Biochimie Protéines

¨Protéines

6 fonctions de la protéine dans la cellule

Créer et maintenir une structure

Reconnaître et se défendre

Transporter

Transformer

Bouger / Se déplacer

Informer/ Signaler

Les 4 types de liaisons covalentes et leur énergie

Interaction Hydrophobe (-10 kJ/mole)

Liaison Ionique (-4 kJ/mole)

Liaison Hydrogène(-3 kJ/mole)

Liaison de Van der Waals (-1 kJ/mole)

Que comporte un acide aminé?

Un atome d’hydrogène

Un groupement acide carboxylique

Un groupement amine (+ souvent primaire a-NH2 ou - souvent a-NH)

Une chaîne latérale (R) variable

Masse moyenne de l’acide aminé

110 Da

Que détermine la fonction d’une protéine?

Sa forme / structure 3D

Différence eucaryote et procaryote

eucaryote = cellule avenc noyau

procaryote = cellule sans noyau

couple acido-basique de la fonction a-COOH et valeur de pK

COOH / COO- (pK1 = 2)

Couple acido basique de la fonction amine a-NH2 et valeur de pK

NH3+ / NH2 (pK= 9)

position de la fonction amine dans l’acide aminé / quelle série

Fonction amine première= NH2

À gauche du C / L (lévogyre)

Unité pour [a]lambdaT dans la loi de BIOT

°.ml/g/dm

codes Glycine

Gly / G

codes Alanine

Ala/ A

Codes Valine

Val / V

Codes Leucine

Leu / L

Codes Isoleucine

Ile / I

Codes Méthionine

Met / M

Codes Proline

Pro / P

Codes Sérine

Ser / S

Codes Thréonine

Thr / T

Codes Cystéine

Cys / C

Codes Glutamine

Gln / Q

Codes Asparagine

Asn / N

Codes acide glutamique

Glu / E

Codes acide aspartique

Asp / D

Codes phénylalanine

Phe / F

Codes Tryptophane

Trp / W

Codes Histidine

His / H

Codes Lysine

Lys / K

Codes Arginine

Arg / R

21e AA (TRÈS) rare

Sélénocystéine (analogue cystéine; atome de soufre S remplacé par Sélénium Se

9 AAs indispensables, phrase et AAs correspondant

Hystérique, Le Très Lyrique Tristan Fait Vachement Méditer Iseult

His, Leu, Thr, Lys, Trp, Phe, Val, Met, Ile

Nombre des AAs

21 (20 + 1 très rare)

Les AAs His, Leu, Thr, Lys, Trp, Phe, Val, Met, Ile peuvent ils être synthétisé?

Non.

Noyau aromatique: Humains ne peuvent pas synthétiser

Chaînes latérales ramifiées: ‘‘

Par quelles voies sont synthétisables les 11 acides aminés non indispensables?

La glycose

Le cycle de Krebs

La voie des pentoses phosphates

Que signifie polaire en biochimie?

1) Hydrophile (apolaire = hydrophobe)

2) Différence éléctro négative

Quels sont les acides aminés hydrophobes?

Glycine, Alanine, Valine, Phénylalanine, Proline, Leucine, Isoleucine

( Gérard A Voulu Larguer Isodore, Florent Proteste)

Quels sont les acides aminés hydrophiles?

Arginine, Acide aspartique, Acide glutamique, Sérine, Cystéine, Asparagine, Glutamine, Histidine

Quels sont les acides aminés amphipathique?

Thréonine, Lysine, Tyrosine, Méthionine, Tryptophane

Pourquoi la Thréonine est amphipathique?

L’O rend polaire.

Apolaire: CH3, ressemble à la Valine

Polaire: OH, ressemble à la Sérine

Pourquoi la Lysine est amphipathique?

Apolaire: Fonction basique & chaîne avec 4 C

Polaire: Une Amine

Pourquoi la Tyrosine est amphipathique?

Apolaire: Noyau aromatique

Polaire: Groupement hydroxyle OH

Pourquoi la Méthionine est amphipathique?

Apolaire: Partie hydrophobe

Polaire: Atome de souffre S

Pourquoi le Tryptophane est amphipathique?

Apolaire: Noyau indole

Polaire: Amine secondaire

Configuration CIS

Moins stable

R1 à R2 même ligne → Angle Omega: 0° pour aller à R2

Configuration TRANS

Stable rigides et polaires

R1 à R2 lignes opposées → Angle Omega: 180° pour aller à R2

Quelle est l’unité de base des protéines?

Les acides aminés

Structure primaire

Structure secondaire

Structure tertiaire