Biochimie : Fiche de synthèse sur les Protéines

Flashcards de vocabulaire couvrant les définitions, structures, propriétés et pathologies des protéines et acides aminés d'après le cours de Biochimie.

Protéine

Polymère d'acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques, représentant $18\%$ de la masse corporelle et $50\%$ de la masse sèche de l'organisme.

Acides aminés protéinogènes ($\alpha$-amino-acides)

Les $20$ acides aminés (sur plus de $300$ existants dans la nature) qui entrent dans la composition des protéines.

Acides aminés essentiels

Les $8$ acides aminés non synthétisés par l'organisme devant être obligatoirement apportés par l'alimentation : Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine et Isoleucine.

Acides aminés semi-essentiels

Les $2$ acides aminés nécessaires dans certaines conditions physiologiques particulières comme la grossesse : Histidine et Arginine.

Composition d'un acide aminé

Structure moléculaire formée d'un carbone $\alpha$ ($C_\alpha$) lié à une fonction amine ($NH_2$), une fonction carboxylique ($COOH$), un atome d'hydrogène ($H$) et une chaîne latérale variable ($R$).

Glycine

Le plus petit acide aminé à encombrement stérique minimal ; c'est le seul acide aminé protéinogène sans carbone asymétrique (non chiral, sans énantiomère ni série L ou D).

Proline

Le seul acide aminé protéinogène dont la structure comporte un cycle non aromatique.

Cystéine

Acide aminé polaire non chargé possédant un groupement thiol ($-SH$) lui permettant de former des ponts disulfures.

Molécule amphotère

Propriété d'une molécule (comme les acides aminés) pouvant se comporter comme un acide ou comme une base selon le pH du milieu.

Zwitterion

Forme électriquement neutre d'un acide aminé dans laquelle le groupement carboxylique est déprotoné ($COO^-$) et le groupement amine est protoné ($NH_3^+$).

Point isoélectrique (pI)

Valeur de pH à laquelle l'acide aminé se trouve sous forme de Zwitterion neutre sans aucune charge électrique nette.

Carbone asymétrique ($C^*$)

Atome de carbone lié à $4$ éléments ou groupements d'éléments différents, lui conférant une activité optique (déviation de la lumière polarisée) et rendant la molécule chirale.

Énantiomères

Isomères optiques qui sont des images l'un de l'autre dans un miroir plan mais non superposables, déviant la lumière polarisée dans des sens opposés.

Série L (Série Fischer)

Configuration d'un acide aminé en représentation de Fischer présentant le groupement amine ($NH_2$) à gauche ; tous les acides aminés protéinogènes appartiennent à cette série (hors glycine).

Liaison peptidique

Liaison covalente forte formée avec libération d'une molécule d'eau ($H_2O$) entre le groupement amine ($NH_2$) d'un acide aminé et le groupement carboxylique ($COOH$) d'un autre.

Liaison hydrogène

Liaison faible ne nécessitant pas d'apport d'énergie, aisément rompue par la chaleur (entraînant la dénaturation), qui stabilise les structures secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines.

Pont disulfure

Liaison covalente forte formée entre deux atomes de soufre issus de groupements thiol ($-SH$) de deux cystéines.

Liaison ionique

Interaction électrostatique résultant de l'attraction entre deux chaînes latérales polaires de charges électriques opposées (ex: $COO^-$ et $NH_3^+$ à pH physiologique).

Liaison hydrophobe

Regroupement d'acides aminés à chaîne latérale apolaire à l'intérieur de la structure protéique, essentiel au maintien de la structure tertiaire.

Oligopeptide

Chaîne peptidique composée au maximum de $10$ acides aminés.

Polypeptide

Chaîne peptidique comprenant entre $10$ et $100$ acides aminés.

Holoprotéine

Protéine constituée exclusivement d'acides aminés.

Hétéroprotéine

Protéine constituée d'acides aminés associés à des parties non protéiques (groupements prosthétiques).

Structure primaire

Séquence linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, orientée de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.

Hélice $\alpha$

Structure secondaire en enroulement régulier de pas droit comprenant $3,6$ résidus par tour (mesurant $0,54\,\text{nm}$) et dont les chaînes latérales $R$ pointent vers l'extérieur.

Feuillet $\beta$

Structure secondaire constituée d'au moins $2$ chaînes polypeptidiques stabilisées par des liaisons hydrogène, avec des chaînes latérales pointant dans des directions opposées (distance entre 2 AA = $0,45\,\text{nm}$).

Coude $\beta$

Structure secondaire serrée de $4$ résidus d'acides aminés permettant à la chaîne de changer de direction grâce à une liaison hydrogène entre l'acide aminé $i$ et l'acide aminé $i+3$.

Types de coudes $\beta$

Classification des coudes $\beta$ en type I (composé de proline) et type II (composé de glycine).

Structure tertiaire

Conformation tridimensionnelle complète d'une chaîne polypeptidique résultant de la répartition spatiale de ses structures secondaires et des interactions entre chaînes latérales.

Structure quaternaire

Assemblage fonctionnel de plusieurs chaînes polypeptidiques repliées (sous-unités à structure tertiaire) conférant à la protéine sa fonction biologique finale.

Prion pathologique ($PrP^{sc}$)

Forme mutée insoluble du prion ($2$ hélices $\alpha$ et $1$ feuillet $\beta$) autoréplicative et résistante aux protéases, responsable de la maladie de Creutzfeldt-Jacob.

Collagène

Holoprotéine structurale fibreuse représentant $30\%$ des protéines animales, constituée d'unités de tropocollagène à enroulement triple riches en glycine, proline et hydroxyproline.

Ostéogenèse imparfaite

Collagénopathie génétique (« maladie des os de verre ») caractérisée par le remplacement de la glycine par un autre acide aminé dans le collagène de type I.

Scorbut

Collagénopathie acquise causée par un déficit en vitamine C (acide ascorbique), nutriment nécessaire à la synthèse de l'hydroxyproline du collagène.

Myoglobine

Hétéroprotéine globulaire monomérique de $150$ acides aminés exprimée dans les muscles pour stocker le dioxygène grâce à un groupement hème.

Hème

Groupement prosthétique non protéique fixant le dioxygène grâce à un atome de fer ferreux ($Fe^{2+}$) relié à $4$ atomes d'azote et un résidu d'histidine.

Hémoglobine

Hétéroprotéine tétramérique des globules rouges formée de $2$ chaînes $\alpha$ et $2$ chaînes $\beta$, assurant le transport du dioxygène des poumons vers les organes.

Drépanocytose

Hémoglobinopathie génétique causée par la substitution du glutamate par une valine en position $6$ de la $\beta$-globine, formant l'hémoglobine S ($HgS$) et déformant les globules rouges en faucille.