Biochimica e Biologia Molecolare

Flashcards di biologia cellulare e biochimica focalizzate su macromolecole, energie, enzimi e meccanismi biologici fondamentali.

Bacteria, Archaea ed Eukarya

I tre domini fondamentali che compongono l'albero filogenetico della vita.

Cellula

L'unità morfologica di base degli organismi viventi, che possono essere mono o pluricellulari.

Polimeri biologici

Molecole organizzate in strutture complesse: proteine (amminoacidi), acidi nucleici (nucleotidi) e polisaccaridi (zuccheri).

Organismi procarioti

Organismi privi di nucleo in cui il materiale genetico è solo addensato nel citoplasma e che possiedono dimensioni ridotte.

Organismi eucarioti

Organismi dotati di nucleo contenente il DNA, organelli specializzati e dimensioni generalmente maggiori dei procarioti.

Cloroplasti e vacuolo

Organelli specifici delle cellule vegetali; i primi per la fotosintesi e il secondo per la rigidità cellulare.

Cristallografia a raggi X

Tecnica sperimentale per lo studio delle strutture molecolari con risoluzione attorno a $1,54\,A$, che richiede la cristallizzazione del campione.

Cryo-EM

Microscopia elettronica utilizzata per l'osservazione di molecole in soluzione a basse temperature.

Acqua ($H_2O$)

Solvente ideale per la vita grazie alla geometria angolata e al discreto momento di dipolo che permette legami a idrogeno.

Legame a idrogeno

Interazione debole tra un atomo elettronegativo donatore e uno accettore; ha una forza compresa tra $4$ e $60\,kJ\,mol^{-1}$.

Equazione di Henderson-Hasselbalch

Relazione per il calcolo del pH di una soluzione tamponata: $pH = pKa + \log \frac{[A^-]}{[HA]}$.

Effetto idrofobico

Vantaggio entropico che porta le molecole non polari ad aggregarsi (micelle) per minimizzare la superficie esposta all'acqua.

Amminoacidi

Monomeri delle proteine composti da un carbonio ̑ legato a un gruppo amminico ($NH_2$), un carbossilico ($COOH$), un idrogeno e una catena R.

Chiralità degli amminoacidi

Proprietà per cui tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) esistono in configurazione L in natura.

Legame peptidico

Legame covalente $CO-NH$ tra amminoacidi, planare e rigido con circa il $40\%$ di carattere di doppio legame.

Punto isoelettrico (pI)

Il valore di pH al quale un amminoacido o una proteina risultano elettricamente neutri.

Diagramma di Ramachandran

Grafico che riporta i valori permessi per gli angoli torsionali $\phi$ e $\psi$ dello scheletro polipeptidico.

$\alpha$-elica

Struttura secondaria stabilizzata da legami a H tra il carbonile $i$ e l'$NH$ del residuo $i+4$, con $3,6$ residui per giro.

$\beta$-Sheet

Struttura secondaria formata da filamenti $\beta$ estesi accoppiati in modo parallelo o antiparallelo tramite legami a H.

Proteine fibrose

Proteine insolubili in acqua con funzioni meccaniche, come la $\alpha$-cheratina, la fibroina della seta o il collagene.

Tropocollagene

Unità di base del collagene formata da una tripla elica di tre residui per giro ricca di glicina, prolina e idrossiprolina.

Idrossiprolina

Modifica post-traduzionale della prolina mediata dall'enzima proil-idrossilasi che richiede vitamina C.

Paradosso di Levinthal

Dimostrazione che il folding proteico deve seguire un cammino definito e cooperativo anziché essere casuale.

Molten globule

Stato intermedio del folding con gran parte delle strutture secondarie formate ma raggio maggiore dello stato nativo.

Chaperon molecolari

Proteine (come le Heat Shock Proteins) che assistono il corretto ripiegamento delle macromolecole consumando ATP.

Eme

Gruppo prostetico costituito da una porfirina che coordina un atomo di $Fe^{2+}$ per legare l'ossigeno in modo assiale.

Mioglobina

Proteina monomerica con elevata affinità per l'ossigeno, utilizzata come riserva nei tessuti muscolari.

Emoglobina

Proteina tetramerica per il trasporto di ossigeno che presenta cooperatività e una curva di saturazione sigmoide.

Effettore Bohr

Il fenomeno per cui gli ioni $H^+$ e la $CO_2$ stabilizzano la forma T dell'emoglobina favorendo il rilascio di ossigeno.

2,3-bisfosfoglicerato (BPG)

Molecola che riduce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno legandosi nella cavità centrale della forma deossigenata.

Miosina e Actina

Componenti dei filamenti muscolari rispettivamente spessi (con teste ATPasiche) e sottili che scivolano durante la contrazione.

Immunoglobuline (Ig)

Glicoproteine (anticorpi) formate da 2 catene pesanti H e 2 leggere L, responsabili della risposta immunitaria specifica.

Enzimi

Catalizzatori biologici che aumentano la velocità delle reazioni abbassando l'energia di attivazione ($\Delta G^\ddagger$).

Costante di Michaelis-Menten ($K_M$)

Parametro enzimatico corrispondente alla concentrazione di substrato alla quale la velocità è pari a $V_{max}/2$.

Inibizione competitiva

Effetto in cui un analogo del substrato compete per il sito attivo, aumentando la $K_M$ apparente senza variare $V_{max}$.

ATP-sintasi

Complesso proteico formato da $F_0$ e $F_1$ che genera ATP sfruttando il gradiente elettrochimico protonico.

Flippasi

Traslocasi ATP-dipendente che muove fosfolipidi dal monostrato esterno a quello interno per mantenere l'asimmetria di membrana.

DNA (Acido desossiribonucleico)

Molecola dell'ereditarietà formata da un polimero di nucleotidi con zucchero desossiribosio e basi A, T, C, G.

Trascrizione e Traduzione

Processi del dogma centrale: sintesi dell'RNA dal DNA e sintesi proteica nei ribosomi mediata da tRNA e mRNA.