BIOCHIMIE : structure des protéines

La liste des aa. Essentiel ?

Hisdine, Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine, isoleucine

Quels sont les différents sous familles apolaires ?

• Chaîne latérale aliphatique,- chaîne latéral aromatique

  ’

Quels sont les aa. Chaîne latéral Aliphatique ?

glycine ne possède pas de carbone alpha

Alanine, valine leucine , isoleucine, Methionine proline

chaîne latérale de plus en plus carbonée

Quelles sont Les acides aminés latéral aromatiques ?

Phenylalamine et tryptophane

Quel sont les 2 grandes familles à chaînes latéral polaire et leur sous famille ?

Grands familles : neutre et ionisable

Neutre : Sous famille : alcool 3

Souffreé 1

Amide 2

Ionisable : sous famille : 3 fonction basique

2 fonction fonction acide carboxylique supplémentaire dans R

Les AA à l’alcool?

Sérine thréonine tyrosine alcool

cystéine souffré

glutamine asparagine amide

Les AA ionisable + leur propriété

Lysine : place 10,5 très basique

Arginine pka 12,5 très basique

Histidine : pka 6 faible basique

Acide glutamine pka :4,1

Acide aspartique : 3,9

Quelles sont les caractéristiques de structures peptidique ?

Plane, rigide (pas de rotation possible) , polaire : polaire mais pas ionisable

Commment sont découpés les chaînes polypeptidiques ?

Clivage enzymatique :

trypsine, coupe la liaison après : lysine, arginine

Chymotrypsine : coupe liaison peptidique après : phénylalamine, tyrosine, trypophane, leucine, méthionine

Clivage chimique : brochure de cyanogène : coupe après une méthionine

Quelles sont les différentes liaisons covalentes ?

Liaison van der walls

Liaison électrostatique

Liaison hydrogène

Liaison hydrophobe

Structure secondaire :

• premier degré de repliement

• Structure caract déterminée par la structure primaire (Hélice alpha, feuillet plissé bêta, coude/tour boucles)