qcm partie 2

112. Les endopeptidases :

A. Hydrolysent les liaisons peptidiques entre les acides aminés situés à l'intérieur de la protéine

B. La pepsine est une endopeptidase qui hydrolyse les liaisons

peptidiques entre les acides aminés aromatiques, ramifiés, et la méthionine

C. Les aminopeptidases sont des endopeptidases sécrétées par les cellules de la muqueuse intestinale

D. Ce sont les premières enzymes qui agissent sur les protéines

E. La trypsine, la chymotrypsine, l'élastase sont sécrétées dans l'intestin grêle par le pancréas

A, D, E

113. Les exopeptidases :

A. Catalysent les liaisons peptidiques aux extrémités de la protéine, une par une

B. Les carboxypeptidases sont sécrétées dans le suc
pancréatique et libèrent les acides aminés à l'extrémité carboxy-terminale

C. La trypsine, la chymotrypsine, l'élastase sont sécrétées dans l'intestin grêle par le pancréas

D. Les aminopeptidases sont sécrétées par les cellules de la muqueuse intestinale, éliminant les groupes aminés de l'extrémité amino-terminale

A, B, D

114. Les protéases (enzymes responsables de la dégradation des protéines) sont sécrétées sous forme de zimogènes inactifs :

A. Le pepsinogène est activé en pepsine par l'acide gastrique

B. Dans l'intestin grêle, le trypsinogène est activé par une enteropeptidase (sécrétée par les cellules épithéliales duodénales) en trypsine

C. La trypsine active le chymotrypsinogène en chymotrypsine

D. La proélastase est activée en élastase

A, B, C, D

115. Les protéines, après digestion au niveau de l'estomac, arrivent dans l'intestin sous forme de :

A. Environ 50 %, sous forme d'acides aminés libres

B. Environ 90 %, sous forme d'acides aminés libres

C. Un mélange de grandes polypeptides

D. Dénaturées, mais sans rupture des liaisons peptidiques

C

116. Méthodes pour la séquençation des protéines :

A. L'analyse du groupe terminal

B. La spectrométrie de masse

C. La spectrophotométrie

D. ELISA

A, B

117. Techniques de séparation des protéines :

A. L'ultracentrifugation

B. L'électrophorèse

C. La chromatographie

D. La fractionnement par sels

A, B, C, D

118. Méthodes de quantification des protéines totales :

A. La méthode de Biuret

B. La méthode de Lowry

C. La méthode de Bradford

D. La méthode BCA

A, B, C, D

119. La dégradation des protéines indépendante de l'ATP :

A. A lieu dans les lysosomes

B. A lieu dans le cytoplasme

C. Au niveau des protéines extracellulaires

D. Au niveau des protéines associées à la membrane

A, C, D

120. La dégradation des protéines indépendante de l'ATP :

A. A lieu dans les lysosomes

B. A lieu dans le cytoplasme

C. Nécessite de l'ubiquitine

D. Vise les protéines anormales ou celles à vie courte

A

121. L'ubiquitine :

A. Est importante pour la dégradation des protéines

B. Au moins 4 molécules d'ubiquitine sont nécessaires pour dégrader une molécule cible

C. Les protéines ubiquitinées se dégradent dans le protéasome

D. Les protéines ubiquitinées se dégradent dans le cytoplasme

A, B, C, D

122. Les protéines sanguines :

A. La protéine la plus abondante est l'albumine

B. La protéine la moins abondante est l'α1-globuline

C. La majorité des protéines sont synthétisées dans le foie

D. Les immunoglobulines sont synthétisées par les cellules sanguines

A, C, D

123. Les techniques suivantes sont utilisées pour déterminer la structure des protéines :

A. Chromatographie liquide haute performance

B. Spectrométrie de masse

C. Cristallographie aux rayons X

D. Spectrométrie RMN

C, D

124. Méthodes pour séparer et purifier les protéines :

A. Chromatographie

B. Électrophorèse

C. Ultracentrifugation

D. Fractionnement par sels

A, B, C, D

125. Méthode utilisée pour déterminer la structure des protéines, à l'exception de :

A. Spectrométrie UV

B. Spectroscopie RMN

C. Cristallographie aux rayons X

D. Technique d'Edman

A

126. Le réactif de Sanger est :

A. 2,4 Dinitrobenzen

B. 2,4 Dinitro Cresol

C. 1-Fluoro 2,4 Dinitrobenzen

D. 2,4, Fluoro Dinitro Cresol

C

127. La séparation des protéines en fonction de la masse (taille) se réalise par :

A. Ultrafiltration

B. Électrophorèse sur gel

C. Électrophorèse sur gel 2D

D. Chromatographie par filtration sur gel

E. Ultracentrifugation

A, B, D, E

128. Dans SDS-PAGE, les protéines sont séparées en fonction de :

A. La masse

B. La charge électrique

C. La densité

D. La masse moléculaire

E. La solubilité

A, D

129. La méthode chromatographique dans laquelle les molécules sont séparées sur une phase stationnaire en fonction de leur charge négative et sont libérées dans la phase mobile sous forme de
molécules chargées positivement est :

A. Chromatographie d'affinité

B. Chromatographie par échange d'ions

C. Chromatographie d'adsorption

D. Chromatographie d'exclusion par taille

B

130. La technique d'Edman :

A. Utilise le réactif d'Edman

B. Le phénylisothiocyanate est utilisé pour la dérivatisation du groupe amino terminal

C. Les polypeptides (5-30 acides aminés) peuvent être séquencés

D. Le fluoro-2,4-dinitrobenzen est utilisé pour la dérivatisation du groupe amino terminal

A, B, C

131. Les nucléotides :

A. Ce sont des acides polyfonctionnels

B. Ils portent une charge négative à pH physiologique

C. Ils absorbent la lumière dans le domaine UV, à une longueur d'onde de 260 nm, à pH 7

D. Ils sont unis par des liaisons glycosidiques

E. Ils sont liés entre eux par des liaisons 3'-5' phosphodiester

A, B, C, E

132. Les bases puriniques sont :

A. L'hypoxanthine

B. La xanthine

C. L'acide urique

D. L'adénine

D

133. Bases azotées modifiées :

A. Dihydrouracile

B. Pseudouridine

C. 5-méthylcytosine

D. Diméthylaminoadénine

E. 7-méthylguanine

A, B, C, D ,E

134. La xanthine méthylée se trouve dans :

A. Le café – caféine (triméthylxanthine)

B. Le thé – théobromine (diméthylxanthine)

C. Le cacao – théobromine (diméthylxanthine)

D. Le lait (monométhylxanthine)

A, C

135. Le nucleotide le plus abondant dans l'organisme des mammifères est :

A. GTP

B. CTP

C. UTP

D. ATP

D

136. Les fonctions des nucléotides et de leurs dérivés :

A. L'ATP est la principale molécule macroénergétique

B. S-adénosylméthionine (SAM) est un important donneur de groupes méthyle

C. S-adénosylméthionine (SAM) est un important donneur de groupes carbonyle

D. L'acide UDP-glucuronique est utilisé dans la conjugaison de la bilirubine

E. Le GTP est la principale molécule macroénergétique

A, B, D

137. Les nucléotides incorporés dans la structure de certaines coenzymes :

A. NAD+

B. FMN

C. SAM

D. ATP

E. FAD+

A, D, E

138. La synthèse de novo des purines se produit :

A. Dans la majorité des tissus, surtout dans le foie

B. Dans le noyau

C. Seulement dans le foie

D. Dans le cytoplasme

E. Même dans le cerveau

F. Dans la moelle osseuse

A, D, E, F

139. Les éléments de l'anneau purinique proviennent de :

A. C4, C5, N7 de la glycine

B. N1 de la glutamine

C. N3, N9 de la glutamine

D. C6 de CO2

A, C, D

140. La biosynthèse de novo des purines :

A. La première nucléotide formée dans la synthèse des purines est l'OMP

B. À partir de l'IMP se forment l'AMP et le GMP

C. La première nucléotide formée dans la synthèse des purines est l'IMP

D. À partir de l'IMP se forment le CTP et l'UTP

B, C

141. L'enzyme impliquée dans la régulation de la biosynthèse de novo des purines :

A. PRPP glutamyl aminotransférase

B. Adénine phosphoribosyl transférase

C. Carbamoyl phosphate synthase

D. Dihydroorotase

E. PRPP synthase

A, E

142. La synthèse de novo des purines dépend de :

A. AMP, ADP

B. La disponibilité du ribose-5-phosphate

C. PRPP

D. CTP, CDP

E. GMP, GDP

A, B, C, E

143. Les voies de récupération des purines :

A. Importantes pour les organes où la synthèse de novo n'a pas lieu

B. Faible consommation d'énergie

C. Les purines et les nucléosides puriniques sont dégradés en mononucléotides

D. Forte consommation d'énergie

E. Les purines et les nucléosides puriniques sont convertis en dinucléotides

A, B, C

144. Les voies de récupération sont :

A. La phosphorylation de l'adénine par le PRPP, dans la réaction catalysée par l'adénine phosphoribosyl transférase

B. La phosphorylation de l'hypoxanthine par le PRPP, dans la réaction catalysée par l'hypoxanthine-guanine phosphoribosyl transférase

C. La phosphorylation des nucléosides puriniques, dans la réaction catalysée par la nucléoside phosphoribosyl transférase

D. La phosphorylation des nucléosides puriniques, dans la réaction catalysée par l'adénosine kinase

A, B, D

145. Le catabolisme des nucléotides puriniques :

A. Le catabolisme des nucléotides de l'adénine a lieu dans le foie, le muscle cardiaque, le muscle squelettique, la muqueuse intestinale

B. Le catabolisme des nucléotides de la guanine a lieu dans le foie, la rate, le pancréas, la muqueuse intestinale

C. Le produit final du catabolisme des purines chez l'homme est l'acide urique

D. Le produit final du catabolisme des purines est l'alantoïne chez d'autres mammifères

A, B, C, D

146. Enzymes clés dans le catabolisme des nucléotides puriniques :

A. L'adénosine déaminase

B. La purine nucléoside phosphorylase

C. L'inosine est convertie en hypoxanthine

D. La xanthine oxydase

E. L'hypoxanthine est convertie en xanthine

A, B, C, D, E

147. La goutte :

A. Elle est caractérisée par une hyperuricémie

B. Cause de la dégradation des protéines

C. Cause de la dégradation des nucléotides

D. Le traitement peut consister en l'administration d'allopurinol

A, C, D

148. La biosynthèse des pyrimidines :

A. Elle est principalement localisée dans le foie

B. Elle est localisée dans le cytoplasme et les mitochondries

C. Elle est localisée dans le noyau

D. L'OMP est synthétisé

A, B, D

149. Les enzymes de la synthèse des pyrimidines sont :

A. L'aspartate transcarbamoylase et la carbamoyl phosphate synthétase II, dans le cytoplasme

B. L'orotate phosphoribosyl transférase et l'OMP décarboxylase, dans le cytoplasme

C. La dihydroorotase déshydrogénase, dans les mitochondries

D. Elles synthétisent l'UMP

A, B, C, D

150. Dans la biosynthèse des pyrimidines :

A. L'OMP est décarboxylé en UMP par l'OMP décarboxylase

B. Le UTP est converti en CTP par la CTP synthétase

C. Le UDP est converti en dUDP par la ribonucléotide réductase

D. Le TMP est formé à partir du CMP

A, B, C

151. La seule réaction de la biosynthèse des pyrimidines nécessitant du tétrahydrofolate est :

A. Celle catalysée par la CPSII

B. Celle catalysée par la thymidylate synthase

C. Celle catalysée par la dihydroorotase

D. Celle catalysée par l'orotate phosphoribosyl transférase

B

152. Les médicaments de la thérapie anticancéreuse inhibant la synthèse du TMP :

A. Méthotrexate

B. Inhibe la dihydrofolate réductase

C. 5-fluorouracil

D. Inhibe la thymidylate synthase

A, B, C, D

153. La régulation de la synthèse des pyrimidines est réalisée par :

A. CPS II

B. L'aspartate transcarbamoylase

C. La thymidylate synthase

D. La ribonucléotide réductase

A, B

154. Les différences entre CPS I et CPS II :

A. Localisation cellulaire : Mitochondrie (CPS I), Cytosol (CPS II)

B. Localisation cellulaire : Cytosol (CPS I), Mitochondrie (CPS II)

C. Voie métabolique impliquée : Le cycle de l'urée (CPS I), La synthèse des pyrimidines (CPS II)

D. Voie métabolique impliquée : La synthèse des pyrimidines (CPS I), Le cycle de l'urée (CPS II)

E. Source d'azote : L'ammoniac (CPS I), La glutamine (CPS II)

F. Source d'azote : La glutamine (CPS I), L'ammoniac (CPS II)

G. Régulateur allostérique : NAG (CPS I), PRPP (CPS II)

H. Régulateur allostérique : PRPP (CPS I), NAG (CPS II)

A, C, E, G

155. La conversion des ribonucléosides en désoxyriboncléosides :

A. Elle conduit à la formation de désoxyribonucleoside diphosphates (dNDPs)

B. Elle est catalysée par la ribonucléotide réductase

C. Nécessite de la thioredoxine

D. Nécessite du NADPH

E. Implique la conversion des ribonucléosides diphosphates en désoxyribonucleosides diphosphates

A, B, C, D, E

156. La dégradation des pyrimidines :

A. La cytosine et l'uracile sont dégradés en β-alanine, CO2, NH3

B. La thymine en β-aminoisobutyrate, CO2, NH3

C. Contrairement aux produits du catabolisme des purines, ceux des pyrimidines sont très solubles dans l'eau

D. Contrairement aux produits du catabolisme des purines, ceux des pyrimidines ne sont pas très solubles dans l'eau

A, B, C

157. Le produit final du catabolisme chez les mammifères nonprimate est :

A. L'acide urique

B. L'ammoniac

C. L'urée

D. L'alantoïne

D

158. L'ADN est composé de :

A. Ribonuclease

B. Ribonucleotide monophosphate

C. Ribonucleotide diphosphate

D. Ribonucleotide triphosphate

Aucune correcte

159. Qui est impliqué dans la formation de dTMP ?

A. N5, N10 – méthylène tétrahydrofolate

B. Iminofolate

C. N5 formylfolate

D. Dihydrofolate

A, D

160. L'acide inosiné (IMP) est le précurseur biologique de :

A. L'uracile et la thymine

B. La purine et la thymine

C. L'acide adénylique et l'acide guanylique

D. L'acide orotique et l'acide uridilique

C

225. Les étapes de la synthèse des protéines sont :

A. Chargement de l'ARNt

B. Initiation

C. Élongation

D. Terminaison

Aucune correcte

226. Le chargement de l'ARNt :

A. Le processus par lequel un acide aminé spécifique est attaché au bras accepteur

B. Avec l'aide de l'aminoacyl-ARNt synthétase

C. Deux phosphates inorganiques sont utilisés pour charger l'ARNt

D. L'aminoacyl-ARNt synthétase est identifiée par le bras anticodon

A, B, C

227. En traduction :

A. Le langage des nucléotides est traduit en langage des acides aminés

B. L'ARNt est un adaptateur entre le codon et l'acide aminé spécifique

C. La séquence de nucléotides du codon est complémentaire à l'anticodon de l'ARN

D. Le bras DHU est reconnu par l'aminoacyl-ARNt synthétase

A, B, C, D

228. L'initiation :

A. A lieu au niveau de la séquence Shine-Dalgarno, chez les procaryotes

B. A lieu au niveau de la séquence Kozak, chez les eucaryotes

C. C'est un processus en plusieurs étapes

D. Facilitée par des protéines appelées facteurs d'initiation

A, B, C, D

229. L'élongation :

A. La liaison de l'aminoacyl-ARNt au site A

B. Formation de la liaison peptidique

C. Translocation du ribosome sur l'ARNm

D. Éjection de l'ARNt du site E

A, B, C, D

230. La liaison de l'aminoacyl-ARNt au site A :

A. L'ARNt qui transporte un acide aminé spécifique se lie au site A

B. Le facteur d'élongation EF-1 aide à l'attachement de l'acide aminé à l'ARNt

C. Le GTP est hydrolysé en GDP

D. L'énergie n'est pas nécessaire

A, C

231. La formation de la liaison peptidique :

A. Le groupe amino de l'acide aminé dans le site A forme la liaison peptidique avec le groupe carboxyle de l'aminoacylARNt dans le site P

B. L'énergie n'est pas nécessaire pour former la liaison peptidique

C. Le GTP est hydrolysé en GDP

D. L'enzyme peptidyl transférase est impliquée

A, B, D

232. La translocation du ribosome sur l'ARNm :

A. L'aminoacyl-ARNt est transloqué du site P au site A

B. L'aminoacyl-ARNt est transloqué du site A au site P

C. Le site A est libre pour recevoir l'ARNt suivant

D. Le site P est libre pour recevoir l'ARNt suivant

E. Le site E contient de l'ARNt désacylé

F. Nécessite du GTP

G. Ne nécessite pas d'énergie

B, C, E, F

233. La terminaison :

A. Les facteurs de libération sont impliqués dans cette étape

B. Le facteur de libération RF-1 reconnaît le codon STOP

C. RF-1 est lié à RF-3 et au GTP

D. Implique l'hydrolyse du GTP en GDP

A, B, C, D

234. Inhibiteurs de la synthèse des protéines bactériennes :

A. Les tétracyclines

B. La streptomycine

C. La puromycine

D. Le chloramphénicol

E. L'érythromycine

F. La ricine

A, B, D, E

235. Modifications post-traductionnelles :

A. Gamma carboxylation

B. Hydroxylation

C. Méthylation

D. Glycosylation

A, B, C, D

236. Fausse affirmation sur la synthèse des protéines :

A. La N-formylméthionine est le premier ARNt utilisé

B. L'ARNm est lu de 3’ à 5’

C. eIF2 passe entre GDP et GTP

D. La coiffe aide à l'attachement de l'ARNm au ribosome 40S

A, B

237. Dans le processus de terminaison de la synthèse des protéines, tous ces éléments sont impliqués, à l'exception de :

A. Du facteur de libération

B. Du codon STOP

C. De la peptidyltransférase

D. Du codon UAA

E. Du codon AUG

E

238. L'ARN polymérase diffère de l'ADN polymérase :

A. Elle édite et synthétise

B. Elle synthétise des amorces d'ARN

C. Elle synthétise uniquement dans la direction 5’ - 3’

D. Elle utilise l'ARN comme matrice

Aucune correcte

239. Composante cellulaire pour la synthèse des protéines :

A. Réticulum endoplasmique lisse

B. Réticulum endoplasmique rugueux

C. Ribosomes

D. Mitochondrie

B, C

240. La séquence Shine-Dalgarno dans l'ARNm bactérien est proche de :

A. Le codon AUG

B. Le codon UAA

C. Le codon UAG

D. Le codon UGA

A

241. À propos de l'aminoacyl-ARNt synthétase, il est vrai que :

A. Elle accepte l'ARNt

B. Elle met en œuvre le code génétique

C. Elle attache un groupe amino à l'extrémité 5’ de l'ARNt

D. Elle possède une fonction d'édition

A, B, D

242. Dans le processus de traduction, l'auto-correction de l'ARNm est réalisée par :

A. ARN polymérase

B. Aminoacyl-ARNt synthétase

C. Domaine à fermeture éclair de leucine

D. ADN

B

243. Quelle enzyme impliquée dans la traduction est connue sous le nom "enzyme de fidélité" :

A. ADN polymérase

B. ARN polymérase

C. Aminoacyl-ARNt synthétase

D. Aminoacyl-ARNt réductase

C

244. L'étape hydrolytique qui entraîne la libération de la chaîne polypeptidique du ribosome est catalysée par :

A. Les codons STOP

B. La peptidyl transférase

C. Les facteurs de libération

D. Le codon AUG

E. La dissociation des ribosomes

C

245. Il est vrai au sujet de la peptidyl transférase que :

A. Elle est utilisée lors de l'élongation et attache la chaîne peptidique au site A de l'ARNt

B. Elle est utilisée lors de l'élongation et attache la chaîne peptidique au site P

C. Elle est utilisée lors de l'initiation et forme le complexe 43S

D. Elle est utilisée lors de l'initiation et forme le complexe 48S

A

246. Vérité concernant la traduction des protéines :

A. Elle comporte 3 étapes : initiation, élongation, terminaison

B. IF-2 empêche la réassociation des sous-unités ribosomales

C. IF-3 et 1A facilitent la liaison des facteurs d'initiation

D. IF-2 possède deux sous-unités : α et β

A

247. La vitamine nécessaire aux modifications post-traductionnelles des facteurs de coagulation est :

A. Vitamine A

B. Vitamine C

C. Vitamine B6

D. Vitamine K

D

248. Les endonucléases de restriction :

A. Coupent l'ADN au niveau de séquences palindromiques spécifiques (une séquence d'ADN double brin identique si les deux brins sont lus dans des directions opposées)

B. Sont appelées ciseaux moléculaires

C. Sont appelées endonucléases de restriction car elles restreignent l'entrée des phages dans l'ADN de l'hôte

D. Sont utilisées dans la technologie de l'ADN recombinant

A, B, C, D

249. Les vecteurs utilisés dans la technologie de l'ADN recombinant :

A. Les plasmides, des molécules circulaires d'ADN recombinant double brin

B. Les phages, des virus qui infectent les bactéries

C. Les cosmides, des plasmides combinant des éléments des phages et des plasmides

D. Les virus bactériens qui n'ont pas d'ADN linéaire

A, B, C

250. Les chromosomes artificiels pouvant contenir un insert d'ADN :

A. BAC

B. PAC

C. DAC

D. YAC

A, B, D

251. Les techniques d'hybridation et de transfert :

A. PCR

B. Southern Blot

C. Northern Blot

D. Western Blot

B, C, D

252. Le Southern Blot est une technique utilisée pour :

A. Identifier un ADN viral ou bactérien dans un échantillon infecté

B. Détecter des mutations chez les nouveau-nés

C. Détecter une délétion/insertion au niveau d'un gène

D. Détecter l'expression d'un gène dans un tissu

A, B, C

253. La PCR est utilisée pour :

A. Multiplier l'ARN

B. Multiplier un segment spécifique d'ADN

C. Multiplier une protéine

D. Connaître le niveau d'amplification atteint

B, D

254. L'analyse quantitative de l'ADN est réalisée avec :

A. Un pH-mètre

B. Un sphygmomanomètre

C. Un spiromètre

D. Un spectromètre

D

255. Pour la PCR, lequel des éléments suivants n'est pas nécessaire :

A. Taq polymérase

B. d-NTP

C. Amorces

D. Échantillon radiomarqué

D

256. Le colorant SYBR Green est utilisé pour :

A. HPLC

B. Immunofluorescence

C. PCR

D. ELISA

C

257. Vérité concernant l'ADN polymérase utilisée en PCR :

A. Obtenue à partir d'un virus

B. Obtenue à partir d'une bactérie

C. Utilisée pour unir deux brins

D. Stable à haute température

E. Ajoute des nucléotides

B, D, E

258. Le Western Blot détecte :

A. ADN

B. ARN

C. Protéines

D. ARNm

C

259. Quelle technique est utilisée pour identifier l'ARNm :

A. Southern Blot

B. Northern Blot

C. Western Blot

D. South-Western Blot

B

260. Dans la dégradation de l'hème, quelles substances sont produites simultanément avec le monoxyde de carbone ?

A. Bilirubine

B. Biliverdine

C. Urobiline

D. Stercobiline

B

261. Dans la dégradation de l'hème, quelles substances sont produites lors de la deuxième étape du processus de dégradation ?

A. Bilirubine

B. Biliverdine

C. Urobiline

D. Oxygène moléculaire

A

262. Porphyrines :

A. Possèdent 4 noyaux pyrroliques

B. Ont des ponts méthényles

C. Ont des chaînes latérales méthényles ou acétates

D. Ont des chaînes latérales vinyles ou propionates

E. Contiennent un atome de fer

F. Contiennent un atome de magnésium

A, B, D, E, F

263. Caractéristiques spéciales des porphyrines :

A. Sont incolores

B. Sont colorées

C. Émettent une fluorescence

D. Sont utilisées en thérapie contre le cancer, car les tumeurs absorbent plus de porphyrines que les tissus normaux

E. Provoquent une photosensibilité

B, C, D, E

264. Les porphyrines les plus importantes sont :

A. Uroporphyrine

B. Coproporphyrine

C. Protoporphyrine

D. Pyroporphyrine

A, B, C

265. Les protéines contenant de l'hème sont :

A. Hémoglobine

B. Myoglobine

C. Catalase

D. Cytochrome P450

A, B, C, D

266. La synthèse de l'hème implique :

A. Synthèse du porphobilinogène

B. Synthèse de la pyroporphyrine

C. Synthèse de l'uroporphyrinogène

D. Conversion de la protoporphyrine en uroporphyrinogène

E. Conversion de l'uroporphyrinogène en protoporphyrine

F. Formation de l'hème par incorporation de fer

A, C, E, F

267. Synthèse du porphobilinogène :

A. Implique l'ALA synthase

B. A lieu dans la mitochondrie

C. A lieu dans le cytosol

D. Implique l'ALA déshydratase

B, C, D

268. Formation de l'hème :

A. Par incorporation de fer

B. Par incorporation de magnésium

C. Constitue la dernière étape de la synthèse de l'hème

D. Est catalysée par la ferrochélatase

E. Se déroule dans la mitochondrie

A, C, D, E

269. La régulation de la synthèse de l'hème est assurée par :

A. Ferrochélatase

B. ALA déshydratase

C. ALA synthase

D. ALA décarboxylase

C

270. La synthèse de l'hème est affectée par les facteurs suivants :

A. Médicaments (par ex. barbituriques)

B. Plomb

C. pH

D. Température

A, B

271. Le devenir de l'hémoglobine :

A. La globine est dégradée en acides aminés

B. Le fer est stocké en réserve

C. La porphyrine est dégradée dans le foie

D. La porphyrine est dégradée dans la rate et la moelle osseuse

A, B, D

272. Les enzymes impliquées dans le catabolisme de l'hème sont :

A. Hème-oxygénase

B. Biliverdine réductase

C. Urobilinogène synthétase

D. ALA déshydratase

A, B

273. La bilirubine est produite :

A. Dans la rate

B. Dans la moelle osseuse

C. Dans le cytoplasme

D. Dans la mitochondrie

E. À partir de la biliverdine par une réaction catalysée par la biliverdine réductase

F. À partir de la biliverdine par une réaction catalysée par l'hème-oxygénase

A, B, C, E

274. La bilirubine formée dans les tissus périphériques est transportée au foie par :

A. Albumine

B. Hémoglobine

C. Transferrine

D. Céruloplasmine

E. Ferritine

A

275. Les propriétés de la bilirubine sont :

A. Faiblement soluble dans l'eau

B. Soluble dans le plasma

C. Produit du catabolisme de l'hémoglobine

D. Incolore

E. Excrétée dans l'urine sous forme d'urobilinogène

F. Stockée dans le foie sous forme de ferritine

A, B, C, E