Aminoácidos

¿Qué es un aminoácido en relación con las proteínas?

Es el monómero que se une con otros para formar cadenas poliméricas llamadas proteínas. . Al agruparse en polímeros llamados polipéptidos, cumplen funciones clave en el cuerpo: estructurales (como formar tejidos) y catalíticas (como las enzimas que aceleran reacciones).

Describe la estructura química general de un aminoácido (sus 4 componentes).

Tiene un carbono central llamado carbono alfa ($\alpha$) que está unido covalentemente a cuatro partes:

1. Un átomo de hidrógeno (H).

2. Un grupo amino (-NH2 o -NH3+).

3. Un grupo carboxilo (-COOH o COO-).

4. Una cadena lateral o grupo R.

¿Qué es el "grupo R" y por qué es la parte más importante para la identidad del aminoácido?

El grupo R representa cualquier tipo de cadena de carbonos o átomos variables. Es fundamental porque el esqueleto principal es igual en todos los aminoácidos; por lo tanto, el grupo R es el único que cambia y determina la identidad y propiedades químicas únicas de cada uno.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos según su relación con el agua y qué componente determina esta propiedad?

• Hidrofóbicos (Apolares): No tienen carga ni polaridad en su Grupo R. Al repeler el agua, se agrupan en el interior de la proteína. (Ej: Valina, Leucina).

• Hidrofílicos (Polares): Tienen afinidad por el agua y se ubican en la superficie. Se dividen en:

  • Polares sin carga: Tienen átomos que atraen al agua (como el oxígeno) pero sin carga neta. (Ej: Serina).

  • Polares con carga (Iónicos): Tienen carga eléctrica neta. Son Ácidos (carga negativa) o Básicos (carga positiva). (Ej: Aspartato, Lisina).

¿Qué es el enlace peptídico?

Es el enlace químico de tipo covalente que une de forma específica a un aminoácido con otro para comenzar a armar una cadena. Ocurre específicamente entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del segundo aminoácido.

¿Qué tipo de reacción química se requiere para unir los aminoácidos y qué subproducto se genera obligatoriamente?

Es una reacción de condensación (o deshidratación). Para que los monómeros puedan unirse y formar la cadena, se debe liberar una molécula de agua ($H_2O$) por cada enlace que se crea.

¿Qué es un polipéptido y qué relación tiene con una proteína?

Un polipéptido es una cadena polimérica grande y larga de aminoácidos unida por enlaces peptídicos. Cuando esta estructura es grande y adquiere una forma funcional, constituye una proteína.

¿A qué se llama columna vertebral (backbone) en una cadena polipeptídica?

Es el eje central, lineal y repetitivo de la cadena que está formado puramente por la secuencia repetida de: grupo amino - carbono alfa - grupo carboxilo, dejando los grupos R hacia afuera.

Qué es el extremo N-terminal (o amino terminal) de una proteína?

Es el punto inicial de la cadena de aminoácidos, caracterizado por tener el primer grupo amino libre (sin unirse a ningún otro carboxilo).

¿Qué es el extremo C-terminal (o carboxilo terminal) de una proteína?

Es el punto final de la cadena de aminoácidos, caracterizado por tener el último grupo carboxilo libre (sin unirse a otro grupo amino).

¿Qué es una proteína?

Es una macromolécula biológica constituida por una o más cadenas largas de polipéptidos (aminoácidos unidos por enlaces peptídicos) que se ha plegado en una forma tridimensional específica. Esta forma final le permite cumplir funciones biológicas esenciales dentro de la célula, principalmente de tipo estructural y catalítica (enzimas)

¿Qué determina principalmente la función biológica de una proteína?

La función de una proteína está estrictamente determinada por la manera en que se pliega en el espacio tridimensional. Este plegamiento ocurre gracias a las fuerzas intermoleculares que se forman entre las distintas partes de la cadena polipeptídica.

¿Cómo se comporta la columna vertebral de una proteína frente a sus aminoácidos polares y no polares?

Dado que las proteínas tienen aminoácidos polares y no polares, su columna vertebral se dobla estratégicamente para contener a los aminoácidos no polares en su interior, manteniéndolos alejados y protegidos del agua celular.

¿Qué es la estructura primaria de una proteína y con qué extremos comienza y termina?

Es la secuencia ordenada de aminoácidos que constituyen un polipéptido o proteína. Toda estructura primaria comienza con un extremo grupo amino (N-terminal) y finaliza con un extremo grupo carboxilo (C-terminal).

¿Qué es la estructura secundaria y qué tipo de interacciones la estabilizan?

Es el primer grado (o primer orden) de plegamiento que sufre la estructura primaria. Ocurre mediante uniones locales estabilizadas específicamente por puentes de hidrógeno entre aminoácidos químicamente cercanos en la cadena.

¿Qué es la estructura terciaria de una proteína?

Es el segundo grado (o segundo orden) de plegamiento, en el cual la proteína adopta su estructura tridimensional completa. Se genera debido a uniones e interacciones entre las cadenas laterales (grupos R) de aminoácidos que se encuentran más distales (alejados) en la secuencia lineal.

¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína y cómo se mantiene unida?

Es la estructura que adoptan las proteínas cuando están conformadas por el ensamblaje de dos o más cadenas polipeptídicas independientes (subunidades), cada una con su propia estructura terciaria. Se mantienen unidas a través de interacciones no covalentes (enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas electrostáticas).

¿Qué sucede habitualmente con la función biológica de una proteína si se rompen las uniones de su estructura cuaternaria?

Usualmente, cuando se rompen las uniones que mantienen juntas a las diferentes cadenas polipeptídicas, la proteína se desensambla y pierde por completo su función biológica.

¿Qué es la desnaturalización de una proteína y qué le ocurre a su función?

Es el proceso por el cual una proteína normal pierde su estructura tridimensional (se despliega) debido a cambios en su entorno. Al perder su forma, la proteína pierde completamente su función biológica.

¿Qué es una enzima y qué es su sitio activo?

Una enzima es una molécula (que puede ser una proteína o un ARN) con la capacidad de catalizar (acelerar) reacciones químicas. Su sitio activo es la región específica de la enzima a la cual se le une el sustrato para ser catalizado.

¿Qué ocurre en el sitio activo cuando los sustratos entran en él (concepto de ajuste inducido)?

Al entrar los sustratos, la enzima cambia ligeramente su forma de modo que su sitio activo abraza al sustrato firmemente, adaptándose a él para iniciar la reacción.

¿Cómo se mantienen unidos los sustratos dentro del sitio activo de la enzima?

Son mantenidos temporalmente en su posición mediante interacciones débiles, como puentes de hidrógeno y enlaces iónicos.

¿De qué 4 maneras el sitio activo y los grupos R de la enzima aceleran una reacción química?

Logran bajar la energía de activación (Ea) al:

1. Actuar como molde para orientar correctamente los sustratos.

2. Tensar los sustratos para estabilizar el estado de transición.

3. Suministrar un microambiente favorable para la reacción.

4. Participar directamente en la reacción catalítica a través de sus cadenas laterales.

¿Qué ocurre al finalizar la reacción química en la enzima?

Los sustratos se convierten en productos y se liberan del sitio activo. Al salir, el sitio activo queda vacío y completamente disponible para recibir nuevas moléculas de sustrato y repetir el ciclo.