Cours sur les Protéines - UE2

Flashcards portant sur la structure, les propriétés, les niveaux d'organisation et la dénaturation des protéines basées sur le polycopié de cours.

Qu'est-ce que la N-glycosylation ?

C'est l'ajout d'une chaîne glucidique sur un groupement amine.

Qu'est-ce que la O-glycosylation ?

C'est l'ajout d'une chaîne glucidique sur un groupe hydroxyle.

Sur quels résidus d'acides aminés la phosphorylation ajoute-t-elle un phosphate ?

Sur les groupements $OH$ des résidus Ser, Thr et Tyr.

En quoi consiste l'acétylation des protéines ?

C'est l'ajout d'un groupement fonctionnel acétyl ($COCH_3$) sur le $NH_2$ des lysines.

Quel est le rôle de l'hémoglobine ($Hb$) cité dans le cours ?

Le transport de petites molécules, spécifiquement l'$O_2$.

Quelle protéine assure un rôle de stockage de l'$O_2$ dans le muscle ?

La myoglobine.

Comment définit-on la structure primaire d'une protéine ?

Il s'agit de l'enchaînement des acides aminés.

Quels sont les éléments caractéristiques de la structure secondaire ?

La conformation régulière du squelette peptidique par la création d'hélices $\text{α}$ et de feuillets $\text{β}$.

Comment définit-on la structure quaternaire ?

C'est l'association de plusieurs sous-unités protéiques (plusieurs structures tertiaires) par des liaisons faibles ou covalentes (ponts disulfures).

Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?

Une liaison covalente qui relie la fonction acide carboxylique ($-COOH$) portée par le carbone $\text{α}$ d'un acide aminé et la fonction amine primaire ($-NH_2$) portée par le carbone $\text{α}$ de l'acide aminé suivant, avec libération d'une molécule d'eau.

Qu'appelle-t-on un « résidu » dans une protéine ?

C'est le nom donné à un acide aminé lorsqu'il est intégré dans une chaîne polypeptidique.

Quels sont les trois types de chaînes selon le nombre d'acides aminés ($AA$) ?

Oligopeptide ($1$ à $10-20$ $AA$), Polypeptide (jusqu'à $50-100$ $AA$) et Protéine (plus de $100$ $AA$).

Quels sont les 6 atomes coplanaires de l'unité peptidique ?

Les atomes $C$, $O$, $N$, $H$ et les deux $C\text{α}$.

À quelles configurations correspondent les angles de torsion oméga ($\text{Ω}$) de $0^{°}$ et $180^{°}$ ?

$0^{°}$ correspond à la configuration cis et $180^{°}$ à la configuration trans.

Quels sont les noms des angles de rotation autour de l'axe $C\text{α}-N$ et de l'axe $C\text{α}-C$ ?

L'angle $\text{ϕ}$ (phi) pour l'axe $C\text{α}-N$ et l'angle $\text{ψ}$ (psi) pour l'axe $C\text{α}-C$.

Où se situent les liaisons hydrogène dans une hélice $\text{α}$ droite ?

Elles sont parallèles à l'axe de l'hélice, entre le groupement $CO$ d'un résidu $i$ et le groupement $NH$ d'un résidu $i+4$.

Quelle est la structure du tropocollagène ?

C'est une triple hélice droite composée de trois hélices gauches.

Quel motif d'acides aminés se répète dans les hélices gauches du collagène ?

Le motif $Gly-Pro-Hyp$.

Quelle est la différence entre une boucle et un coude ?

Les boucles possèdent plus de quatre acides aminés, tandis que les coudes (ou tours) en possèdent de $2$ à $4$ et relient deux brins $\text{β}$ antiparallèles.

Quelle est la liaison la plus importante pour le maintien de la structure tertiaire ?

La liaison hydrophobe.

Quelle est la différence entre une holoprotéine et une hétéroprotéine ?

Une holoprotéine est composée uniquement d'acides aminés, alors qu'une hétéroprotéine comprend des acides aminés et un groupement prosthétique.

Citez des agents causant une dénaturation réversible des protéines.

L'urée à une concentration de $8M$, le chlorure de guanidinium et le bêta-mercaptoéthanol.

Citez trois causes de dénaturation irréversible des protéines.

La chaleur, les UV, les acides, les bases, les solvants organiques, les fortes agitations, les grandes dilutions ou les détergents anioniques.