły van der Waalsa i oddziaływania hydrofobowe.

Struktura IV-rzędowa białka

Połączenie dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych (podjednostek), stabilizowane przez te same oddziaływania co struktura trzeciorzędowa.

Mostki disiarczkowe

Wiązania kowalencyjne $-S-S-$ tworzone między dwiema cząsteczkami cysteiny, stabilizujące strukturę białka.

Białka globularne

Białka o kulistym kształcie, rozpuszczalne w roztworach wodnych i aktywne metabolicznie (np. albuminy, globuliny, hemoglobina).

Białka fibrylarne

Białka o strukturze włóknistej, nierozpuszczalne w wodzie, pełniące funkcje budulcowe (np. keratyna, kolagen).

Denaturacja

Proces polegający na zniszczeniu wyższych struktur białkowych przy zachowaniu struktury pierwszorzędowej, co skutkuje utratą funkcji biologicznej białka.

Wysalanie białka

Odwracalny proces koagulacji polegający na odwodnieniu i wytrąceniu białka z roztworu pod wpływem soli metali lekkich (np. $NaCl$).

Lipidy proste

Związki takie jak tłuszcze właściwe (triglicerydy) i woski, powstałe z połączenia alkoholu (np. glicerolu) z kwasami tłuszczowymi wiązaniem estrowym.

Lipidy amfipatyczne

Cząsteczki posiadające zarówno hydrofilową głowę (rozpuszczalną w wodzie), jak i hydrofobowy ogon (nierozpuszczalny), charakterystyczne dla fosfolipidów.

Cholesterol

Lipid izoprenowy (steroid) zmniejszający płynność błon komórkowych u zwierząt oraz będący prekursorem hormonów płciowych i kwasów żółciowych.

Karotenoidy

Lipidy izoprenowe (karoteny i ksantofile) pełniące funkcję barwników pomocniczych w fotosyntezie oraz antyoksydantów.

Nukleotyd

Monomer kwasów nukleinowych zbudowany z pięciowęglowego sacharydu, co najmniej jednej reszty fosforanowej (V) i jednej z pięciu zasad azotowych.

Puryny

Dwuścienne zasady azotowe wchodzące w skład nukleotydów, do których należą adenina ($A$) i guanina ($G$).

ATP (Adenozynotrifosforan)

Nukleotyd będący uniwersalnym wewnątrzkomórkowym nośnikiem energii, zawierający wiązania wysokoenergetyczne uwalniające energię podczas hydrolizy do $ADP$ i $P_i$.