Enzymy i ich właściwości

Zestaw kompleksowych fiszek słownikowych obejmujących klasyfikację, budowę, kinetykę oraz regulację enzymów na podstawie skryptu ALLCHEMIA.

Entropia

Miara postępującego stanu nieuporządkowania materii; materia spontanicznie dąży do ułożenia o najwyższej entropii.

Enzym

Wielkocząsteczkowy katalizator (białkowy lub RNA) przyspieszający specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.

Oksydoreduktazy (EC 1)

Klasa enzymów katalizująca reakcje utleniania i redukcji (redoks); należą tu m.in. dehydrogenazy i oksydazy.

Transferazy (EC 2)

Enzymy katalizujące przenoszenie grup funkcyjnych (np. metylowych, fosforanowych) z donora na akceptor.

Hydrolazy (EC 3)

Białka proste katalizujące nieodwracalne, hydrolityczne rozszczepienie wiązań (np. peptydowych, estrowych) przy udziale wody.

Liazy (EC 4)

Enzymy katalizujące rozszczepienie wiązań poprzez eliminację atomu i utworzenie wiązania podwójnego bez udziału wody.

Izomerazy (EC 5)

Enzymy katalizujące przegrupowania wewnątrzcząsteczkowe, czyli geometryczne lub strukturalne zmiany w obrębie cząsteczki.

Ligazy (Syntetazy) (EC 6)

Klasa enzymów katalizująca wiązanie się dwóch cząsteczek przy jednoczesnej hydrolizie ATP.

Holoenzym

Kompletny, aktywny katalitycznie enzym złożony z części białkowej (apoenzymu) oraz niebiałkowej (kofaktora).

Kofaktor

Niebiałkowa część enzymu, która może być koenzymem (związany nietrwale) lub grupą prostetyczną (złączona na stałe).

Centrum aktywne

Mały fragment enzymu składający się z miejsca wiązania substratu i miejsca katalitycznego, bogaty w łańcuchy hydrofobowe.

NAD+

Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy, pochodna niacynamidu (wit. $B_3$), pełniący funkcję akceptora protonów i elektronów w procesach redoks.

CoA (Koenzym A)

Związek złożony z ADP, kwasu pantotenowego (wit. $B_5$) i cysteaminy, będący przenośnikiem grup acylowych.

Biotyna (Wit. $B_7$)

Koenzym karboksylaz, który wiąże $CO_2$ tworząc karboksybiotynę.

Fosforan pirydoksalu (PLP, Wit. $B_6$)

Przenośnik grup aminowych uczestniczący w reakcjach transaminacji.

Izoenzymy (Izoformy)

Białka katalizujące tę samą reakcję, różniące się jednak strukturą pierwszorzędową, właściwościami fizykochemicznymi i kinetycznymi.

LDH 1 ($H_4$)

Izoenzym dehydrogenazy mleczanowej występujący w mięśniu sercowym i mózgu, bardzo wrażliwy na hamujące działanie pirogronianu.

CK-2 (BM)

Izoenzym kinazy kreatynowej występujący w mięśniu sercowym, którego poziom wyraźnie wzrasta 1-2 dni po zawale.

Rybozymy

Substancje zbudowane z RNA zdolne do katalizowania reakcji chemicznych, spotykane np. w mechanizmie syntezy białek.

Stała Michaelisa ($K_M$)

Stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej ($V_{max}$).

Reguła van’t Hoffa

Teoria głosząca, że wzrost temperatury o $10\,K$ powoduje 2–4-krotny wzrost szybkości reakcji.

Inhibicja kompetycyjna

Współzawodniczenie inhibitora strukturalnie podobnego do substratu o miejsce aktywne; powoduje wzrost $K_M$ przy niezmienionym $V_{max}$.

Inhibicja niekompetycyjna

Wiązanie inhibitora w miejscu efektorowym (poza centrum aktywnym), co obniża $V_{max}$ bez zmiany $K_M$.

Inhibicja samobójcza

Nieodwracalna inhibicja, w której enzym modyfikuje inhibitor, tworząc stabilny, nieaktywny kompleks enzym-produkt ($EP$).

Katal

Aktywność enzymu przekształcającego $1\,mol$ substratu w czasie $1\,s$ w optymalnych warunkach.

Jednostka enzymatyczna (u)

Jednostka określająca aktywność enzymu przekształcającego $1\,μmol$ substratu w $1\,min$ w temperaturze $30^{\circ}C$; $1\,u = 16,67\,nkat$.

Zymogeny (Proenzymy)

Nieaktywne formy enzymów aktywowane przez odcięcie odcinka prekursorowego (np. pepsynogen).

BLAST

Narzędzie bioinformatyczne wykorzystywane do porównywania krótkich sekwencji białek i aminokwasów.

HapMap

Narzędzie służące do identyfikacji polimorfizmu pojedynczych nukleotydów (SNPs), warunkującego wystąpienie patologii.

ATP

Główny przenośnik energii w komórce, składający się z adeniny, rybozy i 3 reszt kwasu ortofosforowego połączonych wiązaniami wysokoenergetycznymi.