Enzymatik und Proteinstruktur

Diese Vokabel-Lernkarten decken die Grundlagen der Enzymkinetik (Michaelis-Menten), verschiedene Mechanismen der Enzymhemmung sowie die hierarchischen Ebenen der Proteinstruktur ab.

Michaelis-Menten-Gleichung

Die zentrale Formel zur Berechnung der initialen Reaktionsgeschwindigkeit $V_0$: $V_0 = \frac{V_{max} [S]}{K_M + [S]}$.

$V_0$ (Initiale Reaktionsgeschwindigkeit)

Die Geschwindigkeit zu Beginn der Reaktion, bevor sich nennenswerte Produkte ansammeln; sie zeigt, wie schnell ein Enzym arbeitet.

$$V_{max}$$

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, die erreicht wird, wenn alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind.

$K_M$ (Michaelis-Konstante)

Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit genau die Hälfte von $V_{max}$ erreicht ($V_0 = \frac{1}{2} V_{max}$). Sie dient als Maß für die Affinität des Enzyms.

Affinität

Die Bindungsstärke des Enzyms zum Substrat. Ein niedriger $K_M$-Wert bedeutet eine hohe Affinität.

Sättigung (Enzymatisch)

Zustand bei hoher Substratkonzentration ($[S] > K_M$), in dem die Geschwindigkeit nahezu unabhängig von $[S]$ ist, da alle Enzyme besetzt sind.

Aktivierungsenergie

Die Energie, die zugeführt werden muss, damit Stoffe miteinander reagieren können; Enzyme wirken als Biokatalysatoren und setzen diese Energie herab.

Substratspezifität

Eigenschaft eines Enzyms, nach der es immer nur ein ganz bestimmtes Substrat im aktiven Zentrum umsetzt.

Schlüssel-Schloss-Prinzip

Wirkungsweise von Enzymen, bei der das Substrat passgenau im aktiven Zentrum gebunden wird, um einen Enzym-Substrat-Komplex zu bilden.

RGT-Regel

Besagt, dass steigende Temperaturen zu schnellerer und häufigerer Teilchenbewegung führen, wodurch die Reaktionsgeschwindigkeit steigt.

Temperaturoptimum

Der Temperaturbereich, in dem ein Enzym seine maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht.

pH-Optimum

Der pH-Wert, unter dem ein Enzym seine maximale Aktivität entfaltet; er passt sich oft der jeweiligen Umgebung an.

Denaturierung

Die Veränderung bzw. Zerstörung der Raumstruktur des Enzyms (z.B. bei zu hoher Temperatur oder falschem pH-Wert), wodurch das Enzym inaktiviert wird.

Kompetitive Hemmung

Ein Hemmstoff mit ähnlicher Struktur wie das Substrat konkurriert um das aktive Zentrum; die Hemmung ist durch Erhöhung der Substratkonzentration reversibel.

Allosterische Hemmung

Ein Hemmstoff bindet an eine allosterische Bindungsstelle außerhalb des aktiven Zentrums, verändert die Raumstruktur (Konformationsänderung) und verhindert so die Substratbindung.

Unkompetitive Hemmung

Der Hemmstoff bindet ausschließlich an den Enzym-Substrat-Komplex, wodurch die Reaktionsgeschwindigkeit stark verringert wird.

Allosterische Aktivierung

Ein Aktivator bindet außerhalb des aktiven Zentrums, ändert die Form des Enzyms und ermöglicht oder verbessert dadurch die Bindung des Substrats.

Aminosäure-Grundaufbau

Besteht aus einem $\alpha$-C-Atom, einer variablen Seitenkette (Rest), einer Carboxygruppe ($-COOH$), einem Wasserstoffatom und einer Aminogruppe ($-NH_2$).

Peptidbindung

Die chemische Verknüpfung von Aminosäuren zu Ketten (Dipeptid, Tripeptid, etc.) unter Abspaltung von Wasser.

Primärstruktur

Die exakte Reihenfolge (Aminosäuresequenz) der jeweiligen Aminosäuren innerhalb eines Proteins.

Sekundärstruktur

Faltung der Aminosäurekette durch Wasserstoffbrückenbindungen in Formen wie die $\alpha$-Helix (Spirale) oder das $\beta$-Faltblatt.

Tertiärstruktur

Die vollständige dreidimensionale Gestalt (Konformation) einer Polypeptidkette, die durch Wechselwirkungen zwischen den Resten der Aminosäuren entsteht.