Les Acides Aminés : Structures et Fonctions

Ce jeu de flashcards couvre les définitions, classifications, propriétés physico-chimiques et rôles biologiques des acides aminés selon le cours de biochimie.

Acides aminés

Constituants des protéines et composants essentiels au niveau qualitatif et quantitatif, constituant la structure primaire des protéines.

Acides aminés inhabituels

Acides aminés apparaissant par modification post-traductionnelle lors de la maturation des protéines (ex: hydroxyproline par hydroxylation, phosphosérine par phosphorylation, cystine par oxydation).

Rôle métabolique de l'azote

Rôle des acides aminés dans le transport de l'azote ($\text{glutamine}$) et sa dégradation sous forme d'urée.

Néoglucogenèse

Processus par lequel les acides aminés sont capables de synthétiser du glucose via leur squelette carboné.

Histamine

Médiateur intervenant dans l'allergie, issu de la décarboxylation d'un acide aminé précurseur : l'histidine.

Catécholamines

Molécules biologiquement actives (dopamine, noradrénaline, adrénaline) synthétisées à partir de la tyrosine.

Carbone \text{̑} (\text{̑})

Carbone central portant à la fois la fonction acide carboxylique ($-COOH$) et la fonction amine primaire ($-NH_2$), asymétrique pour tous les acides aminés sauf la glycine.

Amphotère

Propriété d'une molécule possédant à la fois des fonctions acides et basiques, comme les acides aminés via leurs groupements carboxyliques et amines.

Chaîne aliphatique

Chaîne hydrocarbonée composée de carbone et d'hydrogène (ex: glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine).

Acides aminés soufrés

Acides aminés possédant un atome de soufre dans leur chaîne latérale, représentés par la cystéine (groupement thiol $-SH$) et la méthionine (groupement thioéther).

Pont disulfure

Liaison covalente formée par l'oxydation de deux groupements thiol de deux cystéines pour former une cystine, stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines.

Acides aminés aromatiques

Acides aminés possédant un noyau aromatique : la phénylalanine, la tyrosine (noyau phénol) et le tryptophane (noyau indole).

Acides aminés indispensables

Huit acides aminés (Iseult, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val) que l'organisme humain ne peut pas synthétiser et qui doivent être apportés par l'alimentation.

Acides aminés semi-indispensables

Acides aminés (arginine et histidine) pouvant être synthétisés par l'organisme mais en quantité insuffisante par rapport aux besoins.

Hydrophobe (Apolaire)

Caractère d'un acide aminé insoluble dans l'eau dont la chaîne latérale est exclusivement carbonée ou soufrée (ex: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Pro, Met).

Énantiomères

Molécules symétriques par rapport à un miroir plan et non superposables (séries L et D) possédant des propriétés biologiques différentes.

Série L

Configuration de tous les acides aminés constitutifs des protéines chez l'Homme, définie par la position de l'amine primaire à gauche en projection de Fischer.

Zwitterion

État d'ionisation d'un acide aminé où la charge globale est nulle en raison de la présence simultanée d'une charge négative ($COO^-$) et positive ($NH_3^+$).

Point isoélectrique ($pHi$)

Le $pH$ pour lequel un acide aminé a une charge globale nulle : $pHi = \frac{pK_1 + pK_2}{2}$. Si $pH < pHi$, l'acide aminé est chargé positivement.

Transamination

Réaction enzymatique nécessitant le Phosphate de pyridoxal ($PPL$) consistant en le transfert d'un groupement aminé sur un acide \text{̑}-cétonique.

Base de Schiff

Liaison imine instable formée par la condensation de la fonction aldéhyde d'un ose sur la fonction amine d'un acide aminé (glycation).

HbA1c (Hémoglobine glyquée)

Fraction majoritaire de l'hémoglobine liée au glucose par liaison covalente, reflétant la glycémie moyenne des $6$ à $8$ semaines précédant le dosage.

Liaison peptidique

Liaison amide covalente formée entre la fonction acide carboxylique d'un acide aminé et la fonction amine du suivant, avec libération d'une molécule de $H_2O$.