BIOCHEMIA - 2 - AMINOKWASY/PEPTYDY

aminokwasy alfa

tzn że grupa -COOH i -NH2 są połączone z tym samym węglem Calfa - takie są wszystkie standardowe 20 aminokwasów

forma aminokwasu w pH obojętnym

grupa NH3 jest protonowana, a COO- deprotonowana

jaki aminokwas nie jest chiralny?

glicyna

konfiguracja L/D aminokwasów

wg. aldehydu glicerynowego (-OH po lewej/po prawej)
grupa aminowa po lewej - L-aminokwas
grupa aminowa po prawej - D-aminokwas

synteza aminokwasów o danej konfiguracji przez komórki

aminokwasy syntetyzują tylko konkretny enancjomer (u ludzi L-stereoizomery), ze wzgędu na asymetryczną budowę centrów aktywnych enzymów zaangażowanych w syntezę

aminokwasy jako kwasy/zasady

po rozpuszczeniu w wodzie aminokwas to jon obojniaczy; może zachowywać się jako się kwas lub zasada

wykres miareczkowania aminokwasu

dla aminokwasów dwuprotonowych: ma dwa spłaszczone fragmenty - odpowiadające deprotonacji grupy -COOH i NH2

dla aminokwasów ze zjonizowaną grupą R - bardziej skomplikowany

aminokwas - punkt izoelektryczny

w pH mniejszym - aminokwas jako jon dodatni, wędrówka do katody

w pH większym - aminokwas jako jon ujemny, wędrówka do anody

aminokwasy niepolarne - jakie?

glicyna, alanina, walina, leucyna, metionina, izoleucyna

aminokwasy niepolarne - charakterystyka

mają niepolarne, hydrofobowe grupy R
mogą skupiać się w białku dzięki oddziaływaniom hydrofobowym (stabilizacja)

aminokwasy niepolarne - izoleucyna i metionina

metionina ma grupę tioeterową
izoleucyna ma dwa węgle chiralne

aminokwasy aromatyczne - jakie?

fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan

aminokwasy aromatyczne - charakterystyka

biorą udział w oddziaływaniach hydrofobowych (względnie apolarne)
mają charakterystyczne widma absorbancji w ultrafiolecie

aminokwasy aromatyczne - peaki absorbancji UV

fenyloalanina - F - Phe - 260 nm
tyrozyna - Y - Tyr - 280 nm
tryptofan - W - Trp - 280 nm

aminokwasy polarne - obojętne - jakie?

seryna, treonina, cysteina, prolina, asparagina, glutamina

aminokwasy polarne - obojętne - charakterystyka

hydrofilowe łańcuchy boczne, tworzące wiązania wodorowe (rozpuszczalność w wodzie)

mostki disiarczkowe

tworzone przez grupę tiolową -SH cysteiny

aminokwasy polarne - zasadowe (dodatnie) - jakie?

lizyna, arginina, histydyna

aminokwasy polarne - zasadowe (dodatnie) - charakterystyka

są hydrofilowe, mają zasadowe łańcuchy boczne

aminokwasy polarne - kwasowe (ujemne) - charakterystyka

w pH = 7 mają dodatkowe, ujemnie naładowane grupy karboksylowe

aminokwasy polarne - kwasowe (ujemne) - jakie?

kwas asparginowy i glutaminowy

wiązanie peptydowe - reakcja

reakcja kondensacji z wydzieleniem cząsteczki wody
równowaga w stronę reaktantów (żeby w stronę produktów trzeba aktywować -COOH)

wiązanie peptydowe - charakterystyka

częściowo podwójny charakter
sztywne, ograniczona możliwość rotacji
atomy ułożone w jednej płaszczyźnie (płaszczyzna aminowa)
tlen grupy karbonylowej i atom grupy aminowej - trans

wiązanie peptydowe - rotacja

nie ma rotacji między C-N grupy amidowej (tworzącej wiązanie)
może być rotacja z węglami alfa

punkt izoelektryczny łańcucha polipeptydowego

zależy od sumy ładunków zjonizowanych grup aminokwasów, przy czym stałe jonizacji są inne niż w wolnych aminokwasach

białka - podział wg. ilości łańcuchów polipeptydowych

monomeryczne - jeden protomer
multimeryczne - homomultimeryczne/heteromultimeryczne

konformacja natywna białka

konformacja najbardziej stabilna, o najniższej energii swobodnej G, z maksymalną ilością słabych oddziaływań, w której białko pełni swoje funkcje

fałdowanie białka a uporządkowanie układu

teoretycznie zwiększa uporządkowanie, więc niekorzystne termodynamicznie, ale w roztworze wodnym uporządkowanie białka skutkuje nieuporządkowaniem wody więc entropia się zwiększa i wszystko git

struktury drugorzędowe białka

alfa helisy
struktury beta - arkusze, wybrzuszenia
random coil - kłębek statystyczny

alfa helisa - struktura

prawoskrętna
szkielet polipeptydowy owija się wokół osi (-R na zewnątrz)
10 reszt aminokwasów; skręt obejmuje 3,6 reszty
stabilizowana przez wiązania wodorowe (3-4 na skręt) (tlen karbonylowy wiązania peptydowego/wodór grupy aminowej)

alfa helisa - wpływ aminokwasów na stabilość

zaburzona przez prolinę i glicynę
stabilizują oddziaływania hydrofobowe i elektrostatyczne między resztami aminokwasów
stabilizują oddziaływania między -R odległymi od siebie o 3 pozycje

struktury beta - struktura drugorzędowa białek

arkusz, skręt lub wybrzuszenia beta

arkusz beta - struktura

łańcuchy polipeptydowe rozciągnięte obok siebie (równolegle lub antyrównolegle)

wybrzuszenie beta

występuje jako nieregularność w arkuszu beta (wygięcie przez wprowadzenie dodatkowej reszty do łańcucha)

random coil - kłębek statystyczny

nieregularny ale nie jest losowy! ściśle określona struktura

analiza struktury drugorzędowej (metoda)

analiza dichroizmu kołowego (CD) białek
helisa alfa, struktura beta, random coil inaczej absorbują światło UV